《生物化学》名词解释与简答题.docx
《《生物化学》名词解释与简答题.docx》由会员分享，可在线阅读，更多相关《《生物化学》名词解释与简答题.docx（27页珍藏版）》请在冰点文库上搜索。
《生物化学》名词解释与简答题
《生物化学》名词解释与简答题
第1章蛋白质的结构与功能
（-）名词解释
1.肽单元（peptideunit）:
参与肽键的6个原子Cot、C、0、N、H、Cot2位于同一平面，Cot］和Cot2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元。
2.Motif（模体）：
在许多蛋白质分子中,可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。
3.伴侣（molecularchaperone）:
一类保守的蛋白质，可识另0肽链的非天然构象，促进各功能域和整体蛋白质的正确折叠。
4.Domain（结构域）（P19）:
分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定点的区域,各行使其功能,称为结构域。
5.蛋白质的四级结构（quaternary）与亚基（subunit）:
体内许多功能性蛋白质分子含有二条或两条以上多肽链,每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基。
蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
6.协同效应（cooperativity）:
一个亚基与其配体（Hb中的配体为02）结合后，，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。
如果是促进作用则称为正协同效应，如果是抑制作用则称为负协同效应。
7.蛋白质变性（denaturation）:
在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。
8.pl（等电点）：
当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
9.蛋白质的复性：
若蛋白质变性的程度较轻,去除变性因素后，有些蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性。
10.盐析：
是将硫酸铉、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质在水溶液中的稳定性因素去除而沉淀。
（二）简答题
1.蛋白质的结构分几级？
概念是什么？
维持稳定的化学键分别是什么？
（1）蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。
主要化学键：
肽键、二硫键
（2）二级结构指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
主要化学键：
氢键
（3鹰白质的三级结构指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。
即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
主要的化学键：
疏水键、离子键氢键和范德华力
（4）蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
主要化学键:
疏水键、其次是氢键和离子键
2.分离纯化蛋白质的主要方法和原理。
（1）透析和超滤，蛋白质分子量较大，不能透过半透膜，可将其与小分子化合物分离
（2）丙酮作为一种有机溶剂可以使蛋白质沉淀，为避免变性必须在0-4度低温下进行，并在沉淀立即分离。
盐析是利用中性盐将蛋白质表面电荷中和并破坏水化膜，使蛋白质从溶液中析出。
用不同量的中性盐将水化膜致密程
度不同、表面电荷数不同的蛋白质分级分离称为分段盐析。
免疫沉淀是利用抗原抗体的强亲和力将蛋白质从混合溶液中分离。
（3）电泳是带电离子在电场中泳动。
不同种的蛋白质在同一电场中带电性质、所带电荷量及分子量不同，所以在支持物上移动速度也不相同，使不同的蛋白质分离。
（4）层析常见的有三种，离子交换层析、凝胶过滤、亲和层析，分别根据蛋白质的颗粒大小、带电荷多少及亲和力大小将蛋白质分离。
（5）超速离心利用不同蛋白质的形状、密度不相同分离不同种蛋白质。
（-）名词解释
1.核小体（nucleosome）:
核小体由DNA和组蛋白共同构成。
组蛋白分子共有五种，分别称为Hl,H2A,H2B,H3和H4。
各两分子的H2A,H2B,H3和H4共同构成了核小体的核心，DNA双螺旋分子缠绕在这一核心上构成了核小体。
2.开放阅读框架：
第2章核酸的结构与功能
〃mRNA5,端起始密码子AUG到3,端终止密码子之间的核昔酸序列，各个三联体密码连续排列编码-个蛋白质多備個
3.茎状结构或发夹结构:
RNA分子可以形成局部双链，这些局部双链成茎状，中间不能配对的部分则膨出形成环或襟状结构，称为茎状结构或发夹结构。
4.DNA变性（DNAdenaturationeffect）:
在某些理化因素（温度、PH、离子强度等）作用下，DNA双链的互补
碱基对之间的氢键断裂，使DNA双螺旋结构松散，成为单链的现象即为DNA变性。
5.融解温度（meltingtemperature）:
变性是在一个相当窄的温度范围内完成，在解链过程中，紫夕卜吸光度的变化
Azgo达到最大变化值的额一半时所对应的温度，又称为融解温度（meltingtemperature,Tm）o
6.减色效应：
在DNA解链过程中,由于有更多的共扼双键暴露，含有DNA的溶液在260nm处的吸光度增高的
现象称为增色效应。
DNA复性时，其溶液OD260降低的现象称为减色效应。
7.退火（annealing）:
热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性，这一过程称为退火。
8.核酸分子杂交:
热变性的DNA经缓慢冷却过程中，具有碱基序列部分互补的不同源的DNA之间或DNA与RNA
之间形成杂化双链的现象称为核酸分子杂交。
（二）简答题
1.Watson-CrickDNA双螺旋结构模型的要点。
（1）DNA是一个反向平行的双链结构，脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触。
腺瞟吟始终与胸腺瞄暄配对存在，形成两个氢键（A=T）,鸟瞟吟始终与胞嚅嚏配对存在,形成三个氢键（G-C）。
碱基平面与线性分子结构的长轴相垂直。
一条链的走向是5,-3',另一条链的走向是3，一5'o
（2）DNA是一右手螺旋结构。
螺旋每旋转一周包含了10对碱基，每个碱基的旋转角度为36。
.螺距为3.4nm,每个碱基平面之间的距离为0.34nmoDNA双螺旋分子存在一个大沟和一个小沟。
（3）DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链间互补碱基的氢键维系，纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持。
（-）名词解释
1.酶的活性中心（activecenter）或活性部位（activestiveo）:
酶分子中能与底物特异性地结合并催化底物转变为产物的具有特定三维结构的区域。
2.酶的必需基团：
酶分子中氨基酸残基的侧链由不同的化学基团的组成,其中一些与酶的活性密切相关的化学基团称作酶的必需基团。
3.同工酶（isoenzyme或isozyme）:
指催化相同的化学反应,但酶蛋白的分子结构、理化性质、免疫学性质不同的一组酶。
皿冬酶促反应速度达到最大速率一半时的底物浓度，是酶的特征性常数。
5.酶的抑制剂（inhibitor）:
凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质统称为酶的抑制剂。
6.变构调节（allostericregulation）:
体内一些代谢物与某些酶活性中心外的某个部位非共价可逆结合,使酶发生构象改变，引起催化活性改变。
这一调节酶活性的方式称为变构调节。
7.酶的化学修饰调节：
酶蛋白肽链上的一些基团可在其他酶的催化下,与某些化学基团共价结合，同时又可在另一种酶的催化下，从而影响酶的活性，酶的这种调节方式称为酶的共价修饰或酶的化学修饰调节。
（二）简答题
1.核酸酶的定义及其分类。
（1）定义：
核酸酶是指所有可以水解核酸的酶。
（2）核酸酶的分类：
1）依据底物不同分类：
①DNA酶：
专一降解DNA;②RNA酶：
专一降解RNA。
2）依据切割部位不同：
1核酸内切酶：
分为限制性核酸内切酶和非特异性限制性核酸内切酶；
2.酶与一般催化剂相比有何异同?
②核酸外切酶：
5,—3'或3,。
5'核酸外切酶。
（1）相同点：
酶与一般催化剂一样，在化学反应前后都没有质和量的改变，它们只能催化热力学上允许的化学反应，只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点，即不改变反应的平衡常数。
都可降低反应的活化能。
（2）不同点:
酶是蛋白质，具有一般催化剂所没有的生物大分子特性。
酶促反映具有其特殊的性质及反应机制，酶促反应的特点有：
高效性、特异性、可调节性，酶在温和条件下发挥活性，受多种因素的影响。
3.酶的化学修饰特点。
酶可发生无活性或有活性的两种形式的互变，这种互变由不同的酶催化，后者又受激素的调节，酶的化学修饰包括，磷酸化与去磷酸化，甲基化与去甲基化，腺昔化与去腺昔化，以及SH-与-S-S-的互变等，其中磷酸化去磷酸化最常见，酶的化学修饰是体内快速调节的一种重要方式。
4.三种可逆性抑制作用的特点。
可逆性抑制包括：
竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制。
（1）竞争性抑制作用：
抑制剂与酶的底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合成中间产物，由于抑制剂与酶的结合是可逆的，抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力和与底物浓度的相对比例。
竞争性抑制作用使酶的表现Km值增大，但Vmax不因有竞争性抑制剂的存在改变。
（2）非竞争性抑制作用：
有些抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，不影响酶与底物的结合，酶和底物的结合也不影响酶与抑制剂的结合。
底物与抑制剂之间无竞争关系。
但酶-底物复合物不能进一步释放出产物。
酶促反应的Vmax因抑制剂的存在而降低，降低幅度与抑制剂的浓度相关，但非竞争性抑制剂作用不改变酶促反应的表观Km值。
（3）反竞争性抑制作用：
抑制剂仅与酶和底物形成的中间产物结合，使中间产物ES的量下降。
这样既减少从中间产物转化为产物的量，也可同时减少从中间产物解离出游离酶和底物的量。
此类抑制作用同时降低反应的Vmax和表观Km值。
5.何为酶的最适温度？
温度对酶的催化活性有何影响？
酶促反应速度最快时的环境温度称为酶促反应的最适温度。
温度对酶促反应速度具有双重影响；升高温度一方面可加快酶促反应速度，同时也增加酶变性的机会。
环境温度低于最适温度时，温度加快反应这一效应占主导；温度高于最适温度时，反应速度则因酶变性而降低。
酶的活性随温度的下降而降低，但低温一般不对酶破坏，温度回升，酶又可恢复活性。
酶的最适温度不是酶的特征性常数,它与反应进行的时间有关。
6.什么是全酶？
在酶促反应中酶蛋白与辅助因子分别起什么作用？
酶蛋白与辅助因子结合形成复合物称为全酶，全酶具有催化活性。
单纯的酶蛋白或辅助因子不具有催化活性。
酶蛋白决定反应的特异性，而辅助因子具体参加化学反应，决定化学反应的性质和特点。
一种酶蛋白只能结合一种辅助因子形成全酶，催化一定的化学反应。
而一种辅助因子可以结合不同的酶蛋白形成不同的全酶，催化不同的化学反应。
7.辅酶与辅基的区别。
辅酶：
与酶蛋白以非共价键疏松结合，可用透析等简单方法分离；
辅基：
与酶蛋白以共价键牢固结合，不能用透析等简单方法分离。
8.影响酶促反应速度的因素及影响。
（1）底物浓度对反应速度的影响：
其他因素不变，底物浓度的变化对反应速度作图呈矩形双曲线。
底物浓度很低时，反应速度与底物浓度呈正比；底物浓度再增加，反应速度的增加趋缓；当底物浓度达某一值后，反应速度最大，反应速度不再增加。
（2）酶浓度对反应速度的影响：
当[S]»[E],反应速度与酶速度的变化近似成正比关系。
（3）温度对反应速度的影响：
酶是生物催化剂，温度对酶促反应速度的影响是双重的，一方面升高温度可加快酶促反应速度，但同时也增加了酶变性的机会。
酶的活性随温度的下降而降低，但低温一般不使酶破坏，温度回升，酶又可恢复活性。
酶促反应速度最快时的环境温度称为酶促反应的最适温度。
温度不是酶的特异性常数。
（4）pH对酶促反应速度的影响：
酶活性中心的某些必需基团往往仅在某一解离状态时才最容易同底物结合或具有最大的催化作用。
许多具有可解离基团的底物与酶核电状态也受PH改变的影响，从而影响它们与酶的亲和力。
此外，PH还可影响活性中心的空间构象，从而影响酶的活性。
酶活性最大时的环境PH称为酶促反应的最适PH,最适PH也不是酶的特征性常数。
（5）抑制剂对反应速度的影响：
凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质统称为酶的抑制剂，抑制剂多与酶活性中心内、外的必需基团相结合，从而抑制酶的催化活性。
（6）激活剂对反应速度的影响：
激活剂作用是能与酶、底物或酶-底物复合物结合参加反应，或参与酶活性中心的构成，加快酶促反应速度。
9.同工酶的特点，临床测定同工酶谱的意义。
（1）特点:
同工酶的多肽链应由不同基因或等位基因编码，或由同一基因的不同mRNA转录产物翻译生成。
不包括那些仅翻译后经不同修饰加工生成的酶。
同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，它在代谢调节上起着重要作用。
（2）意义：
各种同工酶在胎儿发育过程中有其规律性变化，了解胎儿发育不同时间的一些同工酶的出现或消失，可用于解释发育过程中这些阶段特有的代谢特点。
临床上，当某组织发生疾病时，可能有某种特殊的同工酶释放出来，同工酶的改变有助于对疾病的诊断。
第6章糖代谢
（-）名词解释
1.糖有氧氧化（aerobicoxidation）:
氧供应充足时,丙酮酸主要进入线粒体中彻底氧化为二氧化碳和水反应过程。
2.乳酸循环或Cori循环：
肌收缩（尤其是氧供应不足时）通过糖无氧氧化生成乳酸，乳酸透过细胞膜弥散进入血液后再入肝异生为葡萄糖。
葡萄糖释入血液后又被肌肉摄取，这种代谢循环途径称为乳酸循环。
3.三碳途径（三梭酸循环）：
葡萄糖先分解成丙酮酸、乳酸等三碳化合物，再运至肝脏异生糖原的过程，称为三碳途径或间接途径。
4.巴斯德效应（Pasteureffect）:
糖有氧氧化抑制糖酵解的现象称为Pasteureffecto
5.糖异生途径（gluconeogenesis）:
饥饿状况下由非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖原的过程。
（二）简答题
1.糖的有氧氧化包括几个阶段？
（1）第一阶段为糖酵解途径：
在胞浆内葡萄糖分解为丙酮酸；
（2）第二阶段为丙酮酸进入线粒体氧化脱梭成乙酰CoA；
（3）第三阶段乙酰CoA进入三梭酸循环和氧化磷酸化。
2.乳酸氧化供能的主要反应及其酶。
（1）乳酸经LDH催化生成丙酮酸和NADH+H*;
（2）丙酮酸进入线粒体经丙酮酸脱氢酶系催化生成乙酰CoA、NADH+H+和C02;
（3）乙酰CoA进入三梭酸循环经4次脱氢生成NADH+H+和FADH2次脱梭生成C02O上述脱下的氢经呼吸链生成ATP和H20o
3.三梭酸循环的要点及生理意义。
（1）要点：
1TCA中有4次脱氢、2次脱梭及1次底物水平磷酸化
2TCA中有3个不可逆反应、3个关键酶（异柠檬酸脱氢酶、a-酮戊二酸脱氢酶系、柠檬酸合酶）。
3TCA的中间产物包括草酰乙酸在内起着催化剂的作用。
草酰乙酸的回补反应是丙酮酸的梭化或者循环再生。
（2）生理意义：
1TCA是三大营养素彻底氧化的最终代谢通路。
2TCA是三大营养素代谢联系的枢纽。
3TCA为其他合成代谢提供小分子前体。
4TCA为氧化磷酸化提供还原当量。
4.磷酸戊糖途径的生理意义。
（1）提供5-磷酸核糖，是合成核昔酸的原料
（2）提供NADPH;后者参与需氢合成代谢（作为供氢体）、生物转化反应以及维持谷胱甘肽的还原性。
5.糖酵解与有氧氧化进行的部位、反应条件、关键酶、产物、能量生成及生理意义。
糖酵解
糖有氧氧化
反应条件
供氧不足
有氧情况
进行部位
胞液
胞液和线粒体
关键酶
己糖激酶（或葡萄糖激酶）、磷酸果糖激酶-、丙酮酸激酶
有左列三个酶及丙酮酸脱氢酶系、异柠檬酸脱氢
酶、a-酮戊二酸脱氢酶系、柠檬酸合酶
产物
乳酸、ATP
H20、CO、ATP
能量
Imol葡萄糖净生成2molATP
lmol葡萄糖净生成36或38molATP
生理意义
迅速供能；某些组织依赖糖酵解供能
是机体获取能量主要方式
6.乳酸异生为葡萄糖的主要反应过程及其酶。
（1）乳酸经LDH催化生成丙酮酸。
（2）丙酮酸在线粒体内经丙酮酸梭化酶催化生成草酰乙酸，后者经AST催化生成天冬氨酸出线粒体，经AST催化生成草酰乙酸，后者在磷酸烯醇式丙酮酸梭激酶作用下生成磷酸烯醇式丙酮酸。
（3）磷酸烯醇式丙酮酸循糖酵解途径至1,6-双磷酸果糖。
（4）1,6-双磷酸果糖经果糖双磷酸酶-1催化生成6-磷酸果糖，再异构成6-磷酸葡萄糖。
（5）6-磷酸葡萄糖在葡萄糖-6-磷酸酶的作用下生成葡萄糖。
7.糖异生的生理意义。
（1）空腹或饥饿时利用非糖化合物异生成葡萄糖，以维持血糖水平恒定
（2）糖异生是肝脏补充或恢复糖原储备的重要途径
（3）调节酸碱平衡
8.乳酸循环形成的原因及其生理意义。
在胞液中
乳酸循环的形成是由于肝脏和肌肉组织中酶的特点所致。
肝内糖异生很活跃，又有葡萄糖-6-磷酸酶可水解6-磷酸葡萄糖，释出葡萄糖。
肌肉组织中除糖异生的活性很低外，又没有葡萄糖-6-磷酸酶；肌肉组织内生成的乳酸既不能异生成糖，更不能释放出葡萄糖。
乳酸循环的生理意义在于避免损失乳酸（能源物质）以及防止因乳酸堆积引起酸中毒。
9.肝糖原合成代谢的直接途径与间接途径。
肝糖原合成时由葡萄糖经UDPG合成糖原的过程称为直接途径;
由葡萄糖先分解成三碳化合物如乳酸、丙酮酸，在运至肝脏异生成糖原的过程称为三碳途径或间接途径。
10.血糖的来源与去路。
（1）血糖的来源：
食物经消化吸收的葡萄糖；肝糖原分解；糖异生。
（2）血糖的去路：
氧化供能；合成糖原；转变为脂肪及某些必需氨基酸；转变为其他糖类物质。
11.在百米跑时，肌肉收缩产生大量的乳酸，该乳酸的主要代谢去向。
（1）大量乳酸透过肌细胞膜进入血液，在肝脏经糖异生合成糖。
（2）大量乳酸透过肌细胞膜进入血液，在心肌中经催化生成丙酮酸氧化供能。
（3）大量乳酸透过肌细胞膜进入血液，在肾脏异生为糖或经尿排出。
（4）一部分乳酸在肌肉内脱氢生成丙酮酸而进入有氧氧化。
12.肾上腺素对血糖水平调节的分子机理。
肾上腺素通过促进肝脏和肌肉组织中的糖原分解而抑制糖原合成，使血糖水平升高。
其分子机制如下：
肾上腺素作用于肝及肌细胞膜上的受体后，促使G蛋白与GDP解离从而激活G蛋白。
活化的G蛋白能激活腺昔酸环化酶,使cAMP生成增加，cAMP激活蛋白激活蛋白激酶A;后者催化细胞中许多酶类和功能蛋白质的磷酸化，从而引起肾上腺素的生理效应。
13.肝脏在糖代谢中的重要作用。
（1）肝脏有较强的糖原合成与分解的能力。
在血糖升高时，肝脏可以大量合成糖原储存；而在血糖降低时，肝糖原可迅速分解为葡萄糖以补充血糖。
（2）肝脏是糖异生的主要器官，可将乳酸、甘油、生糖氨基酸异生成糖。
（3）肝脏可将果糖、半乳糖等转变成葡萄糖。
因此，肝脏是维持血糖相对恒定的重要器官。
另外，糖能为脂肪（三酯酰甘油）的合成提供原料，即糖能在肝脏中转变成脂肪。
14.6旧酸葡萄糖的代谢途径及其在糖代谢中的重要作用。
（1）6-磷酸葡萄糖的来源：
①己糖激酶或葡萄糖激酶催化葡萄糖磷酸化生成6-磷酸葡萄糖；②糖原分解产生的
1-磷酸葡萄糖转变为6-磷酸葡萄糖；③非糖物质经糖异生由6-磷酸果糖异构成6-磷酸葡萄糖。
（2）6-磷酸葡萄糖的去路：
①经糖酵解生成乳酸；②经糖有氧氧化彻底氧化生成CO、和ATP；③通过变位酶
催化生成1-磷酸葡萄糖，合成糖原；④在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下进入磷酸戊糖途径。
由上可知，6-磷酸葡萄糖是糖代谢各个代谢途径的交叉点，是各代谢途径的共同中间产物，如己糖激酶或变位酶的活性降低，可使6-磷酸葡萄糖的生成减少，上述各条代谢途径不能顺利进行。
因此，6-磷酸葡萄糖的代谢方向取决于各条代谢途径中相关酶的活性大小。
15.三梭酸循环（TCA）循环由8步代谢反应组成
（1）乙酰CoA与草酰乙酸缩合成柠檬酸（柠檬酸合酶）
（2）柠檬酸经顺乌头酸转变为异柠檬酸（顺乌头酸酶）
（3）异柠檬酸氧化脱簇转变为a-酮戊二酸（异柠檬酸脱氢酶）
（4）a-酮戊二酸氧化脱梭生成琥珀酰CoA（a-酮戊二酸脱氢酶复合体）
（5）琥珀酰CoA合成酶催化底物水平磷酸化反应（琥珀酰CoA合成酶）（6）琥珀酸脱氢生成延胡索酸（琥珀酸脱氢酶）
（7）延胡索酸加水生成苹果酸（延胡索酸酶）
（8）苹果酸脱氢生成草酰乙酸（苹果酸脱氢酶）
第7章脂类代谢
（-）名词解释
1.必需脂肪酸（essentialfattyacid）:
人体自身不能合成,必须由食物供给的脂肪酸称必需氨基酸。
2.脂肪动员（fatmobilization）:
储存在脂肪细胞的脂肪,被脂肪酶逐步水解,释放游离脂肪酸及甘油供其他组织细胞氧化利用的过程。
催化该过程中脂肪水解的甘油三酯脂肪酶是脂肪动员的限速酶，对多种激素敏感，其活性受多种激素的调节。
所以也称激素敏感性甘油三酯脂肪酶（HSL）或激素敏感性脂肪酶。
3.柠檬酸-丙酮酸循环（citratepyruvatecycle）:
乙酰辅酶A首先在线粒体内柠檬酸合酶催化下，与草酰乙酸缩合成柠檬酸，后者通过线粒体内膜载体转运进入胞质，被ATP-柠檬酸裂解酶裂解，重新生成乙酰CoA及草羡乙酸。
进入胞质的草酰乙酸在苹果酸脱氢酶作用下，由NADH供氢，还原成苹果酸，再经线粒体内膜载体转运至线
粒体内。
苹果酸也可在苹果酸酶作用下氧化脱梭生成丙酮酸，再转运入线粒体内，最终均生成草酰乙酸，再参与转运乙酰辅酶A。
4.血浆脂蛋白:
血浆脂蛋白是脂质与载脂蛋白结合形成的球形复合体，是血浆脂质的运输和代谢形式。
可用两种方法将脂蛋白分为4类。
一种是用电泳法，将脂蛋白分为a-脂蛋白、前脂蛋白、脂蛋白和CM。
另一种是用超速离心法，将脂蛋白分为HDL、LDL、VLDL和CM。
5.LCAT（P172）:
即卵磷脂胆固醇酯酰转移酶，催化卵磷脂分子中酯酰基转移至胆固醇上，使胆固醇转变成胆固醇酯。
LCAT的活性受apoAl激活，apoAD抑制。
LCAT在HDL的成熟和胆固醇逆向转运中发挥重要作用。
（二）简答题
1.
比较脂肪酸合成和分解过程?
2.酮体生成和利用的过程及生理意义。
（1）酮体的生成：
以P-氧化所生成的乙酰辅酶A为原料，先缩合成羟甲戊二酸单酰辅酶A,接着HMGCoA被裂解成乙酰乙酸。
乙酰乙酸被还原产生F-羟丁酸，乙酰乙酸脱梭生成丙酮。
HMGCoA合成酶是酮体生成的关键酶。
（2）酮体的利用：
肝脏没有利用酮体的酶类，酮体不能在肝内被氧化，所以酮体在肝内生成，在肝外利用。
丙酮量很少，又具有挥发性，主要通过肺呼出和肾排泄。
乙酰乙酸和羟丁酸分子小、水溶性大，均先被转化成乙酰辅酶A,最终通过三梭酸循环彻底氧化。
所以，酮体是肝脏输出能源的一种形式。
在生理情况下，肝脏酮体的生成能力往往低于肝外组织利用酮体的能力，血中酮体的含量很低。
（3）生理意义：
酮体是肝脏输出能源的一种形式。
可通过血脑屏障，在糖供给不足时，是脑组织的重要能源。
酮体利用的增加可减少糖的利用，有利于维持血糖水平恒定，节省蛋白质的消耗。
3
升级会员 