生化知识点整理特别全.docx

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生化知识点整理特别全

第一章

蛋白质的元素组成（克氏定氮法的基础）

碳、氢、氧、氮、硫（C、H、O、N、S）

以及磷、铁、铜、锌、碘、硒

蛋白质平均含氮量（N%）：

16%

∴蛋白质含量=含氮克数×6.25（凯氏定氮法）

基本组成单位

氨基酸

熟悉氨基酸的通式与结构特点

●1. 20种AA中除Pro外，与羧基相连的α-碳原子上都有一个氨基，因而称α-氨基酸。

●2.   不同的α-AA，其R侧链不同。

氨基酸R侧链对蛋白质空间结构和理化性质有重要影响。

●3.   除Gly的R侧链为H原子外，其他AA的α-碳原子都是不对称碳原子，可形成不同的构型，因而具有旋光性。

●

氨基酸分类P9

按侧链的结构和理化性质可分为：

非极性、疏水性氨基酸

极性、中性氨基酸

酸性氨基酸

碱性氨基酸

等电点概念

在某一溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，呈电中性，此时该溶液的pH值即为该氨基酸的等电点（isoelectricpoint，pI）。

紫外吸收性质

含有共轭双键的芳香族氨基酸Trp（色氨酸）,Tyr（酪氨酸）的最大吸收峰在280nm波长附近。

氨基酸成肽的连接方式

两分子脱水缩合为二肽，肽键

由10个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽。

而更多的氨基酸相连而成的肽叫做多肽；多肽链有两端，其游离a-氨基的一端称氨基末端或N-端，游离a-羧基的一端称为羧基末端或C-端。

肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基。

蛋白质就是由许多氨基酸残基组成的多肽链。

谷胱甘肽GSH

GSH是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。

（1）体内重要的还原剂保护蛋白质和酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质处与活性状态。

（2）谷胱甘肽的巯基作用可以与致癌剂或药物等结合,从而阻断这些化合物与DNA、RNA或蛋白质结合，保护机体免遭毒性损害。

蛋白质1~4级结构的定义及维系这些结构稳定的作用键

蛋白质是氨基酸通过肽键相连形成的具有三维结构的生物大分子

蛋白质的一级结构就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。

主要化学键是肽键，有的还包含二硫键。

蛋白质二级结构是指多肽链的主链骨架中若干肽单元，各自沿一定的轴盘旋或折叠，并以氢键为主要次级键而形成的有规则或无规则的构象，如α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲等。

蛋白质二级结构一般不涉及氨基酸残基侧链的构象。

二级结构的主要结构单位——肽单元（peptideunit）[肽键与相邻的两个α-C原子所组成的残基，称为肽单元、肽单位、肽平面或酰胺平面（amideplane）。

它们均位于同一个平面上，且两个α-C原子呈反式排列。

]

二级结构的主要化学键——氢键（hydrogenbond）

蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上,由于氨基酸残基侧链R基的相互作用进一步盘曲或折迭而形成的特定构象。

也就是整条多肽链中所有原子或基团在三维空间的排布位置。

蛋白质三级结构的形成和稳定主要靠次级键，包括氢键、盐键、疏水键以及范德华力等。

此外，某些蛋白质中二硫键也起着重要的作用。

由两个或两个以上亚基之间彼此以非共价键相互作用形成的更为复杂的空间构象，称为蛋白质的四级结构。

[亚基（subunit）：

由一条或几条多肽链缠绕形成的具有独立三级结构的蛋白质。

]

蛋白质二级结构的基本形式？

重点掌握α-螺旋、β-折叠的概念

α-螺旋（α-helix）

β-折叠（β-pleatedsheet）

β-转角（β–turnorβ-bend）

无规卷曲（randomcoil）

α-helix

①多个肽平面通过Cα的旋转，相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋。

2主链螺旋上升，每3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距0.54nm。

肽平面和螺旋长轴平行。

3相邻两圈螺旋之间借肽键中羰基氧（C＝O）和亚氨基氢（NH）形成许多链内氢键，即每一个氨基酸残基中的亚氨基氢和前面相隔三个残基的羰基氧之间形成氢键，这是稳定α-螺旋的主要化学键。

4肽链中氨基酸残基侧链R基，分布在螺旋外侧，其形状、大小及电荷均会影响α－螺旋的形成。

β-pleatedsheet

①是肽链相当伸展的结构，肽平面之间折叠成锯齿状，相邻肽平面间呈110°角。

②依靠两条肽链或一条肽链内的两段肽链间的羰基氧与亚氨基氢形成氢键，使构象稳定。

也就是说，氢键是稳定β-折叠的主要化学键。

③两段肽链可以是平行的，也可以是反平行的。

即前者两条链从N端到C端是同方向的，后者是反方向的。

β-折叠结构的形式十分多样，正、反平行还可以相互交替。

平行的β-折叠结构中，两个残基的间距为0.65nm；反平行的β-折叠结构，则间距为0.7nm。

5氨基酸残基的侧链R基分布在片层的上方或下方。

了解蛋白质一级结构与功能的关系

一级结构师蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。

什么是蛋白质的变性？

哪些因素可引起蛋白质的变性？

变性蛋白质的性质发生了哪些变化？

天然蛋白质在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，称为蛋白质的变性作用（denaturation）。

溶解度降低、溶液的粘滞度

增高、不容易结晶、易被酶消化。

变性主要是二硫键及非共价键的断裂，并不涉及一级结构氨基酸序列的改变。

第二章

1、核酸的分类、元素组成和化学组成以及一些基本名词

分类：

脱氧核糖核酸（deoxyribonucleicacid,DNA），主要存在于细胞核内，是遗传信息的储存和携带者，是遗传的物质基础。

核糖核酸（ribonucleicacid,RNA），主要分布在细胞质中，少量分布于细胞核，参与遗传信息表达的各过程。

某些病毒RNA也可作为遗传信息的载体。

高等生物的线粒体中存在着线粒体DNA和线粒体RNA。

化学组成：

戊糖

核苷和脱氧核苷——

碱基

核酸——核苷酸——

磷酸

碱基分为嘌呤和嘧啶。

腺嘌呤A鸟嘌呤G尿嘧啶U胸腺嘧啶T胞嘧啶C

构成DNA的碱基有A　Ｇ　Ｃ　Ｔ　　　构成ＲＮＡ的碱基有Ａ　Ｇ　ＣU

戊糖DNA中戊糖的为β-D-2-脱氧核糖

RNA中的戊糖的为β-D-核糖

2、核酸的一级结构和书写方式、连接方式

定义

核酸中核苷酸的排列顺序。

由于核苷酸间的差异主要是碱基不同，所以也称为碱基序列。

由于核酸分子具有方向性，规定它们的核苷酸或脱氧核苷酸的排列顺序和书写规则必须是从5’-末端到3’-末端。

3、Watson-CrickDNA双螺旋结构模型要点

（1）两条反向平行（走向相反，一条5’→3’，另一条3’→5’）的多核苷酸链围绕同一个中心轴相互缠绕构成右手双螺旋结构。

两条链均为右手螺旋。

（2）嘧啶与嘌呤碱位于双螺旋的内侧，磷酸与核糖在外侧，彼此通过3’,5’-磷酸二酯键相连接，形成DNA分子的骨架。

碱基平面与纵轴垂直，糖环的平面与纵轴平行。

（3）双螺旋的直径为2nm。

顺轴方向，每隔0.34nm有一个核苷酸，相邻两个核苷酸之间的夹角为36°。

每一圈双螺旋有10对核苷酸，每圈高度为3.4nm。

（4）、两条链由碱基间的氢键相连。

A与T配对，形成两个氢键。

G与C配对，形成三个氢键。

所以GC之间的配对较为稳定。

这种碱基之间相互配对称为碱基互补。

根据碱基互补原则，当一条多核苷酸链的序列被确定以后，即可推知另一条互补链的序列。

（5）由于碱基对排列的方向性，使得碱基对占据的空间是不对称的，所以双螺旋结构上有两条螺形凹沟，一条较深，称为大沟（majorgroove）；一条较浅，称为小沟（minorgroove）。

目前认为沟状结构与蛋白质和DNA只见的相互识别有关。

（6）维持DNA结构稳定的作用力主要是碱基堆积力和氢键。

碱基有规律的堆积可以使碱基之间发生缔合，这种作用力称为碱基堆积力。

由于碱基的层层堆积，在DNA分子内部形成一个疏水核心区，有助于氢键的形成。

碱基堆积力维持DNA纵向稳定，而氢键维持DNA的横向稳定。

DNA构象有多态性：

在不同的湿度和离子强度时，还可形成A、C、D、Z等各种构象。

◆A-DNA：

右手螺旋，

螺距2.8nm，含11个碱基对。

◆Z-DNA：

左手螺旋螺距4.5nm，含12个碱基对。

因磷酸核糖骨架呈锯齿状排列，故称Z-DNA。

4、RNA的种类、结构特点及功能

M（信使）RNA的结构与功能

•细胞内含量较低、半衰期较短的一类RNA，但种类很多。

•真核生物在细胞核内最先合成的为hnRNA，经过剪接成为成熟的mRNA，并依靠某种特殊的机制转移到胞液中。

•功能：

转录核内遗传信息DNA的碱基排列顺序,并携带到胞质，指导所合成的蛋白质的氨基酸排列顺序。

•三联体密码（tripletcode），密码子（coden）：

mRNA分子上从5’段AUG开始，每三个核苷酸为一组，决定肽链上的一个氨基酸。

真核生物mRNA的特点

★5’-末端的帽结构：

m7G-5’ppp5’-Np，可以与CBPs结合

★3’-末端的polyA结构:

100-200个腺苷酸，每10-20个碱基结合一个PABP

功能：

共同负责mRNA从核内向胞质的转位，mRNA的稳定性的维系以及翻译起始的调控（包括与核蛋白体、翻译起始因子的结合）

CBPs：

帽结合蛋白；PABP:

polyA结合蛋白。

t（转运）RNA

v转运氨基酸到核糖体上，参与解译mRNA的遗传密码，合成蛋白质。

特点：

•细胞内分子量最小的一类核酸

•种类很多

•含稀有碱基

•二级结构为“三叶草”的结构。

•三级结构呈倒L形。

rRNA

•细胞内含量最多的RNA，占细胞内RNA总量的80%以上。

•rRNA不能单独行使功能，必须与蛋白质结合后形成核糖体，作为蛋白质合成的场所。

DNA的变性、复性

在某些理化因素（温度、pH值、有机溶剂和尿素等）的作用下，维持DNA双螺旋结构的作用力氢键和碱基堆积力被破坏，形成无规线团状分子，从而引起核酸理化性质和生物学功能的改变。

变性并不涉及核苷酸间共价键的断裂，因此变性作用并不引起核酸分子量的降低。

变性的DNA在适当的条件下，两条彼此分开的DNA单链重新缔合成为双螺旋结构的过程。

它是变性的逆过程。

第三章

1、酶的概念及酶促反应的特点。

酶由活细胞合成的一类具有生物活化性的有机物包括蛋白质和核酸。

特点：

（1）极高的催化效率

活化能就是底物分子从初态转变到活化态所需的能量。

酶能大大降低反应的活化能，使更多的底物转变为活化分子，反应速度加快。

（2）高度的特异性

1.绝对特异性：

作用于一种底物。

（如脲酶等）。

2.相对特异性：

作用于一类底物或一种化学键（如酯酶、胰蛋白酶等）。

3.立体异构特异性（如乳酸脱氢酶、延胡索酸酶等）。

（3）酶活性的可调节性

酶活性的调节分为酶的变构调节和酶的化学修饰调节

酶含量调节——改变酶蛋白合成与降解速度

缓慢调节

（4）酶的高度不稳定性

能使蛋白质变性的理化因素如强酸、强碱、重金属盐、高温、紫外线、X射线等均可影响酶活性，甚至使酶完全失活。

酶催化作用一般需要比较温和的条件，如常温、常压、接近中性的pH值等。

酶的活性中心、必需基团的概念。

酶的活性中心就是酶分子在三维结构上比较靠近的少数几个氨基酸残基或残基上某些基团构成的特定的空间构象，是酶与底物结合并发挥其催化作用的部位,所以一般处于酶分子表面或缝隙中。

酶活性中心及活性中心以外对于维持酶的活性有重要作用的一些化学基团称为酶的必需基团。

有些基团虽然不参加酶的活性中心的组成，但为维持酶活性中心应有的空间构象所必需，这些基团是酶的活性中心以外的必需基团。

常见的必需基团有组氨酸的咪唑基、丝氨酸的羟基、半胱氨酸的巯基等。

单纯酶、结合酶、全酶、酶蛋白、辅助因子、辅酶、辅基的概念。

单体酶：

仅由氨基酸残基构成的酶。

结合酶：

由酶蛋白和辅助因子组成。

全酶：

酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物。

只有全酶才有催化作用。

酶蛋白：

结合酶的蛋白质部分。

辅助因子：

结合酶的非蛋白质部分。

辅酶：

小分子有机化合物是一些化学稳定的小分子物质。

辅基：

辅酶中与酶蛋白共价结合的辅酶

影响酶促反应的六因素

底物浓度

在底物浓度较低时，反应速率随底物浓度的增加而急剧上升，两者呈正比关系，反应呈一级反应。

随着底物浓度的进一步增高，反应速率不再呈正比例加速。

如果继续加大底物浓度，反应速率将不再增加，表现出零级反应。

酶浓度

当[S]＞＞[E]，则酶促反应速度与酶的浓度变化成正比，即V=κ3［E］。

温度

v双重影响:

一方面，当温度升高时，反应速度加快，另一方面，随温度升高，酶逐步变性，酶促反应速度降低。

v最适温度:

酶促反应速度最大时的环境温度。

与底物浓度，介质pH，离子强度，保温时间等因素有关。

pH

在最适PH时，酶与底物都处于最佳的电离状态和最优的空间构象，有利于结合，催化反应也最快。

◆偏离最适PH，酶的活性中心不能充分暴露，酶促反应减慢。

◆偏离最适PH过远，还会导致酶蛋白变性失活。

抑制剂

v凡能使酶活性下降而不引起酶蛋白变性的物质

称做酶的抑制剂（inhibitor）。

v抑制作用分为可逆性抑制与不可逆性抑制两类

激活剂

使酶从无活性变为有活性或使酶活性增加的物质。

必需激活剂非必需激活剂

激活剂大多为金属离子，如Mg2+、K+、Mn2+等；少数为阴离子，如Cl-等。

也有许多有机化合物激活剂，如胆汁酸盐等。

米氏方程，米氏常数的概念及意义

Km为米氏常数，

意义：

1、Km是酶促反应速度为最大值的一半时的底物浓度。

2、不同的酶具有不同的Km值，它是酶的一个重要的特征常数。

一般只与酶的性质有关，而与酶的浓度无关。

当pH，温度和离子强度等因素不变时，Km是恒定的。

3、如果一种酶有几种底物，则对于每一种底物各有一个特定的Km值。

其中Km值最小的底物一般称为该酶的最适底物或天然底物。

1/Km可近似地表示酶对底物亲和力的大小。

1/Km越大，表明亲和力越大，酶促反应易于进行。

4、Km值一般在10-6~10-2mol/L之间。

酶原、酶原激活机理、生理意义

酶原：

有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。

酶原的激活：

在一定条件下，酶原转化为有活性的酶的过程。

实质是酶活性中心形成或暴露的过程。

酶原激活机理：

酶原在特定条件下，一个或几个特定的肽键断裂，水解掉一个或几个短肽分子构象发生改变形成或暴露出酶的活性中心。

酶原激活的生理意义:

①避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，

②使酶在特定的部位和环境中发挥作用。

③可视为酶的储存形式。

同工酶的概念

同工酶是指催化相同化学反应，酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶，是由不同基因编码的多肽链，或同一基因转录生成的不同mRNA所翻译的不同多肽链组成的蛋白质。

不可逆抑制、可逆抑制中的竞争性抑制

可逆抑制中的竞争性抑制

抑制剂和底物的结构相似，能和酶的底物分子竞争与酶的活性中心相结合，从而阻碍酶与底物结合形成中间产物。

抑制程度取决于抑制剂和底物对酶的相对亲和力以及抑制剂和底物浓度比。

加大底物浓度可减弱甚至解除抑制作用。

Km增大，Vmax不变。

第四章

酵解、有氧氧化、磷酸戊糖途径、糖原合成与分解、糖异生：

（见讲义）

•定义/概念

•场所（部位/亚细胞定位）

•起始物/终产物

•关键步骤

•关键酶

•能量利用与产生

•还原力利用与产生

•生理意义

糖酵解：

定义：

在缺氧情况下，葡萄糖生成乳酸的过程并伴随着少量ATP生成的过程。

场所（部位/亚细胞定位）：

胞浆

起始物/终产物：

葡萄糖（糖原）/乳酸（ATP）

关键步骤：

⑴葡萄糖磷酸化为6-磷酸葡萄糖

（2）6-磷酸葡萄糖转化为6-磷酸果糖

（3）6-磷酸果糖转变为1，6-双磷酸果糖

（4）磷酸己糖裂解成2分子磷酸丙糖

（5）磷酸丙糖的同分异构化

（6）3-磷酸甘油醛氧化为1，3-二磷酸甘油酸

（7）1，3-二磷酸甘油酸转变为3-磷酸甘油酸

（8）3-磷酸甘油酸转变为2-磷酸甘油酸

（9）2-磷酸甘油酸转变为磷酸烯醇式丙酮酸

（10）磷酸烯醇式丙酮酸转变成丙酮酸，并通过底物水平磷酸化生成ATP

关键酶：

己糖激酶6-磷酸果糖激酶-1丙酮酸激酶

能量利用与产生：

还原力利用与产生：

生理意义：

⑴缺氧状态下，迅速供能

⑵少数组织仅以此途径获能---红细胞

⑶有些组织即使在有氧条件下也以此途径获部分能量---白细胞、视网膜

⑷酵解还是彻底有氧氧化的前奏，准备阶段

血糖的概念、正常值；血糖来源和去路。

参与血糖调节的因素（四种激素名称，胰岛素降血糖、胰高血糖素、糖皮质激素、肾上腺素升血糖）

血糖：

血糖，指血液中的葡萄糖。

正常血糖浓度：

3.89~6.11mmol/L

血糖来源：

1、消化吸收

2、肝糖原分解

3、糖异生

去路：

1、三羧酸循环彻底氧化分解

2、转变成非糖类物质如氨基酸，脂肪

3、转变成肝糖原、肌糖原

4、磷酸戊糖途径生成其他糖

参与血糖调节的因素（四种激素名称，胰岛素降血糖、胰高血糖素、糖皮质激素、肾上腺素升血糖）

1、胰岛素——体内唯一降低血糖水平的激素

胰岛素的作用机制：

1、促进葡萄糖转运进入肝外细胞2、加速糖原合成3、加快糖的有氧氧化4、抑制肝内糖异生5、减少脂肪动员

2、胰高血糖素——体内升高血糖水平的主要激素

胰高血糖素的作用机制：

1、促进肝糖原分解2、抑制酵解途径，促进糖异生3、促进脂肪动员

3、糖皮质激素和肾上腺素也可升高血糖，肾上腺素只要在应急状态下发挥作用。

升高血糖：

胰高血糖素、糖皮质激素、肾上腺素升血糖

糖酵解和糖异生的关键酶和关键步骤

第五章

必需脂肪酸

必需脂酸——亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸等多不饱和脂酸是人体不可缺乏的营养素，不能自身合成，需从食物摄取，故称必需脂酸。

掌握脂肪动员的概念及限速酶。

定义：

储存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为FFA及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。

甘油三酯脂酶的催化反应是甘油三酯分解的限速步骤，是脂肪动员的限速酶。

因其活性受多种激素的调控，故称为激素敏感性甘油三酯脂酶。

脂酸β-氧化的概念、（部位/亚细胞定位）、主要过程、关键酶、反应部位及能量的计算

脂酰CoA在线粒体基质中β-氧化酶系的催化下，由脂酰基的β碳原子开始氧化，经脱氢、加水、再脱氢、硫解四步连续的反应，产生:

1分子乙酰CoA

1分子比原来少2个碳原子的脂酰CoA

1分子NADH+H+

1分子FADH2

部位：

除脑组织外，大多数组织，以肝脏和肌肉最为活跃

1.FFA的活化（胞液）

2.脂肪酸的β-氧化（β-Oxidation）（线粒体

主要过程：

1.脂肪酸活化→脂酰CoA

2.脂酰基进入线粒体

3.脂酰CoA的β-氧化

4.三羧酸循环和氧化磷酸化

关键酶：

肉碱脂酰转移酶Ⅰ

能量:

软脂酸129ATP

酮体的概念、合成及利用的部位、生理意义。

酮体包括乙酰乙酸、β－羟丁酸及丙酮，是脂酸在肝细胞分解氧化时产生的特有中间代谢物。

合成部位：

线粒体

利用部位：

肝外组织

生理意义：

　１酮体分子量小，水溶性大，易于通过血脑屏障和肌肉毛细血管壁，是脑组织和肌肉组织的重要能源。

）因而，酮体是肝脏输出能源的一种形式。

　２酮体的利用增加可减少葡萄糖的利用，有利于维持血糖水平的恒定，节省蛋白质的消耗。

　３正常情况下，血中酮体的含量为0.03～0.5mmol/L。

　４酮体“肝内生成，肝外利用”

脂肪酸合成的原料、关键酶、产物、乙酰辅酶A从线粒体进入胞液的方式。

合成的原料：

乙酰ＣｏＡ及ＮＡＤＰＨ

关键酶：

乙酰CoA羧化酶

产物：

乙酰辅酶A从线粒体进入胞液的方式：

柠檬酸――丙酮酸循环

合成胆固醇的原料，部位和亚细胞定位、胆固醇合成的主要过程及关键酶；胆固醇在体内的代谢转变。

原料：

乙酰CoA（合成胆固醇的唯一碳源）ATP　　　　　　NADPH+H+

部位：

胞液及光面内质网

关键酶：

HMG-CoA还原酶

主要过程：

1.甲羟戊酸的合成

2.鲨烯的合成

3.胆固醇的合成

胆固醇在体内的代谢转变：

１转变为胆汁酸　这是胆固醇在体内代谢的最主要去路。

２转变为类固醇激素：

肾上腺皮质细胞

３转化为维生素D3

４参与生物膜的合成

血浆脂蛋白的分类及功能。

１＼电泳法

α-脂蛋白、前β-脂蛋白、β-脂蛋白，乳糜微粒

２＼超速离心法：

血浆在一定密度的盐溶液中超速离心，根据密度不同，可分为四类：

v乳糜微粒CM

v极低密度脂蛋白VLDL

v低密度脂蛋白LDL

v高密度脂蛋白HDL

功能：

vCM：

（十二指肠，空肠细胞）

运输外源性甘油三酯及胆固醇的主要形式。

２·VLDL：

（肝细胞）

运输内源性甘油三酯的主要形式。

空腹血浆中甘油三酯的水平主要反应在VLDL的含量上。

3.LDL：

（肝细胞、血浆）

转运肝合成的内源性胆固醇的主要形式。

LDL是正常人空腹血浆中的主要脂蛋白。

4.HDL：

（肝细胞，小肠细胞、血浆）

将胆固醇从肝外组织转运到肝进行代谢

第六章

生物氧化、底物水平磷酸化、氧化磷酸化的概念

生物氧化：

物质在生物体内进行氧化称生物氧化，主要指糖、脂肪、蛋白质等营养物质在体内分解时逐步释放能量，最终生成CO2和H2O的过程。

底物水平磷酸化：

是因脱氢、脱水等作用使能量在分子内部重新分布而形成高能化合物，然后将能量转移给ADP形成ATP的过程。

氧化磷酸化：

是指在呼吸链电子传递过程中、能量逐步释放并偶联ADP磷酸化生成ATP，因此又称为偶联磷酸化。

呼吸链的概念、种类、复合体排列顺序及ATP生成部位。

概念：

代谢物脱下的成对氢原子（2H）通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合生成水，此传递链称为呼吸链，又称电子传递链。

种类：

复合体Ⅰ:

NADH-泛醌还原酶

复合体Ⅱ:

琥珀酸-泛醌还原酶

复合体Ⅲ:

泛醌-细胞色素c还原酶

复合体Ⅳ:

细胞色素c氧化酶

复合体排列顺序:

1.NADH氧化呼吸链

NADH→复合体Ⅰ→Q→复合体Ⅲ→Cytc→复合体Ⅳ→O2

2.琥珀酸氧化呼吸链

琥珀酸→复合体Ⅱ→Q→复合体Ⅲ→Cytc→复合体Ⅳ→O2

ATP生成部位

P/O比值的概念

P/O比值：

指物质氧化时，每消耗一摩尔氧原子所消耗无机磷或ADP的摩尔数或所生成的ATP的摩尔数

两种穿梭方式、主要存在部位及后果（见讲义）。

α-磷酸甘油穿梭

苹果酸-天冬氨酸穿梭

高能化合物概念、常见的高能化合物

高能化合物：

进行水解反应时伴随的标准自由能变化大于21KJ/mol的化合物。

生物学中的标准状态为0.1MPa、25℃、pH=7.0。

高能化合物：

ATP、GTP、CTP、UTP、PEP、CP、乙酰磷酸

第七章

必需氨基酸

必需氨基酸：

体内需要但不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸。

包括8种：

•甲硫氨酸（Met）色氨酸（Trp）赖氨酸（Lys）缬氨酸（Val）

•异亮氨酸（Ile）亮氨酸（Leu）苯丙氨酸（Phe）苏氨酸（Thr

甲色赖缬异亮苯苏（