生物化学复习提纲.docx

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生物化学复习提纲

生物化学复习提纲（不含名词解释）

一、填选

1.生命必需元素26种（主要元素：

H、O、C、N、P、S；常量元素：

Ca、K、

Mg、Cl、Na），其余为微量元素15种。

2.代谢中间物（丙酮酸、柠檬酸、苹果酸等）；构件分子（氨基酸、核苷酸、单

糖等）；生物大分子（核酸、蛋白质、聚糖等）。

3.脂肪和蛋白质中的化学能通过ATP，NADH，NADPH，和FADH2的传递，

用于合成代谢途径中将小分子合成生物大分子。

4.以葡萄糖为原料合成淀粉、糖原时，葡萄糖要活化成ADPG或UDPG；

以乙酰辅酶A为原料合成脂肪酸时，乙酰辅酶A要活化成丙二酰辅酶A；

合成DNA、RNA时，其结构单元dNMF和NMP要活化成dNTP和NTP；

以氯基酸为原料合成蛋白质时，氨基酸要活化为氨酰-tRNA。

5.糖原合成时，链由还原端向非还原端方向延伸；

脂肪酸合成时，链由甲基端向羧基端方向延伸；

核酸合成时，链由5’端向3’端方向延伸；

蛋白质合成时，歇链内N端向C端方向延伸。

6.脯氨酸是α-亚氨基酸；甘氨酸的α-碳原子为对称碳原子。

7.芳香族氨基酸有苯丙氨酸（Phe）、酪氨酸（Tyr）、色氨酸（Trp）；非极性氨基酸有丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、甲硫氨酸（Met）、苯丙氨酸（Phe）、色氨酸（Trp）和脯氨酸（Pro）；极性氨基酸有甘氨酸（Gly）、丝氨酸（Ser）、苏氨酸（Thr）、酪氨酸（Tyr）、半胱氨酸（Cys）、天冬酰胺（Asn）、谷氨酰胺（Gln）、赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His）、天冬氨酸（Asp）和谷氨酸（Glu）。

8.氨基酸处于等电点pI时，溶解度最小，最易沉淀，可分离氨基酸。

9.氨基酸在280nm左右有强吸收峰，核苷酸在260nm左右有强吸收峰。

10.稳定蛋白质空间构象的作用力有非共价键（主要作用力）、氢键、疏水作用、静电作用（离子键、电荷与偶极间）和范德华力。

蛋白质空间构象中的共价键是二硫键。

11.可逆沉淀是分离和纯化蛋白质的基本方法，如等电点沉淀法、盐析法和有机溶剂沉淀法等。

12.根据蛋白质分子大小不同，纯化方法可分为透析与超滤法、凝胶过滤法、离心法。

13.核苷酸是核酸的元件分子；核酸的分子由碳、氢、氧、氮、磷五种元素组成，其中磷元素在核酸分子中含量恒定。

14.DNA所含的糖为β-D-2ˊ-脱氧核糖；RNA所含的糖为β-D-核糖。

15.染色质的基本结构单位是核小体。

16.由核小体形成的串珠状结构进一步盘绕成直径30nm的螺线管形，每圈6个核小体。

后者与染色体骨架蛋白质结合形成大的突环结构，或称之为超螺线管结构，经进一步折叠形成微带结构，最后折叠形成染色体。

17.糖主要可分为单糖、寡糖、多糖、糖的衍生物和多糖复合物。

18.含有醛基的糖称为醛糖，含有酮基的糖称为酮糖。

根据聚合度的不同，糖可以分为单糖、寡糖和多糖。

19.葡萄糖的吡喃环和环己烷环相似，有椅式构象和船式构象，其中椅式构象使各单键的扭张强度降低到最小因而较稳定。

20.常见的贮能多糖有淀粉、糖原和右旋糖酐。

这三类多糖的基本组成单位都是D-葡萄糖。

21.淀粉分为直链淀粉和支链淀粉两类。

直链淀粉只有α-1,4糖苷键，无分支，其重复的二糖单位为麦芽糖，而支链淀粉既含有α-1,4糖苷键，还有α-1,6糖苷键，其重复的二糖单位主要是麦芽糖，还有少数异麦芽糖。

α-1,6糖苷键的出现使得支链淀粉产生分支。

碘能够与直链淀粉反应产生蓝色。

支链淀粉与碘反应产生紫红色。

22.常见的结构多糖包括纤维素、几丁质和肽聚糖。

23.脂质分为单纯脂质（由脂肪酸和甘油或长链醇形成的酯）、复合脂质（除了脂肪酸和醇外．还含存其他非脂类成分）和衍生脂质（单纯脂质和复合脂质的衍生物，具有脂质的一般性质）

24.磷脂包括甘油磷脂和鞘脂两类，它们主要参与细胞膜系统的组成。

25.甘油磷脂有磷脂酸、磷脂酰胆碱（卵磷脂）、磷脂酰乙醇胺（脑磷脂）、磷脂酰丝氨酸和磷脂酰肌醇。

26.生物化学中，将酶催化的反应称为酶促反应，被其作用发生化学变化的物质称为底物。

27.酶的化学本质是蛋白质。

28.20世纪80年代，T．Cech和SAltman等陆续发现了某些RNA具有催化活性，将这类具有酶一样的催化功能，本质上不是蛋白质而是核酸的生物大分子定义为核酶。

29.按照酶的化学组成，把完全是蛋白质组成的酶称为单纯酶，脲酶、淀粉酶属于单纯酶，又称为单纯蛋白质；除了氨基酸残基外，还有金属离子、有机小分子等成分的称为缀合蛋白质（全酶）。

30.缀合蛋白质（全酶）可分为脱辅酶（蛋白质部分）和辅因子；辅因子按照接合的松弛程度又可分为辅酶和辅基。

31.酶的类型可分为单体酶、寡聚酶和多酶体复合体。

（别构酶都是寡聚酶）

32.酶的命名法有习惯命名法和国际系统命名法。

33.国际系统命名法中，将所有酶人为地分为了6大类：

氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂合酶、异构酶类、连接酶。

34.酶专一性学说主要有“三点附着”学说、“锁匙”学说、“过渡态互补”学说和“诱导契合”学说。

35.酶的活性中心的功能部位有底物结合部位和催化部位。

36.别构调节指底物或底物以外的物质与酶的别构部位非共价结合后，通过酶分子构象的变化影响酶催化活性的效应，包括别构激活效应和别构抑制效应。

别构效应剂分为别构激活剂和别构抑制剂。

37.底物分子的调节作用称为同促效应，激活剂结合在酶活性中心。

非底物分子的调节作用为异促效应，激活剂结合在酶活性中心以外部位。

（别构抑制剂的调节作用为负异促效应）

38.服从别构调节的酶称为别构酶，又称变构酶。

别构酶为寡聚酶。

每个酶分子中有催化部位（活性中心）和调节部位（别构中心）。

39.酶的共价修饰实质为实现酶的非活性态与活性态的互相转变，常见的修饰形式有磷酸化与去磷酸化。

40.按照产生原因，同工酶可分为基因性同工酶和次生同工酶。

41.按溶解性的差异，维生素可分为脂溶性维生素和水溶性维生素。

42.各种维生素的辅酶形式和主要理化功能

43.代谢途径可分为多种游离酶构成的代谢途径、多酶复合体构成的代谢途径和膜结合酶构成的代谢途径。

44.代谢反应都由酶所催化，代谢作用具有高度灵敏的自我调节，包括分子、细胞、整体水平的调节机制。

45.肌酸磷酸是高能磷酸键的贮存形式。

46.在具有线粒体的生物中，典型的呼吸链有NADH呼吸链与FADH2呼吸链。

47.线粒体内膜上电子传递链中的电子传递体有烟酰胺脱氢酶类、黄素脱氢酶类、铁硫蛋白类、辅酶Q和细胞色素类。

48.根据生物氧化方式，可将氧化磷酸化分为底物水平磷酸化及电子传递体系磷酸化。

49.α-淀粉酶水解淀粉分子中的α-1,4-糖苷键，产生麦芽糖和α-糊精，主要存在于人和动物的唾液、胰液中。

50.糖原的降解需要糖原磷酸化酶和糖原脱支酶的参与。

51.糖酵解中有三步反应不可逆，分别由磷酸果糖激酶、己糖激酶、丙酮酸激酶催化，因此这三种酶对酵解速度起调节作用。

52.丙酮酸脱氢酶系由丙酮酸脱氢酶（E1）、二氢硫辛酰转乙酰基酶（E2）和二氢硫辛酰脱氢酶（E3）构成。

53.戊糖磷酸途径指由6-磷酸葡萄糖开始，经过脱氢、脱羧等反应生成具有重要生理功能的NADPH和不同碳链长度的磷酸单糖的代谢过程。

54.1957年，LuisLeloir等发现的糖原合成的供体是尿苷二磷酸-葡萄糖（UDPG）。

55.丙酮酸在丙酮酸羧化酶的催化下，生成草酰乙酸，后者在烯醇丙酮酸羧激酶（PEPCK）的催化下由GTP提供磷酸基，脱羧生成烯醇丙酮酸磷酸。

56.脂类基本上可分为三酰甘油和类脂两类，类脂又包括磷脂、糖脂、固醇等。

57.脂肪酶广泛存在于动物、植物和微生物，能催化三酰甘油逐步水解产生脂肪酸和甘油。

58.动物体降解脂肪酸时，是成对地逐步切割碳原子。

脂肪酸β-碳原子被氧化，逐渐生成比原来少两个碳原子的脂肪酰辅酶A和乙酰辅酶A。

一个脂肪酸分子经反复β-氧化，最终可能全部转变为乙酰辅酶A。

59.饱和脂肪酸的氧化分解分为β-氧化作用、α-氧化作用和ω-氧化作用。

60.脂肪酸在进入线粒体前，由与内质网或线粒体外膜相连的脂酰辅酶A合酶（脂肪酸硫激酶Ⅰ）催化，生成脂酰辅酶A。

61.长链的脂酰辅酶A需要与极性分子肉碱结合。

肉碱-脂酰转移酶Ⅰ和肉碱-脂酰转移酶Ⅱ分别位于线粒体内膜的两侧。

62.脂酰辅酶A的β-氧化作用是包括脱氢、加水、脱氢、硫解的多次循环。

63.乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮，统称为酮体。

64.脂肪酸的合成是锚定在一个酰基载体蛋白（ACP）上进行的。

ACP和CoA一样，含有一个磷酸泛酰巯基乙胺基团。

65.合成一个胆固醇需18个乙酰CoA，36个ATP和16个NADPH。

66.真核细胞对蛋白质降解的体系有溶酶体降解和依赖ATP降解，在细胞溶胶中以泛素标记的选择性蛋白质的降解。

67.天然氨基酸分子大都含有α-氨基和α-羧基，氨基酸的共同分解代谢途径包括脱氨基作用和脱羧基作用。

68.氨基酸的脱氨基作用主要有氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用和非氧化脱氨基作用。

69.氨基酸在氨基酸脱羧酶催化下进行脱羧作用，生成二氧化碳和伯胺类化合物。

70.在动物体中氨的去路有排泄、以酰胺的形式贮存、重新合成氨基酸和其他含氮物。

71.氨的转运形式有：

以谷氨酰胺形式转运和以丙氨酸形式转运。

72.鸟氨酸循环可分成三个阶段：

第一阶段为鸟氨酸与二氧化碳和氨作用，合成瓜氨酸。

第二阶段为瓜氨酸与氨作用，合成精氨酸。

第三阶段精氨酸被肝脏中精氨酸酶水解产生尿素和重新放出鸟氨酸。

73.鸟氨酸循环生成的尿素中，一分子氨来源于氨基酸的氧化脱氨，另一分子来自于天冬氨酸，每生成1mol尿素要消耗3molATP。

74.参与尿素生成的氨甲酰磷酸合成酶和鸟氨酸转氨甲酰酶是线粒体酶，瓜氨酸可通过特定的转运系统从线粒体转至细胞溶胶，再通过精氨琥珀酸合成酶、精氨琥珀酸裂合酶、精氨酸酶的作用生成尿素。

75.一碳基团的转移需要一碳单位转移酶参加，这一类酶的辅酶为四氢叶酸。

76.尿酸是人类、灵长类动物、爬虫、鸟类和昆虫等体内嘌呤代谢的最终产物；尿素是大多数软骨鱼类和两栖类动物等体内嘌呤代谢的最终产物；尿囊素是非灵长类的哺乳类动物体内嘌呤代谢的最终产物。

77.甘氨酸是嘌呤环C4、C5和N7的来源，甲酸盐是C2和C8的来源，碳酸氢盐或CO2是C6的来源。

78.细菌的天冬氨酸氨基甲酰转移酶是嘧啶核苷酸从头合成的主要调节酶，ATP是别构激活剂，CTP是别构抑制剂；哺乳类动物的CPSII是嘧啶核苷酸的从头合成途径的主要调节酶，UMP为别构抑制剂，PRPP则有激活作用。

二、英汉互译

生物化学

biochemistry

必需氨基酸

essentialaminoacid

蛋白质

protein

蛋白质的等电点

proteinisoelectricpointpI

结构域

domain

纸层析

paperchromatography

等电点

isoelectricpoint，简称pI

分子伴侣

molecularchaperone

维生素

vitamin

核酸

nucleicacid

核苷酸

nucleotide

甘油三酯

triglycerides

DNA的熔解温度

meltingtemperatureTm

变性

denaturation

核酸复性

nucleicacidrenaturation

减色效应

hypochromiceffect

增色效应

hyperchromiceffect

酶

enzyme

核酶

ribozyme

米氏常数

Km值

能荷

energycharge

溶酶体

lysosomal

生物氧化

biologicaloxidation

电子传递体

electroncarrier

底物水平磷酸化

substratelevelphosphorylation

呼吸链

respiratorychain

磷氧比

P/O

转氨作用

transamination

转化因子

tranformingprinciple

必需脂肪酸

essentialfattyacid

糖酵解途径

EMP

戊糖磷酸途径

HMP

三羧酸循环

TCA

蛋白质的一级结构

proteinprimarystructure

蛋白质的二级结构

proteinsecondarystructure

蛋白质的三级结构

proteintertiarystructure

蛋白质的四级结构

proteinquaternarystructure

“诱导契合”学说

induced-fithypothesis

三、简答论述

1.蛋白质的二级结构结构有哪些，各有什么特征？

答：

①α-螺旋：

构象中每个螺旋周期包含3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm，每个氨基酸残基沿螺旋轴的长度上升0.15nm，并旋转100°

②β-折叠：

分为平行式和反平行式两种类型

③β-转角：

β转角的特定构象在一定程度上取决于它的氨基酸组成β转角中，

第一个氨基酸残基的-C＝O-与第四个残基的-NH-形成氢键

④β-凸起：

β凸起可认为是β折叠链中额外插入的一个残基

⑤无规则卷曲

2.按照Watson-Crick模型，DNA的结构特点有哪些？

答：

①形状：

两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕；两条链皆为右手

螺旋。

②结构：

磷酸和脱氧核糖以3´，5´磷酸二酯键连接成主链骨架位于螺旋的外侧，碱基位于结构的内侧；碱基平面与轴垂直，糖环平面则与轴平行。

双螺旋结构表面有两条螺形凹槽，一大一小。

③碱基配对：

碱基按A=T，G≡C配对互补，彼此以氢键相连系。

④尺寸：

双螺旋的平均直径为2nm，螺距为3.4nm，相邻两个碱基对之间的垂直距离为0.34nm，夹角是36°，每周螺旋包含10个碱基对；维持DNA结构稳定的纵向力量主要是碱基堆积力。

3.tRNA二级结构的组成有哪些特点？

每一部分又起到什么功能？

答：

tRNA的二级结构为三叶草结构。

其结构特征及功能为：

①tRNA的二级结构由四臂、四环组成。

已配对的片断称为臂，未配对的片断称为环。

②叶柄是氨基酸臂。

其上含有CCA-OH3’，此结构是接受氨基酸的位置。

③氨基酸臂对面是反密码子环。

在它的中部含有三个相邻碱基组成的反密码子，可与mRNA上的密码子相互识别。

④左环是二氢尿嘧啶环（D环），它与氨基酰-tRNA合成酶的结合有关。

⑤右环是假尿嘧啶环（TψC环），它与核糖体的结合有关。

⑥在反密码子环与假尿嘧啶环之间的是可变环，它的大小决定着tRNA分子大小。

4.有哪些因素会影响DNA热熔解温度（Tm值）？

答：

影响Tm值的因素主要有DNA的均一性、G-C含量、介质中的离子强度、溶液的pH和变性剂。

具体影响情况如下：

①DNA的均一性越高，Tm的温度范围越小。

②G-C含量越高，Tm的值越大。

③介质的离子强度较高时，Tm的值较大。

④酸性条件下，核酸容易脱嘌呤；碱性条件下，核酸容易变性，通常加NaOH降低DNA的Tm值。

⑤尿素和甲酰胺等变性剂可以降低Tm的值。

5.酶催化作用的特点有哪些？

答：

①用量少而催化效率高。

②酶具有专一性；淀粉酶只能催化淀粉的水解反应。

③容易失活；高温、强酸、强碱、高盐等。

④容易调控。

6.在国际系统命名法中，按照类别是如何给酶进行分类命名的？

答：

①国际酶学委员会根据各种酶所催化的反应类型，采用编号法，将所有酶分为氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂合酶、异构酶类、连接酶6大类。

②在每一大类酶中，根据底物分子中被作用基团或键性质的不同分为若干亚类，每一亚类再分为若干亚亚类。

③每一种酶都有由四个数字组成的编号。

7.酶的高催化效率的机制有哪些？

答：

①邻近效应和定向效应

②促进底物过渡态形成的非共价作用

③酸碱催化机制

④共价催化

⑤金属离子催化

⑥酶活性中心提供低介电区域

8.影响酶促反应速率的因素有哪些？

答：

①抑制剂的影响

②温度对酶促反应的影响

③pH对酶促反应的影响

④激活剂对酶促反应的影响

⑤酶浓度对酶作用的影响

⑥底物浓度对酶作用的影响

9.酶活性的调节方式具体有哪些？

（简答题不必把②展开答）

答：

①改变酶的数量和分布来调节酶活性

②改变细胞内已有酶分子的活性来实现酶活性的调节（别构调节、可逆的共价修饰、酶原的激活、同工酶）

（1）别构调节指底物或底物以外的物质与酶的别构部位非共价结合后，

通过酶分子构象的变化影响酶催化活性的效应。

（2）酶的共价修饰是指酶蛋白中的某些氨基酸残基共价结合某种基团，

引入的基团可能使酶蛋白构象改变，使酶处于活性或无活性状态的

现象。

（3）酶原激活是指将不具活性的酶原转变为有活性酶的过程。

该过程具

有保护和储存意义。

（4）同工酶是指能催化同一反应，但酶蛋白本身分子结构组成、生理理化性质及反应机理都有所不同的一组酶。

主要功能主要在于适应不同组织或不同细胞器在代谢上的不同需要。

10.研究新陈代谢的方法有哪些？

答：

①活体内与活体外实验

②同位素示踪法

③代谢途径阻断法

④利用遗传缺欠症研究代谢途径

11.电子传递链的抑制剂有哪些？

答：

一些物质可阻断电子的传递，称为电子传递链的抑制剂。

①鱼藤酮：

一种极毒的植物，可作杀虫剂，阻断电子从NADH向CoQ的传递，即抑制复合体I。

②抗霉素A：

从淡灰链霉菌分离出的抗生素，抑制电子从cytb到cytc1的传递，即抑制复合体Ⅲ。

③氰化物、CO和叠氮化物等。

能与cytaa3形成复合物，抑制细胞色素氧化酶的活力，阻断电子由cytaa3向O2的传递，抑制复合体Ⅳ。

12.氧化磷酸化的作用机制是什么？

（化学渗透学说主要内容是什么？

）

答：

①呼吸链中传氢体和电子传递体是定向排列的。

②传氢体可将H+泵出内膜。

③内膜外侧的H+不能自由返回内侧，造成H+离子浓度的跨膜梯度，使外侧的pH较内侧低1.4单位左右，形成电化学势。

④H+通过ATP酶上的特殊通道返回基质，ATP合成酶利用H+浓度梯度所释放的自由能，使得ADP与磷酸结合生成ATP。

13.氧化磷酸化的抑制剂有哪些？

（简答题不必展开作答）

答：

①呼吸链阻断剂：

呼吸链阻断剂可以降低或完全中断质子和电子的传递，使质子很难或不能转移到膜间隙，因而氧化磷酸化的速度也会降低。

②解偶联剂：

这类物质可将质子转移到线粒体基质，降低或消除内膜两侧的电化学势，呼吸链将质子转移到内膜外侧会更加容易，抑制ATP的合成。

③离子载体类抑制剂：

这类抑制剂可将一价阳离子从膜间隙转移到线粒体

基质，降低内膜两侧的电位差，使线粒体的耗氧量增加，而ATP生成量则下降。

④质子通道阻断剂：

这类抑制剂可阻断ATP合成酶的质子通道，质子不能

返回线粒体基质，呼吸链将质子转移到内膜外侧会面临更大的电化学势。

因此，耗氧量和ATP生成量同步下降。

寡霉素就是通过这一机制抑制氧化磷酸化的。

四、计算题

1.蛋白质的含氮量平均为16％

2.100克样品中蛋白质的含量（克%）=样品有机氮含量（克数）×6.25×100

3.DNA的平均含磷量为9~10％，RNA的平均含磷量为9.3％

4.NADH呼吸链形成2.5molATP，FADH2呼吸链形成1.5molATP。

（注意：

NADH呼吸链存在着穿梭途径的差别，甘油-3-磷酸穿梭是NADH将还原当量传递给FAD形成FADH2，生成的是1.5molATP，常出现于肌肉和脑中；苹果酸-天冬氨酸穿梭生成的是2.5molATP，常出现于肝、肾和心脏）

5.EMP中的能量变化：

6.TCA中的能量变化：

TCA总结：

7.脂肪酸β-氧化过程中的能量转变举例：

五、补充知识点

1.根据功能分类，蛋白质可分为酶、调节蛋白、贮存蛋白、转运蛋白、运动

蛋白、防御蛋白和毒蛋白、受体蛋白、支架蛋白、结构蛋白、异常蛋白。

2.由果糖-1，6-二磷酸转变为果糖-6-磷酸需借助果糖二磷酸酯酶催化水解，脱去一磷酸生成果糖-6-磷酸。

3.葡糖-6-磷酸转变为葡萄糖由葡萄糖-6-磷酸酯酶催化，水解生成葡萄糖。

、

4.糖类的贮存主要为糖原和脂肪。

5.哺乳动物嘧啶的分解主要在肝脏中进行，包括脱氨基作用、氧化、还原、水

解和脱羧基作用等。

胞嘧啶脱氨基转变为尿嘧啶，再被还原为二氢尿嘧啶，然后水解开环生成β-脲基丙酸。

后者脱羧、脱氨转变为β-丙氨酸。

胸腺嘧啶被还原为二氢胸腺嘧啶，再水解生成β-脲基异丁酸，然后生成β-氨基异丁酸。

β-氨基异丁酸将氨基转到α-酮戊二酸，生成的甲基丙二酰-半醛进一步转变为琥珀酰-CoA进入三羧循环分解。

6.利用核糖、某些氨基酸、CO2和NH3等简单物质合成核苷酸，称从头合成途径。

利用体内游离的碱基或核苷合成核苷酸，称补救途径。

7.嘧啶环上的原子来自简单的前体化合物CO2、NH3和天冬氨酸。