高一生物 能量之源光与光合作用精华教案.docx

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高一生物能量之源光与光合作用精华教案

2019-2020年高一生物能量之源——光与光合作用精华教案

一、学情分析

学生在小学的《科学》和初中《生物》课中已学习过有关光合作用的知识,在生活实践中对光合作用也有所了解。

这些知识、经验和技能是学好本节内容的重要基础。

对于光合作用中的物质代谢和能量代谢过程的学习学生会有些困难。

针对这种情况,在教学过程中教师可以多角度提出问题,引导学生围绕问题进行分析、推理,从而得出结论。

二、教学目标

1、知识目标:

说明光合作用的原理和光合作用的过程。

2、能力目标:

通过对光合作用探究历程的学习,培养学生分析、推理的思维能力;

通过对光合作用过程的学习,培养学生知识整合的能力。

3、情感目标:

激发学生进行科学探究的兴趣;

感受科学家实事求是的科学态度、坚忍不拔的意志品质;

养成严谨的科学态度,树立创新的科学精神。

三、教学重点

光合作用的原理和光合作用的过程。

四、教学难点

光合作用的过程中物质变化和能量变化。

五、教学准备

多媒体课件。

六、教学方法

讨论法、探究法、分析法、讲授法等相结合。

七、教学策略

1.对多个实验进行有效的整合

光合作用的探究历程中有一系列的实验,学生学习这些探究实验的过程也就是学习光合作用原理的过程。

有些实验学生在小学和初中时就有所接触,对于这些探究实验的学习采取以学生自学为主,教师从多角度提出问题,让学生带着问题去阅读、思考、讨论,在学生解答的基础上教师再加以适当的点拨,引导学生归纳出光合作用的反应式。

通过对反应式中元素的来源和去向的探究把学生引入鲁宾、卡门实验和卡尔文实验的学习,这两个实验对大部分学生而言较为陌生,教师先讲授实验过程,再提出问题,接着引导学生分析实验现象,得出实验结论,让学生体验、感受科学家实验的科学性、严谨性。

2.对教材中的某些知识做了适当的调整

在讲授探究氧气来源的实验时穿插介绍光合作用光反应的内容;在讲授探究碳元素的转移途径的实验时穿插介绍暗反应的内容,这样处理不仅将光合作用的探究历程与光合作用的过程进行了有机的整合,便于学生把握它们的联系;还突出了教学中的重点、突破了教学中的难点。

3.师生共同总结光合作用的过程,不仅可以引导学生从整体上把握光合作用中的物质变化和能量变化,还可以培养了学生对知识归纳、整合的能力。

总结过程中教师还逐步画出光反应、暗反应过程的板图,使教师对光合作用的过程教学变得更加完整,更有利于学生得掌握。

八、教学设计

 

教学程序

教学过程

设计意图

教师活动

学生活动

复习

旧课

引入

新课

 

投影:

复习上一节课内容

过度:

通过前面的学习我们知道了叶绿体上不仅分布着许多吸收光能的色素分子,还分布着许多进行光合作用所必需的酶。

那么,这些色素吸收的光能将会转移到何处?

这些酶催化了哪些生化反应?

今天就让我们来共同学习这些内容。

板书:

第四节能量之源——光与光合作用

二.光合作用的原理和应用

回忆上节课所学,期待新课的学习。

建立新旧知识的连接。

新课教学

 

1.1642年比利时海尔蒙特实验

 

2.1771年英国普利斯特利实验

 

3.1779年荷兰英格豪斯

 

4.1845年德国博耶

 

5.1864年德国萨克斯实验

 

6.1939年美国鲁宾、卡门实验

 

7.20世纪40年代美国卡尔文实验

 

总结

 

光合作用的探究历程

疑问:

植物为什么长大?

所需营养物质来自哪里?

课件展示背景资料

观点是否正确?

怎样证实?

(课前已发给学生相关资料阅读,并要求将数据整理成表格)

投影1~2名学生设计的表格

实验前

实验后

重量变化

柳苗

土壤

此实验能得出什么结论呢?

通过实验,海尔蒙特推翻了亚里士多德的错误观点,那他的实验结论完全正确吗?

从植物生活环境的角度分析,还应考虑什么因素?

引导提出问题:

空气对植物的生长有影响吗?

投影图片实验过程,引导思考:

1.几组实验的现象是什么?

2.有无植物的两组实验装置起什么作用?

3.该实验装置中玻璃罩有什么作用?

(引导分析,并指出实验设计中的基本原则:

对照、单一变量等)

普利斯特利的实验看似简单,但后人做得实验很多不能成功,这是为什么呢?

引导提出问题。

铺垫:

简介荷兰科学家英格豪斯

直到1785年,由于发现了空气的组成,人们才明确这一结果。

可见生物科学的发展需要建立在其他学科的基础上。

在这一过程中,光能哪去了?

铺垫:

简介德国科学家博耶

过渡:

光能转换成化学能,贮存于什么物质中呢?

问题:

植物光合作用除了释放氧气,还产生什么物质呢?

引导思考:

1.暗处理这一步是否可以省略?

为什么?

2.本实验是否存在对照组?

若有,请指出单一变量。

3.这个实验可得出什么结论?

(强化科学探究实验设计的基本方法、原则)

补充:

除淀粉外,还可产生其他有机物,表示为(CH2O)。

条件

结合课件引导归纳每个实验结论,并同步板书:

 

问题:

应标记哪一元素?

怎样设计实验?

点评学生的实验设计,肯定他们的优点,指出存在的不足。

课件简要展示实验过程,并引导得出结论。

问题:

光合作用产生的有机物又是怎样合成的呢?

简述卡尔文循环

 

通过学习,我们可以看到几代科学家历经三百多年才对光合作用这一生理过程有了较清楚的认识,可见科学发展的道路是很艰难的,不仅包含了科学家们的艰辛和智慧,还与科学技术的进步发展密切相关。

光合作用是个非常复杂的过程,仍有许多未知领域,对光合作用更深层次的探索,目前仍在进行,希望在以后的研究成果中能看到同学们的名字。

 

今天我们只是简单了解光合作用的生理过程,具体是如何进行的呢?

回忆所学,联系生活经验,畅谈对光合作用的认识。

 

学生自主学习并围绕问题进行思考、讨论。

 

在讨论、交流的基础上由学生提出不能很好解决的问题。

 

学生联系所学,写出光合作用的反应式。

 

学生尝试归纳概念。

学生观察反应式,思考后各抒己见。

 

学生观察课件,聆听老师讲授。

 

学生围绕问题积极思考、展开讨论。

 

学生思考。

学生认真听讲。

 

学生紧跟老师设问积极思考。

 

学生联系前面所学的同位素标记法,认真听课,积极思考。

 

引导回忆旧知,联系生活实际,激发学习兴趣。

培养学生自学能力。

引导学生对实验现象进行分析并得出结论,培养了学生的思维能力。

 

培养学生运用知识的能力。

 

培养学生的发散性思维。

 

通过讲授科学家探究实验中的重点实验,再设计问题,引导学生思考、讨论,最终获得正确结论。

同时让学生感受科学家设计实验的严谨与科学。

 

激发学生探知新知的欲望。

 

层层设问,引导学生完成对光合作用过程的探知。

 

授新课

 

光反应

过程

 

暗反

应过程

师生共同学习:

光合作用的过程

(二)光合作用的过程播放视频动画,引导学生思考相关问题:

1.光反应阶段:

叶绿体中色素吸收的光能发挥了哪两方面的用途?

⑴物质变化有哪些?

(H2O变成了﹝H﹞和O2

ADP和Pi变成了ATP)

⑵能量变化有哪些?

(光能转化成ATP中的化学能)

场所是类囊体的薄膜。

(教师边总结边画光反应阶段的板图)

过度:

光反应生成了两种非常重要的物质﹝H﹞和ATP,这两种物质被转移到叶绿体基质中去,继续参与暗反应。

2.暗反应阶段:

⑴物质变化:

CO2的固定

C3的还原

⑵能量变化:

ATP中的化学能转化成糖类中化学能

场所是叶绿体基质。

(教师同时画出暗反应阶段的板图)

引导学生归纳总结,建知识结构,提升学科能力。

 

教师通过逐步画板图表示光合作用的过程,可帮助学生整合知识、理解知识。

同时让学生明确光反应和暗反应过程中的每一个物质变化的来龙去脉和相应的能量转化过程,以便从整体上认识和理解光合作用。

 

课件中表格比较光反应和暗反应:

练习:

1.光合作用释放的氧气来自。

2.光合作用发生的部位是。

3.光反应为暗反应提供的物质是和。

4.某科学家用含14C的二氧化碳来追踪光合作用中的碳原子,此碳原子的转移途径是()

A.二氧化碳→三碳化合物→糖类

B.二氧化碳→五碳化合物→三碳化合物→糖类

C.二氧化碳→叶绿素→ADP

D.二氧化碳→叶绿体→ATP

 

及时通过反馈,了解学生对重点知识的掌握情况。

巩固新知

 

第四节能量之源——光与光合作用

二.光合作用的原理和应用

(一)探究历程

叶绿体

CO2+H2O————→(CH2O)+O2

(二)光合作用的过程

1.光反应阶段:

⑴物质变化:

H2O变成了﹝H﹞和O2

ADP和Pi变成了ATP

⑵能量变化:

光能转化成ATP中的化学能

⑶场所:

类囊体薄膜

2.暗反应阶段:

⑴物质变化:

CO2的固定

C3的还原

⑵能量变化:

ATP中的化学能转化成糖类中化学能

⑶场所:

叶绿体基质

(光反应、暗反应阶段板图见上面)

 

 

2019-2020年高一生物降低反应活化能的酶精华教案

1.什么是活化能?

在一个化学反应体系中,反应开始时,反应物分子的平均能量水平较低,为“初态”。

在反应的任何一瞬间反应物中都有一部分分子具有了比初态更高一些的能量,高出的这一部分能量称为“活化能”。

活化能的定义是,在一定温度下一摩尔底物全部进入活化态所需要的自由能,单位是焦/摩尔,单位符号是J/mol。

2.酶催化作用的特点

生物体内的各种化学反应,几乎都是由酶催化的。

酶所催化的反应叫酶促反应。

酶促反应中被酶作用的物质叫做底物。

经反应生成的物质叫做产物。

酶作为生物催化剂,与一般催化剂有相同之处,也有其自身的特点。

相同点:

(1)改变化学反应速率,本身不被消耗;

(2)只能催化热力学允许进行的反应;(3)加快化学反应速率,缩短达到平衡时间,但不改变平衡点;(4)降低活化能,使速率加快。

不同点:

(1)高效性,指催化效率很高,使得反应速率很快;

(2)专一性,任何一种酶只作用于一种或几种相关的化合物,这就是酶对底物的专一性;(3)多样性,指生物体内具有种类繁多的酶;(4)易变性,由于大多数酶是蛋白质,因而会被高温、强酸、强碱等破坏;(5)反应条件的温和性,酶促反应在常温、常压、生理pH条件下进行;(6)酶的催化活性受到调节、控制;(7)有些酶的催化活性与辅因子有关。

3.酶的化学本质及其组成

酶的化学本质除了具有催化活性的RNA之外几乎都是蛋白质。

但是,不能说所有的蛋白质都是酶,只是具有催化作用的蛋白质,才称为酶。

证明酶的化学本质是蛋白质的证据有以下几条。

(1)酶经酸碱水解后的最终产物是氨基酸,酶能被蛋白酶水解而失活。

(2)酶是具有空间结构的生物大分子,凡使蛋白质变性的因素都可使酶变性失活。

(3)酶是两性电解质,在不同pH值下呈现不同的离子状态,在电场中向某一电极泳动,各自具有特定的等电点。

(4)酶和蛋白质一样,具有不能通过半透膜等胶体性质。

(5)酶也有蛋白质所具有的化学呈色反应。

(6)与蛋白质的分子量相似,结构相似。

(7)在物理、化学因素作用下,也可变性沉淀。

(8)做元素分析,与蛋白质的元素含量相似,可以用氨基酸人工合成。

按照酶的化学组成可以将酶分为以下两类。

(1)单纯蛋白质酶 有些酶只是多肽链,除了氨基酸不含任何其他化学物质,也就是说有些酶是单纯蛋白质,如胰脏的核糖核酸酶、淀粉酶等。

(2)结合蛋白质酶 有些酶除了蛋白质外,还含有一些对热稳定的非蛋白质类小分子物质或金属离子,即由蛋白质部分和非蛋白质部分组成。

结合蛋白质酶的蛋白质部分称为脱辅酶,非蛋白质部分称为辅因子。

脱辅酶与辅因子结合后所形成的复合物称为“全酶”,即全酶=脱辅酶+辅因子。

在酶催化时,一定要有脱辅酶和辅因子同时存在才起作用,二者各自单独存在时,均无催化作用。

脱辅酶部分决定酶催化的专一性,辅酶(辅基)在酶催化中通常是起着电子、原子或某些化学基团的传递作用,大部分辅酶是维生素或维生素的衍生物。

4.酶的简单分类

国际酶学委员会(I.E.C)规定,按酶促反应的性质,可把酶分成六大类。

(1)氧化还原酶类 指催化氧化还原反应的酶类,又可分为氧化酶和脱氢酶两类,如乳酸脱氢酶、琥珀酸脱氢酶、细胞色素氧化酶、过氧化氢酶等。

(2)转移酶类 指催化化合物某些基团的转移,即将一种分子上的某一基团转移到另一种分子上的酶类,如转甲基酶、转氨酶、己糖激酶、磷酸化酶等。

(3)水解酶类 指催化底物发生水解反应的酶类,如淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶、磷酸酶等。

(4)裂合酶类 指催化从底物移去一个基团而形成双键的反应及其逆反应的酶类,如柠檬酸合成酶、醛缩酶等。

(5)异构酶类 指催化各种同分异构体之间相互转化的酶类,如磷酸丙糖异构酶、消旋酶等。

(6)连接酶类 指催化两分子底物合成为一分子化合物,同时还必须偶联有ATP的磷酸键断裂的酶类,如谷氨酰胺合成酶、氨基酸—tRNA连接酶等。

5.酶的作用机理

酶催化反应的某些独特性质为许多酶促反应所共有,可概括如下。

(1)酶反应可分为两类,一类反应仅仅涉及到电子的转移,另一类反应涉及到电子和质子两者或者其他基团的转移,大部分反应属于第二类。

(2)酶的催化作用是由氨基酸侧链上的功能基团和辅酶为媒介的。

(3)酶催化反应的最适pH范围通常是狭小的。

(4)与底物相比较,酶分子很大,而活性部位通常只比底物稍大一些。

这是因为在大多数情况下,只有活性部位围着底物。

此外,一个巨大的酶结构对稳定活性部位的构象是必要的。

(5)酶除了具有进行催化反应所必需的活性基团外,还有别的特性,使酶促反应的进行更有利,并使更复杂的多底物反应按一定途径进行,这些已超过了较简单的催化剂的范畴。

酶的复杂的折叠结构使这些作用成为可能。

6.影响酶作用的因素

酶的催化活性的强弱以单位时间(每分)内底物减少量或产物生成量来表示。

研究某一因素对酶促反应速率的影响时,应在保持其他因素不变的情况下,单独改变研究的因素。

影响酶促反应的因素常有:

酶的浓度、底物浓度、pH值、温度、抑制剂、激活剂等。

其变化规律有以下特点。

(1)酶浓度对酶促反应的影响在底物足够,其他条件固定的条件下,反应系统中不含有抑制酶活性的物质及其他不利于酶发挥作用的因素时,酶促反应的速率与酶浓度成正比。

(2)底物浓度对酶促反应的影响在底物浓度较低时,反应速率随底物浓度增加而加快,反应速率与底物浓度近乎成正比;在底物浓度较高时,底物浓度增加,反应速率也随之加快,但不显著;当底物浓度很大,且达到一定限度时,反应速率就达到一个最大值,此时即使再增加底物浓度,反应速率几乎不再改变。

(3)pH对酶促反应的影响每一种酶只能在一定限度的pH范围内才表现活性,超过这个范围酶就会失去活性。

在一定条件下,每一种酶在某一个pH时活力最大,这个pH称为这种酶的最适pH。

(4)温度对酶促反应的影响酶促反应在一定温度范围内反应速率随温度的升高而加快;但当温度升高到一定限度时,酶促反应速率不仅不再加快反而随着温度的升高而下降。

在一定条件下,每一种酶在某一温度时活力最大,这个温度称为这种酶的最适温度。

(5)激活剂对酶促反应的影响激活剂可以提高酶活性,但不是酶活性所必需的。

激活剂大致分两类:

无机离子和小分子化合物。

(6)抑制剂对酶促反应的影响抑制剂使酶活性下降,但不使酶变性。

抑制剂作用机制分两种:

可逆的抑制作用和不可逆的抑制作用。

7.酶研究的历史与现状

新陈代谢是生命活动的基础,是生命活动最重要的特征。

而构成新陈代谢的许多复杂而有规律的物质变化和能量变化,都是在酶催化下进行的。

生物的生长发育、繁殖、遗传、运动、神经传导等生命活动都与酶的催化过程紧密相关,可以说,没有酶的参加,生命活动一刻也不能进行。

因此,从酶作用的分子水平上研究生命活动的本质及其规律无疑是十分重要的。

人们对酶的认识起源于生产和生活实践。

我国人民在八千年以前就开始利用酶。

约公元前21世纪夏禹时代,人们就会酿酒。

公元前12世纪周代已能制作饴糖和酱。

2000多年前,春秋战国时期已知用曲治疗消化不良的疾病。

凡此种种情况都说明,虽然我们祖先并不知道酶为何物,也无法了解其性质,但根据生产和生活经验的积累,已把酶利用到相当广泛的程度。

西方国家19世纪对酿酒发酵过程进行大量研究。

1810年J.Gaylussac发现酵母可将糖类转化为酒精。

1857年微生物学家Pasteur等人提出酒精发酵是酵母细胞活动的结果,他认为只有活的酵母才能进行发酵。

Liebig反对这种观点,他认为发酵现象是由溶解于酵母溶液中的酶引起的。

直到1897年,Buchner兄弟用石英砂磨碎酵母细胞,制备了不含酵母细胞的提取液,并证明此不含细胞的酵母提取液也能使糖类发酵,说明发酵与细胞的活动无关,发酵是酶在起作用,从而获得了1911年诺贝尔化学奖。

1833年Payen和Persoz从麦芽的水抽提物中,用酒精沉淀得到了一种对热不稳定的物质,它可使淀粉水解为可溶性糖。

他们把这种物质称为淀粉酶制剂,其意思是“分离”,表示可以从淀粉中分离出可溶性糖来。

尽管当时它还是一个很粗的酶制剂,但由于他们采用了最简单的提纯方法,得到了一个无细胞制剂,并指出了它的催化特性和热不稳定性,涉及到酶的一些本质性问题,所以人们认为Payen和Persoz首先发现了酶。

1878年Kuhne才给酶一个统一的名词,叫Enzyme,这个字来自希腊文,其意思是“在酵母中”。

1835年至1837年,Berzelius提出了催化作用的概念,该概念的产生对酶学和化学的发展都是十分重要的。

可见,对于酶的认识一开始就与它具有催化作用的能力联系在一起。

1894年Fisher提出了酶与底物作用的“锁与钥匙”学说,用以解释酶作用的专一性。

1903年Henri提出了酶与底物作用的中间复合物学说。

1913年Michalis和Menten根据中间复合物学说,导出了米氏方程,对酶反应机制的研究是一个重要突破。

1925年Briggs和Handane对米氏方程作了一个重要修正,提出了稳态学说。

1926年美国化学家Sumner从刀豆提取出了脲酶并获得结晶,证明脲酶具有蛋白质性质。

直到1930年至1936年间,Northrop和Kunitz得到了胃蛋白酶、胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶结晶,并用相应方法证实酶是一种蛋白质后,酶是蛋白质的属性才普遍被人们所接受,为此Sumner和Northrop于1949年共同获得诺贝尔化学奖。

1963年,Hirs、Moore和Stein测定了RNaseA的氨基酸顺序。

1965年Phillips首次用X射线衍射技术阐明了鸡蛋清溶菌酶的三维结构。

1969年Merrifield等人工合成了具有酶活性的胰RNase。

20世纪80年代初Cech和Altman分别发现了具有催化功能的RNA──核酶,这一发现打破了酶是蛋白质的传统观念,开辟了酶学研究的新领域,为此Cech和Altman于1989年共同获得诺贝尔化学奖。

1986年Schultz与Lerner等人研制成功抗体酶,这一研究成果对酶学研究具有重要的理论意义和广泛的应用前景。

Boyer等人阐明了ATP合成酶合成与分解ATP的分子机制,于1997年获得诺贝尔化学奖。

近二十年来有不少酶的作用机制被阐明。

随着DNA重组技术及聚合酶链式反应(PCR)技术的广泛应用,使酶结构与功能的研究进入新阶段。

现已鉴定出4000多种酶,数百种酶已得到结晶,而且每年都有新酶发现。

近几十年来酶学研究得到很大的发展,提出了一些新理论和新概念。

一方面在酶的分子水平上揭示酶和生命活动的关系,阐明酶在细胞代谢调节和分化过程中的作用,酶生物合成的遗传机制,酶的起源和酶的催化机制等方面取得进展;另一方面酶的应用研究得到迅速发展,酶工程已成为当代生物工程的重要支柱,酶的研究成果用来指导有关医学实践和工农业生产,也必将会给催化剂的设计,药物的设计,疾病的诊断、预防和治疗,农作物品种选育及病虫害的防治等提供理论依据和新思想、新概念。

除了酶已普遍适用于食品、发酵、制革、纺织、日用化学及医学保健等方面,酶在生物工程、化学分析、生物传感器及环保方面的应用也日益广泛。

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