中国农业大学博士入学考试动物生物化学试题文档格式.docx

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中国农业大学博士入学考试动物生物化学试题文档格式.docx

肝是芳香族氨基酸和芳香胺类的清除器官。

肝功能严重病变时,这些物质不能得到清除,在大脑中可取代正常的神经递质,引起神经活动的紊乱。

氨是氨基酸代谢的里要产物。

肝是清除血氨的主要器官。

氨在肝中主要通过鸟氨酸循环合成尿素,然后通过肾随尿排出体外。

肝在维生素代谢中的作用;

肝在吸收、储存、运输及代谢维生素方面起重要作用。

肝是人体内含维生素A、K、B1、B2、B6、B12、泛酸和叶酸最多的器官。

肝是维生素A、E、K和B12的主要储存场所。

血浆中的维生素A与视黄醇结合蛋白、前清蛋白以1:

1:

1结合而运输。

视黄醇结合蛋白由肝合成。

肝细胞疾病、锌缺乏和蛋白质营养障碍等时均可使该结合蛋白合成减少,造成血浆中维生素A水平降低。

肝几乎不储存维生素D,但具有将维生素D转化为25-经维生素D和合成维生素D结合蛋白的能力。

血浆中85%的维生素D代谢物是与维生素D结合蛋白相结合运输的。

肝疾病时,该结合蛋白合成减少,可造成血浆总维生素D代谢物水平降低。

多种维生素在肝中转变为辅酶的组成成分。

肝将维生素PP转变为辅酶I(NAD+)和辅酶B(NADP+)的组成成分,将泛酸转变为辅酶A的组成成分,将维生素B1焦磷酸化等。

肝细胞还将胡萝卜素转变为维生素A。

维生素K是肝合成凝血因子?

、?

不可缺少的物质。

肝所分泌的胆汁酸盐有利于脂溶性维生素的吸收。

肝在激素代谢中的作用:

多种激素在发挥其调节作用后,主要在肝中转化、降解或失去活性,这一过程称为激素的灭活。

水溶性激素与肝细胞膜上的特异受体结合发挥其信使传递作用,并可通过肝细胞的内吞作用进入肝细胞。

一些类固醇激素可在肝内与葡萄糖醛酸或活性硫酸等结合,丧失其活性。

肝病严重时,由于激素的灭活功能降低,体内的雌激素、醛固酮、抗利尿激素等水平升高,可出现男性乳房女性化、蜘蛛痣、肝掌(雌激素对小血管的扩张作用)以及水、钠滁留等现象。

3、乙酰辅酶A的代谢途径。

乙酰辅酶A是人体内重要的化学物质。

首先,它是丙酮酸氧化脱羧,脂肪酸的β-氧化的产物。

当丙酮酸激进入线粒体的基质后,它会被丙酮酸脱氢酶复合体转化为乙酰辅酶A,因为在此过程中,丙酮酸会被氧化(氢原子转移到NADH+)及其羧基会以二氧化碳的形式离开,故此过程被称为丙酮酸氧化脱羧。

同时,它是脂肪酸合成,胆固醇合成和酮体生成的碳来源。

三大营养物质的彻底氧化殊途同归,都会生成乙酰辅酶A以进入三羧酸循环。

四个来源四个去路

来源去路

葡萄糖三羧酸循环

甘油脂肪酸合成胆固醇、脂肪

氨基酸乙酰辅酶A酮体(肝内)

酮体(肝外)参与肝脏的生物转化

4、举例说明核酸和蛋白质的相互作用。

起始位点的识别:

RNA聚合酶与启动子DNA双链相互作用并与之相结合的过程。

核心酶(α2ββ‘)结合DNA链是非特异的;

不同的σ亚基识别不同的启动子序列,结合核心酶后,使RNA聚合酶对于启动子的结合特异性大大增加。

亚基脱落,RNA–pol聚合酶核心酶变构,与模板结合松弛,沿着DNA模板前移;

在核心酶作用下,NTP不断聚合,RNA链不断延长。

转录延伸过程发生错误时,RNA聚合酶会停止下来,然后往后退一小段,切除有错误的部分,然后继续转录延伸。

5、蛋白质的二级结构。

二级结构是指多肽链借助于氢键沿一维方向排列成具有周期性的结构的构象,是多肽链局部的空间结构(构象),主要有α,螺旋、β,折叠、β,转角等几种形式,它们是构成蛋白质高级结构的基本要素。

α-螺旋:

肽链的某段局部盘曲成螺旋形结构,称为α-螺旋(图2-1-5)。

α-螺旋的特征是:

—般为右手螺旋;

每螺旋圈包含3.6个氨基酸残基,每个残基跨距为0.15nm,螺旋上升1圈的距离(螺距)为3.6×

0.15=0.54nm;

=3\*GB3?

螺旋圈之间通过肽键上的>

C,O和-NH-间形成氢键以保持螺旋结构的稳定;

影响α-螺旋形成的主要因素是氨基酸侧链的大小、形状及所带电荷等性质。

β-折叠:

为—种比较伸展、呈锯齿状的肽链结构。

两段以上的β-折叠结构平行排布并以氢键相连所形成的结构称为β-片层或β-折叠层。

β-片层可分顺向平行(肽链的走向相同,即N、C端的方向一致)和逆向平行(两肽段走向相反)结构(图2-1-6)。

β,转角(β,turn)是种简单的非重复性结构。

在β,转角中第一个残基的C=O与第四个残基的N-H氢键键合形成一个紧密的环,使β,转角成为比较稳定的结构,多处在蛋白质分子的表面,在这里改变多肽链方向的阻力比较小。

β,转角的特定构象在一定程度上取决与他的组成氨基酸,某些氨基酸如脯氨酸和甘氨酸经常存在其中,由于甘氨酸缺少侧链(只有一个H),在β,转角中能很好的调整其他残基的空间阻碍,因此使立体化学上最合适的氨基酸;

而脯氨酸具有换装结构和固定的角,因此在一定程度上迫使β,转角形成,促使多台自身回折且这些回折有助于反平行β折叠片的形成。

不规则卷曲:

此种结构为多肽链中除以上几种比较规则的构象外,多肽链中其余规则性不强的—些区段的构象。

6、DNA的半保留复制如何用试验证明。

答:

在DNA复制时,亲代的每一条链均可作为模板合成一条新链。

一条来自亲代的旧链与一条新链以氢键相连,形成子代双链DNA。

由于两个子代分子中各有一条链来自亲代,而另一条链是新生成的,所以这就是半保留复制方式。

(双链DNA的一种复制方式,其亲代链分离,每一子代DNA分子由一条亲代链和一条新合成链

组成。

是DNA复制的常规模式,每条亲代链均作为合成-新的互补链的模板。

实验证明过程:

1958年Meselson-Stahl实验:

用同位素15N标记大肠杆菌双链DNA,在14N的培养基中培养,繁殖,再取出DNA,经过CsCl密度梯度离心。

离心管由于离心力的不同,出现不同的密度区带,不同重量的DNA就会分布在不同区带(15N-15N出现在重带,15N-14N出现在中带,14N-14N出现在轻带)。

亲代DNA两条链都是15N,出现在重密度区域,复制一代,两个子代DNA都是15N-14N,出现在中密度区域,再复制一次,子代DNA是2个15N-14N,2个14N-14N,一半在中密度区域,一半在轻密度区域,由此证明DNA是半保留复制。

7、密码子和反密码子的区别。

基因遗传信息、密码子、反密码子的区别:

(1)位置不同。

遗传信息位于DNA分子的基因上,密码子位于mRNA上,反密码子位于tRNA上。

这里要注意的是,DNA分子上并不是所有片断都代表着遗传信息,非基因上的脱氧核苷酸的排列不含遗传信息。

(2)作用不同。

遗传信息决定着mRNA上密码子的排序,密码子决定着氨基酸的种类,tRNA上的反密码子则保证了tRNA准确的运载相应的氨基酸。

(3)不同的生物个体具有不同的基因遗传信息,合成不同的mRNA,但共用一套密码子与反密码子,因此密码子、反密码子和tRNA的种类是相同的。

密码子和反密码子的区别:

1、位置不同。

密码子位于mRNA上,反密码子位于tRNA上。

2、作用不同。

密码子决定着氨基酸的种类,tRNA上的反密码子则保证了tRNA准确的运载相应的氨基酸。

8、复制叉的结构。

原核生物DNA的复制从单一起点开始,双螺旋结构被打开,分开的两股单链分别作为新DNA合成的模板,DNA合成从起点开始向两个方向进行,与单一起点相连的局部结构形状呈―Y‖型,称复制叉结构。

DNA复制是原核生物边解开双链边复制,复制中的DNA在复制点呈分叉状。

这种分叉点称为复制叉。

中国农业大学1996年博士研究生入学考试试题,生物化学,1、DNA双螺旋结构中除Waston-Crick提出的外,还有哪些,说明其结构。

麻省理工学院的A.Rich等科学家提出了一种被称之为Z-DNA左手螺旋,糖磷酸骨架呈锯齿状排列,外面只有一条沟。

每个Z-DNA螺旋含有12个碱基对,螺距为4.5nm。

在高离子强度环境下,一条长的DNA片段中如有嘌呤嘧啶交替排列,即可呈Z构象。

将Z-DNA双链中碱基C甲基化,有助于左手螺旋的稳定。

某些证据表明Z-DNA可能影响基因的表达。

A-DNA又称A型DNA,为DNA双螺旋的一种形式,拥有与较普遍的B-DNA相似的右旋结构,但其螺旋较短较紧密。

A-DNA是三种具有生物活性的DNA双螺旋结构,另两种则为B-DNA及Z-DNA。

一般只有脱水的DNA样本中才会出现,可用来作晶体学实验。

此外当DNA与RNA混合配对时,也可能出现A-DNA形式的螺旋。

2、蛋白质的右手螺旋结构。

蛋白质中常见的二级结构,?

肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状,一般都是右手螺旋结构,螺旋是靠链内氢键维持的。

每个氨基酸残基(第n个)的羰基与多肽链C端方向的第4个残基(第4+n个)的酰胺氮形成氢键。

在古典的右手α-螺旋结构中,螺距为0.54nm,每一圈含有3.6个氨基酸残基,每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm。

α-螺旋在DNA结合基序中有非常重要的作用,比如在锌指结构,亮氨酸拉链,螺旋-转角-螺旋等基序中都含有α-螺旋。

这是因为α-螺旋的直径为1.2nm,正好和B-DNA大沟的直径相等,所以能够和B型DNA紧密结合。

3、DNA的超螺旋结构,哪些DNA结构易形成超螺旋结构。

超螺旋DNA是闭环DNA,没有断口的双链环状DNA。

由于具有螺旋结构的双链各自闭合,结果使整个DNA分子进一步旋曲而形成三级结构。

自然界中主要是负超螺旋。

另外如果一条或二条链的不同部位上产生一个断口,就会成为无旋曲的开环DNA分子。

从细胞中提取出来的质粒或病毒DNA都含有闭环和开环这二种分子。

可根据两者与色素结合能力的不同,而将两者分离开来。

在双螺旋结构中,每旋转一圈含有10个碱基对处于能量最低的状态,少于10个就会形成右手超螺旋,反之为左手超螺旋。

前者称为负超螺旋,后者称为正超螺旋。

原核细胞中的DNA超螺旋是在DNA旋转酶作用下,由ATP提供能量形成的环状DNA负超螺旋,真核细胞中的DNA与组蛋白形成的核小体以正超螺旋结构存在。

4、用蛋白质结构特点说明抗原、抗体结合的机理。

抗原抗体结合抗原和相应的抗体发生结合,这种反应如同锁和钥匙一样具有高度特异性。

物质基础决定于抗原分子表面的特殊化学集团(抗原决定基),它不仅和化学组成有关,还与蛋白质整个分子立体结构有关。

这种结合使抗原抗体在结构上有一定互补性,同时具有可逆性。

5、反刍动物利用纤维素的代谢过程。

反刍动物瘤胃是消化粗纤维的主要器官,饲料粗纤维进入瘤胃后,被瘤胃细菌降解为乙酸、丙酸和丁酸等挥发性脂肪酸,同时产生CH4、H2、和CO2等气体,分解后由血液输送至肝脏,在肝脏中,丙酸转变为葡萄糖,参与葡萄糖代谢,丁酸转变为乙酸,乙酸随体循环到各组织中参加循环,氧化释放能量供给动物体需要,同时也产生CO2和H2O,还有部分乙酸被输送至乳腺用以合成乳腺脂肪。

所产气体以嗳气等方式排出体外。

瘤胃中未被降解的粗纤维,通过小肠时无大变化,到达盲肠与结肠中,部分粗纤维又可被细菌降解为挥发性脂肪酸及气体,挥发性脂肪酸可被肠壁吸收参加机体代谢,气体排出体外。

6、真核生物mRNA结构特点。

(1)真核生物mRNA有5‘端帽子结构(m7G)和3‘端的Poly(A)尾巴。

(2)真核细胞的前mRNA有许多内含子(会被加工剪接为成熟的mRNA翻译)

(3)真核细胞的mRNA多是单顺反子,即一条mRNA编码一条多肽

(4)原核的转录翻译在一个空间(因为无细胞核),但是真核的就在不同的区域

(5)还有就是半衰期不同,原核的降解得很快,大多时候都是边转录边翻译边降解的,真核相对要慢

7、蛋白质中Lys的测定方法。

赖氨酸,为碱性必需氨基酸。

可以用层析或者电泳的方式来测定

8、肽、肽键、肽链、蛋白质的概念

肽是由氨基酸的胺基(-NH2)和羧基(-COOH)脱水缩合形成肽键后,形成的链状分子。

肽键是一分子氨基酸的α,羧基和另一分子氨基酸的α,氨基脱水缩合形成的酰胺键,即-CO-NH-。

氨基酸借肽键联结成多肽链。

肽链:

由多个氨基酸借肽键线性连接而成的。

蛋白质:

蛋白质是由氨基酸分子呈线性排列所形成,相邻氨基酸残基的羧基和氨基通过形成肽键连接在一起。

蛋白质的氨基酸序列是由对应基因所编码。

(1)肽(peptide):

是两个或两个以上的氨基酸以肽键相连的化合物,是介于大分子蛋白质和氨基酸之间的一段最具活性、最易吸收、生理功能效价高的一种崭新营养。

一般都由L型α-氨基酸组成,也称多肽,是生物体内一类重要的活性物质。

(2)肽键:

一分子氨基酸的α,羧基和一分子氨基酸的α,氨基脱水缩合形成的酰胺键,即-CO-NH-。

分子量为43。

是蛋白质分子中的主要氢键,性质比较稳定。

它虽是单键,但具有部分双键的性质,难以自由旋转而有一定的刚性,因此形成肽键平面,则包括连接肽键两端的C?

O、,,,和2个Cα共6个原子的空间位置处在一个相对接近的平面上,而相邻2个氨基酸的侧链R又形成反式构型,从而形成肽键与肽链复杂的空间结构。

一条多肽链的一端含有一个游离的氨基,另一端含有一个游离的羧基.所以,一般肽链中形成的肽键数比氨基酸分子数少一个。

(3)肽链:

由多个氨基酸借肽键线性连接而成。

两个氨基酸相连为二肽,依此类推还有三肽、四肽……10个以下氨基酸组成的称寡肽(小分子肽),超过十个就是多肽,而超过五十个就被称为蛋白质。

大分子蛋白质多是组成氨基酸超过100的长肽链。

肽键就是氨基酸的α-羧基与相邻的另一氨基酸的α-氨基脱水缩合的共价键,故肽链两端有自由的α-氨基或α-羧基,分别称为氨基末端或羧基末端。

随着组成氨基酸单元的不同,其性质和功能有很大差异。

(4)蛋白质:

a-氨基酸按一定顺序结合形成一条多肽链,再由一条或一条以上的多肽链按照其特定方式结合合而成的高分子化合物。

9、计算等电点。

氨基酸的等电点是在一定pH条件下,某种氨基酸接受或给出质子的程度相等,分子所带的净电荷为零,此时溶液的pH值就称为该氨基酸的等电点(pI):

公式:

pH=(pKn+pKn+1)/2n:

氨基酸(或多肽)完全质子化时带正电荷基团数,K:

解离基团的解离常数,等电点时溶液的pH与氨基酸的浓度无关。

通常氨基酸的的酸解离与碱解离的程度不同,纯氨基酸溶液不能达到其等电点,可以通过加入酸或碱调节其pH以达到等电点pH。

10、体液PH调控机制。

(1)血液缓冲体系:

碳酸氢盐缓冲体系,碳酸和碳酸氢盐;

磷酸盐缓冲体系,血浆中磷酸二氢钠和磷酸氢二钠,红细胞磷酸二氢钾和磷酸氢二钾。

(2)血浆蛋白体系,NA-蛋白质和H-蛋白质;

血蛋白体系KHb/HHb和KHbO2/HHbO2

(3)肺呼吸对血浆中碳酸盐的调节,调节H2CO3和HCO3-

(4)肾脏的调节作用。

肾小管的重吸收或排除酸或碱性物质。

11、复制、转录何以保证其忠实性。

证复制忠实性的原因主要有以下三点:

DNA聚合酶的高度专一性(严格遵循碱基配对原则,但错配率为

-67×

10)?

DNA聚合酶的校对功能(错配碱基被3‘-5‘外切酶切除)?

起始时以RNA作为引物。

中国农业大学1997年博士研究生入学考试试题,生物化学,1、反刍动物的蛋白质代谢。

(1)饲料蛋白质在瘤胃内的降解。

当瘤胃微生物与饲料蛋白质接触后,瘤胃微生物分泌的蛋白质分解酶与肽酶将食入的蛋白质水解,变为肽与游离氨基酸,这些游离氨基酸一部分可直接被利用以合成微生物蛋白质或微生物的其他成分;

如细胞壁和核酸,其他氨基酸被继续分解而产生挥发脂肪酸、二氧化碳与氨。

氨的一部分被微生物利用,但是大部分通过瘤胃壁扩散进入肝脏转化为尿素。

尿素的一部分通过唾液和瘤胃的稀释扩散作用再循环至瘤胃,而其他部分通过肾脏和泌乳排出。

(2)瘤胃微生物蛋白质的合成。

瘤胃微生物利用饲料蛋白质的降解物(肽、氨基酸和氨)合成微生物蛋白质。

NRC(1989)报道,微生物蛋白质可提供日产奶45kg奶牛所需蛋白质的39,,79,。

Clark(1992)研究表明,奶牛食糜蛋白质中的59,为微生物蛋白质。

由此可见饲料蛋白质转化为微生物蛋白质的重要性。

尿素等一些非蛋白氮类化合物,虽然不是蛋白质,但却能为反刍动物瘤胃微生物蛋白质的合成提供氮源,继而满足宿主对蛋白质的需要。

在反刍动物的癌胃中,寄生着大量的细菌和纤毛虫等微生物。

由细菌分泌出来的尿酶,把尿素分解为氨(NH3)和二氧化碳(CO2)。

细菌以氨为原料,以化合物分解物有机酸为能源,大殖。

奶牛采食尿素后5,6小时,瘤胃中的细菌猛增几倍。

纤毛虫又大量吃掉细菌而大量繁殖。

所以,奶牛吃了尿素后10,16小时,细菌猛减,而纤毛虫猛增。

利用尿素而繁殖的大量细菌和纤毛虫进入真胃和肠道后,被胃液杀死,作为优质蛋白质而被奶牛吸收利用。

因此,在奶牛的日粮中合理的添加非蛋白氮可以减少蛋白质的添加量,这样既能节省紧缺的蛋白质资源,又可大大降低生产成本。

2、蛋白质的一级结构及其在结构层次中的作用。

蛋白质分子中多肽链的氨基酸排列顺序称为蛋白质的一级结构。

期其内容包括:

(1)多肽链的数目;

(2)每条多肽链中末端氨基酸的种类;

(3)链内和链间二硫键的位置和数量;

(4)每条多肽链中氨基酸的数目、种类和排列顺序。

它决定着蛋白质分子的二级、三级等高级结构。

蛋白质分子的一级结构是由基因上遗传密码的排列顺序决定的。

3、酮体的生成,它与糖代谢的关系。

在肝脏中,脂肪酸氧化分解的中间产物乙酰乙酸、β-羟基丁酸及丙酮,三者统称为酮体。

酮体产生的条件:

在饥饿期间酮体是包括脑在内的许多组织的燃料,因此具有重要的生理意义。

酮体其重要性在于,由于血脑屏障的存在,除葡萄糖和酮体外的物质无法进入脑为脑组织提供能量。

饥饿时酮体可占脑能量来源的25%-75%。

酮体过多会导致中毒。

避免酮体过多产生,就必须充分保证糖供给。

酮体合成:

1.两个乙酰辅酶A被硫解酶催化生成乙酰乙酰辅酶A。

β-氧化的最后一轮也生成乙酰乙酰辅酶A。

2.乙酰乙酰辅酶A与一分子乙酰辅酶A生成β-羟基-β-甲基戊二酰辅酶A,由HMG辅酶A合成酶催化。

3.HMG辅酶A裂解酶将其裂解为乙酰乙酸和乙酰辅酶A。

4.D-β-羟丁酸脱氢酶催化,用NADH还原生成β羟丁酸,反应可逆,不催化L-型底物。

5.乙酰乙酸自发或由乙酰乙酸脱羧酶催化脱羧,生成丙酮。

酮体分解:

1.羟丁酸可由羟丁酸脱氢酶氧化生成乙酰乙酸,在肌肉线粒体中被3-酮脂酰辅酶A转移酶催化生成乙酰乙酰辅酶A和琥珀酸。

也可由乙酰乙酰辅酶A合成酶激活,但前者活力高且分布广泛,起主要作用。

乙酰乙酰辅酶A可加入β-氧化。

2.丙酮代谢较复杂,先被单加氧酶催化羟化,然后可生成丙酮酸或乳酸、甲酸、乙酸等。

大部分丙酮异生成糖,是脂肪酸转化为糖的一个可能途径。

4、羊毛衫热水洗涤后容易皱缩,而蚕丝蛋白则没有这种现象,为什么,

这里牵涉到蚕丝蛋白和羊毛蛋白的结构问题.羊毛是由α角蛋白组成的。

α角蛋白由两条链构成,相互盘绕,每条链自身又有所盘绕,因此α角蛋白就是一个螺旋的螺旋结构,可以将它想象成两个弹簧互相围绕着同一个轴盘绕而成。

因此α角蛋白有着很好的弹性。

当在纺成毛线的时候,外力会将蛋白进行一定程度的拉扯,使得螺旋的间隙变大,而水洗时这些螺旋在水分子的帮助下重新恢复了旧有的结构,因此会发生皱缩。

而蚕丝蛋白是由β丝蛋白构成的。

β丝蛋白由若干条肽链平行组成,肽链之间通过氢键(氢键就是一种分子间的作用力)相连,每条链自身采用锯齿状的折叠。

这种情况其实已经是蛋白质充分伸展下的情况,在外力的作用下即使蛋白质被拉断结构很难发生变化。

因此抽丝的时候蛋白质并不会像羊毛中α角蛋白那样被“拉开”,所以水洗的时候自然也不会变形了。

5、真核生物与原核生物DNA复制的不同之处,DNA复制具备什么条件,

异同:

(1)原核生物的复制是单起点,而真核生物的DNA复制是多起点的。

(2)原核生物的复制速度比较快,而真核生物的复制比较慢。

(3)原核生物的DNA在未完成一条双链的复制之前可以开始下一轮的复制,但真核生物不可以。

(4)原核生物和真核生物完成复制需要的酶不同,原核3中聚合酶,真核5种聚合酶。

(5)原核生物完成复制的区域在类核区,真核生物的复制在细胞核内。

(6)真核生物复制有端粒酶的参与。

(7)真核细胞染色体上有多个自发复制序列,原核生物无。

条件:

(1)模版:

DNA的两条母链;

(2)解旋酶,聚合酶;

(3)DNA连接酶;

(4)能量:

ATP

6、当溶液的PH为丙氨酸等电点时,它以什么形式存在,

若将溶液调至碱性时,氨基酸主要以负离子的形式存在;

调至酸性时,主要以正离子的形式存在。

当氨基酸主要以两性离子的形式存在时,此时溶液的pH值叫做该氨基酸的等电点,用pI表示(也可用IP表示)。

当pH>

pI时,氨基酸主要以负离子的形式存在,在电场中向正极移动;

当pH<

pI时,氨基酸主要以正离子的形式存在,在电场中向负极移动;

当pH=pI时,氨基酸主要以偶极离子的形式存在,此时,氨基酸的溶解度最小,在电场中不移动。

利用该性质可分离氨基酸的混合物。

7、操纵子与操纵基因的概念,它们在基因表达中的作用,

操纵子(operon):

指包含结构基因、操纵基因以及调节基因的一些相邻基因组成的DNA片段,其中结构基因的表达受到操纵基因的调控。

操纵基因:

通过与调节基因编码产生的阻遏子结合或脱离从而控制结构基因的转录与否的核苷酸序列,位于结构基因的附近,本身不能转录成mRNA。

原核生物大多数基因表达调控是通过操纵子机制实现的。

操纵子通常由2个以上的编码序列与启动序列、操纵序列以及其他调节序列在基因组中成簇串联组成。

启动序列是RNA聚合酶结

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