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章节总结糖
糖
提纲：
1、相关概念
2、单糖的结构、分类、性质、及其衍生物。
（糖的概念、苄糖和果糖的链状结构）
3、酮糖、醛糖、核糖、脱氧核糖的鉴定方法。
4、主要的双糖的结构及性质（蔗糖、麦芽糖）
5、多糖的种类、组成及特点。
6、结合糖、糖蛋白、蛋白聚糖的相关知识
详细内容：
一、相关概念：
糖类的四个生物学作用：
1、作为微生物的结构成分2、微生物体内的能量物质3、在微生物体内转变为其他物质4、作为细胞是别的信息分子。
（P1）
单糖的差向异构化及异头碳：
单糖由直联结构变成环状结构后，C=O碳原子变成新的手性碳原子，导致C1差向异构化，形成两个非对应异构体，这种C=O碳原子形成的差向异构体称为异头物，半缩醛的碳原子称为异头碳。
（P9）
异头效应：
单糖的环状椅式结构中，α异头物中的异头碳（C1）的-OH位置处于直立位置（α键），而β异头物处于平伏位置（e键），但由于受到β异头物的偶极与环氧偶极之间的不利作用，使α异头物比β异头物更稳定.（P12）
D、L系列单糖：
单糖异构体是指分子中离羰基最远的C*的构型，投影式在此碳原子上的-OH具有D（+）—甘油醛C2-OH相同取向称为D型糖，反之为L型糖。
（P7）
糖苷及糖苷键：
环状单糖的半缩醛（或是半缩酮）的羟基（此糖称为糖基）与另一化合物发生缩合形成半缩醛（或是半缩酮）称为糖苷；而糖基与糖苷配基那部分称之间的连键叫糖苷键。
（P19）
Fischer式与Haworth时的转化：
1、Fischer中的C*右羟基置于Haworth环上方。
2、单糖C*成环时，Haworth中的-CH2OH环上方为D构型，下方为L构型。
3、无论D/L构型，异头碳的-OH与-CH2OH相同为β型，反之为α型。
（P10）
糖蛋白：
复合糖或是类缀合蛋白质，包括膜蛋白、分泌蛋白等，它具有多样性等性质，其糖链包括N-糖肽键、O-糖肽键。
（P57）
蛋白聚糖：
一种特殊的糖蛋白，由一条或多条糖胺聚糖和一个核心蛋白共价键连接。
（P69）
结合糖：
也称糖复合物或复合糖，是指糖和蛋白质、脂质等非糖物质结合的复合分子。
主要有糖蛋白、蛋白聚糖、糖脂、脂多糖、肽聚糖、糖—核酸等。
二、单糖
1、单糖结构：
链状结构、D/L系列单糖、环状结构
环状结构：
吡喃糖与呋喃糖，在D-葡萄糖中，主要以吡喃糖
结构式：
2、单糖分类：
包括葡萄糖、果糖、苄糖、丁糖、戊糖等
重要的单糖：
葡萄糖、果糖、苄糖
Ø葡萄糖：
一种五羟基醛糖，分子式C6H12O6，其结构为环状半缩醛，
（1）C6H12O6+Schiff（品红-亚硫酸）试剂→无紫色反应
（2）C6H12O6+NaHSO3→无加成反应
（3）C6H12O6+无水甲醇含一个甲基化合物
在葡萄糖的环状结构中，β构型多余α构型，因为α异头物的-OH位置处于直立位置（α键），而β异头物处于平伏位置（e键），并且β异头物的偶极与环氧偶极之间的不利作用较低，在其它六环葡萄糖多数以α构型存在，因为偶极效应强，比如D-吡喃葡萄糖。
（P12）
Ø果糖：
多以D-果糖，是一种五羟基酮糖,还原糖，能够发生银镜反应、Fehling试剂反应，环状结构。
2.3单糖衍生物
名称
组成成分
结构
单糖磷酸酯
β-D-葡糖-1-磷酸
β-D-葡糖-6-磷酸
α-D-果糖-6-磷酸
α-D-果糖-1，6-二磷酸
糖醇
略
糖酸
略
脱氧糖
分子中一个或多个羟基被氢原子取代的单糖。
氨基糖
分子中一个羟基被氨基取代的单糖，其C2取代较多
糖苷
三、单糖的重要性质
相关重要反应及酮糖、醛糖、核糖、脱氧核糖的鉴定方法：
名称
所用物品
现象产物
作用
Fehling、Benedict
Fehling试剂或Benedict试剂、葡萄糖/果糖
黄色或是砖红色
检验还原糖如醛糖葡萄糖、果糖（部分酮糖）
Seliwanoff
间甲基苯二酚、HCl、酮糖/醛糖、△
酮糖：
红色醛糖：
颜色很浅
鉴别酮糖与醛糖
Bial
戊糖、HCl、苯胺
蓝色？
蓝色？
检测RNA含量
间苯三酚
戊糖、HCl、间苯三酚
桃红色
鉴定核糖
HCl、w-羟基-v-酮戊醛→与苯胺作用
蓝色
鉴定脱氧核糖
Molish
α-萘酚、戊糖、HCl、糖、△
紫色
鉴定糖的存在
戊糖、强酸、△
呋喃甲醛
鉴定戊糖
己糖、强酸
5-羟甲呋喃甲醛
鉴定己糖
高碘酸
溴水、稀硝酸、高碘酸
测定糖苷环大小
四、主要的双糖的结构及性质
双糖是最简单的寡糖，组要的主要的寡糖糖有蔗糖、麦芽糖
Ø蔗糖：
酸水解后等量的D-葡萄糖和D-果糖，是非还原性糖，无变旋，不成脎，通过葡萄糖残基与果糖残基通过两个异头C连接。
蔗糖+H2OD-葡萄糖+D-果糖结构：
蔗糖能够适于植物组织间糖的运输形式，水解自由能比淀粉高。
Ø麦芽糖：
主要作为淀粉和葡聚糖的酶降解产物，它一种还原糖
结构：
名称
性质特点
水解产物
相关反应
蔗糖
非还原性糖、无变旋、不成脎、葡萄糖残基与果糖残基通过两个异头C连接、植物组织间糖的运输
D-葡萄糖D-果糖
蔗糖+H2OD-葡萄糖+D-果糖
麦芽糖
还原性糖、膨松剂、冷冻食品的填充剂、稳定剂
两D-葡萄糖
麦芽糖+H2O2D-葡萄糖
五、多糖的种类、组成及特点
多糖名称
组成成分
性质特点
均一多糖
淀粉
直链淀粉
支链淀粉
直链淀粉：
小量溶于热水，溶液会重新析出淀粉。
支链淀粉：
易溶于水，形成稳定胶体，静置不沉淀。
淀粉倾向于形成有规则的螺旋结构（直链）
淀粉糊精蓝色、紫色、红色到无色，包含了淀粉糊精（蓝）、红糊精、消色糊精（无色）
糖原
葡萄糖结合而成的支链多糖，其糖苷链为α型
又称动物淀粉，是葡萄糖的储存库，与I2作用显红紫色至红褐色。
纤维素
线形葡聚糖
植物、某些真菌和细菌细胞壁的主要成分不溶于水及其他溶剂，工业上主要用于纺织和造纸部分纤维素用于粘稠剂、填充剂。
不均一多糖
透明质酸
葡糖醛酸和N-乙酰氨基葡糖形成的多糖，不含硫酸基取代。
公认的最佳保湿成分，目前广泛的应用在保养品跟化妆品中
4-硫酸软骨素
6-硫酸软骨素
硫酸皮肤素
N-乙酰氨基半乳糖-β-1,4-L-艾杜糖醛酸-α（或D-葡萄糖醛酸-β）-1,3的二糖重复单位构成的多糖。
在N-乙酰氨基半乳糖的C-4位等处常有硫酸根取代
硫酸乙酰肝素
L-α-艾杜糖醛酸或β葡糖醛酸和N-乙酰氨基葡糖形成的重复二糖单位组成的多糖
硫酸角质素
半乳糖和N-乙酰氨基葡糖形成的重复二糖单位组成的多糖，并在两种糖基的C-6位羟基处都可能有硫酸根取代
肝素
D-β-葡糖醛酸（或L-α-艾杜糖醛酸）和N-乙酰氨基葡糖形成重复二糖单位组成的多糖
脂类
提纲
1、相关概念
2、脂类的生物学功能
3、重点知识点梳理
一、相关概念
脂质分类：
它包含单脂（脂肪酸与甘油形成）、复脂（包含磷脂、糖酯）、衍生脂质（取代烃、固醇、萜等），其中能被碱水解的称为皂化脂质，不能水解称为不可皂化脂质。
皂化价：
1g脂肪所需KOH的mg数TG的Mc=168000/皂化价
碘价：
100g脂肪酸需要吸收I2的g数
酸败：
天然油脂长时间暴漏在空气中，发生败坏而产生臭味的现象，分为水解性酸败（低级脂肪酸）、氧化性酸败（醛、酮）。
酸值：
中和1g油脂中的自然脂肪所需的KOH的mg数
乙酸值：
中和1g乙酰酯经皂化释放出乙酸所需的KOH的mg数
脂肪酸（fattyacid）：
是指一端含有一个羧基的长的脂肪族碳氢链。
脂肪酸是最简单的一种脂，它是许多更复杂的脂的成分。
饱和脂肪酸：
不含有—C=C—双键的脂肪酸。
不饱和脂肪酸：
至少含有—C=C—双键的脂肪酸。
必需脂肪酸：
维持哺乳动物正常生长所必需的，而动物又不能合成的脂肪酸，Eg亚油酸，亚麻酸。
三脂酰苷油：
那称为甘油三酯。
一种含有与甘油脂化的三个脂酰基的酯。
脂肪和油是三脂酰甘油的混合物。
磷脂：
含有磷酸成分的脂。
Eg卵磷脂，脑磷脂。
鞘脂：
一类含有鞘氨醇骨架的两性脂，一端连接着一个长连的脂肪酸，另一端为一个极性和醇。
鞘脂包括鞘磷脂，脑磷脂以及神经节苷脂，一般存在于植物和动物细胞膜内，尤其是在中枢神经系统的组织内含量丰富。
鞘磷脂：
一种由神经酰胺的C-1羟基上连接了磷酸毛里求胆碱（或磷酸乙酰胺）构成的鞘脂。
鞘磷脂存在于在多数哺乳动物动物细胞的质膜内，是髓鞘的主要成分。
卵磷脂：
即磷脂酰胆碱（PC），是磷脂酰与胆碱形成的复合物。
脑磷脂：
即磷脂酰乙醇胺（PE），是磷脂酰与乙醇胺形成的复合物。
脂质体：
是由包围水相空间的磷脂双层形成的囊泡（小泡）。
生物膜：
镶嵌有蛋白质的脂双层，起着画分和分隔细胞和细胞器作用生物膜也是与许多能量转化和细胞内通讯有关的重要部位。
内在膜蛋白：
插入脂双层的疏水核和完全跨越脂双层的膜蛋白。
外周膜蛋白：
通过与膜脂的极性头部或内在的膜蛋白的离子相互作用和形成氢键与膜的内或外表面弱结合的膜蛋白。
二、脂类的生物学功能及分类
生物功能
包含种类或用途
特点
储存脂质
三酰甘油和蜡
详见教材
结构脂质
细胞外周膜、核膜、细胞器膜，主要由磷脂类构成双分子层
有极性头（亲水）和非极性尾（亲脂），维持细胞正常的结构和功能
活性脂质
类固醇和萜
三、脂肪酸
1、种类：
包括甘油三酯、磷脂、糖酯等，涵盖了有单脂、复脂、衍生脂质三大类
2、天然脂肪酸结构特点（了解P82）
3、脂肪酸的物理化学性质（了解P86）
4、必需的脂肪酸：
不能被细胞或机体以相应需要量合成或从其膳食前体合成，而必需由膳食供给的多不饱和脂酸。
对哺乳动物而言，亚油酸与亚麻酸皆是营养必需的。
5、常见的化学反应：
1、脂键的水解—皂化价；
2、不饱和脂肪酸的氢化催化：
3、氧化：
4、酸败；
5、由OH产生的性质—乙酸值；
6、自然界中常见的脂肪酸
名称
组成
性质
用途
类别
蜡（了解）
高级一元醇和高级脂肪酸形成的酯
凝固点都比较高
见脂质的生物学功能作用部分
单脂
三脂酰苷油
甘油与脂肪酸形成的三脂
水解、氢化卤化、乙酰化、酸败
单脂
甘油磷脂
sn-甘油-3-磷酸
易氧化
易溶解于含少量水的非极性溶剂难溶于无水
丙酮可解离成两个
复脂
下同
卵磷脂
磷脂酰与胆碱形成的复合物
溶于乙醇
可控制肝脏脂肪代谢，防止脂肪肝的形成
属甘油磷脂
磷脂酰乙醇胺、脑磷脂
磷脂酰与乙醇胺形成的复合物
属甘油磷脂
鞘胺醇
详见P107
属鞘磷脂
糖脂
半缩醛羟基以糖苷键与脂质连接的化合物
维持细胞结构
调节细胞正常生长
细胞的分化和识别
复脂
中性鞘糖脂等
详见P108
属糖脂
甘油糖脂
单半乳糖基二酰基甘油和二半乳糖基二酰甘油
它分布于植物界和微生物中
属糖脂
萜类固醇
以上两种一般不含脂肪酸，属于不可皂化脂质，属于衍生脂质。
Ø萜：
碳架由两个或多个异戊二烯组成，包括单萜、双萜等
Ø类固醇：
结构以环戊多氢菲为基础，详见p112
Ø类固醇中的一大类：
固醇或甾醇
Ø甾醇的结构特点：
甾核的C3上有一个β取向的羟基，C17上有一个含8-10个碳原子的烃链
分类：
胆固醇、非动物固醇
Ø胆固醇：
胆固醇过高引起冠心病、胆结石
Ø固醇类物质也有重要生物学意义。
麦角固醇可变为维生素D2，动物固醇则可能有下列几种功用：
①7-脱氢胆固醇经紫外光照射后，可得维生素D3，所以也称维生素D原。
②胆固醇可变为性激素和肾上腺皮质激素，胆汁酸也由胆固醇转变而来。
③胆固醇与某些疾病有关。
胆管阻塞或胆石等都可因胆固醇结晶而成。
此外，动脉硬化也可能与固醇的代谢失常有关，因患动脉粥样硬化的病人，血管内壁上常有显著的胆固醇沉着。
里伯曼：
胆固醇（氯仿溶液）在乙酸酐+浓硫酸条件下显蓝绿色
维生素A是二萜的一种
四、脂蛋白、前列腺素
Ø脂蛋白：
由脂质和蛋白质以非共价键结合形成，广泛分布于血浆中，又称为血浆脂蛋白。
Ø结构：
球状颗粒，由疏水脂组成的核心和极性脂与载体蛋白参与的外壳层。
Ø前列腺素:
含一个五元环的二十碳不饱和脂酸衍生而来的一组生物活性物质,有有降低血压、平滑肌收缩、调节炎症反应、促进血凝、免疫应答和对抗其他激素的作用。
五、生物膜的模拟—人工膜（细胞及细胞器表面覆盖着一层极薄的膜，统称生物膜）
构成成分：
主要是磷脂，其次是胆固醇、膜蛋白质（外周蛋白与内在蛋白）
生物膜具有及其重要的生物功能：
（1）它具有保护层的作用，是细胞表面的屏障；
（2）它是细胞内外环境进行物质交换的通道；能量转换和信息传递也都要通过膜进行。
（3）许多酶系与膜相结合，一系列生化反应在膜上进行。
氨基酸
纲要：
一、氨基酸——蛋白质的构件分子和氨基酸的分类
二、氨基酸的酸碱化学
三、氨基酸的重要的颜色反应
四、氨基酸的光学活性和光谱性质
五、氨基酸混合物的分析分离
主要类容：
一、氨基酸的的分类
蛋白质的构建分子：
1）酸水解产物：
盐酸或硫酸下，水解不引起消旋作用，其色氨酸（Trp）全部破坏，天冬氨酸（Asn）、谷氨酸（Gln）酰胺水解掉。
2）碱水解下：
多数氨基酸遭破坏，有消旋现象。
3）酶水解：
不消旋、不破坏。
其中天然氨基酸为L构型
种类：
详见课本
二、氨基酸的酸碱化学：
氨基酸兼性离子
氨基酸的等电点：
氨基酸处于净电荷为0时的ph值，用pI表示
中性氨基酸：
pI=（pKa1+pKa2）/2
酸性氨基酸：
pI=（pKa1+pKRCOO-）/2
碱性氨基酸：
pI=（pKa1+pKRNH2-）/2
三、氨基酸的重要的颜色反应
反应名
试剂
颜色
反应基团
氨基酸
双缩脲
NaOH/稀CuSO4
紫红或粉红
三个以上的肽段
所以氨基酸
M伦反应（Millon）
HgNO3、Hg（NO3）2、HNO3△
红
苯酚
酪氨酸
黄色反应
浓HNO3/NH3
黄色
笨
酪氨酸、苯丙氨酸
乙醛酸反应
乙醛酸/浓硫酸
紫色
色氨酸
茚三酮反应
茚三酮
蓝色
自由氨基+羧基
除Pro和羟脯氨酸
酚酞试剂反应
碱性CuSO4、磷钼酸、钼酸
蓝色
酚基吲哚基
酪氨酸、色氨酸
板反反应
次氯酸钠，α-萘酚
红色
胍基
精氨酸
其它重要的化学反应：
名称
反应式
用途
亚硝酸反应
测定含氮量
酰化试剂反应
酰化试剂在多肽与蛋白质合成中用作氨基保护剂
SangerDNFB/FDNB
检测多肽或蛋白质N末端氨基酸
Edman的PITC
检测多肽或蛋白质N末端氨基酸
西佛碱反应
酶促反应的中间产物
叠氮反应
多肽的人工合成
茚三酮反应
茚三酮显色在分光光度计570nm测定各种氨基酸，处脯氨酸和羟脯氨酸外不产生NH3，生成亮黄色化合物，在440nm
侧链反应：
半胱氨酸巯基参加的反应
DTNB
四、氨基酸的光学活性和光谱性质
氨基酸的光谱性质：
Ø紫外吸收光谱：
酪氨酸最大吸收波长：
275nm；苯丙氨酸为257nm；色氨酸为280nm
五、氨基酸混合物的分析分离
纸层析：
可用于蛋白质的氨基酸成分的定性鉴定和定量测定，如茚三酮显色反应
离子交换层析、电泳、等见P154
蛋白质的共价结构与三维结构
一、相关概念
蛋白质一级结构：
指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。
蛋白质二级结构在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。
常见的有二级结构有α-螺旋和β-折叠。
二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。
蛋白质三级结构:
蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。
三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕，折叠形成的。
三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用，氢键，范德华力和盐键维持的。
凝胶过滤层析：
也叫做分子排阻层析。
一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。
二、化学组成与分类
蛋白质平均含氮量为16%，蛋白含量=蛋白氮*6.25
蛋白质的分类：
可按单纯蛋白、缀合蛋白、生物学功能分类
蛋白质生物功能多样性：
催化、调节、转运、贮存、运动、结构成分、支架作用、防御和进攻、异常功能。
三、肽
肽的物理化学性质：
肽的化学反应和氨基酸的一致。
N端的氨基酸残基也可以与茚三酮反应，这一反应可用于肽的定性和定量测定。
双缩脲反应是肽和蛋白质特有的，氨基酸没有此反应。
一般含有两个或两个以上肽键的化合物与CuSO4碱性溶液都能发生双缩脲反应，生成紫红色或蓝紫色的络合物，利用这个反应可以用分光光度法（540nm）测定蛋白质的含量。
四、蛋白质的结构
一级结构的测定
1、N-端测定
Ø二硝基氟苯法（DNFB法）：
用DNFB（Sanger试剂）与肽链N末端的氨基反应，生成DNP－多肽或DNP－蛋白质。
然后水解肽链，分离得到DNP－氨基酸，纸层析、薄层层析或HPLC分离鉴定。
Ø丹磺酰氯法（DNS法）：
与DNFB法类似，由于丹磺酰氯有强烈荧光，灵敏度比DNFB法高100倍。
Ø苯异硫氰酸酯法（Edman降解法）：
肽链与PITC（Edman试剂）反应生成PTC－多肽（苯氨基硫甲酰多肽）或PTC－蛋白质，在酸性有机溶剂中加热时，N末端的PTC－氨基酸发生环化，生成苯乙内酰硫脲的衍生物（PTH－氨基酸）并从肽链上脱落下来，除去N末端氨基酸后剩下的肽链仍然是完整的。
分离PTH－氨基酸并鉴定。
肽链可用于鉴定下一个氨基酸，所以此法可以用于测序。
Ø氨肽酶法：
根据游离氨基酸出现的时间顺序分析N末端氨基酸。
值得注意是不同的N末端氨基酸水解的速度不同，有时难以分析。
2、C-端测定
Ø肼解法：
蛋白质或多肽与无水肼加热发生肼解。
反应中除C末端氨基酸以游离形式存在外，其它氨基酸都转变成相应的氨基酸酰肼。
反应式：
Ø还原法：
肽链C末端的氨基酸可用硼氢化锂还原成相应的α－氨基醇，肽链水解后层析鉴定。
Ø羧肽酶法：
目前常用的有4种羧肽酶：
A、B、C和Y。
羧肽酶A能释放除Pro、Arg和Lys之外的任何一种C末端氨基酸；羧肽酶B只能水解以碱性氨基酸Arg和Lys为C末端的氨基酸；羧肽酶C和Y可以释放任何一种C末端氨基酸。
氨基酸的组成分析见P171
多肽链的部分裂解与肽段混合物的分离纯化
1、酶裂解法
胰蛋白酶：
pH8-9，断裂赖氨酸和精氨酸羧基端，得到以Arg、Lys为C-末端残基的肽段。
胰凝乳蛋白酶（糜蛋白酶）：
断裂Phe、Trp、Tyr的羧基端
胃蛋白酶：
断裂两侧的残基为疏水性氨基酸，如Phe-Phe
其他还有嗜热菌蛋白酶、木瓜蛋白酶、葡萄球菌蛋白酶、梭菌蛋白酶等，它们各自有自己的水解专一性。
蛋白酶分为内肽酶和外肽酶（羧肽酶、氨肽酶）。
2、化学裂解法
CNBr：
断裂Met羧基参与形成的肽键
3、分离与纯化
凝胶过滤、凝胶电泳、高效液相色谱等
肽段氨基酸的序列测定
1、Edman化学降解法：
分析N-末端，异丙氰硫酸酯（PITC）法，还有DNS-Edman测序法。
P176
2、酶降解法：
氨肽酶与羧肽酶，分别朝N-末端，C-末端逐个往里切。
蛋白质的氨基酸与生物学功能
同源蛋白质：
来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质，例如血红蛋白
同源蛋白质一般具有几个几乎相同长度的多肽链，并且它们的氨基酸序列和那些提取它们的物种的亲缘性关系具有同一性。
同源蛋白具有共同的净化起源（P184）
五、蛋白质的人工合成
1965年9月，首次合成结晶牛胰岛素
主要策略：
加保护基Y保护氨基—加保护基Z保护羧基—加活化基，使-COOH活化—保护侧链基团—脱Y、Z（P190）
六、蛋白质的三维结构
（1）蛋白质构想方法：
X衍射法、紫外差光谱
（2）蛋白质三维结构作用力：
次级键（键能小，数量大：
氢键、范德华力、疏水作用、盐键），非次级键（二硫键：
稳定结构时起重要作用）
（3）二级结构：
α螺旋：
1、α螺旋几乎是右手，右手比左手稳定。
2、并且具有旋光性、手性结构。
3、侧链的大小和带电性影响α螺旋形成
4、帽化：
给末端裸露的N-H和C=O提供氢键配偶体，并折叠蛋白质的其他部分以促使末端裸露的非极性残基的疏水作用。
β折叠：
1、局部的协同性氢键形成
2、折叠片有平行式，反平行式两种。
相邻肽链同向即平行式，反之为反平行式，反平行式多余平行式，且更稳定，反平行式的氢键几乎在一条直线上，结合更强。
3、纤维状蛋白质中的β折叠片主要是反平行式，而球蛋白质两种广泛的存在。
β转角：
1、第一个残基的C=O与第四个N-H氢键结合
2、四个连接的氨基酸组成骨架结构，以180°返回折叠，C21与C24间距<0.7nm。
3、脯氨酸、甘氨酸形成转角结构。
七、纤维状蛋白质
1、α-角蛋白：
含有半胱氨酸、甘氨酸
2、丝心蛋白质：
β-角蛋白，含有很少的半胱氨酸，六肽结构Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala。
3、弹性蛋白：
结构特征是原弹性蛋白分子按两种方式交联一起，一种与胶原蛋白相似，通过赖氨酸正亮氨酸衍生物交联。
八、了解内容：
超二级结构和结构域、球状蛋白和三级结构、膜蛋白结构、蛋白质的折叠和结构预测
九、蛋白质的性质
Ø蛋白质的两性电离与等电点
等电点是蛋白质的电荷数不是最小
等电点在缓冲溶液中进行测定
在水中，蛋白质等电点时的pH值称为等离子点
Ø蛋白质胶体性质
蛋白质是大分子，在水溶液中的颗粒直径在1－100纳M之间，是一种分子胶体，具有胶体溶液的性质，如布朗运动、丁达尔现象、电泳、不能透过半透膜及吸附能力等。
利用半透膜如玻璃纸、火胶棉、羊皮纸等可分离纯化蛋白质，称为透析。
蛋白质有较大的表面积，对许多物质有吸附能力。
多数球状蛋白表面分布有很多极性基团，亲水性强，易吸附水分子，形成水化层，使蛋白溶于水，又可隔离蛋白，使其不易沉淀。
一般每克蛋白可吸附0.3到0.5克水。
分子表面的可解离基团带相同电荷时，可与周围的反离子构成稳定的双电层，增加蛋白质的稳定性。
蛋白质能形成稳定胶体的另一个原因是不在等电点时具有同种电荷，互相排斥。
因此在等电点时易沉淀。
蛋白质的沉淀：
透析等
Ø蛋白质的电泳现象
Ø蛋白质的变性变性：
天然蛋白因受物理或化学因素影响，高级结构遭到破坏，致使其理化性质和生物功能发生改变（性质改变：
粘度升高，溶解度降低，结晶能力丧失，旋光度和红外、紫外光谱均发生变化。
变性蛋白易被水解，即消化率上升。
同时包埋在分子内部的可反应基团暴露出来，反应性增加。
蛋白质变性后失去生物活性，抗原性也发生改变。
），但并不导致一级结构的改变，这种现象称为变性，变性后的蛋白称为变性蛋白。
二硫键的改变引起的失活可看作变性。
能使蛋白变性的因素很多，如强酸、强碱、重金属盐、胍和尿素（增加了非极性侧链在水中的溶解度，降低蛋白质结构的疏水作用）、去污剂、三氯乙酸、有机溶剂、高温、射线、超声波、剧烈振荡或搅拌等。
但不同蛋白对各种因素的敏感性不同。
复性：
根据蛋白质结构与变性程度和复性条件不同，复性会有不同结果。
凝固：
蛋白质分子相互凝聚成固体的现象
Ø蛋白质的沉淀反应
1、盐析反应2、有机溶剂沉淀法3、重金属盐沉淀4、生物碱试剂5、加热变性沉淀
五单位的蛋白质，
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