专业基础课《生物化学》课程教学大纲.docx
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专业基础课《生物化学》课程教学大纲
《生物化学》课程教学大纲
学时：
45（30+15）学分：
2.5
课程属性：
专业必修课开课单位：
华侨大学生物医学学院（医学院）
先修课程：
高等数学、普通物理学、无机及分析化学、有机化学
一、课程的性质
生物化学是高等综合性大学院校生物化学专业必修课程之一。
本课程应在高等数学、普通物理学、无机及分析化学、有机化学等课程之后开设专业基础课。
二、教学目的
通过对本课程的学习，使学生对构成生物体的各类化学物质的结构、性质、功能、代谢方面的基本理论、基本规律、基本概念有全面、系统的认识，牢固掌握生物化学中有关的基本原理，具备从事同生物化学有关的科学活动的初步能力，并为后续课程的学习打好坚实的基础。
三、教学内容
生物化学是一门研究生命现象化学本质的学科。
组成生物体的主要成分是蛋白质、核酸、糖类、脂类等，以及一些对生物体内的化学反应起催化和调节作用的物质如酶、维生素和激素等。
用化学的理论和方法研究生物体组成物质的结构、性质和功能，构成了生物化学主要内容的一个方面。
生物体的一个重要特征在于它经常进行自我更新，生物体和外界进行物质交换是它生存的基本条件，因此生物化学的另一个内容是研究上述种种物质在生命体内的分解和合成途径，物质转化过程中的调节控制，能量转换，以及生物大分子的合成和调控等问题。
具体内容如下：
第一章蛋白质的结构与功能
主要包括蛋白质的化学组成和分类、蛋白质的功能;蛋白质的基本结构单位氨基酸：
氨基酸的分类、光学性质、酸碱性质、化学性质等;蛋白质的结构：
包括肽和肽键的结构；其理化性质；活性肽；蛋白质一级结构的测定，顺序测定蛋白质一级结构举例，人工合成等;蛋白质的三维结构：
维持蛋白质三维结构的作用力，多肽链折叠的规则方式；超二级结构和结构域，三、四级结构等;蛋白质的性质：
蛋白质的分离提纯与鉴定。
1.掌握20种氨基酸的化学结构、分类、性质；
2.蛋白质的空间结构尤其是二级结构的结构特点，及结构与功能之间的关系；
3.了解蛋白质一级结构的测定方法；
4.熟悉氨基酸、蛋白质的典型反应。
第二章核酸的结构与功能
核酸的发现和研究简史，核酸的种类、分布、生物学功能；核酸的结构；包括核苷酸组成方式，核酸的共价结构，DNA、RNA的高级结构；核酸的物理化学性质及研究方法
1.掌握核酸的化学本质及DNA和RNA的组分、结构、和功能上的差异。
2.熟悉嘌呤、嘧啶、核苷酸和核酸在分子结构上的关系；
3.掌握核酸的一级、二级结构要点，了解核糖核酸的种类及功能；
4.认识核酸在生物科学上的重要性极其实践意义。
第三章酶
酶催化作用的特点，酶的化学本质及其组成；酶的分类及命名；酶的专一性；酶的活力测定和分离纯化；核糖酶，抗体酶；酶促反应动力学（包括米氏动力学及影响反应速度的因素，抑制作用等）酶的作用机制和酶的调节：
酶的活性部位，影响酶催化效率的有关因素，酶活性的调节控制，同工酶。
1.着重掌握酶的化学性质、催化机制、结构、特性和功能、酶促反应的动力学。
2.掌握辅酶和辅基的结构与有关酶反应的关系；
3.了解各种影响酶反应速率的因素；
4.学习和理解调节酶、同工酶、多酶系统和固定酶的概念和酶在人类生活和生产上的重要性。
第四章聚糖的结构与功能
聚糖的概念与分类，糖蛋白分子中聚糖及其合成过程，蛋白聚糖分子中的糖胺聚糖，糖脂的结构与功能，聚糖结构中蕴含大量生物信息等。
1.掌握典型聚糖的结构和性质；
2.了解聚糖的分类和结构和性质；
3.学会用比较、分析的方法去认识各种重要聚糖的特征。
第五章维生素与无机盐
熟悉维生素和无机盐的概念、分类和它们在机体中的主要作用。
1.了解各种维生素的化学结构、理化性质、主要来源、缺乏病以及引起维生素缺乏病的原因。
2.了解无机盐的种类、来源、存在形式、吸收利用的基本性质和它们在机体内的作用。
第六章糖代谢
糖的分解代谢：
糖酵解、三羧酸循环、磷酸戊糖途径、乙醛酸途径;糖的异生;糖原合成及分解;多糖组分的生物合成
1.掌握糖酵解、糖的有氧化谢的所有步骤、调控的酶，及关键调控步骤；
2.掌握糖代谢过程中ATP的生成量；了解分解代谢的能量利用效率；了解糖代谢途径在各种物质代谢中的重要性；
3.了解淀粉及糖原的合成过程、途径。
第七章脂质的代谢
脂的概念、分类、生物学作用；脂肪酸、磷脂的结构特点和生物学作用；脂蛋白的组成与功能掌握脂肪的结构和性质；熟悉磷脂酰胆碱的化学组成及作用；了解固醇类物质的基本结构及脂类的生物学功能；熟悉生物膜的主要组成成分、磷脂双分子层结构特点。
脂类的消化、吸收和传送；饱和和不饱和脂肪酸的氧化；酮体的生成与去路；其它脂类的代谢；脂肪酸代谢的调节；脂类的生物合成。
1.熟练掌握脂及酸的β-氧化过程，调控步骤及十六碳不饱和脂肪酸的合成过程。
2.掌握酮体的概念、酮体的合成和去路及生物学意义；
3.了解胆固醇对人体的重要性。
第八章生物氧化
氧化-还原电势电子传递和氧化呼吸链氧化磷酸化作用
1.掌握生物氧化的概念，高能键的概念，ATP在生物氧化中的重要作用；
2.熟悉呼吸链有关的概念，两种呼吸链的组成，传递体的顺序；
3.了解氧化磷酸化中ATP的生成部位及数量，氧化磷酸化作用的化学渗透学说。
第九章氨基酸的代谢
蛋白质的降解；氨基酸的分解代谢；包括氨基酸的氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨作用、脱羧基作用；尿素的形成；氨基酸碳骨架的氧化；生糖氨基酸，生酮氨基酸，一碳单位；氨基酸及其重要衍生物的生物合成
1.掌握氨基酸的几种主要脱氨基作用；掌握一碳单位的概念、一碳单位的产生；掌握尿素的生成过程；
2.熟悉氨基酸合成途径的类型，氨基酸碳骨架的氧化途径。
第十章核酸代谢
核酸和核苷酸的分解代谢；核苷酸的生物合成；辅酶核苷酸的生物合成
1.掌握嘌呤、嘧啶碱基主要原子的来源，合成过程；
2.熟悉辅酶在核苷酸代谢中的作用；3.了解碱基的分解代谢。
第十一章非营养物质代谢
生物转化的概念；非营养物质的来源。
非营养物质代谢的一般过程：
第一相反应；第二相反应。
几种非营养物质的代谢：
黄曲霉素的代谢；非那西丁的代谢；肾上腺素和去甲肾上腺素的代谢。
1.掌握生物转化的概念及反应类型；
2.了解某些非营养物质代谢的过程及特点。
物质代谢的整合与调节
物质代谢的特点。
物质代谢的相互联系。
肝在物质代谢中的作用。
物质代谢的调节方式。
1.了解物质代谢途径的交互联系；
2.了解肝在物质代谢中的作用；
3.掌握物质代谢调节的不同方式。
四、课程的重点和难点绪论
第一章蛋白质的结构与功能
重点：
（1）组成蛋白质的20种常见氨基酸的分类、化学结构、酸碱性质及物化性质；
（2）蛋白质的肽和肽键。
难点：
（1）蛋白质的肽键性质；
（2）蛋白质高级结构；尤其是超二级结构，结构域和三级结构；四级结构。
第二章核酸的结构与功能
重点：
（1）核苷酸的组成；
（2）DNA的一级及空间结构；（3）核酸紫外吸收性质；（4）核酸的变性、复性与杂交。
难点：
（1）DNA的空间结构；
（2）RNA的生物学功能。
第三章酶
重点：
（1）酶的化学本质；
（2）酶的分类和命名;（3）酶促反应动力学（尤其是米氏公式的导出，米氏常数的意义，米氏常数的求法。
各种因素对酶促反应速度的影响）。
难点：
（1）酶促反应动力学的导出；
（2）酶的作用机理。
第四章聚糖的结构与功能
重点：
（1）聚糖合成过程；
（2）糖胺聚糖结构与功能。
难点：
（1）糖脂结构多样性；
（2）聚糖的高级结构与生物学意义。
第五章维生素与无机盐
重点：
掌握与代谢有关的维生素及其的化学结构及无机盐生物学功能。
难点：
与代谢有关的维生素的作用机制。
与代谢有关的无机盐作用机制
第六章糖代谢
重点：
（1）酵解途径；
（2）三羧酸循环的途径。
难点：
（1）计算酵解途径中ATP的量及能量利用效率；
（2）计算三羧酸循环中ATP的量及能量利用效率；（3）淀粉及糖原的合成。
第七章脂质代谢
重点：
（1）饱和脂肪酸的β氧化作用；
（2）不饱和脂肪酸的氧化。
难点：
（1）脂肪酸β氧化过程中能量利用效率计算；
（2）十六碳饱和脂肪酸（软脂酸）合成。
第八章生物氧化
重点：
（1）生物氧化，氧化磷酸化，呼吸链的概念；
（2）ATP在生物氧化中的重要作用；（3）NADH及FADH2呼吸链组成，传递体的顺序；（4）氧化磷酸化中ATP的生成部位及数量。
难点：
（1）NADH及FADH2呼吸链组成，传递体的顺序；
（2）氧化磷酸化作用的化学渗透学说。
第九章氨基酸代谢
重点：
（1）氨基酸的氧化脱氨基作用；
（2）氨基酸的非氧化脱氨基作用。
（3）氨基酸合成途径的类型，氨基酸与一碳单位。
难点：
（1）氨基酸碳骨架的氧化途径；
（2）一碳单位概念，一碳单位的产生。
第十章核苷酸代谢
重点：
（1）嘌呤和嘧啶的分解；
（2）嘌呤核苷酸的从头合成。
嘧啶核苷酸的合成。
难点：
核苷酸从头合成的调节。
第十一章非营养物质代谢
重点：
（1）肝的生物转化作用；
（2）胆汁与胆汁酸的代谢。
难点：
（1）多因素对生物转化作用影响；
（2）胆汁与胆汁酸的代谢的肠肝循环。
第十二章物质代谢的整合与调节
重点：
（1）物质代谢的特点；
（2）肝在物质代谢中的作用。
难点：
（1）肝外其它重要组织器官的物质代谢特点及联系；
（2）物质代谢调节的方式。
五、学时分配
章
课程内容
学时
绪论
1
蛋白质结构与功能
2
氨基酸
0.5
蛋白质的结构
0.5
蛋白质结构与功能的关系
0.5
蛋白质的分离、纯化和表征
0.5
2
核酸结构与功能
2
核酸的物理化学性质
1
核酸的研究方法
1
3
酶
2
酶通论
0.5
酶促反应动力学
1
酶的作用机制和酶的调节
0.5
4
聚糖的结构与功能
2
5
维生素与无机盐
2
6
糖代谢
4
糖酵解作用
1
柠檬酸循环
1
戊糖磷酸途径和糖的其他代谢途径
1
糖原的分解和生物合成
1
7
脂质代谢
4
脂质构成与消化吸收
2
脂类的代谢
2
8
生物氧化
2
9
氨基酸代谢
4
蛋白质降解和氨基酸的分解代谢
2
氨基酸及其重要衍生物的生物合成
2
10
核苷酸代谢
2
11
非营养物质代谢
2
12
物质代谢的整合与调节
2
13
实验
15
合计
45
六、实践（实验）教学环节（含实验项目、实践内容）：
1.实验教学基本信息
课程中文名称
生物化学实验
课程英文名称
BiochemistryExperiment
面向专业
药学、医学、生物医学工程
课程总学时
15
实验学时
15
2.实验教学目的与基本要求
生物化学实验课是在学习生物化学理论课的基础上进行的一个实践性环节，本课程的教学任务是让学生运用已学过的知识验证一些结论、结果和现象，及综合运用已学过的理论知识设计实验或进行综合性的实验，巩固和加深对生物化学课程中基本理论知识的理解，训练学生理论知识的运用能力、实验操作技能和实验数据的处理、分析与解决问题的能力。
为今后的学习、工作和进行科学研究打下一个坚实的基础。
要求：
（1）教师讲授必要的实验理论和实验操作规程。
（2）学生必须预习实验，写出预习报告，拟定记录表格。
（3）实验中教师根据学生的不同情况进行必要的指导。
（4）学生独立或以小组形式准备实验，操作完成实验。
（5）学生实验完毕后，应经教师检查，并整理好仪器、桌椅等。
（6）学生课后按时整理实验数据，完成实验报告。
3、主要仪器设备
试管、试管架、量筒、烧杯、层析缸、离心机、三角瓶、容量瓶、移液器、喷雾器、培养皿、电吹风机、烘箱、紫外分光光度计、天平、蛋白电泳仪、核酸电泳仪、直尺、注射器、玻璃棒、恒温水浴、恒温箱、微量水平滴定管、漏斗、pH计、薄层板等。
4、主要消耗材料
正丁醇、氯仿、乙醚、丙酮、甲醇、四氯化碳、异戊醇、异丙醇、无水乙醇、甘油、冰乙酸、浓氨水、三甲胺、苯胺、二苯胺、NaOH、H2SO4、HCl、草酸、磷酸、偏磷酸、浓硝酸、三氯乙酸、3，5-二硝基水杨酸、赖氨酸、甘氨酸、脯氨酸、谷氨酸、丙氨酸、亮氨酸、水合茚三酮、牛血清清蛋白、牛胰蛋白酶、RNaseA、酪蛋白、标准蛋白、马斯亮蓝G-250、考马斯亮蓝R-250、Na2CO3、硫酸铜、Folin酚试剂乙、Acr、Bis、Tris、SDS、过硫酸铵、TEMED、尿素、磷酸氢二纳、磷酸二氢钾、ZnSO4、酒石酸钾钠、硫酸氢钾、氯化汞、巴比妥、NaAc、EDTA、亚硫酸钠、重蒸酚、溴、碘、碘化钾、钼酸铵、Vc、GoldViewDNA染料、溴酚蓝、二甲苯青、酚酞、琼脂糖、硅胶G、甘薯淀粉、新鲜大豆粉、菠菜、鸡蛋黄、pH试纸、枪头、层析滤纸等。
5、实验项目设置
序号
实验项目名称
实验目的及内容提要
学时数
实验类型
实验要求
每组人数
1
氨基酸的分离鉴定—纸层析法
目的：
通过对氨基酸的分离，学习运用纸层析法分离氨基酸混合物的基本原理，掌握纸层析的操作方法。
内容：
纸层析以滤纸作为惰性支持物的分配层析。
在一定条件下某种物质的Rf值是常数。
1.扩展剂等试剂配制；2.纸层析准备；3.氨基酸样品制作与点样；4.层析扩展；5.茚三酮显色剂制备与显色；6.计算实验中各种氨基酸的Rf值。
2
验证性
必做
2
2
鸡蛋卵清蛋白的提取和紫外分光光度法测定蛋白质的含量
目的：
掌握盐析沉淀法提取鸡蛋卵清蛋白的提取，了解紫外吸收法测定蛋白质的含量的原理，掌握紫外分光光度的使用方法以及紫外分光光度法测定蛋白质含量的方法。
内容：
50%硫酸铵溶液除杂蛋白，饱和硫酸铵溶液可使饱和硫酸铵溶液沉淀，制备粗鸡蛋卵清蛋白。
蛋白质分子在280nm的光波具有最大吸收值，其溶液的吸光值与其浓度成正比。
1.标准蛋白质溶液等试剂配制；2.制作牛血清蛋白标准曲线；3.粗鸡蛋卵清蛋白含量测定。
2
设计
必做
2
3
Folin-酚法测定蛋白质的含量
目的：
学习Folin-酚法测定蛋白质含量的原理和方法。
进一步掌握比色法或分光光度法在实际测量中的应用和注意事项。
内容：
Folin-酚试剂法是测定蛋白质含量的经典方法，它操作简单、迅速、灵敏度高。
1.Folin-酚试剂甲配制；2.Folin-酚试剂乙配制；3.牛血清蛋白溶液等试剂配制与标准曲线制作；4.末知测定样品。
2
验证性
必做
2
4
用正交法测定几种因素对酶活性的影响
目的：
初步掌握正交法（正交试验设计法）的使用。
运用正交法测定底物浓度、酶浓度、温度和pH值这四种因素对酶活力的影响。
内容：
正交法是借助于正交表，简化表格计算，正确分析实验结果。
1.确定试验因素和水平；2.Fo1in-酚甲Fo1in-酚乙等试剂配制；3.选择合适的正交表；4.按正交表进行实验操作；5.试验结果及分析。
2
综合性
必做
2
5
还原糖和总糖的测定
目的：
了解3，5-二硝基水杨酸法测定还原糖的基本实验。
区分还原糖和总糖测定过程的异同，掌握具体的、操作方法。
内容：
3，5-二硝基水杨酸与还原糖共热后可生成棕红色氨基化合物，此方法具有快速、杂质干扰小的优点。
1.3,5-二硝基水杨酸溶液、酚酞溶液、标准糖溶液等试剂配制；2.标准糖曲线的制作；3.样品中还原糖的提取；4.样品中总糖的水解和提取；5.样品中还原糖和总糖的测定。
2
验证性
必做
2
6
可溶性糖的硅胶G薄层层析
目的：
了解薄层层析的一般原理，掌握硅胶G薄层层析的基本技术及其在可溶性糖分离坚定中的应用。
内容：
薄层层析是一种广泛应用于氨基酸，多肽，核苷酸，脂肪类，糖脂和生物碱等多种物质的分离和鉴定的层析方法。
1.标准糖溶液、扩展剂、显色剂溶液等试剂配制；2.硅胶板制备与活化；3.样品制备与点样；4.层析；5.苯胺-二苯胺-磷酸显色。
2
综合性
必做
2
7
钼酸铵比色法测定维生素C含量的定量
目的：
学习和掌握钼酸铵比色法测定维生素C含量的一般内容及方法。
掌握钼酸铵比色法操作基本步骤。
内容：
磷钼酸经维生素C还原产生钼酸蓝络合物，此方法专一性强，操作简单、迅速、准确。
1.钼酸铵溶液、草酸溶液、标准维生素C溶液等试剂配制；2.维生素C标准曲线制作；3.植物样品中维生素C含量测定。
2
综合性
必做
2
8
卵磷脂的提取、纯化和鉴定
目的：
加深了解磷脂类物质的结构和性质。
掌握卵磷脂的提取鉴定的原理和方法。
内容：
1.钼酸铵溶液、氢氧化钠溶液试剂配制；2.卵磷脂的提取；3.卵磷脂的溶解性；4.卵磷脂的鉴定，包括三甲胺的检验、不饱和性检验、磷酸的检验和甘油的检验。
2
综合性
必做
2
9
垂直板聚丙烯酰胺凝胶电泳分离蛋白质
目的：
学习SDS-聚丙烯酰胺凝胶（SDS-PAGE）电泳法分离蛋白质的原理和基本操作技术。
内容：
蛋白质分子量在15,000-200,000的范围内，SDS-PAGE电泳中蛋白质迁移率与其分子量的对数之间呈线性关系。
1.电泳液、上样液等试剂配制；2.电泳设备与制胶板安装；3.分离胶和浓缩胶的制备；4.蛋白质样品的处理与加样；5.电泳；6.染色、脱色。
7.拍照。
6
综合性
必做
2
七、教学方式
教师在充分备课、写好教案的基础上，利用制作好的多媒体教学课件，加强直观教学，以加深学生对有关内容的理解和记忆。
讲课要采用启发诱导，实例分析，习题作业，课堂讨论等多种形式，生动活泼，突出重点和难点，以调动学生的思维活动，培养分析问题和解决问题的能力。
八、考核方式
平时成绩（30％）：
平时考勤（3%）；作业/小测试/期中考试/课堂讨论（12%）；实验成绩（15%）：
预习报告（3%）、实验过程（7%）、实验报告（5%）。
期末考试成绩（70％）：
闭卷考试，考察对课堂理论、实验知识掌握及综合运用的能力。
九、教材及教学参考书
教材
1.周爱儒查锡良药立波，《生物化学与分子生物学》，人民卫生出版社，第8版，2013。
2.周正义．《生物化学实验教程》，北京，科学出版社，2012。
参考书
1.周爱儒查锡良，《生物化学》，人民卫生出版社，第5版，2000。
2.LubertStryer，Biochemistry，publishedbyWHFreeman，FifthEdition，2002。
3.张丽萍主编，简明生物化学，高等教育出版社，2008。
4.林德馨主编，生物化学，人民卫生出版社，第3版，2013。
5.陈钧辉等编，生物化学习题解析，科学出版社，第3版，2009。
6.于自然,黄熙泰,李翠凤主编，生物化学习题及实验技术，化学工业出版社，第2版，2008。
7．《生物化学实验手册》，内部教材，2014。
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