生物化学简答.doc
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生物化学
1.蛋白质的基本组成单位是什么？
其结构特征是什么？
答：
1）氨基酸
2）α碳原子连有4个基团或原子，分别为氨基、羧基、侧链和氢。
氨基酸都是α-氨基酸
除甘氨酸外，均为L型氨基酸
2.氨基酸的分类：
1）非极性疏水性（丙、甘、缬、脯、亮、异亮、苯丙氨酸）
2）亲水性中性
3）酸性
4）碱性
蛋白质的一级结构：
蛋白质肽链中氨基酸的排列顺序
氨基酸的连接方式—肽键：
一级结构的主键—肽键
二级结构：
多肽链主链的局部空间结构
3.什么是蛋白质变性？
变性与沉淀的关系如何？
答：
1）见名词
2）变性蛋白质易于沉淀，但沉淀的蛋白质不一定变性
4.试述引起蛋白质变性的因素、变性的本质、变性后理化性质的改变以及临床实际应用
答：
1）物理因素：
高温、高压、射线等
化学因素：
强酸、强碱、重金属盐等
2）本质：
空间构象破坏、非共价键和二硫键破坏
3）变性后理化性质改变和生物活性丢失
4）利用变性：
杀菌、消毒；防止变性：
生物制品的保存
5.为什么说酶是生物催化剂，它的催化作用有何特点？
答：
1）酶具有特殊的催化机制，比普通的化学催化剂降低活化能的幅度要大得多
2）特点：
高度的催化效率
高度的专一性
高度的不稳定性
酶活力的可调节性
6.酶原是如何被激活的？
酶原激活有何生理意义？
答：
1）酶蛋白分子内的一处或几处发生断裂，使分子的构象发生一定的改变，从而形成酶的活性中心，使没有活性的酶原转化成有活性的酶分子
2）生理意义：
避免细胞产生的蛋白酶进行自身笑话，机体有效地保护自身
使酶能快速地到达特定部位和环境发生作用，适应环境变化
7.竞争性、非竞争性和反竞争性抑制有何区别？
竞争性
非竞争性
反竞争性
抑制剂和酶的结合部位
酶的活性中心
酶的活性中心以外的必须基团
仅能与ES复合物结合
增加【I】
使E对S的亲和力下降，Km上升。
可使抑制作用增强
不影响E对S的亲和力，Km不变。
但对ESI增加，ES浓度增加，Vm减小
促使E与S结合，E对S的亲和力上升。
Km下降。
ESI增加，ES浓度减少，Vm减小
增加【S】
可使酶促反映速度达到最大，Vm不变，。
可减弱抑制作用
不能使抑制作用减弱
不能使抑制作用减弱
表现Km
增大
不变
减小
表现Vm
不变
减小
减小
8.请叙述糖酵解的生理意义
答：
1）迅速提供机体急需的能量
2）是成熟红细胞供能的主要的方式
3）某种组织生理情况下的供能途径：
视网膜、睾丸、神经、肾髓质、皮肤、肿瘤等代谢活跃的组织细胞
9.写出糖异生途径的过程及生理意义
答：
1）途径：
非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程
2）生理意义：
1）饥饿状态下维持血糖浓度的恒定
2）调节酸碱平衡
3）有利于乳酸的利用
10.什么是生物氧化？
生物氧化有哪几种方式？
有什么特点？
答：
1）糖、脂肪、蛋白质等营养物质在生物体内氧化分解成CO2、水并释放能量的过程
2）方式：
1）加氧；2）脱氢；3）失去电子
3）特点：
1）生物氧化发生在细胞内，处于比较温和的反应条件
2）生物氧化过程是一个多步骤的反应过程
3）生物氧化过程中产生的CO2来自有机酸脱羧反应
4）生物氧化的速率受到体内外环境各种因素的调控而发生相应的改变，能经济有效地满足生物体对能量的需求
11.底物水平磷酸化和氧化磷酸化有何异同？
答：
相同：
都是磷酸化过程
不同：
底物水平磷酸化是ADP接收高能键生成ATP，氧化磷酸化是ADP接收氧化释放出的能量磷酸化生成ATP
12.氰化中毒时，呼吸链中各组成成分的氧化还原状态会发生哪些改变？
】
答：
NADH氧化呼吸链：
SH2NADFMN（Fe-S）CoQCytb（Fe-S）Cytcl
CytcCytaa3O2
琥珀酸氧化呼吸链：
琥珀酸FAD（Fe-S）CoQCytb（Fe-S）CytclCytcl
Cytaa3O2
13.简述脂肪酸氧化的过程，1分子硬脂酸彻底氧化成CO2和H2O释放多少分子ATP?
答：
1）脂肪酸的活化
2）脂酰辅酶A进入线粒体
3）脂肪酸的β氧化
4）乙酰辅酶A进入三羧酸循环彻底氧化释放106个ATP
14.简述各种血浆脂蛋白的功能
答：
1）乳糜微粒（CM）：
转运外源性甘油三酯和胆固醇
2）极低密度脂蛋白（VLDL）：
转运内源性甘油三酯
3）低密度脂蛋白（LDL）：
转运内源性胆固醇
4）高密度脂蛋白（HDL）：
逆向转运胆固醇
2
15.简述脂肪酸β-氧化的过程
2
2
答：
1）脱氢：
脂酰CoA脱氢酶：
脂酰CoA烯脂酰CoA生成FADH2
+
2）加水：
烯脂酰CoACoA水化酶：
烯脂酰CoAβ羟脂酰CoA
3）再脱氢：
β羟脂酰CoA脱氢酶：
β羟脂酰CoAβ酮脂酰CoA生成NADH+H
4）硫解：
β酮脂酰CoA硫解酶：
β酮脂酰CoA脂酰CoA+乙酰CoA
16.简述血氨的来源和去路
答：
来源：
1）氨基酸脱氨作用生成的氨是主要来源
2）肠道吸收的氨
3）肾脏的谷氨酰胺水解生成的氨
去路：
1）氨基甲酰磷酸的合成
2）瓜氨酸的合成
3）精氨酸水解生成尿素
17.简述DNA双螺旋结构模式
答：
反向平行；双螺旋
18.mRNA的结构特点是什么？
答：
1）5ˊ-末端“帽子”结构：
m7GpppNm结构。
2）3ˊ-末端有一段长约200个腺苷酸残基的“尾巴”，称为多聚A（polyA）尾部。
3）真核细胞mRNA的二级结构没有共同的规律，mRNA本身可折叠，形成局部双螺旋区或发夹结构。
19.简述DNA复制的特征和参与DNA复制的酶的作用
答：
1）固定起始位点
2）双向复制
3）半保留复制
4）半不连续复制
5）高保真性复制
作用：
1）解螺旋酶：
将复制叉前方的DNA双螺旋解开成单链模式
2）DNA拓扑异构酶：
使DNA超螺旋松弛，克服扭结现象
3）单链结合蛋白：
稳定；保护单链
4）DNA聚合酶Ⅲ：
5’3’聚合作用
5）DNA聚合酶Ⅰ：
5’3’聚合作用；3’5’外切酶活性：
校读错误
5’3’外切酶活性：
切除引物
6）DNA连接酶：
连接双链DNA中的缺口
20.简述溶血性、肝细胞性、阻塞性3种黄疸的血、尿、粪便的改变
答：
血液
尿液
粪便颜色
未结合胆红素
结合胆红素
胆红素
胆素原
溶血性黄疸
增加
不变或微增
无
显著增加
加深
肝细胞性黄疸
增加
增加
有
不定
变浅
阻塞性黄疸
不变或微增
增加
有
减少或无
变浅或陶土色
21.肾在酸碱平衡中如何发挥作用？
答：
通过：
1）H+-Na+交换
2）NH4+-Na+交换
3）K+-Na+交换
22.试述1，25-（OH）2-D3的生成过程及对钙、磷代谢的调节作用
答：
1）
2）调节作用：
血钙，血磷
补充题
1.从以下几个方面比较糖酵解与有氧氧化：
1代谢部位2反应条件3ATP的生成方式4产生ATP的数量5终产物6主要生理意义？
答：
糖酵解
有氧氧化
代谢部位
细胞液
线粒体
反应条件
无氧或缺氧
有氧
ATP的产生方式
底物水平磷酸化
氧化磷酸化（主）底物水平磷酸化
产生ATP的数量
3（糖原开始）或4（葡萄糖开始）
10
终产物
乳酸少量ATP
CO2H2O大量ATP
生理意义
1提供机体急需的能量。
2是红细胞供能的主要途径。
3某些组织生理情况下的供能途径
4为其他糖代谢途径奠定基础
1机体获得能量的主要方式
2糖脂蛋白质彻底氧化的共同途径
3三大物质代谢相互联系的枢纽
4提供生物合成的前提
2.请叙述血糖的来源与去路?
答血糖的来源：
食物中糖类的消化吸收，肝糖原的分解糖异生的作用
血糖的去路：
氧化供能合成糖原储存转变为其他物质随尿排出
3.试述糖酵解的反应特点？
答：
1）全过程没有氧的参与，反应在胞液中进行，反应中生成的NADH+H只能将2H交给丙酮酸，使之还原为乳酸
2）糖酵解中的糖没有完全被氧化
3）3步不可逆的单项反应
4.试述三羧酸循环的特点？
答：
有氧条件下进行的连续循环反应
机体主要产能的方式
单向反应体系：
三步不可逆的单向反应三个关键酶整个反映不可逆
循环的中间物必须不断补充
5.简述在进食、空腹、饥饿时，肝脏通过哪些途径维持血糖浓度？
答：
饱食后，肝糖原合成增加
空腹时，肝糖原分解加强
饥饿时，肝糖异生增强
6.试述糖尿病产生酮症酸中毒的机理
答：
酮体为酸性物质，可导致酮症酸中毒，并随尿排出，引起酮尿
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