生化习题及答案001.docx
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生化习题及答案001
第一章：
蛋白质的结构与功能
一、名词解释
1.构象2．构型3．氨基酸的等电点4．二面角5．肽单位6．蛋白质一级结构7．蛋白质二级结构8．蛋白质三级结构9．蛋白质四级结构10．超二级结构11．结构域12．蛋白质的等电点13．盐溶14．蛋白质的变性作用15蛋白质的复性16．盐析17．蛋白质的变构效应18．沉降系数19．电泳20.偶极离子
二、填空题
1.肽链的N末端可以用（）法、（）法、（）法和（）法测定，而（）法和（）法则是测定C末端氨基酸最常用的方法。
2.已知蛋白质的超二级结构的基本组成方式有（）、（）和（）。
3.确定蛋白质中二硫键的位置，一般先采用（），然后用（）技术分离水解后的混合肽段。
4.因为（），（）和（）等三种氨基酸残基的侧链基团在紫外区具有光吸收能力，所以在（）nm波长的紫外光吸收常被用来定性或定量检测蛋白质
5.带电氨基酸有（）氨基酸与（）氨基酸两类，其中前者包括（）、（）后者包括（）、（）、（）。
6.在蛋白质元素组成中，氮的含量相当恒定，平均为（）%。
7.当氨基酸溶液的pH=pI时，氨基酸以（）离子形成存在；当pH＞pI时，氨基酸以（）离子形式存在。
8.氨基酸具有两性解离特性，因此它既可被（）滴定，又可被（）滴定。
丙氨酸的PKα-COOH=2.34，PKα-NH3+=9.69，其pI=（），在pH=7时，在电场中向（）极方向移动。
9．有两种蛋白质,一种经末端分析得知含两个N-末端，用SDS电泳显示两条带，说明此蛋白质含有（）个（）亚基；另一蛋白质用巯基乙醇处理后，SDS电泳显示一条带，则该蛋白质的结构特点是（）。
10.我国科学家于1965年首次用（）方法人工合成了（）蛋白质。
11.蛋白质中存在（）种氨基酸，除了（）氨基酸外，其余氨基酸的α-碳原子上都有一个自由的（）基及一个自由的（）基。
12.α-螺旋中相邻螺圈之间形成链内氢键，氢键取向几乎与（）平行。
氢键是由每个氨基酸的（）与前面隔三个氨基酸的（）形成的，它允许所有的（）都能参与氢键的形成。
13．能形成二硫键的氨基酸是（），分子量最小的氨基酸是（）。
14．稳定蛋白质胶体状态的因素是蛋白质分子上的（）及（）。
15．蛋白质根据分子形状可分为（）和（）两种。
16.用胰蛋白酶水解蛋白或多肽时，由（）和（）的羧基所形成的肽键最易被水解。
17．丝氨酸、苏氨酸及酪氨酸的极性是由侧链基团的（）基提供的，天冬酰胺和氨酰胺的极性是由其（）引起的，而半胱氨酸的极性则是因为含（）的缘故。
18．已知下列肽段：
（1）-Ala-Phe-Tyr-Ala-Arg-Ser-Glu-
（2）-Lys-Glu-Arg-Gln-His-Ala-Ala-
（3）-Gln-Cys-Leu-Ala-Ser-Cys-Ala-（4）-Gly-Leu-Ser-Pro-Ala-Phe-Val-
其中在pH=7条件下向负极移动快的多肽是（）；在280nm有最大吸收的是（）；可能形成二硫键桥的是（）；α-螺旋中断的是（）。
19.Pauling等人提出的蛋白质α-螺旋模型中，每圈螺旋包含（）个氨基酸残基，高度为（）。
每个氨基酸残基沿轴上升（）并旋转100°。
20．血红蛋白与氧的结合过程呈现（）效应，这是通过血红蛋白的（）作用来实现的。
21.天然蛋白质分子中的α-螺旋都属于（）手螺旋。
22.维持蛋白质一级结构的化学键有（）和（）。
维持二级结构主要靠（），维持三级结构的作用力除了以上几种外还需（）、（）和（）。
23.氨基酸顺序自动分析仪是根据（）反应原理设计的，多肽链的氨基末端与（）试剂反应生成（）然后在无水的酸中经环化裂解成（）。
24.蛋白质主链构象的结构单元包括（）、（）、（）、（）。
25.维系蛋白质四级结构的最主要作用力是（）。
26.常用的测定蛋白质分子量的方法有（）、（）和（）等。
27.GSH表示（），它由（）、（）和（）通过（）键连接而成，活性基团是（）。
28.（）花费10年时间，利用（）反应首先弄清、（）的一级结构。
它由（）条多肽链组成，各条多肽链分别包括（）和（）个氨基酸残基，链内和链间有（）个（）键。
29.α-螺旋和β-折叠结构属于蛋白质的（）级结构，稳定其结构的作用力是（）。
若某肽链的分子量为22000，（氨基酸的平均分子量为110），则全为α-螺旋时肽链的长度为（）nm，全为β-折叠时肽链的长度（不考虑β-折叠的双链）为（）nm。
30.盐析法是分离提纯蛋白质过程中常用的方法之一，常用的主要盐析试剂是（）、（）和（）。
三、选择题
1． 胰蛋白酶的作用点是:
（）
A．精氨酰-XB．苯丙氨酰-XC.天冬氨酰-XD.X-精氨酸
（X代表氨基酸残基）
2. 胶原蛋白组成中出现的不寻常氨基酸是:
（）
A.乙酰赖氨酸B.羟基赖氨酸C.甲基赖氨酸D.D赖氨酸
3. 破坏α螺旋结构的氨基酸残基之一是:
（）
A.亮氨酸B.丙氨酸C.脯氨酸D.谷氨酸
4．茚三酮与脯氨酸反应时，在滤纸层析谱上呈现:
（）色斑点
A.蓝紫B.红C.黄D.绿
5．用Sepharose4B柱层析来分离蛋白质，这是一种:
（）
A.离子交换柱层析B.吸附柱层析
C.分子筛（凝胶过滤）柱层析D.配柱层析
6.有个天然肽的氨基酸顺序为：
Pro-Ala-Phe-Arg-Ser，你要证实N端第二位Ala的存
在，最好的试剂选择是:
（）
A.FDNBB.PITCC.无水肼D.羧肽酶
7.双缩脲反应主要用来测定:
（）
A.DNAB.RNAC.胍基D.肽
8．在天然蛋白质组成中常见的一个氨基酸，它的侧链在pH7.2和pH13都带电荷，这个
氨基酸是:
（）
A.谷氨酸B.组氨酸C.酪氨酸D.精氨酸
9．牛胰岛素由A、B两条链组成，其中B链是:
（）
A.30肽B.31肽C.20肽D.21肽
10．胶原蛋白中最多的氨基酸残基是:
（）
A.脯氨酸B.甘氨酸C.丙氨酸D.组氨酸
11．在混合氨基酸中，酪氨酸可借下列哪一种试剂来检定：
（）
A.水合茚三酮反应B.桑格反应C.米伦反应D.阪口反应
12.与茚三酮反应不呈兰紫色的氨基酸是：
（）
A.PheB.ProC.GluD.Met
13．下列有关蛋白质叙述哪项是正确的：
（）
A.通常蛋白质的溶解度在等电点时最大
B．大多数蛋白质在饱和硫酸铵中溶解度增大
C．蛋白质分子的净电荷为零时的pH是它的等电点
D．以上各项全不正确
14．盐析法沉淀蛋白质的原理是：
（）
A.降低蛋白质溶液的介电常数
B．中和电荷，破坏水膜
C．与蛋白质结合成不溶性蛋白
D．调节蛋白质溶液pH到等电点
15．凝胶过滤法分离蛋白质时，从层析柱上先被洗脱下来的蛋白质是：
（）
A．分子量大的B．分子量小的C.带电荷多的D.带电荷少的
16．SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳技术最常用的指示剂为：
（）
A.亚甲基兰B.石蕊C.碘乙醇D.溴酚兰
17．蛋白质的基本组成单位是：
（）
A.肽键平面B核苷酸C肽D.氨基酸
18．含有两个羧基的氨基酸是：
（）
A.LysB.AsnC.GlnD.Glu
19．下列哪种氨基酸为环状亚氨基酸：
（）
A.GlyB.ProC.TrpD.Try
20．下列氨基酸中，哪种是天然氨基酸：
（）
Ａ.Orn（鸟氨酸）Ｂ.Cit（瓜氨酸）Ｃ.Pro（脯氨酸）Ｄ.HyPro（羟脯氨酸）
21．氨基酸在等电点时，应具有的特点是：
（）
Ａ.不具正电荷Ｂ.不具负电荷Ｃ.a+bＤ.在电场中不泳动
22．氨基酸不具有的化学反应是：
（）
Ａ.双缩脲反应Ｂ.茚三酮反应Ｃ.DNFB反应Ｄ.PITC反应
23．蛋白质的一级结构指的是：
（）
Ａ.蛋白质的α-螺旋结构Ｂ.蛋白质分子的无规则卷曲
Ｃ.蛋白质分子内氨基酸以肽键相连接Ｄ.蛋白质分子内氨基酸的排列顺序
24．维持蛋白质二级结构的主要化学键是：
（）
Ａ.氢键Ｂ.二硫键Ｃ.疏水键Ｄ.离子键
25．在一个肽平面中含有的原子数为：
（）
Ａ.3Ｂ.4Ｃ.5Ｄ.6
26．关于蛋白质中β-折叠的叙述，下列哪项是正确的：
（）
Ａ.β-折叠中氢键与肽链的长轴平行
Ｂ.氢键只在不同肽链之间形成
Ｃ.β-折叠中多肽链几乎完全伸展
Ｄ.β-折叠又称β-转角
27．可使二硫键氧化断裂的试剂是：
（）
Ａ.尿素Ｂ.巯基乙醇Ｃ.溴化氰Ｄ.过甲酸
28．典型的α-螺旋是：
（）
Ａ.2.610Ｂ.3.613Ｃ.4.015Ｄ.4.416
29．下列哪一种说法对蛋白质结构的描述是错误的：
（）
Ａ.都有一级结构Ｂ.都有二级结构Ｃ.都有三级结构Ｄ.都有四级结构
30．具有四级结构的蛋白质特征是：
（）
Ａ.分子中必定含有辅基
Ｂ.含有两条或两条以上的多肽链
Ｃ.每条多肽链都具有独立的生物学活性
Ｄ.依赖肽键维系蛋白质分子的稳定
31．关于蛋白质亚基的下列描述，哪条是正确的：
（）
Ａ.一条多肽链卷曲成螺旋结构
Ｂ.两条以上多肽链卷曲成二级结构
Ｃ.两条以上多肽链与辅基结合成蛋白质
Ｄ.每个亚基都有各自的三级结构
32.的α亚基与O2结合后产生变构效应，从而：
（）
Ａ.促进其它亚基与CO2结合
Ｂ.促进其它亚基与O2结合
Ｃ.促进α亚基与O2结合，抑制β亚基与O2结合
Ｄ.抑制α亚基与O2结合，促进β亚基与O2结合
33．血红蛋白的氧合曲线形状为：
（）
Ａ.双曲线Ｂ.抛物线Ｃ.S-形曲线Ｄ.直线
34．下列哪条对蛋白质变性的描述是正确的：
（）
Ａ.蛋白质变性后溶解度增加
Ｂ.蛋白质变性后不易被蛋白酶水解
Ｃ.蛋白质变性后理化性质不变
Ｄ.蛋白质变性后丧失原有的生物活性
35．加入哪种试剂不会导致蛋白质的变性：
（）
Ａ.尿素Ｂ.盐酸胍Ｃ.SDSＤ.硫酸铵
36．下列哪一项因素不影响蛋白质α-螺旋的形成：
（）
Ａ.碱性氨基酸相近排列Ｂ.酸性氨基酸相近排列
Ｃ.脯氨酸的存在Ｄ.丙氨酸的存在
37．在凝胶过滤（分离范围是5000～400000）中，下列哪种蛋白质最先被洗脱下来：
（）
Ａ.细胞色素C（13370）Ｂ.肌球蛋白（400000）Ｃ.过氧化氢酶（247500）Ｄ.血清清蛋白（68500）
四、是非题
1.分子病都是遗传病。
2.一个蛋白质样品，在某一条件下用电泳检查，显示一条带，因此说明，该样品是纯的。
3.蛋白质的SDS聚丙烯酰氨凝胶电泳和圆盘电泳是两种完全不同的技术。
4.等电点不是蛋白质的特征参数。
5.在蛋白质和多肽分子中，连接氨基酸残基的共价键除肽键外，还有就是二硫键。
6.蛋白质在小于等电点的pH溶液中，向阳极移动，而在大于等电点的pH溶液中，将向阴极移动。
7.电泳和等电聚焦都是根据蛋白质的电荷不同，即酸碱性质不同的两种分离蛋白质混合物的方法。
8.天然存在的氨基酸就是天然氨基酸。
9.用纸电泳法分离氨基酸主要是根据氨基酸的极性不同。
10.在天然氨基酸中只限于α-NH2能与亚硝酸反应，定量放出氮气。
11.由于静电作用，在等电点时氨基酸溶解度最小。
12.氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以两性离子形式存在。
13.两性离子氨基酸在溶液中，其正负离子的解离度与溶液pH无关。
14.氨基酸的等电点可以由其分子上解离基团的解离常数来确定。
15.溶液的pH可以影响氨基酸的pI值。
16.天然蛋白质α-螺旋为右手螺旋。
17.多肽链能否形成α-螺旋及螺旋是否稳定与其氨基酸组成和排列顺序直接有关。
18.具有四级结构的蛋白质，当它的每个亚基单独存在时仍能保持蛋白质原有的生物活性。
19.渗透压法、超离心法、凝胶过滤法及聚丙烯酰胺凝胶电泳法都是利用蛋白质的物理化学性质来测定蛋白质分子量的。
20.蛋白质的变性是蛋白质分子立体结构被破坏，因此常涉及肽键的断裂。
21.当某一蛋白质分子的酸性氨基酸残基数目等于其碱性氨基酸残基数目时，此蛋白质的等电点为7.0。
22.一般说来，蛋白质在水溶液中，非极性氨基酸残基倾向于埋在分子的内部而不是表面。
23.蛋白质中一个氨基酸残基的改变，必定引起蛋白质结构的显著变化。
24.在每一种蛋白质多肽链中，氨基酸残基排列顺序都是一定的，而不是随机的。
25.蛋白质变性后溶解度降低，主要是因为电荷被中和及水膜被去除所引起的。
26.蛋白质变性后，其分子量变小。
27.蛋白质的氨基酸顺序（一级结构）在很大程度上决定它的三维构象。
28.蛋白质的亚基（或称亚单位）和肽链是同义词。
29.氨基酸的等电点是算出来的，同样蛋白质的等电点也可以算出来。
30.所有蛋白质都具有一级、二级、三级、四级结构。
31.蛋白质构象是蛋白质分子中的原子绕单键旋转而产生的蛋白质分子中的各原子的空间排布。
因此，构象并不是一种可以分离的单一立体结构形式。
32.蛋白质中的稀有氨基酸在遗传上是特殊的，因为它们没有三联体密码，所有已知稀有氨基酸都是从其前体经化学修饰产生的。
33.当氨基酸处于等电点状态时，由于静电引力的作用，氨基酸的溶解度最小，容易发生沉淀。
34.一氨基一羧基氨基酸pI为中性，因为-COOH和-NH2解离度相同。
35.蛋白质分子酰胺平面中除-C=O外，其余的单键都能自由旋转。
36.用强酸强碱变性后的蛋白质不沉淀。
五、问答题
1.简述血红蛋白的结构?
其结构与功能有什么关系？
血红蛋白和氧的结合受那些因素的影响？
2.有一个肽段，经酸水解测定，由四个氨基酸组成。
用胰蛋白酶水解成为二个片段，其中一个片段在280纳米（nm）有强的光吸收，并且Pauly反应和坂口反应都是阳性。
另一个片段用CNBr作用释放出一个氨基酸与茚三酮反应呈黄色，试写出这个肽的氨基酸组成及排列顺序。
3.有人纯化了一个未知肽，其氨基酸组成为：
Asp1，Ser1，Gly1，Ala1，Met1，Phe1和lys2，又做了一系列分析，结果如下：
⑴FDNB与之反应再酸水解后得DNP-Ala
⑵胰凝乳蛋白酶（CT）消化后，从产物中分出一个纯四肽，其组成为：
Asp1，Gly1，Lys1，Met1，此四肽的FDNB反应降解产物为DNP-Gly
⑶胰蛋白酶（T）消化八肽后又可得到组成分别为Lys1，Ala1，Ser1及Phe1，Lys1，Gly1的两个三肽及一个二肽。
此二肽被CNBr处理后游离出自由天冬氨酸。
请列出八肽全顺序并简示你推知的过程。
4.某天然九肽其组成为：
Gly2，Phe2，Tyr1，Met1，Asp1，Arg1和Pro1，经胰凝乳蛋白酶（CT）水解后可分得一个五肽和一个四肽，四肽的组成为：
Phe1，Tyr1，Gly1和Pro1。
此九肽的CNBr处理产物再经阳离子交换树脂层析并洗脱得一个组成为Arg1，Phe1和Gly1的三肽，此九肽如经胰蛋白酶（T）水解可得Phe，如用FDNB反应后再水解测得DNP-Tyr。
请写出这九肽的全顺序解析过程。
5.已知一个九肽的氨基酸顺序是：
Ala-Pro-lys-Arg-Val-Tyr-Glu-Pro-Gly，在实验室只有氨基酸分析仪，而没有氨基酸顺序测定仪的情况下，如何使用
（1）羧肽酶A或B；
（2）氨肽酶；（3）2，4二硝基氟苯（FDNB）；（4）胰蛋白酶；（5）胰凝乳蛋白酶，来验证上述肽段的氨基酸顺序。
6.比较肌红蛋白和血红蛋白的氧合曲线，并加以简单的说明。
7.大肠杆菌含有2000种以上的蛋白质，为了分离它所表达的一个外源基因的产物并保持它的活性，常有很大困难。
但为了某种目的，请根据下列要求写出具体的方法。
⑴利用溶解度差别进行分离。
⑵利用蛋白质分子大小进行分离。
⑶根据不同电荷进行分离。
⑷以制备有该产物的抗体进行分离。
⑸产物的浓缩。
⑹纯度的鉴定。
8.蛋白质变性过程中，有那些现象出现？
并举出三种能引起蛋白质变性的试剂。
9.举一个例子来说明蛋白质三级结构决定于它的氨基酸顺序？
10．用什么试剂可将胰岛素链间的二硫键打开与还原？
如果要打开牛胰岛素核酸酶链内的二硫键，则在反应体系中还必须加入什么试剂？
蛋白质变性时，为防止生成的-SH基重新被氧化，可加入什么试剂来保护？
11.要测定蛋白质的二硫键位置，需用什么方法？
请简述之。
12.简述White和Anfinsen进行的牛胰核糖核酸酶（Rnase）变性和复性的经典实验。
这个实验说明了什么问题？
13.有一条多肽链-Ｐro-Ｐhe-Ｃys-Ｌys-Ｔyr-Ｖal-Ａla-Ｓer-Ｈis-，如用胰蛋白酶水解可得几条肽段？
用胰凝乳蛋白酶水解呢？
14.简述胰岛素原的激活过程？
15.一个五肽，经完全水解后得到等摩尔数的Ala、Cys、Lys、Ser、Phe，用苯异硫氰酸（异硫氰酸苯酯）处理后得到PTH-Ser，用胰蛋白酶水解得一个N-末端为Cys的三肽和一个二肽，用胰凝乳蛋白酶水解此三肽得一个Ala及一个二肽，问：
⑴胰蛋白酶水解后得到的三肽的氨基酸组成及顺序？
⑵胰蛋白酶水解后得到的二肽的氨基酸组成？
⑶此五肽的一级结构？
16.试计算丙氨酸（PKα-COOH=2.34，PKα-NH3=9.69），谷氨酸（PKα-COOH=2.19，PKα-NH3=9.67，PKR-COOH=4.25）的等电点。
17.把Ser、Ile、Glu、Ala的混合物在含有正丁醇、水和乙酸的溶剂系统中进行单向纸层析，请写出层析的快慢顺序。
18.某蛋白质多肽链有一些区段为α-螺旋构象，另一些区段为β-折叠构象，该蛋白质分子量为240Kda，多肽外形总长为5.06×10-5cm，计算多肽链中α-螺旋构象占分子长度的百分之多少？
19.球状蛋白质在pH7的水溶液中折叠成一定空间构象。
这时通常非极性氨基酸残基侧链位于分子内部形成疏水核，极性氨基酸残基位于分子表面形成亲水面。
问：
⑴Val、Pro、Phe、Asp、Lys、Ile和His中哪些氨基酸侧链位于分子内部？
哪些氨基酸侧链位于分子外部？
⑵Ser、Thr、Asn和Gln虽然是极性氨基酸，但它们常常位于球状蛋白质的分子内部，为什么？
20.多肽链片段是在疏水环境中还是在亲水环境中更利于α-螺旋的形成？
为什么？
第一章：
蛋白质的结构与功能参考答案
一、名词解释
1.构象：
在分子中由于共价单键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排布叫构象。
构象的改变不涉及共价健的断裂和重新组成，也没有光学活性的变化，构象形式有无数种。
2.构型：
在立体异构体中原子或取代基团的空间排列关系叫构型。
构型不同的分子在立体化学形式上能够区分。
构型有两种，即D-型和L-型。
构型的改变要有共价键的断裂和重新组成，从而导致光学活性的变化。
3.氨基酸的等电点：
当溶液在某一特定的pH时，氨基酸主要以两性离子形式存在，净电荷为零，在电场中不发生移动，此溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
4.二面角：
在多肽链里，Cα碳原子刚好位于互相连接的两个肽平面的交线上。
Cα碳原子上的Cα-N和C-C都是单键。
可以绕键轴旋转，其中以Cα—N旋转的角度称为Φ，而以C-C旋转的角度称为Ψ，这就是α-碳原子上的一对二面角。
它决定了由α-碳原子连接的两个肽单位的相对位置。
5.肽单位：
肽链主链上的重复结构，如Cαα-CO-NH-Cαα，称为肽单位或肽单元，每个肽单位实际上就是一个肽平面。
6.蛋白质一级结构：
由氨基酸在多肽链中的数目、类型和顺序所描述的多肽链的基本结构。
它排除了除氨基酸α-碳原子的的构型以外的原子空间排列，同样的也排除了二硫键，所以不等于分子的共价结构。
7.蛋白质二级结构：
指多肽链主链在一级结构的基础上进一步的盘旋或折叠，从而形成有规律的构象，如α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲等，这些结构又称为主链构象的结构单元。
维系二级结构的力是氢键。
二级结构不涉及氨基酸残基的侧链构象。
8.蛋白质三级结构：
指一条多肽链在二级结构（超二级结构及结构域）的基础上，进一步的盘绕、折叠，从而产生特定的空间结构或者说三级结构是指多肽链中所有原子的空间排布。
维系三级结构的的力有疏水作用力、氢键、范德华力、盐键（静电作用力）。
另外二硫键在某些蛋白质中也起非常重要的作用。
9.蛋白质四级结构：
有许多蛋白质是由两个或两个以上的具有独立三级结构的亚基通过一些非共价键结合成为多聚体，这些亚基的结构是可以相同的，也可以是不同的。
四级结构指亚基的种类、数目及各个亚基在寡聚蛋白中的空间排布和亚基之间的相互作用。
维系四级结构的力有疏水作用力、氢键、范德华力、盐键（静电作用力）。
10.超二级结构：
在球状蛋白质分子的一级结构顺序上，相邻的二级结构常常在三维折叠中相互靠近，彼此作用，在局部区域形成规则的二级结构的聚合体，就是超二级结构。
常见的超二级结构有（αα）（βββ）（βαβ）等三种组合形式，另外还有（βαβαβ）和（βcβ）结构也可见到。
在此基础上，多肽链可折叠成球状的三级结构。
（βcβ）结构中的c代表无规卷曲。
11.结构域：
在较大的蛋白质分子里，多肽链的三维折叠常常形成两个或多个松散连接的近似球状的三维实体，这些实体就称为结构域，例如免疫球蛋白就含有12个结构域，重链上有四个结构域，氢链上有两个结构域。
结构域是大球蛋白分子三级结构的折叠单位。
12.蛋白质的等电点：
当溶液在某个pH时，蛋白质分子所带正电荷数与负电荷数恰好相等，即净电荷为零，在直流电场中，既不向阳极移动，也不向阴极移动，此时溶液的pH就是该蛋白质的等电点。
13.盐溶：
在蛋白质水溶液中，加入少量的中性盐，如硫酸铵等，会增加蛋白质分子表面的电荷，增强蛋白质分子与水分子的作用，从而使蛋白质在水溶液中的溶解度增大，这种现象称为盐溶。
14.蛋白质的变性作用:
天然蛋白质分子受到某些物理、化学因素，如热、声、光、压、有机溶剂、酸、碱、脲、胍等的影响，生物活性丧失，溶解度下降，物理化学常数发生变化。
这种过程称为蛋白质的变性作用，蛋白质变性作用的实质，就是蛋白质分子中次级键的破坏，而引起的天然构象被破坏，使有序的结构变成无序的分子形式。
蛋白质的变性作用只是三维构象的改变，而不涉及一级结构的改变。
15.蛋白质的复性:
变性蛋白质在一定的条件下可以重建其天然构象，恢复其生物活性，这种现象称为蛋白质的复性。
16.盐析:
高浓度的中性盐类，如硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等，可以脱去蛋白质分子的水膜，同时，中和蛋白质分子的电荷，从而使蛋白质从溶液中沉淀下来，这种现象称为盐析。
17.蛋白质的变构效应:
在寡聚蛋白分子中，一个亚基，由于与配体的结合，而发生的构象变化，引起相邻其它亚基与配体结合的能力亦发生改变。
这种效应称为蛋白质的变构效应。
18.沉降系数:
一种蛋白质分子在单位离心力场里的沉降速度为恒定值，被称为沉降常数或沉降系数，常
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