3立体异构专一性.docx
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3立体异构专一性
第三章酶
第一节酶的化学本质及其作用特点
一、酶是生物催化剂
二、酶的作用特点
1.高效性；2.专一性；3.可调性
三、酶的组成
第二节酶的组成与辅酶
一、酶的组成
二、维生素与辅酶
第三节酶的分类与命名
一、习惯命名法
1.根据底物命名；2.根据所催化的化学反应命名；3.根据酶作用的底物和催化的化学反应来命名；4.注明酶的来源及一些其他特点
二、系统命名法
1.注明酶的所有底物；2.注明所催化的化学反应的类型
三、酶的系统分类
1.氧化还原酶类；2.移换酶类；3.水解酶类；4.裂合酶类；5.异构酶类；6.合成酶类
四、酶的编号
第四节影响酶促反应速度的因素
一、酶浓度的影响
二、pH的影响
三、温度的影响
四、底物浓度对酶促反应速度的影响
1.米氏方程；2.米氏方程的推导；3.米氏常数的意义和米氏常数的测定
五、激活剂对酶促反应速度的影响
六、抑制作用及其动力学
1.不可逆性抑制；2.可逆性抑制
第五节酶的结构及活性中心
一、活性中心的概念
二、活性中心的结构
三、活性中心的形成及酶原激活
第六节酶的催化机理
一、底物与酶的靠近及定向作用
二、变形与张力作用
三、共价催化
四、酸碱催化
五、低介电区作用
第七节别构酶与共价调节酶
一、酶活性的调节与调节酶
二、别构调节与别构酶
1.别构效应；2.别构酶；3.别构酶动力学特点；4.别构调节机理；5.别构酶举例
三、酶的共价调节
第八节酶活力及其测定
一、酶活力和比活力的概念
1.酶的活力单位；2.比活力；3.转换数
二、酶活力的测定
第九节同功酶、诱导酶、组成酶与核酶
一、同功酶
二、诱导酶与组成酶
三、核酶
前言
新陈代谢是生命活动的最重要特征，由生物体内进行的物质变化与能量变化构成，而这些变化都是在酶的催化下完成的。
经过近100年的研究，迄今为止，从酶的化学本质来讲已发现两类酶：
一类是由活细胞产生的、对其特异性底物起高效催化作用的蛋白质，是在生物体内催化各种代谢反应最主要的催化剂；另一类酶是近年来发现的具有高效、特异催化作用的核酸，主要参与RNA的剪接。
酶学知识来源于生产实践。
人类在实际生活中，早就利用了酶的作用。
早在四千多年前的夏禹时代，人们就会酿酒，三千多年前的周代已能制作饴糖和酱，两千多年前春秋战国时期已知用曲治疗消化不良。
西方各国到17世纪才有关于酶的记载。
并把在酿酒过程中引起物质变化的因素称为酵素（ferment）。
现通用的“enzyme”一词的希腊文之意，即在“酵母中”，是德国学者W.kühne1878年最先使用的。
对酶的系统研究开始于19世纪中叶对发酵本质的研究。
1857年法国微生物学家Pasteur提出酒精发酵是酵母细胞活动的结果，认为只有活的酵母细胞才能进行发酵。
1897年，德国科学家Büchner兄弟首次成功地用不含细胞的酵母提取液实现了发酵，从而证明发酵过程并不需要完整的细胞。
这一发现证明了发酵是酶作用的化学本质。
1926年美国化学家Sumner从刀豆提取出了脲酶并获得结晶，并证明了脲酶的蛋白质本质。
在以后陆续发现的二千多种酶中，均证明酶的化学本质是蛋白质。
直到1982年，Cech从四膜虫rRNA前体的加工研究中首先发现rRNA前体本身具有自我催化作用，提出了核酶（ribozyme）的概念。
这一发现打破了酶是蛋白质的传统观念，开辟了酶学研究的新领域。
1986年Schultz等人研制成功抗体酶（abzyme）。
现已有数百种酶得到结晶，已鉴定的酶有4000多种，每年都有新酶被发现。
近年来，随着对酶的一级结构和三级结构的广泛与深入的研究，在揭示酶结构与功能的关系，酶合成的遗传机制，以及阐明酶在细胞代谢调节和分化过程中的作用，酶的催化机制等方面取得进展。
在酶的应用方面，20世纪70年代发展起来的酶工程从早期酶制剂的开发应用，到固定化酶和固定化多酶反应器的产生，发展到近年来随着蛋白质工程而问世的生物酶工程，使之成为当代生物工程的重要支柱。
如今，酶不仅应用于食品、发酵、纺织、制革、日用化学和农、牧、水产业加工以及医药保健等领域，在化学分析、生物传感器、生物工程及环境保护方面的应用也日益广泛。
酶的应用，正逐步伸向人类生活的各个方面。
第一节酶的化学本质及其作用特点
一、生物催化剂
酶（enzyme）是生物活细胞产生的，具催化功能的蛋白质，是生物催化剂。
酶的化学本质是蛋白质。
但并不是所有的酶都是蛋白质，例：
1982年美国科学家T.Cech发现原生动物四膜虫（tetrahymena）的26SrRNA前体能自我剪接，形成成熟的（有生物功能的）rRNA，首次证明rRNA具有催化活性。
此后陆续发现一些具有催化活性的RNA，T.Cech将这种具有催化活性的RNA定名“Ribozyme”（核酶），可见Ribozyme的化学本质是RNA。
而且，并不是所有的蛋白质都是酶，只有具有催化作用的蛋白质才称为酶。
二、酶的作用特点
酶是生物催化剂（biologicalcatalyst），具有两方面的特性，既有与一般催化剂相同的催化性质，又具有一般催化剂所没有的生物大分子的特征。
1.高效性：
酶催化的反应速度比非催化反应速度高108—1020。
2.专一性：
酶只能催化一种或一类底物发生一种或一类化学反应。
包括：
（1）绝对专一性:
一种酶只能催化一种底物发生一种类型的化学反应。
例：
脲酶只能催化尿素发生分解作用，对脲的其他衍生物则不起作用。
（2）相对专一性:
与绝对专一性相比，其专一程度低一些，主要低在对底物的选择性不太高，又分为键专一性和基团专一性。
键专一性：
只对底物分子中某种化学键有选择性催化作用，对该键两端的基团则无严格的要求。
例：
脂肪酶催化脂类分子中的酯键发生水解反应，对酯键两端的基团无严格的要求。
基团专一性：
除了对底物分子中的化学键有严格的要求外，还对该键一端的基团有严格的要求，但对键另一端的基团则要求不严。
例：
α-D-葡萄糖苷酶在起催化作用时，除必须含有α-糖苷键，还要求键一端的基团必须是α-D-葡萄糖。
（3）立体异构专一性
①旋光异构专一性
有些酶对旋光异物体的底物构型有严格的选择性。
例如，淀粉酶只能选择性地水解D－葡萄糖形成的1，4－糖苷键；L-氨基酸氧化酶只能催化L-氨基酸氧化；乳酸脱氢酶只对L-乳酸是专一的。
②几何异构专一性
有些酶只能选择性催化某种几何异构体底物的反应，而对另一种构型则无催化作用。
如延胡索酸水合酶只能催化延胡索酸即反－丁烯二酸水合生成苹果酸，对马来酸（顺－丁烯二酸）则不起作用。
③潜手性专一性
酶对底物中的两个对称原子只能催化一个起反应，对另一个不起作用。
例：
酵母醇脱氢酶。
3.可调性：
酶是生物体的组成成份，和体内其他物质一样，不断在体内新陈代谢，酶的催化活性也受多方面的调控。
例如，酶的生物合成的诱导和阻遏、酶的化学修饰、抑制物的调节作用、代谢物对酶的反馈调节、酶的别构调节以及神经体液因素的调节等，这些调控保证酶在体内新陈代谢中发挥其恰如其分的催化作用，使生命活动中的种种化学反应都能够有条不紊、协调一致地进行。
4．反应条件温和：
酶是在生物细胞产生并在细胞内起作用，因此反应条件比较温和。
5．酶易变性失活：
酶是蛋白质，酶促反应要求一定的PH、温度等温和的条件。
强酸、强碱、有机溶剂、重金属盐、高温、紫外线、剧烈震荡等任何使蛋白质变性的理化因素都可能使酶变性而失去其催化活性。
第二节酶的组成与辅酶
一、酶的组成
（一）酶是蛋白质，根据酶蛋白分子特点可分单体酶、寡聚酶和多酶复合体三类。
1.单体酶:
单体酶（monomericenzyme）一般由一条肽链组成，如溶菌酶、牛胰核糖核酸酶。
单体酶种类较少，一般多是催化水解反应的酶，相对分子量在（13~35）×103之间。
2.寡聚酶:
寡聚酶（olimomericenzyme）是由2个或2个以上亚基组成的酶，这些亚基可以是相同的，也可以是不同的。
绝大部分寡聚酶都含有偶数亚基，但个别寡聚酶含奇数亚基，如荧光素酶、嘌呤核苷磷酸化酶就含有3个亚基。
亚基之间靠次级键结合，彼此容易分开。
寡聚酶的相对分子量一般大于35×103。
如磷酸化酶、3-磷酸甘油醛脱氢酶。
3.多酶复合体:
多酶复合体（multienzymecomplex）由几种酶彼此嵌和形成的复合体，有利于一系列的反应连续进行，显著提高催化效率。
相对分子量很高，一般在几百万以上。
如酮酸脱氢酶复合体、α-酮戊二酸脱氢酶复合体。
（二）根据酶的组成成份，可分单纯酶和结合酶两类。
1.单纯酶（simpleenzyme）:
有些酶，其催化活性仅仅决定于它的蛋白质结构，这类酶属于单纯蛋白酶。
如消化道蛋白酶、淀粉酶、酯酶、核糖核酸酶等。
2.结合酶（conjugatedenzyme）：
酶的催化活性，除蛋白质部分（酶蛋白apoenzyme）外，还需要非蛋白质物质的参与。
其中非蛋白质部分称为酶的辅助因子（cofactors），蛋白质部分称为酶蛋白（apoenzyme），两者结合成的复合物称作全酶（holoenzyme）。
即：
全酶（结合蛋白质）=酶蛋白（apoenzyme，蛋白质部分）+ 辅助因子（cofactors，非蛋白质部分）
对于结合酶而言，只有全酶才具有催化活性。
酶的辅助因子可以是金属离子，也可以是小分子有机化合物。
常见酶含有的金属离子有K+、Na+、Mg2+、Cu2+、（或Cu+）、Zn2+和Fe2+（或Fe3+）等。
酶的辅助因子所起的作用：
1）是酶活性的组成部分；2）是连接底物和酶分子的桥梁；3）在稳定酶蛋白分子构象方面所必需。
小分子有机化合物是些化学稳定的小分子物质，其主要作用是在反应中传递电子、质子或一些基团，常可按其与酶蛋白结合的紧密程度不同分成辅酶和辅基两大类。
辅酶（coenzyme）与酶蛋白结合疏松，可以用透析或超滤方法除去；辅基（prostheticgroup）与酶蛋白结合紧密，不易用透析或超滤方法除去，辅酶和辅基的差别仅仅是它们与酶蛋白结合的牢固程度不同，而无严格的界限。
现知大多数维生素（特别是B族维生素）是组成许多酶的辅酶或辅基的成分。
体内酶的种类很多，而辅酶（基）的种类却较少，通常一种酶蛋白只能与一种辅酶结合，成为一种特异的酶，但一种辅酶往往能与不同的酶蛋白结合构成许多种特异性酶。
酶蛋白在酶促反应中主要起识别底物的作用，酶促反应的特异性、高效率以及酶对一些理化因素的不稳定性均决定于酶蛋白部分。
二、维生素与辅酶
（一）、维生素（vitamin）的概念
是维持生物正常的生命过程所必需的一类微量低分子有机物。
人体一般无法合成，必须从食物中供给。
维生素的主要功能是通过作为辅酶的成分调节机体代谢。
（二）、维生素的命名及分类
1、命名
按字母顺序排列，并加下标加以区别，又结合其化学结构、性质、功能加以命名。
2、分类
根据维生素的溶解性质分为：
水溶性维生素和脂溶性维生素两大类。
其中脂溶性维生素在体内可直接参与代谢的调节作用，而水溶性维生素是通过转变成辅酶对代谢起调节作用。
（三）、维生素与辅酶
1、维生素B1和羧化辅酶
（1）维生素B1又称硫胺素（thiamine）。
硫胺素的化学结构包括嘧啶环和噻唑环两部分。
一般使用的维生素B1都是化学合成的硫胺素盐酸盐。
硫胺素分子用中性亚硫酸钠溶液在室温下处理，即分解为嘧啶和噻唑两部分。
（2）维生素B1的辅酶形式
维生素B1在体内经硫胺素激酶催化，可与ATP作用转变成硫胺素焦磷酸（thiaminepyrophosphate,TPP）
硫胺素激酶
硫胺素＋ATP
硫胺素焦磷酸＋AMP
Mg2+
（3）维生素B1辅酶的生化功能
TPP是α-酮酸脱羧酶、转酮酶、磷酸酮糖酶等的辅酶。
TPP作为丙酮酸或α-酮戊二酸氧化脱羧反应的辅酶，丙酮酸在丙酮酸脱氢酶系催化下，经脱羧、脱氢，生成乙酰-CoA进入三羧酸循环。
整个反应中，除TPP外，还需要硫辛酸、CoASH、NAD+和FAD等多种辅酶参加（详见糖代谢一章）。
（4）维生素B1来源与缺乏症
由于维生素B1与糖代谢有密切关系，所以当维生素B1缺乏时，体内TPP含量减少，从而使丙酮酸氧化脱羧作用发生障碍。
维生素B1的需要量正常成人每日为1.0－1.5mg。
测定红细胞中的转酮醇酶的活性，尿中硫胺素与血中硫胺素的浓度可判定B1是否缺乏。
维生素B1缺乏时可引起"脚气病"，主要发生在高糖饮食及食用高度精细加工的米、面时。
此外因慢性酒精中毒而不能摄人其他食物时也可发生维生素B1缺乏，初期表现为末梢神经炎、食欲减退等，进而可发生浮肿、神经肌肉变性等。
主要来源：
许多植物种子内，尤其是在谷物种子的外皮中、胚芽中含量丰富，酵母中含量也较多。
2维生素B2和黄素辅酶
⑴维生素B2的结构
维生素B2又称核黄素（riboflavin）。
核黄素的化学结构中含有核糖醇和二甲基异咯嗪两部分。
⑵维生素B2辅酶形式
在生物体内维生素B2以黄素单核苷酸（FMN）和黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）的形式存在，它们是多种氧化还原酶（黄素蛋白）的辅基，一般与酶蛋白结合较紧，不易分开。
⑶维生素B2辅酶的生化功能
在生物氧化过程中，FMN和FAD通过分子中异咯嗪环上的1位和10位氮原子的加氢和脱氢，把氢从底物传递给受体。
FAD是琥珀酸脱氢酶、磷酸甘油脱氢酶等的辅基，FMN是羟基乙酸氧化酶等的辅基。
⑷维生素B2的来源与缺乏症
缺乏维生素B2时，有口舌炎、唇炎、舌炎、眼角膜炎和眼球多呈血管等症状。
成人每日需要量为1.2－1.5mg，常用红细胞中的谷胱甘肽还原酶活性来检查体内维生素B2的含量。
主要来源：
动物肝脏、酵母中含量较多，大豆、小麦、青菜、蛋黄、胚和米糠中也含有核黄素。
3泛酸和辅酶A
⑴泛酸的结构
泛酸（pantothenicacid）又称遍多酸或维生素B3，它在自然界中广泛存在。
⑵泛酸的辅酶形式
辅酶A（coenzymeA，简写为CoASH）分子中含有泛酰巯基乙胺，是含泛酸的复合核苷酸，其结构式如下：
⑶辅酶A的生化功能
辅酶A是酰基转移酶的辅酶，广泛参与糖、脂类、蛋白质代谢。
它的巯基与酰基形成硫酯（thioester），其重要的生化功能是在代谢过程中作为酰基载体起传递酰基的作用。
泛酸也是酰基载体蛋白（acylcarrierprotein，ACP）的组成成分。
在ACP中，4-磷酸泛酰巯基乙胺与蛋白质中的一个丝氨酸残基中的羟基呈共价连接：
此分子以一种类似于辅酶A的方式，以其巯基形成硫酯而起着酰基载体的作用。
ACP在脂肪酸的生物合成中起重要作用。
泛酸分子中β-丙氨酸的羧基与巯基乙胺的氨基缩水后形成泛酰巯基乙胺，它是乳酸菌等的必需营养素。
⑷泛酸的来源与缺乏症
因泛酸广泛存在于生物界，所以很少见泛酸缺乏症，但在二战时的远东战俘中曾有"脚灼热综合征"，为泛酸缺乏所致。
主要来源：
动物和植物细胞中均含有，存在广泛。
4维生素B5和辅酶Ⅰ、辅酶Ⅱ
⑴维生素B5的结构
维生素B5又称维生素PP（抗糙皮病因子：
pellagra-preventivefactor），包括尼克酸（又称烟酸）和尼克酰胺（又称烟酰胺）两种物质。
维生素B5在体内主要以尼克酰胺形式存在，尼克酸是尼克酰胺的前体。
⑵维生素B5的辅酶形式
已知的烟酰胺核苷酸类辅酶有两种。
一个是烟酰胺腺嘌呤二核苷酸，简称NAD+，又称为辅酶I；另一个是烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸，简称NADP+，又称为辅酶Ⅱ
⑶辅酶Ⅰ、辅酶Ⅱ的生化功能
NAD+和NADP+都是脱氢酶的辅酶，它们与酶蛋白的结合非常松，容易脱离酶蛋白而单独存在。
从脱氢酶对辅酶的要求来看，有的酶需要NAD+为其辅酶，如醇脱氢酶、乳酸脱氢酶、苹果酸脱氢酶、3-磷酸甘油醛脱氢酶等；有的酶需要NADP+为其辅酶，如6-磷酸葡萄糖脱氢酶、谷胱甘肽还原酶等；但有些酶，NAD+或NADP+二者皆可，如异柠檬酸脱氢酶、谷氨酸脱氢酶。
NAD+和NADP+的分子结构中都含有尼克酰胺的吡啶环，可通过它可逆地进行氧化还原，在代谢反应中起递氢作用。
⑷维生素B5的来源与缺乏症
缺乏时出现癞皮病的症状。
NAD+和NADP+在体内是多种不需氧脱氢酶的辅酶，分子中的尼克酰胺部分具有可逆的加氢及脱氢的特性。
人类维生素PP缺乏症称为癞皮症（pellagra），主要表现是皮炎、腹泻及痴呆。
皮炎常呈对称性，并出现于暴露部位；痴呆是因神经组织变性的结果。
抗结核药物异烟肼的结构与维生素PP十分相似，二者有拮抗作用，长期服用可能引起维生素PP缺乏。
最近尼克酸临床用来作为降胆固醇的药物，尼克酸能抑制脂肪组织的脂肪分解，从而抑制FFA的动员，可使肝中vLDL的合成下降，而起到降胆固醇的作用。
主要存在场所：
在肉类、谷物和花生等中含量丰富。
5维生素B6和磷酸吡哆醛
⑴维生素B6的结构
维生素B6包括三种物质：
即吡哆醇（pyrodoxol）、吡哆醛（pyridoxal）和吡哆胺（pyridoxamine）。
在体内这三种物质可以互相转化。
⑵维生素B6的辅酶形式
维生素B6在体内经磷酸化作用转变为相应的磷酸酯，即维生素B6的辅酶形式：
磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺，它们之间也可以相互转变。
⑶维生素B6辅酶的生化功能
磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺在氨基酸代谢中非常重要，它是氨基酸转氨作用、脱羧作用及消旋作用的辅酶。
在反应中，磷酸吡哆醛的醛基与底物α-氨基酸的氨基结合成一种复合物，称为醛亚胺，又称schiff碱。
醛亚胺再根据不同酶蛋白的特性使氨基酸发生转氨、脱羧或消旋作用。
磷酸吡哆醛参与促进谷氨酸脱羧反应，增进γ-氨基丁酸的生成，γ-氨基丁酸是一种抑制性神经递质。
临床上常用维生素B6对小儿惊厥及妊娠呕吐进行治疗。
磷酸吡哆醛作为糖原磷酸化酶的重要组成部分，参与糖原分解为1-磷酸葡萄糖的过程。
肌磷酸化酶所含的维生素B6约占全身维生素B6的70％－80%。
⑷维生素B6的来源与缺乏症
人类未发现典型的缺乏症。
异烟肼能与磷酸吡哆醛结合，使其失去辅酶的作用，所以在服用异烟肼时，应补充维生素B6。
主要存在场所：
酵母、蛋黄、肝脏、谷类等中含量丰富，肠道细菌可以合成。
6生物素
⑴生物素的结构
生物素（biotin）是酵母的生长因素。
生物素又称为维生素B7或维生素H。
生物素的化学结构中，包括并合着的两个杂五员环和一个五碳的羧酸侧链。
生物素（biotin）为无色针状结晶体，耐酸而不耐碱，氧化剂及高温可使其失活。
⑵生物素的辅酶形式及生化功能
生物素与酶蛋白结合催化体内CO2的固定以及羧化反应，它是多种羧化酶的辅酶。
生物素与其专一的酶蛋白通过生物素的羧基与酶蛋白中赖氨酸的ε-氨基以酰胺键相连，形成羧基生物素-酶复合物，又称生物胞素（biocytin）。
首先CO2与尿素环上的一个氮原子结合，然后再将生物素上结合的CO2转给适当的受体，因此生物素在代谢过程中起CO2载体的作用。
一般来说，羧化酶包括两个反应：
首先是生物素羧基载体蛋白（biotincarboxylcarrierprotein，BCCP）的羧化作用，然后通过一个转羧基酶将其转移到一个受体上，如丙酮酸羧化酶是一个以α-酮酸作为受体的酶，而乙酰辅酶A羧化酶和丙酰辅酶A羧化酶则以酰基辅酶A为专一性受体。
⑶生物素的来源与缺乏症
人类未发现典型的缺乏症。
生物素来源极广泛，人体肠道细菌也能合成，很少出现缺乏症。
新鲜鸡蛋中有一种抗生物素蛋白（avidin），它能与生物素结合使其失去活性并不被吸收，蛋清加热后这种蛋白便被破坏，也就不再妨碍生物素的吸收。
长期使用抗生素可抑制肠道细菌生长，也可能造成生物素的缺乏，主要症状是疲乏、恶心、呕吐、食欲不振、皮炎及脱屑性红皮病。
主要来源：
生物素在自然界中存在广泛，肝脏和酵母中含量较丰富。
因为生鸡蛋清中含抗生素羧基载体蛋白，所以长期食用生鸡蛋则缺乏生物素。
7、叶酸及叶酸辅酶
⑴叶酸的结构
叶酸（folicacid）是一个在自然界广泛存在的维生素，因为在绿叶中含量丰富，故名叶酸，亦称蝶酰谷氨酸
⑵叶酸的辅酶形式
在体内作为辅酶的是叶酸加氢的还原产物-5，6，7，8四氢叶酸（tetrahydrogenicfolicacid，THFA或FH4）。
叶酸还原反应是由肠壁、肝、骨髓等组织中的叶酸还原酶所促进。
⑶四氢叶酸
的生化功能
四氢叶酸是转一碳基团酶系的辅酶，它是甲基、亚甲基、甲酰基、甲川基的载体，其携带甲酰基等一碳单位的位置在四氢叶酸N5和N10上，在嘌呤、嘧啶、丝氨酸、甲硫氨酸的生物合成中起作用。
⑷叶酸的来源与缺乏症
叶酸能治疗营养障碍性贫血，又是许多微生物生长的专一因素。
当叶酸缺乏时，DNA合成必然受到抑制，骨髓幼红细胞DNA合成减少，细胞分裂速度降低，细胞体积变大，造成巨幼红细胞贫血。
叶酸在肉及水果、蔬菜中含量较多，肠道的细菌也能合成，所以一般不发生缺乏症。
孕妇及哺乳期快速分裂细胞增加或因生乳而致代谢较旺盛，应适量补充叶酸。
口服避孕或抗惊厥药物能干扰叶酸的吸收及代谢，如长期服用此类药物时应考虑补充叶酸。
抗癌药物甲氨蝶吟团结构与叶酸相似，它能抑制二氢叶酸还原酶的活性，使四氢叶酸合成减少，进而抑制体内胸腺嘧啶核苷酸的合成，因此有抗癌作用。
主要来源：
青菜、肝脏和酵母中含量丰富。
8、维生素B12和B12辅酶
⑴维生素B12的结构
维生素B12分子中含有金属元素钴，又称钴胺素（cobalamin）。
⑵维生素B12的辅酶形式
维生素B12是一个抗恶性贫血的维生素，又是一些微生物的生长因素。
其结构非常复杂。
分子中除含有钴原子外，还含有5,6-二甲基苯并咪唑、3'-磷酸核糖、氨基丙醇和类似卟啉环的咕啉环成分。
5,6-二甲基苯并咪唑的氮原子与3'-磷酸核糖形成糖苷键，后者又和氨基丙醇通过磷酯键相联，氨基丙醇的氨基再与咕啉环的丙酸支链联结。
钴位于咕啉环的中央，并与环上氮原子和5,6-二甲基苯并咪唑的氮原子以配位键结合。
在钴原子上可再结合不同的基团，形成不同的维生素B12。
主要有5'-脱氧腺苷钴胺素、氰钴胺素、羟钴胺素和甲基钴胺素等。
其中的5'-脱氧腺苷钴胺素是维生素B12在体内的主要存在形式，又称为B12辅酶。
⑶维生素B12的生化功能
维生素B12参加多种不同的生化反应，包括变位酶反应、甲基活化反应等。
维生素B12与叶酸的作用常常互相关联。
⑷维生素B12来源与缺乏症
缺乏时造成恶性贫血。
食物中的维生素B12常与蛋白质相结合而存在，在胃中要经酸或在肠内经胰蛋白酶作用与蛋白分开，然后需要一种由胃粘膜细胞分泌的内因子（intrinsicfactor，IF）的协助，才能在回肠被吸收。
IF为一种糖蛋白，分子量为50kD，每分子能结合一分子的B12，B12与IF的结合物通过小肠黏膜时，B12与IF分开，再与一种称之为转钴胺素II（transcoholaminII，TCII）的蛋白结合存在于血液中。
B12-TCII复合物需与细胞表面受体结合，才能进入细胞，在细胞内转变成羟钴胺素、甲基钴胺素或进入线粒体转变成5'-脱氧腺苷钴胺素。
肝内还有一种转钴胺素I（TCI），B12与TCI结合后而储存于肝内。
体内的B12参与同型半脱氨酸甲基化生成蛋氨酸的反应，催化这一反应的蛋氨酸合成酶（又称甲基转移酶）的辅基是B12，它参与甲基的转移。
B12缺乏时，N5-CH3-FH4上的甲基不能转移，这一反应具有双重意义，一是不仅不利于蛋氨酸的生成，同时也影响四氢叶酸的再生，使组织中的游离的四氢叶酸含量减少，不能重新利用它来转运其他的一碳单位，影响嘌呤、嘧啶的合成，最终导致核酸合成障碍，影响细胞分裂，结果产生巨幼红细胞性贫血（megalohlasticanemia），也即恶性贫血。
同型半胱氨酸的堆积可造成同型半胱氨酸尿症。
5'-脱氧腺苷钴胺素是L-甲基丙二酰CoA变位酶的
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