生化大题答案.docx

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生化大题答案

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第一章

1.DNA分子二级结构特点

（1）两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕；两条链均为右手螺旋

（2）碱基位于双螺旋的内侧,由磷酸与脱氧核糖间隔排列在双螺旋的外侧，彼此通过3’,5’－磷酸二酯键形成DNA分子的骨架。

（3）碱基平面与纵轴垂直，糖环平面与纵轴平行。

（4）双螺旋表面形成两种凹槽：

较浅的叫小沟，另一条叫大沟。

（5）双螺旋平均直径为2nm，螺距为3.4nm，沿中心轴每旋转一周有10个核苷酸章

（6）两条链依靠彼此碱基之间的氢键结合在一起；碱基按互补原则进行特异的碱基配对。

（7）碱基在一条链上的排列顺序不受任何限制。

但是根据碱基配对原则，当一条多核苷酸链的序列确定后，即可决定另一条互补链的序列。

一条链是另一条链的互补链。

2.简述tRNA二级结构的组成特点

tRNA的二级结构呈三叶草形。

双螺旋区构成叶柄，突环区是三片小叶。

四臂四环四臂aa氨基酸臂、二氢尿嘧啶臂、反密码臂、TyC臂

四环额外环、二氢尿嘧啶环（D环）、反密码环、TyC环

第二章

1.蛋白质在机体中的重要作用

催化高效专一地催化机体内几乎所有的反应。

如:

各种酶

调节调节机体代谢活动。

如：

激素（胰岛素）、钙调蛋白、阻遏蛋白

运输专一运输各种小分子和离子。

如：

血红蛋白、肌红蛋白、脂蛋白、离子通道

营养生物体利用蛋白质作为提供充足氮素的一种方式如：

卵清蛋白、酪蛋白、麦醇溶蛋白、铁蛋白

结构蛋白作为构建机体某部分的材料。

如：

α-角蛋白、胶原蛋白、膜蛋白、微管蛋白

防御和进攻防御异体侵入机体。

如：

免疫球蛋白、病毒外壳蛋白、干扰素

2.蛋白质的结构层次

1.蛋白质的一级结构：

是指多肽链内氨基酸残基从N-末端到C-末端的排列顺序，或称氨基酸序列，是蛋白质最基本的结构。

（专指氨基酸序列）

2.蛋白质的二级结构指多肽链主链的折叠产生由氢键维系的有规则的局部空间结构。

二级结构是蛋白质结构的构象单元，主要包括：

α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲等。

3.蛋白质的超二级结构和结构域超二级结构指蛋白质中相邻的二级结构单位（a-螺旋、-折叠、-转角等）组合在一起，形成有规则的在空间上能辩认的二级结构组合体。

结构域指多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体。

4.蛋白质的三级结构指多肽链通过盘绕折叠，借助各种非共价键和二硫键形成具有特定肽链走向的紧密球状构象。

包括肽链中所有原子的空间排列，但不包括亚基间或不同分子间的空间排列关系。

三级结构是多肽链中所有原子的空间排布。

5.蛋白质的四级结构指由两条或两条以上具有三级结构的多肽链聚合而成、有特定三维结构的蛋白质构象。

每条多肽链又称为亚基（subunit），或单体（monomer）

3.α-螺旋结构特点

1.肽链中的酰胺平面绕Cα相继旋转一定角度形成α-螺旋，并盘绕前进。

每隔3.6个氨酸残基，螺旋上升一圈；每圈间距0.54nm，即每个氨基酸残基沿螺旋中心轴上升0.15nm，旋转100。

2.螺旋体中所有氨基酸残基侧链都伸向外侧；

3.肽链上所有的肽键都参与氢键的形成，链中的全部C=O和N-H几乎都平行于螺旋轴,氢键几乎平行于中心轴;

4.绝大多数天然蛋白质都是右手螺旋。

每个氨基酸残基的N-H都与前面第四个残基C=O形成氢键。

4.什么是但白纸的变性作用，简述蛋白质变性机制及变性后的表现

1.蛋白质变性：

蛋白质受到某些理化因素的影响，其空间结构发生改变，蛋白质的理化性质和生物学功能随之改变或丧失，但未导致蛋白质一级结构的改变的现象。

2.变性的实质：

次级键被破坏，天然构象解体。

变性不涉及共价键（肽键、二硫键）的破裂，一级结构仍保持完好。

3.蛋白质变性后的表现：

a.生物活性丧失（酶、血红蛋白、调节蛋白、抗体）

b.一些侧链基团暴露蛋白变性后，有些原来在分子内部包藏而不易与化学试剂起反应的侧链基团，由于结构伸展松散而暴露出来。

c.一些物理化学性质改变溶解度降低，粘度增大，扩散系数变小，旋光和紫外吸收变化。

d.生物化学性质改变蛋白变性后分子结构伸展松散，易被蛋白水解酶作用。

第三章

1.酶与一般催化剂相比有哪些异同点

同：

1.用量少；

2.只能催化热力学上允许的反应；

3.不改变反应的平衡点，而只能缩短时间；

4.催化机理都是降低反应所需的活化能

异：

1.催化效率极高酶促反应速度比非酶促反应通常要快107～1014倍，如此高的催化效率使生物体内含量甚微的酶能催化大量的物质转化。

2.酶易失活酶是蛋白质，凡是使蛋白质失活的因素（高温、强酸、强碱、重金属等）都能使酶丧失活性，酶也常因温度、pH等轻微的改变、抑制剂的存在而使活性发生改变。

3.酶具有高度专一性酶对催化的反应和反应物有严格的选择性。

酶往往

只能催化一种或一类反应，作用于一种或一类物质

4.酶活性受到调节和控制生物体通过多种机制和形式对酶活性进行调节和控

制，使极其复杂的代谢活动不断地有条不紊地进行。

5.有些酶的催化活性与辅因子有关。

2.酶催化的高效性机理是什么

1.邻近效应和定向效应

a.邻近效应：

酶与底物形成中间复合物后使底物之间、酶的催化基团与底物之间相互靠近，提高了反应基团的有效浓度。

b.定向效应：

由于酶的构象作用，底物的反应基团之间、酶与底物的反应基团之间正确取向的效应。

酶把底物分子从溶液中富集出来，使它们固定在活性中心附近，反应基团相互邻近，同时使反应基团的分子轨道以正确方位相互交叠，反应易于发生。

2.张力和变形

酶中某些基团可使底物分子的敏感键中某些基团的电子云密度变化，产生“电子张力”，降低了底物的活化能。

3.酸碱催化酶活性部位上的某些基团可以作为质子供体或受体对底物进行酸或碱催化。

4.共价催化（亲核催化）

某些酶可以和底物形成一个反应活性很高的不稳定的共价中间复合物，使反应的活化能大大降低。

共价催化的最一般形式是：

酶的亲核基团对底物中的碳原子进行攻击，形成共价中间物。

5.酶活性中心是低介电区域在酶分子的表面有一个裂缝，而活性部位就位于疏水环境的裂缝中。

这一非极性的疏水微环境大大有利于酶的催化作用。

3.影响酶促反应的速率的因素有哪些

（一）、酶浓度对酶反应速度的影响

在一般的酶促反应中，常常[S]>>[E]，即底物远远过量，在其它条件固定时，酶反应速度与酶浓度成正比。

即：

V＝k[E]

（二）、底物浓度对酶反应速度的影响

（三）、pH对酶反应速度的影响

1.过酸过碱导致酶蛋白变性

2.影响底物分子解离状态

3.影响酶分子解离状态

4.影响酶的活性中心构象

（四）、温度对酶反应速度的影响温度对酶反应速度的影响具有

双重性：

1.在达到最适温度以前，反应速度随温度升高而加快。

2.酶是蛋白质，其变性速度亦随温度上升而加快。

3.酶的最适温度不是一个固定不变的常数。

它与底物、作用时间、pH、离子强度等因素有关。

（五）、激活剂对酶反应速度的影响激活剂：

能提高酶活性的物质。

（六）、抑制剂（inhibitor）对酶反应速度的影响

抑制剂（inhibitor）：

引起抑制作用的物质。

失活作用（inactivation）：

凡可使酶蛋白变性而引起酶活力丧失的作用。

抑制作用（inhibition）：

由于酶的必需基团化学性质的改变，但酶未变性，而引起酶活力的降低或丧失的作用。

变性剂对酶的变性作用无选择性；抑制剂对酶的抑制作用是有选择的

第四章

1.写出乳酸糖异生的的过程，并标明有关酶和能量的变化（自己找）

2.是比较糖酵解和糖异生有何不同

EMP途径

糖异生

反应部位

均在细胞质中

部分反应在线粒体中

多数反应在细胞质中

物质代谢

糖的分解

糖的合成

能量代谢

产能

耗能

不同的酶

己糖激酶

磷酸果糖激酶

丙酮酸激酶

葡萄糖-6-磷酸酶

果糖-1,6-二磷酸酶

丙酮酸羧化酶

苹果酸脱氢酶

PEP羧激酶

3.从开始的循环的全过程中，共有那些酶参与？

该循环对生物有何意义？

该循环中有哪些酶参与脱氢反应？

1.柠檬酸合酶顺乌头酸酶异柠檬酸脱氢酶α-酮戊二酸脱氢酶系琥珀酸硫激酶琥珀酸脱氢酶延胡索酸酶苹果酸脱氢酶

2.意义：

a、为生物体提供能量，是体内主要产生ATP的途径。

b、循环中的中间物为生物合成提供原料。

c、是糖类、蛋白质、脂类等代谢的最后共同途径。

3.异柠檬酸脱氢酶琥珀酸脱氢酶苹果酸脱氢酶

第五章

1.画出电子传递链包括的组分极其排列的顺序（自己找）

2.什么是生物氧化，有什么特点

概念：

生物氧化（细胞氧化、细胞呼吸）：

指有机分子（糖、脂、蛋白质等）在生物细胞内氧化解，最终生成CO和H2O，并释放出能量的过程。

与非生物氧化（燃烧）相比

1、共同点：

化学本质相同，都是失电子反应，如脱氢、与氧结合、消耗O2，都生成CO2和H2O，都是放能反应，并且所释放的能量相同。

C6H12O6＋6O2----》6CO2＋6H2O

2、不同点：

a.生物氧化分阶段逐步缓慢地氧化，能量也逐步释放；而体外燃烧能量是爆发式释放出来的。

b.生物氧化释放的能量有相当多的转换成ATP中活跃的化学能，用于各种生命活动；体外燃烧产生的能量则转换为光和热，散失在环境中。

c.生物氧化是酶促反应，反应条件（如温度、pH）温和；而体外燃烧则是剧烈的游离基反应，要求在高温、高压以及干燥的条件下进行。

3.简述化学渗透家说的要点

1961年由英国生物化学家PeterMitchell最先提出。

并因此获得1978年诺贝尔化学奖。

该学说认为，在电子传递与ATP合成之间起偶联作用的是质子电化学梯度。

要点：

a.电子传递体在线粒体内膜上有着不对称分布，传氢体和传电子体交替排列，催化是

定向的；

b.复合物I、III、IV的传氢体起质子泵的作用，将H+从基质泵向内膜外侧，而将电子c传向其后的电子传递体；

c.内膜对质子不具有通透性，这样在内膜两侧形成质子浓度梯度，这就是推动ATP合成的原动力；

d.当存在足够高的跨膜质子化学梯度时，强大的质子流通过F1-F0-ATPase进入基质时，释放的自由能推动ATP合成。

第六章

1.脂肪酸的氧化分解有哪些重要途径？

最主要的是什么途径？

叙述他的反应历程

1.脂肪酸的β-氧化脂肪酸的α-氧化途径脂肪酸的w-氧化途径

2..脂肪酸的β-氧化最重要

3.脂肪酸在体内氧化时在羧基端的β-碳原子上进行氧化，碳链逐次断裂，每次断下一个二碳单位，即乙酰CoA的过程。

a.脂肪酸的活化和转运

脂肪酸的活化

脂肪酸的转运脂肪酸活化在细胞液中进行，而催化脂肪酸氧化的酶系是在线粒体基质内，因此活化的脂酰CoA必须进入线粒体内才能代谢肉碱脂酰转移酶Ⅰ是β-氧化的关键酶，控制脂肪酸氧化的速度，丙二酸单酰CoA是该酶的抑制剂。

b.β-氧化的过程

脂酰CoA进入线粒体后，经历多次β-氧化作用而逐步降解成多个二碳单位需需乙酰CoA。

每次β-氧化作用包括四个步骤。

脱氢→加水→脱氢→硫解

脱氢:

脱氢脂酰CoA经脂酰CoA脱氢酶催化，在其α和β碳原子上脱氢，生成△2反烯脂酰CoA，该脱氢反应的辅基为FAD。

加水（水合反应）:

△2反烯脂酰CoA在△2反烯脂酰CoA水合酶催化下，在双键上加水生成L-β-羟脂酰CoA。

脱氢:

L-β-羟脂酰CoA在L-β-羟脂酰CoA脱氢酶催化下，脱去β碳原子与羟基上的氢原子-酮脂酰CoA，该反应的辅酶为NAD+。

硫解：

在β-酮脂酰CoA硫解酶催化下，β-酮脂酰CoA与

CoA作用，硫解产生1分子乙酰CoA和比原来少两个碳原

子的脂酰CoA。

2.乙醛酸循环在植物细胞的什么部位进行，该循环的净结果是什么？

有何生物学意义？

他与TCA循环相同的酶有那些？

他有那两个关键性的酶？

存在：

油料植物种子的乙醛酸体中

乙醛酸循环的净结果：

是把两分子乙酰CoA转变成一分子琥珀酸。

乙醛酸循环的生物学意义：

琥珀酸可异生成糖，从而供给其它组织生长所需的能源和碳源；而当种子萌发终止、贮脂耗尽，同时叶片能进行光合作用时，植物的能源和碳源可以由太阳光和CO2获得时，乙醛酸体的数量迅速下降以至完全消失。

对于一些细菌和藻类，乙醛酸

循环使它们能以乙酸盐为能源和碳源生长。

与TCA循环相同的酶：

？

关键酶：

异柠檬酸裂解酶苹果酸合酶

3.是比较脂肪酸的β-氧化与从头合成的差异

比较项目

脂肪酸从头合成

脂肪酸β-氧化

进行部位

细胞质（动、植物）

叶绿体、前质体（植物）

线粒体（动、植物）

乙醛酸体（植物）

运载系统

柠檬酸

肉毒碱

酰基载体

ACP

CoA

二碳单位参加的形式

丙二酰CoA

乙酰CoA

中间β-酯酰基的构型

D—型

L—型

电子供体/受体

电子供体NADPH

电子受体FAD、NAD+

CO2参加否

参加

否

有无多酶复制体

有

否

过程

缩合-还原-脱水-还原

活化-脱氢-水化-脱氢-硫解

总反应

乙酰CoA+7ATP+14NDPH2→软脂酸+7ATP+7Pi+14NADP+8CoA+6H2O

软脂酸+7NADP+7FAD+8CoA+7H2O+ATP→8乙酰CoA+7NADH2+7FADH2+AMP+PPi

4.1mol硬脂酸完全氧化成CO2和H2O,可以生成多少mol的ATP?

（最初底物在胞浆中；甘油-3-磷酸穿梭）

活化消耗两个ATP

每一轮氧化生成一个乙酰-CoA，一个FADH2和一个NADH

每一个乙酰-CoA进入三羧酸循环生成3个NADH和一个FADH2，再水平磷酸化得到一个ATP

硬脂酸一共18个C，经过8轮氧化得到9个乙酰CoA。

总计7个ATP（扣除最初2个消耗），17个FADH2和35个NADH

在呼吸链中，以一个FADH2生成2个ATP，一个NADH生成3个ATP，则共计：

7+17*2+35*3=146个ATP。

若按新的算法，一个FADH2生成1.5个ATP，一个NADH生成2.5个ATP，则共计：

7+17*1.5+35*2.5=120个ATP

5.1mol甘油完全氧化成CO2和H2O,可以生成多少mol的ATP?

假设在细胞质生成NADH都要通过磷酸甘油穿梭进入线粒体（1.5-1+1.5+2+2.5+10=16.5）

假设在细胞质生成NADH都要通过苹果酸穿梭进入线粒体（1.5+2.5+2+2.5+10=18.5）

1mol甘油十八碳酸三酯完全氧化包括甘油氧化和脂肪酸氧化~

1mol甘油氧化:

反应过程如下：

甘油+ATP→α-磷酸甘油+ADP；

α-磷酸甘油+NAD+→NADH+H++磷酸二羟丙酮；

磷酸二羟丙酮→甘油醛-3-磷酸；

甘油醛-3-磷酸+NAD++Pi→甘油酸1,3-二磷酸+NADH+H+；

甘油酸1,3-二磷酸+ADP→甘油酸-3-磷酸+ATP；

甘油酸-3-磷酸→甘油酸-2-磷酸→磷酸稀醇式丙酮酸；

磷酸稀醇式丙酮酸+ADP→丙酮酸+ATP；

丙酮酸+NAD+→乙酰辅酶A+NADH+H++CO2；

然后进入乙酰辅酶A三羧酸循环彻底氧化。

经过4次脱氢反应生成3摩尔NADH+H+、1摩尔FADH2、以及2摩尔CO2，并发生一次底物水平磷酸化，生成1摩尔GTP。

依据生物氧化时每1摩尔NADH+H+和1摩尔FADH2分别生成2.5摩尔、1.5摩尔的ATP，因此，1摩尔甘油彻底氧化成CO2和H2O生成ATP摩尔数为6×2.5＋1×1.5＋3－1=18.5mol

6.1mol软脂酸完全氧化成CO2和H2O,可以生成多少mol的ATP?

（自作主张，加了一道题，自求多福~~o（>_<）o~~）

肪酸氧化:

18碳的软酯酸要经过8次β-氧化~生成8分子FADH2,8分子NADH+H+,和9分子乙酰CoA,每分子FADH2经过呼吸链氧化生成2分子ATP,NADH+H+2分子ATP,乙酰CoA通过三羧酸循环氧化产生12分子ATP,所以~

1mol18碳的软酯酸彻底氧化生成8×2+8×2+9×12=140mol

因此肝脏细胞

1mol甘油十八碳酸三酯完全氧化分解可140+18.5=158.5molATP~

第七章

1.氨基酸的脱氨基作用有哪些类型

氧化脱氨基，转氨基，联合脱氨基及非氧化脱氨基

2.氨的同化有那些途径

谷氨酸和氨甲酰磷酸两种

3.核酸酶包括哪几种主要类型

（1）脱氧核糖核酸酶：

作用于DNA分子

（2）核糖核酸酶：

作用于RNA分子

（3）核酸外切酶：

作用于多核苷酸酶链末端的核酸酶，包括3’核酸外切酶和5’核酸外切酶.

（4）核酸内切酶：

作用于多核苷酸酶链内部磷酸二酯键的核酸酶，包括碱基专一性核算内切酶和碱基序列专一性核算内切酶和碱基序列专一性核算内切酶（限制性核算内切酶）

4.嘌呤核苷酸分子中各原子的来源

（1）各原子的来源：

N1-天冬氨酸；C2和C8-甲酸盐；N7、C4和C5-甘氨酸；C6-二氧化碳；N3和N9-谷氨酰胺；核糖-磷酸戊糖途径的5′磷酸核糖

（2）合成特点：

5′磷酸核糖开始→5′磷酸核糖焦磷酸（PRPP）→5′磷酸核糖胺（N9）→甘氨酰胺核苷酸（C4、C5、N7）→甲酰甘氨酰胺核苷酸（C8）→5′氨基咪唑核苷酸（C3）→5′氨基咪唑-4-羧酸核苷酸（C6）5′氨基咪唑甲酰胺核苷酸（N1）→次黄嘌呤核苷酸（C2）。

5嘧啶核苷酸分子中个原子的来源

（1）各原子的来源：

N1、C4、C5、C6-天冬氨酸；C2-二氧化碳；N3-氨；核糖-磷酸戊糖途径的5′磷酸核糖。

（2）合成特点：

氨甲酰磷酸+天冬氨酸→乳清酸乳清酸+PRPP→乳清酸核苷-5′-磷酸→尿苷酸

第八章

1.中心法则的内容

复制：

以亲代DNA分子为模板，按照碱基配对原则，合成出与亲代DNA分子相同的DNA分子的过程。

转录：

以DNA分子中的一条链为模板，按照碱基配对原则，合成出一条与模板DNA链互补的RNA分子的过程。

翻译：

在mRNA指令下，按照三个核苷酸（碱基三联体密码子）决定一个氨基酸的原则，把mRNA上的遗传信息转换成蛋白质中特定的氨基酸序列的过程。

2.大肠杆菌中，DNA复制过程中，共需哪些酶和蛋白因子参与

DNA聚合酶DNA聚合酶ⅠDNA聚合酶Ⅱ和Ⅲ

DNA连接酶

引物酶

使DNA双螺旋解开的酶和蛋白质拓扑异构酶DNA解旋酶SSB（单链结合蛋白）

DnaADnaCTus蛋白

3.以原核生物为例，简述DNA复制过程（不全，看书）

DNA的半保留复制半保留复制：

DNA复制时，亲代DNA的双螺旋先解旋并分开，然后以每条链为模板，按照碱基配对原则，各形成一条互补链。

这样，从亲代的一个DNA双螺旋分子复制成两个与亲代的碱基序列完全相同的子代DNA分子。

每个子代DNA分子中，有一条链来自亲代DNA，另一条则是新形成的。

过程：

1、复制的起始复制子（replicon）：

基因组能独立进行复制的单位。

原核生物染色体、质粒，真核生物细胞器DNA都是环状双链分子，通常是单复制子。

真核生物染色体DNA是线性双链分子，含有许多复制起点，是多复制子。

复制可以双向或单向进行。

DNA双螺旋局部解链，形成复制眼，复制眼形成后，其两端的叉子状结构称为复制叉。

DnaA蛋白首先识别并结合于DNA的复制原点（OriC），随后DnaC、DnaB、SSB、引物酶（DnaG）等相继结合，组成复制引发体，并沿着5′→3′方向解开DNA双链。

接着，DNA聚合酶Ⅲ结合到DNA模板上在RNA引物3’－OH后面合成新的DNA链

2、复制的延伸在引发的复制叉上，DNA聚合酶Ⅲ各亚基组装成活性很高的DNA聚合酶Ⅲ全酶，然后以四种dNTP为底物，在RNA引物的3′端以磷酸二酯键连接上dNTP并释放出PPi。

前导链和滞后链前导链和滞后链随着复制叉的推进，两条新链的合成方向是不同

一条链延伸的方向与复制叉前进的方向一致，它的合成能连续进行，称为前导链；另一条链延伸的方向与复制叉前进的方向相反，它显然不能被连续合成，需要复制叉推进了一定的长度，有了一段DNA单链后，才能以此为模板合成一个片段。

因此这条新链的合成是不连续的，而且总晚于先导链，所以称为滞后链。

DNA复制时，一条链是连续的，另一条链是不连续的，因此称为半不连续复制（semidiscontinuousreplication）。

滞后链的模板回折成环，从而使冈崎片段的延伸方向与前导链的延伸方向一致，它们的3'末端分别落在DNA聚合酶Ⅲ全酶的双活性部位。

因此，随着聚合酶的移动，两条链同时延伸。

当新形成的冈崎片段延长至上一个冈崎片段时，由DNA聚合酶Ⅰ切去RNA引物，并填补上DNA。

最后由DNA连接酶催化相邻的两个片段之间形成磷酸二酯键。

3、复制的终止大肠杆菌染色体的两个复制叉向前推进，最后在ter终止位点相遇并停止

复制，该过程需要Tus蛋白的参与

4.一原核生物为例，简述RNA转录过程

以DNA分子中的一条链为模板，按照碱基配对原则，合成出一条与模板DNA链互补的RNA分子的过程。

a.转录的起始转录是由RNA聚合酶全酶结合于启动子而被启动的。

由全酶在启动子附近将DNA局部解链，约解开17个碱基对。

（酶与启动子结合的部位是AT富集区，有利于解链）ü第一个NTP（常常是GTP或ATP）结合到全酶上，形成錀启动子-全酶-核苷三磷酸鐀三元起始复合物。

ü第二个核苷酸参入，连结到第一个核苷酸的3‘-OH上，形成了第一个磷酸二酯键。

üσ因子从全酶上掉下，又去结合其它的核心酶。

b.转录的延伸核心酶沿模板链由3’→5’向前移动，按照碱基配对原则由5’→3’合成RNA链。

并在解链区（转录泡）形成RNA-DNA杂交体。

其后DNA恢复双螺旋结构，RNA链被置换出来。

c.转录的终止RNA聚合酶识别转录终止信号（终止子），停止RNA链生长，酶与RNA离开模板，DNA恢复双螺旋结构。

终止子（terminator）：

提供转录停止信号的DNA序列。

大肠杆菌存在两类终止子：

不依赖于ρ因子的终止子（简单终止子）能形成发夹区，其中常有一段富含G-C区，终点前有一段寡聚U，可能提供RNA聚合酶脱离模板的信号，同时，寡聚U容易从模板脱落。

依赖于ρ因子的终止子依赖于ρ因子的终止子也含有

回文序列，但回文序列不富含G-Crich区，回文结构之后也无寡聚U。

第九章

1.何为遗传密码？

他们有哪些特点？

（有一节讲的是这个）

概念：

遗传密码：

DNA（或mRNA）中的核苷酸序列与蛋白质中氨基酸序列之间的对应关系。

特点：

1、方向性密码子的阅读方向和它们在mRNA上从起始信号到终止信号的排列方向均为5鈀→3鈀，与mRNA生物合成