食品化学复习资料Word文档格式.docx
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10，难溶于水
简单蛋白质的分类：
1．清蛋白：
溶于水及稀盐、稀酸或稀碱溶液。
为饱和硫酸铵所沉淀。
广泛存在于生物体内，如血清清蛋白、乳清蛋白等。
2．球蛋白：
为半饱和硫酸铵所沉淀。
不溶于水而溶于稀盐溶液的称优球蛋白;
溶于水的称拟球蛋白，普遍存在于生物体内。
如血清球蛋白、肌球蛋白和植物种子球蛋白等。
3．谷蛋白：
不溶于水、醇及中性盐溶液，但易溶于稀酸或稀碱。
如米谷蛋白和麦谷蛋白等。
4．醇溶谷蛋白：
不溶于水及无水乙醇，但溶于70－80%乙醇中。
组成上的特点是脯氨酸和酰胺较多，非极性侧链远较极性侧链多。
这类蛋白质主要存在于植物种子中。
如玉米醇溶蛋白、麦醇溶蛋白等。
5．组蛋白：
溶于水及稀酸，但为稀氨水所沉淀。
分子中组氨酸、赖氨酸较多，分子呈碱性。
如小牛胸腺组蛋白等。
6．鱼精蛋白：
溶于水及稀酸，不溶于氨水。
分子呈碱性。
如鲑精蛋白等。
7．硬蛋白：
不溶于水、盐、稀酸或稀碱。
这类蛋白是动物体内作为结缔及保护功能的蛋白质。
例如，角蛋白、胶原、网硬蛋白和弹性蛋白等。
结合蛋白质的分类
1．核蛋白：
辅基是核酸，如脱氧核糖核蛋白、核糖体、烟草花叶病毒等。
2．脂蛋白：
与脂质结合的蛋白质。
脂质成分有磷脂、固醇和中性脂等。
如血中的β1－脂蛋白。
卵黄球蛋白等。
3．糖蛋白和粘蛋白：
辅基成分为半乳糖、甘露糖、己糖胺、己糖醛酸、唾液酸、硫酸或磷酸等。
如卵清蛋白、γ－球蛋白和血清类粘蛋白等。
4．磷蛋白：
磷酸基通过酯键与蛋白质中的丝氨酸或苏氨酸残基侧链相连。
如酪蛋白和胃蛋白酶等。
5．血红素蛋白：
辅基为血红素，它是卟啉类化合物，卟啉环中心含有金属。
含铁的如血红蛋白、细胞色素c，含镁的如叶绿蛋白，含铜的如血蓝蛋白等。
6．黄素蛋白：
辅基为黄素嘌呤二核苷酸。
如琥珀酸脱氢、氨基酸氧化酶等。
7．金属蛋白：
与金属直接结合的蛋白质。
如铁蛋白含铁，乙醇脱氢酶含锌，黄嘌呤氧化酶含钼和铁等。
结合蛋白质举例
⏹核蛋白：
如核糖体蛋白，
⏹脂蛋白：
如高密度脂蛋白，
⏹糖蛋白：
如血浆粘蛋白，
⏹磷蛋白：
如酪蛋白，
⏹血红素蛋白：
如血红蛋白，
⏹金属蛋白：
如醇脱氢酶。
食品蛋白质
⏹食品蛋白质并不能代表特殊的一类，因为许多结构蛋白和生物活性蛋白质都是食品蛋白质。
因此凡可供食用、易消化、无毒和可供人体吸收利用的蛋白质统称为食品蛋白质。
植物种子中的贮藏蛋白、动物的肌肉蛋白、卵蛋白和乳蛋白是最常见的食品蛋白。
为了满足人们对蛋白质日益增长的需要，必须寻找新的蛋白质资源，同时提高对常规蛋白质的利用率。
（二）氨基酸（aminoacid）
⏹蛋白质的基本组成单位共20种
⏹均为L--氨基酸（除外甘氨酸）
⏹通式：
氨基酸分类（按侧链基团性质）
1.非极性（疏水性）氨基酸
2.极性（电中性）氨基酸
3.酸性氨基酸
4.碱性氨基酸
1.非极性（疏水性）氨基酸
含有非极性的侧链，具有疏水性（Gly除外）。
种类：
Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Phe、Pro
2.极性（电中性）氨基酸
侧链含有-OH或-SH、-CONH2等极性基团，具有亲水性，但在中性水溶液中不电离。
Ser、Thr、Tyr、Trp、Cys、Met、Asn、Gln
3.酸性氨基酸
⏹侧链含有-COOH，易解离出H+而具有酸性。
⏹种类：
Asp、Glu
4.碱性氨基酸
⏹侧链带有易接受H+的基团而具有碱性。
如ε-NH2、胍基和咪唑基。
His、Lys、Arg
特殊氨基酸
Gly：
无手性碳原子。
Pro：
为环状亚氨基酸。
Cys：
可形成二硫键。
修饰氨基酸：
蛋白质合成后通过修饰加工生成的氨基酸。
没有相应的编码。
如：
胱氨酸、羟脯氨酸（Hyp）、羟赖氨酸（Hyl）。
由于大多数蛋白质中均含有色氨酸和酪氨酸，故测定280nm波长的光吸收强度，可作为溶液中蛋白质含量的快速定量方法。
氨基酸的等电点
⏹除α-羧基（pKa1）、α-氨基（pKa2）外，酸性及碱性氨基酸的侧链也含有可离子化基团（PKa3）
⏹可估算等电点：
⏹侧链不带电荷基团氨基酸：
pI=（pKa1+pKa2）/2
例pI（蛋）=1/2（2.28+9.21）=5.75
⏹酸性氨基酸：
pI=（pKa1+pKa3）/2
例：
pI（谷）=（2.19+4.25）/2=3.22
⏹碱性氨基酸：
pI=（pKa2+pKa3）/2
pI（赖）=（8.95+10.53）/2=9.74
氨基酸的疏水性
⏹将一摩尔溶于乙醇中的某氨基酸转移溶于水中所发生的自由能变化（△G）可显示该氨基酸的疏水性。
如果将该氨基酸的侧基和主基分别独立进行这种转移，则△G侧+△G主＝△G。
由于各氨基酸的主基都相当是一个甘氨酸，所以每一个氨基酸的△G主≈△G甘,每一个氨基酸的△G侧≈△G-△G甘。
⏹令甘氨酸的平均疏水性为零，则其他氨基酸的平均疏水性就等于△G侧。
氨基酸的基本化学反应：
1、与亚硝酸反应
除亚氨基酸（脯氨酸）外，α－氨基酸都能与亚硝酸反应，反应是定量完成的，衡量放出氮气的体积便可计算出氨基酸中氨基的含量，这称为Vanslyke（范斯莱克）氨基测定法。
2、与甲醛反应
⏹氨基酸与甲醛的反应
⏹可用强碱滴定，测定游离氨基酸
⏹可用于明胶胶囊化
3、与茚三酮反应：
⏹α－
氨基酸在碱性溶液中与茚三酮作用，能生成显蓝或紫红色的有色物质，这是鉴别α－氨基酸的灵敏方法，大多数的α－氨基酸（除脯氨酸外）都有此反应，有色物质是这样生成的：
4、氧化还原反应
⏹小麦面筋蛋白含有：
麦胶蛋白和麦谷蛋白
⏹加入氧化剂（溴酸钾、过氧化苯甲酰、Vc）可以增筋、弹性增加如面包
⏹加入还原剂（NaHSO3）可以降筋、弹性，增加脆性，如饼干（或者加入木瓜蛋白酶）
三）蛋白质结构
⏹蛋白质由多肽构成，多肽由氨基酸构成，氨基酸在多肽中的排序称为蛋白质的一级结构，由一级结构某些区段形成的α-螺旋和β-折叠等构成蛋白质的二级结构，在多种次级键合力作用下，多肽进一步褶皱形成球状和线状高级螺旋时就构成了蛋白质的三级结构，有些蛋白质由多条多肽构成，每条多肽构成三级结构后，作为亚基，进一步在二硫键和多种次级键作用下构成四级结构。
生物利用性（消化吸收利用）
⏹蛋白质的生理价值是指蛋白质经过消化吸收后，有多少被人体利用了。
生物价=（氮储留量/氮吸收量）×
100
氮吸收量=食物氮－（粪氮－粪代谢氮）
氮储留量=吸收氮－（尿氮－尿内源氮）
生理价值
⏹各种食物蛋白质因其氨基酸的种类、数量和必需氨基酸彼此之间的比值不同，所以它们的生理价值也不一样。
一般来说动物性食物蛋白质的生理价值比植物性的高，因为动物性蛋白质的氨基酸种类比较齐全，比例和人体组织蛋白质较接近，所以就容易被人体利用。
⏹日常膳食中常见食物的生理学价值大致如下：
鸡蛋９４、牛奶８５、鱼肉８３、虾肉７７、羊奶７６、牛肉７６、猪肉７４、大米７７、小麦６４、高粱５６、小米５７、大豆（熟）６４、玉米６０、花生５９、马铃薯６７、白菜５６、蚕豆５８、绿豆５８。
五）维持蛋白质高级结构的键
⏹维持蛋白质高级结构的键除氢键外，基本都是由蛋白质的氨基酸残基的侧基之间相互作用形成的。
这些侧基间可形成：
二硫键、磷脂键、离子键、离子－偶剂键、偶极－偶极键、氢键、疏水键、范德华力。
氢键也在肽键所含有的羧基氧和氨基间发生。
另外，多肽链的氨末端和羧末端也参与高级结构的形成。
二硫键
⏹多肽中的半胱氨酸残基的巯基在形成蛋白质的时候，有一部分通过氧化而形成二硫键，可使一条多肽变成环肽，也可使两条多肽交联，或使亚基之间结合。
二硫键是维持蛋白质高级结构的最强的一种键，它属共价键，平均键能为50.9kJ/mol。
在食品中，一般在80－150℃范围内，二硫键破坏。
氧化剂和还原剂在常温下可破坏它。
面团中的蛋白质的二硫键可在面团揉捏过程中被蛋白质中的半胱氨酸巯基打开，发生二硫键的交换。
离子键
⏹蛋白质中的酸性氨基酸残基侧基上的负离子和碱酸性氨基酸残基侧基上的正离子可形成离子键。
离子键是静电引力造成的。
离子键能可以下式表示：
E=q1q2/Dr
式中q表示这对离子的电荷，r表示这对离子的距离，D表示介质的介电常数
离子键易受溶剂、pH、离子强度的影响。
在水中E＝3.5-5.8kJ/mol,在空气中E＝277=460kJ/mol。
因为蛋白质表面比内部亲水，在多水介质中，蛋白质内部的离子键远比外部的离子键强。
食品热加工常可以破坏外部的离子键。
离子－偶极键和偶极－偶极键
⏹偶极矩（μ）是极性基电性的度量。
离子和偶极以及偶极和偶极间的作用也属于静电相互作用。
它们的大小分别由下面两式表示：
E离偶=qμ/Dr2E偶偶=（μ1μ2/Dr3）Cosθ
式中θ是两个偶极矩的夹角。
E离偶的强度平均约为20.9kJ/mol,E偶偶的强度更小。
和离子键相同，在在多水介质中，处在蛋白质内部的E离偶和E偶偶的强度大于外部的。
食品热加工、pH变化等都易引起它们破坏。
氢键
⏹氢键是一种特殊的偶极－偶极键。
一个电负性强的原子与一个氢原子形成共价键时，成键电子对强烈偏向电负性强的原子，氢原子核外几乎没有电子。
这样形成的偶极子彼此相遇时，首先形成偶极－偶极键，但由于两偶极子的电负性强的原子与氢原子核很接近，电负性强的原子的核外电子云就会与氢原子分享，于是形成氢键。
氢键比起一般的偶极－偶极键来说，μ1μ2间的距离r更短，因此，氢键的键能更强，通常为8.3－25kJ/mole。
⏹在极性介质中氢键不如在非极性介质中强。
氢键属热不稳定键。
氢键在蛋白之中很多，蛋白质二级结构主要就为成组有规律的氢键所维持。
疏水相互作用
⏹分散在水中的非极性物质有自发排斥与水接触而相互靠拢的倾向。
这不能仅仅以非极性物质之间存在范德华引力来解释，因为这种疏水相互作用的能量大于这些范德华引力。
⏹非极性物质水化反应是一放热反应，焓变为负值。
但测量将非极性物质从非极性有机溶剂转移到水中的自由能变化时，△G是正值。
这是因为非极性物质分散在水中时，水自身的结构加强，造成体系的商减小。
这些事实也说明疏水相互作用主要是由商驱动的，即：
当非极性物质排斥水而相互靠拢时，水自身结构减弱，体系的商增加，△G是负值，所以能自发发生。
⏹从上述分析可见发生疏水相互作用时，商增加和疏水物间的范德华作用使体系的能量降低，而疏水物和水的分离反应使体系的能量升高，净结果是体系能量降低。
⏹体系温度的高低对疏水相互作用的影响涉及到对商和焓的影响，低温时疏水相互作用减弱，高温时则加强。
⏹在蛋白质中，疏水相互作用是维持蛋白质高级结构的重要作用力。
在球蛋白中，疏水氨基酸残基多因疏水相互作用聚集在内部，因为每摩尔疏水氨基酸残基从表面进入内部聚集大约能给蛋白质提供17kJ的稳定能。
留在表面的疏水氨基酸残基也在蛋白质相互聚集中发挥重要作用。
范德华力
⏹广义的范德华力包括取向力（偶极-偶极键）、诱导力（永久偶极－诱导偶极键）和色散力（瞬间偶极-瞬间偶极键）
⏹狭义来说，人们只将诱导力和色散力考虑为范德华力。
甚至只将色散力说成是范德华力。
⏹色散力是永远存在于分子间的作用力。
⏹狭义范德华力的表示式很复杂，简化为下式：
E＝A/r6+B/r12
当r≥0.6nm时，范德华力可忽略。
在蛋白质中不同原子间的范德华力约为0.17-0.8kJ/mol
离子－诱导偶极键
⏹这种键不属于范德华力作用键，它是离子自身的电荷作用使旁边的非极性分子或基团发生极化，变成了诱导偶极子，这时便产生了离子－诱导偶极键。
这种键能表示如下：
E＝αq2/D2r4
式中为被诱导分子的极化率。
该式说明极化率大的分子该键能大，离子与被诱导分子距离稍远，这种作用就可忽略。
永久偶极-诱导偶极键
⏹这种作用被视为范德华力的一种。
⏹和离子类似，永久偶极子也可以诱导非极性物质产生诱导偶极，因而能形成永久偶极-诱导偶极键。
这种键能可表示为：
E=2αq2/D2r6
式中q是偶极子正电中心或负电中心所带的电荷数。
该式说明永久偶极子与非极性物质距离很近时，才会有不可忽略的相互作用。
（六）蛋白质变性
蛋白质二级以上的高级结构在酸、碱、盐、热、冷、有机溶剂、界面张力和剪切力等作用下发生的变化叫作蛋白质变性。
变性进行中，蛋白质的天然构像经历着去褶皱到重新排布和聚集，使其原有结构、性质和功能发生很大变化。
物理性质的改变：
凝集、沉淀，流动双折射，粘度增加，旋光值改变，紫外、荧光光谱发生变化
化学性质的改变：
酶水解速度增加，分子内部基团暴露
生物性能的改变：
抗原性改变，生物功能丧失
蛋白质变性对其功能的影响
⏹由于疏水基更多暴露在分子表面，引起溶解度降低
⏹改变对水的结合能力
⏹失去生物活性（如失去酶活、改变抗体免疫活性，改变激素、毒素等活性）
⏹由于更多肽键的暴露，增加了蛋白酶催水解的敏感性
⏹特征粘度增大
⏹变的不能结晶
变性因素
（1）热
T升高，则氢键下降，静电力下降，范德华力下降，而疏水作用上升，ΔH？
↑
当T升高时，ΔS（升高）则-TΔS（下降）
ΔG=ΔH-TΔS
当ΔG=0时，K=1
温度变化造成蛋白质变性
⏹当蛋白质溶液被缓慢升温时，在某一很窄的临界温度范围内，蛋白质极迅速的从天然状态转变为变性状态，当天然蛋白和变性蛋白的浓度比为1比1时的温度称为熔点温度（Tm）或变性温度（Td）
⏹蛋白质热变性可以示意如下图：
当ΔG=0时，K=1
此时的温度为蛋白质的变性温度Td
蛋白质热变性的机理
⏹维持蛋白质天然构像的氢键和各种静电相互作用（离子键、离子偶极键、偶极偶极键）都具显热性，高温时不稳定，低温时稳定。
蛋白之中疏水性氨基酸（特别是Val,Ile,Leu）含量较高的（疏水相互作用强）和含二硫键较多的常具有较高热稳定性。
⏹热不稳定的蛋白质多在50℃左右发生强烈变性，在Td以下几度，变性可忽略，在Td以上几度，变性几乎完全。
⏹蛋白质热变性温度和速度还受下列因素影响：
水含量强烈影响蛋白质的热稳定性，当蛋白质完全干燥时，热稳定性很高；
当水与蛋白质质量比为0-0.35时，热敏性迅速增加；
当水与蛋白质质量比为0.35-0.75时，热敏性仅很少增加；
水再增加时，热敏性就等同于溶液中的蛋白质。
水的作用很复杂，首先水是蛋白质间氢键的强烈竞争者，因此多水体系中氢键对蛋白质高级结构的稳定性贡献大大下降；
其次，水的介电常数很大，可大大降低离子键等电荷作用的强度。
蛋白质的热稳定性与pH有关，不同蛋白质受到的影响不同。
在溶液中增加糖和盐常增加蛋白质的热稳定性，但盐浓度不能太高。
肉蛋白的热变性
⏹畜、禽、鱼肉在加工中遇热，产品内部的温度很少超过66-74℃。
当温度达30-50℃，蛋白质开始解褶皱，并形成轻微的相互交联，此时肌浆蛋白发生部分变性，肌纤维蛋白发生收缩，引起产品持水力下降和韧性增加。
当温度达50-74℃，进一步的交联与变性伴随发生，肌浆蛋白和肌纤维蛋白凝固。
在一定温度范围（肉61-63℃，鱼45℃），肌质蛋白收缩和软化，胶原蛋白发生部分解螺旋。
热加工的总结果是结缔组织软化和肌纤维韧化。
界面变性
蛋白质溶液在高速搅打起泡和喷雾干燥时，溶液变成泡沫或雾这样的分散系，蛋白质将被吸附到气液界面上。
由于在此受到高界面能的作用，疏水基趋于朝向气相，亲水基趋于朝向水相，从而引起蛋白质变性。
剪切变性
⏹蛋白质溶液在强烈机械搅拌、振动、揉捏、打擦产生机械剪切力，导致α螺旋破坏，网状结构改变。
⏹挤压和均质等加工过程时，会产生超声波脉冲及气窝现象，此时蛋白质会发生变性。
⏹剪切速度越高，变性越严重。
热挤压加工食品时，由于高温和高剪切，可以引起蛋白质不可逆变性。
超高压变性
⏹在常温下，1-12bar的超高静压能引起蛋白质变性。
这主要是蛋白质内部存在空隙，并具有柔性和可压缩性（球状）。
例如水化蛋白质的空隙约在0.74ml/g。
水化程度越高，空隙越大。
超高压引起的蛋白质变性常为可逆变性，当恢复常压后，蛋白质会慢慢复性。
球蛋白比纤维蛋白对高压变性敏感。
PH
pH=4～10稳定
极端pH改变盐键，使基团离子化，造成链展开，一般可逆
离子强度（盐）对蛋白质变性的影响
⏹低浓度电解质存在于蛋白质溶液时，离子主要非特异地与蛋白质相互作用，使得蛋白质的电荷得到适度的中和，蛋白质间的静电作用有所减轻，常使得蛋白质结构的稳定性小幅增加。
⏹当电解质浓度＞1M时，离子中就有一部分与蛋白质发生特异结合，较强地影响到蛋白质结构的稳定性。
例如Na2SO4、NaF加强而NaSCN、NaClO4削弱蛋白质结构的稳定性。
⏹阴离子比阳离子对蛋白质结构稳定性的影响大，不同阴离子对蛋白质结构影响的大小复合Hofmeister顺序：
F-<
SO42-<
Cl-<
Br-<
I-<
ClO4-<
SCN-<
Cl3CCOO-.
氟化物、氯化物和硫酸盐常加强蛋白质的结构稳定性，其他无机盐则相反。
盐和其它试剂对蛋白质的影响
⏹盐对蛋白质的作用又因它们对蛋白质水化作用的影响而造成。
稳定蛋白质的盐加强蛋白质水化，其离子与蛋白质弱结合；
破坏蛋白质稳定性的盐削弱蛋白质水化，其离子与蛋白质强结合。
盐乃至盐酸胍和尿素高浓度时（例如6-8M时），就会强烈影响到蛋白质自身原有的氢键，这也引起蛋白质结构变化。
同时，这么高的盐也强烈的与蛋白质竞争溶剂，引起蛋白质强烈变性和沉淀。
盐析作用
在浓度较高时，盐会造成蛋白质沉淀，例如中性盐浓度＞0.1M时，就会造成造成一些蛋白质聚集沉淀，主要是因为离子与蛋白质竞争水，使溶解蛋白质的水不足。
这种作用称为盐析。
由于硫酸胺本身不破坏蛋白质的结构，因此用它盐析蛋白质所获得的蛋白质沉淀还保留着其结构和功能。
这种方法常被用为蛋白质提取分离的工艺之一。
有机溶剂引起蛋白质变性
⏹有机溶剂对水溶液中的蛋白质的结构影响很复杂:
一方面由于介电常数降低，蛋白质的静电相互作用大大加强，蛋白质的氢键也得到加强，另一方面，蛋白质的疏水相互作用大大削弱，非极性基与有机溶剂结合。
⏹在低浓度和低温下，由于蛋白质氢键加强抵消了疏水作用的削弱对蛋白质结构的总破坏，电荷作用受到的影响还不足以造成蛋白质严重变性时，有机溶剂引起的蛋白质沉淀就可保持其结构和功能。
由此构成一种蛋白之分离工艺。
⏹在高浓度和较高温度下，有机溶剂引起蛋白质强烈变性。
还原剂引起蛋白质变性
⏹巯基乙醇、半胱氨酸等还原剂可以打开蛋白质的二硫键，这会引起蛋白质相应的变性，例如使二硫键链接的亚基分离。
⏹半胱氨酸有时被用于面团中，面团中的谷蛋白和醇溶蛋白都含有很多二硫键，在和面过程中，由于一部分二硫键被半胱氨酸打开，就可缩短和面时间和静置时间，使面团更早成熟，并且易于造型和定型。
这在制作饼类食品时可供利用，以提高其产品质量。
⏹相反，向面团或面粉中加入过氧化苯甲酰或溴酸钾则可使面筋蛋白的二硫键增多，使面包气室和弹性增加。
氨基酸和蛋白质第二部分
三、蛋白质的功能性质
⏹定义：
蛋白质的食品功能性质常指除了营养特性以外的那些对食品需宜特性有利的物理化学性质。
⏹例如蛋白质在食品中的功能性质有凝胶性、粘弹性、起泡性、乳化性等。
蛋白质的大多数功能性质均可影响食品的感官特性（尤其是质地特性），而且也对食品和其他食品成分在制备、加工或储藏过程中的理化特性起着主要的作用。
蛋白质在食品中发挥的功能
食品功能性质
蛋的代用品起泡作用、凝胶作用
肉代用品（如组织化植物蛋白质）水和脂肪的吸收及保留、不溶解性、
咀嚼性、粘着性、热变性
食品涂层粘着、粘合
糖果产品（如牛乳巧克力）分散性、乳化作用
饮料在不同pH下的溶解度、热稳定性、粘度
汤、调味汁粘度、乳化作用、水保留、热稳定性
面团形成形成骨架和带有粘弹性的膜、粘着性、热变性
焙烤产品（如面团、蛋糕）凝胶作用、水吸收、乳化作用、起泡作用、褐变
乳品（如加工干酪、冰淇淋、甜食）乳化作用、脂肪保留、粘度、起泡作用、凝胶作用、聚集作用
（二）蛋白质功能性质的类别
⏹蛋白质的功能性质可以分为三大类：
（1）水合性质（取决于蛋白质－水的相互作用）。
（2）蛋白质－蛋白质相互作用有关的性质。
（3）表面性质。
⏹第一类包括如水的吸收和保留、湿润性、膨胀性、粘合性、分散性、溶解度和粘度等性质。
⏹第二类是指产生沉淀、胶凝和形成各种其它结构时起作用的那些性质（如蛋白质在面团中的起筋性）。
⏹第三类主要是与降低表面张力、乳化作用、起泡特性有关系的表面化学性质。
⏹这三类性质又是相互关连的。
例如蛋白质凝胶、溶解度和粘度等都是一和二类性质联合体现的，分散性等是三性联合体现的。
决定蛋白质功能性质的因素
⏹影响蛋白质的功能性质的因素有内因和外因。
内因包括蛋白质的大小、形状、氨基酸组成、一级结构、静电荷量及分布、疏水性和亲水性之比、高级结构、分子刚性和柔性、蛋白质分子间相互作用和同其他组分相互作用的能力。
外因指蛋白质所处的食品环境，例如温度、pH、离子强度、介质、和剪切。
同一蛋白质在不同环境因素影响下发挥的功能不尽相同，有些环境因素引起蛋白质严重变性。
三）蛋白质的水合性质
蛋白质的水合性质是一最基本的功能性，蛋白质的许多功能性质，如分散性、湿润性、膨胀性、溶解性、增稠性、粘性、持水力、凝胶作用、乳化性和起泡性，都首先取决于水－蛋白质的相互作用。
在如蛋白饮料这样的食品中，蛋白质的水合性直接决定自身在食品中能否稳定存在。
在如焙烤食品和肉糜制品这样的低和中等水分食品中，蛋白质结合水的
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