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《生物化学》复习资料

生化重点

1．蛋白质的元素组成：

C、H、O、N、S

蛋白质的平均含氮量为16%

2．组成蛋白质的基本单位：

氨基酸

20种基本氨基酸：

缬氨酸（Val）、异亮氨酸（Ile）、亮氨酸（Leu）、苯丙氨酸（Phe）、蛋氨酸（Met）、

色氨酸（Try）、苏氨酸（Thr）、赖氨酸（Lys）（借一两本淡色书来）

谷氨酸（Glu）、谷氨酰胺（Gln）、组氨酸（His）、半胱氨酸（Cys）、天冬酰胺（Asn）、

天冬氨酸（Asp）（估租半天）

精氨酸（Arg）、丝氨酸（Ser）、脯氨酸（Pro）、甘氨酸（Gly）丙氨酸（Ala）、酪氨酸（Tyr）（精细铺干冰咯）

除甘氨酸外，都是L-α-氨基酸

3．蛋白质中氨基酸的连接方式：

肽键、肽谷胱甘肽有游离的SH基，才有保护作用

4．蛋白质的分子结构：

一级结构：

多肽链中氨基酸的排列顺序。

主要化学键：

肽键

二级结构：

蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。

主要化学键：

氢键

（1）二级结构形成的结构基础：

肽单元（肽平面、酰胺平面）定义：

肽键与周围原子相连处于一个平面上

（2）二级结构的种类：

α-螺旋、β-折叠片、β-转角、无规卷曲

α-螺旋特点：

①沿一个中心轴螺旋上升，主要是右手螺旋

②每螺旋一圈需要3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm

③第一个肽平面上氮上的H和第四个肽平面上碳上的O形成氢键，稳定α-螺旋结构

④侧面基团R都位于螺旋外侧

β-折叠片特点：

①有两条或两条以上的多肽键并列相排，方向可以相同，也可以相反

②从侧面观察，形成锯齿状

③相并排的肽平面形成氢键，以稳定β-折叠结构

④侧面基团R位于结构外侧

β-转角特点：

①第一个残基的C=O与第四个残基的N—H氢键结合，形成一个紧密的环，使β-转角成为比较稳定的结构

②允许蛋白质倒转肽链方向

三级结构：

整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。

即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。

主要化学键：

疏水键、离子键、氢键和范德华力等

（1）三级结构的结构特点：

①纤维状蛋白质通常只含一种二级结构,而球蛋白通常含有多种二级结构

②球状蛋白质具有明显的折叠层次（一级结构→二级结构→超二级结构→结构域三级结构或亚基→四级结构）

③球蛋白是紧密的球状或椭球状实体

④疏水残基埋藏于球体内，亲水残基暴露于球体外

⑤表面有一空穴（裂沟,凹槽或口袋），这个空穴能结合配体,是蛋白质的活性部位

⑥由二级结构向三级结构转变的主要动力是疏水作用

（2）三级结构是蛋白质具有生物学活性的最基本结构

四级结构：

蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。

主要化学键：

亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是二硫键、氢键和离子键

（1）四级结构的结构特点：

①由2个至多个三级结构的亚基缔合形成四级结构的蛋白质，有单体蛋白，寡聚蛋白和多聚蛋白

②四级结构的蛋白质按亚基的类型分为同多聚蛋白和杂多聚蛋白

③亚基聚合的主要动力是疏水作用，其他动力有二硫键、氢键和离子键等

（2）亚基：

有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基

不是所有蛋白质都具有一、二、三、四级结构

5．蛋白质结构与功能的关系

变（别）构效应：

别构部位与配体的结合可影响其他亚基，使这些亚基构象改变，增强或减弱对底物的结合

6．蛋白质的理化性质

（1）蛋白质的两性电离

等电点：

当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。

等电点的应用：

等电聚焦电泳，通过蛋白质等电点的差异而分离蛋白质的电泳方法。

（2）稳定蛋白质胶体的因素：

蛋白质表面的电荷、水化膜

（3）蛋白质的变性、沉淀和凝固

蛋白质变性：

由于受到某些外力的作用,导致蛋白质三维结构（构象）的破坏,原有活性丧失的现象。

蛋白质沉淀：

在一定条件下，蛋白质疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。

变性的蛋白质其分子量不变

蛋白质沉淀的最佳条件：

等电点,加盐,低温

7．S-S断裂的方法：

加过甲酸

8．酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质

核酶：

具有催化功能的RNA分子

9．酶的分子组成：

从化学组成来看酶可分为单纯蛋白质和缀合蛋白质两类。

缀合蛋白质含有脱辅酶或辅因子。

全酶：

脱辅酶与辅因子结合后所形成的复合物称为全酶

酶的特异性由酶的蛋白质部分决定

10．酶的活性中心：

指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。

11．酶促反应的特点及诱导契合假说

（1）酶促反应的特点：

高效性，专一性，可调节性

（2）诱导契合假说：

酶与底物相互接近时，其结构相互诱导，相互变形和相互适应,进而相互结合，这一过程称为酶-底物结合的诱导契合假说

12．酶促反应的动力学（影响酶促反应速度的因素）

Vmas·[S]

┈┈┈┈

Km+[S]

（1）底物浓度

米氏方程式：

v=

米氏常数（意义）：

a）Km是酶的特征性常数之一；

b）Km可近似表示酶对底物的亲和力；

c）同一酶对于不同底物有不同的Km值。

（2）酶浓度

（3）温度

（4）酸碱度（pH）

（5）抑制剂的影响

不可逆抑制：

有机磷农药

可逆性抑制：

竞争性抑制的作用、非竞争性抑制、反竞争性抑制作用

①竞争性抑制：

抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶-底物复合物的形成，使酶的活性降低。

特点：

A．抑制剂与底物结构类似，竞争酶的活性中心；

B．抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及底物浓度

C．动力学特点：

Vmax不变，表观Km增大。

举例：

A．丙二酸与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶

B．磺胺类药物的抑菌机制：

与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶

②非竞争性抑制特点：

A．抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，底物与抑制剂之间无竞争关系；

B．抑制程度取决于抑制剂的浓度；

C．动力学特点：

Vmax降低，表观Km不变。

③反竞争性抑制特点：

A．.抑制剂只与酶－底物复合物结合；

B．抑制程度取决与抑制剂的浓度及底物的浓度；

C．动力学特点：

Vmax降低，表观Km降低。

（6）激活剂的影响

13．酶原与酶原的激活

（1）酶原：

有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。

（2）酶原的激活：

在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。

在特定条件下

┈┈┈┈┈→

酶原激活的机理：

酶原一个或几个特定的肽键断裂，水解掉一个或几个短肽→分子构象发生改变

→形成或暴露出酶的活性中心

酶原激活的生理意义：

避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。

有的酶原可以视为酶的储存形式。

在需要时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催化作用。

14．同工酶

同工酶：

指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。

举例：

乳酸脱氢酶（LDH1～LDH5）

生理及临床意义：

在代谢调节上起着重要的作用；用于解释发育过程中阶段特有的代谢特征；同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断；同工酶可以作为遗传标志，用于遗传分析研究。

15．酶催化作用的特点：

（1）酶反应分二类：

电子转移、基团转移

（2）催化作用是以功能基团和辅酶为媒介

（3）酶催化的pH值范围小

（4）活性部位比底物稍大

（5）其它有利于催化的条件

（6）高效性，专一性，可调节性

16．水溶性维生素：

维生素B1、维生素B2、维生素PP、泛酸、维生素B6、生物素、叶酸、维生素B12、硫辛酸、维生素C

脂溶性维生素：

维生素A、维生素D、维生素E、维生素K

17．核酸的化学组成（元素→碱基+戊糖→核苷+磷酸→核苷酸→核酸）

元素组成：

C、H、O、N、P

碱基：

嘌呤碱：

腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G），嘧啶碱：

胞嘧啶（C）、胸腺嘧啶（T）、尿嘧啶（U）

戊糖：

核糖、脱氧核糖

核苷：

核苷：

AR,GR,UR,CR，脱氧核苷：

dAR,dGR,dTR,dCR

核苷酸（一磷酸核苷酸）（核苷酸：

AMP,GMP,UMP,CMP脱氧核苷酸：

dAMP,dGMP,dTMP,dCMP）

二磷酸核苷酸、三磷酸核苷酸

核苷酸具有紫外吸收——含共轭双键

18．DNA与RNA的组成的异同点

戊糖：

DNA：

脱氧核糖；RNA：

核糖

碱基：

A、G、C为DNA与RNA共有，T为DNA特有，U为RNA特有

核苷：

DNA：

dAR,dGR,dTR,dCR；RNA：

AR,GR,UR,CR

核苷酸：

DNA：

dAMP,dGMP,dTMP,dCMP；RNA：

AMP,GMP,UMP,CMP

19．核酸的一级结构（核酸中核苷酸的排列顺序）

核酸的连接方式：

3′，5′-磷酸二酯键

20．DNA的二级结构要点：

（1）DNA分子由两条相互平行但走向相反的脱氧多核苷酸链组成，两链以脱氧核糖-磷酸为骨架，以右手螺旋方式绕同一公共轴盘旋。

螺旋直径为2nm，形成大沟及小沟相间。

（2）碱基垂直螺旋轴居双螺旋内側，与对側碱基形成氢键配对

（3）相邻碱基平面距离0.34nm，螺旋一圈螺距3.4nm，一圈10对碱基

（4）氢键维持双链横向稳定性，碱基堆积力维持双链纵向稳定性

21．mRNA结构特点：

（1）大多数真核mRNA的5′末端均在转录后加上一个7-甲基鸟苷，同时第一个核苷酸的C′2也是甲基化，形成帽子结构

（2）大多数真核mRNA的3′末端有一个多聚腺苷酸结构，称为多聚A尾

功能：

把DNA所携带的遗传信息，按碱基互补配对原则，抄录并传送至核糖体，用以决定其合成蛋白质的氨基酸排列顺序。

22．tRNA结构特点：

二级结构为三叶草形，三级结构为倒L型

功能：

活化、搬运氨基酸到核糖体，参与蛋白质的翻译。

23．rRNA的功能：

参与组成核蛋白体，作为蛋白质生物合成的场所。

第14章核酸的物理化学性质

1．核酸的变性：

指核酸双螺旋区的氢键断裂，变成单链，并不涉及共价键的断裂

核酸的复性：

变性DNA在适当条件下，两条彼此分开的链重新缔合成为双螺旋结构，称为复性

核酸变性和复性的关键：

氢键断开和恢复

2.．分子杂交：

不同来源的核酸变性后，混在一起进行复性，只要各核酸单链有一定数量的碱基彼此互补（不用全部碱基互补），彼此之间就可形成局部双链，即所谓的杂化双链，这个过程称为分子杂交。

类型：

Southern印迹法（核酸杂交技术），Nouthern印迹法（核酸杂交技术），Western印迹法（蛋白质杂交技术）

3．Tm：

DNA变性过程中，紫外光吸收值达到最大值的50％时的温度称为DNA的解链温度（Tm）。

在Tm时，核酸分子内50％的双链结构被解开。

Tm值与DNA的分子大小和碱基中的G+C含量有关。

G+C含量高，Tm值大

4．RNA易被碱水解，其产物是：

核苷酸

5．核酸的紫外吸收峰在260nm附近，可用于测定核酸。

根据A260/A280的比值可判断核酸纯度。

6．天然DNA的ε（P）为～6600，RNA为7700～7800，发生变性和降解时，ε（P）值会升高，以此可鉴别核酸制剂的质量。

单链多核苷酸的ε（P）值比双螺旋结构多核苷酸的ε（P）值要高，所以核酸发生变性时，ε（P）值升高约25%，此现象称为增色效应。

复性后ε（P）值又降低，这现象称为减色效应。

7．用加热的方法使核酸变性叫做热变性。

变性DNA在缓慢冷却时，可以复性，此过程称为退火。

用不同来源DNA进行退火，得到杂交分子。

第15章核酸的研究方法

1．核酸含量的测定方法：

定糖法、定磷法、紫外分光光度法

2．聚合酶链反应（PCR）：

是体外酶促合成特异DNA片段的一种方法。

典型的PCR由

（1）高温变性模板；

（2）引物与模板退火；（3）引物沿模板延伸三步反应组成一个循环，通过多次循环反应，使目的DNA得以迅速扩增。

原理：

变性→退火→延伸的循环

应用：

（1）遗传病和某些疑难病的诊断以及孕妇的产前检查

（2）病原体的检测（3）法医和刑侦鉴定（4）癌细胞的检查（5）基因探针的制备（6）基因组测序、染色体巡视（7）cDNA库的构建（8）基因突变的分析和定位诱变（9）DNA重组（10）基因的分离和克隆

第19章代谢总论

1．两用代谢途径：

分解代谢和合成代谢可以共同利用的代谢环节称为两用代谢途径

2．NAD+：

尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸，维生素PP，递氢作用，有高能磷酸键

NADP+：

尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸，维生素PP，递氢作用，有高能磷酸键

FAD：

黄素腺嘌呤二核苷酸，维生素B2（核黄素），递氢作用，有高能磷酸键

FMN：

黄素腺嘌呤单核苷酸，维生素B2（核黄素），递氢作用

第20章生物能学

1．直接能源：

ATP

2．磷酸肌酸、磷酸精氨酸：

起贮存能源的作用

3．高能化合物：

3-磷酸甘油醛，磷酸烯醇式丙酮酸，琥珀酰-CoA

4．能荷：

是细胞中高能磷酸状态的一种数量上的衡量，能荷大小可以说明生物体中ATP-ADP-AMP系统的能量状态。

[ATP]+1/2[ADP]

┈┈┈┈┈┈┈┈

[ATP]+[ADP]+[AMP]

能荷=

意义：

能荷是细胞所处能量状态的一个指标

第22章糖酵解

1．糖酵解：

糖原或葡萄糖分子分解至生成丙酮酸的阶段，是体内糖代谢最主要途径。

场所：

在细胞质中进行

2．过程：

P67

3．耗能反应：

葡萄糖→葡萄糖-6-磷酸，果糖-6-磷酸→果糖-1，6-二磷酸

产能反应：

1，3-二磷酸甘油酸→3-磷酸甘油酸，磷酸烯醇式丙酮酸→烯醇式丙酮酸

4．三个限速酶：

己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1，丙酮酸激酶

第23章柠檬酸循环

1．糖的氧化三阶段：

（1）葡萄糖或糖原氧化分解成丙酮酸（即糖酵解，胞液中进行）

（2）丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA（线粒体中进行）

（3）乙酰CoA进入TCA循环（线粒体中进行）

2．丙酮酸脱氢酶复合体五种辅助因子：

CoA（泛酸）、NAD+（维生素PP）、硫胺素焦磷酸（TPP）（维生素B1）、

硫辛酰胺、FAD（维生素B2）

3．三羧酸循环的过程P98

脱氢反应：

异柠檬酸→α-酮戊二酸，α-酮戊二酸→琥珀酰-CoA，琥珀酸→延胡索酸，苹果酸→草酰乙酸

受氢体：

NAD+、NAD+、FAD、NAD+

脱羧反应：

异柠檬酸→α-酮戊二酸，α-酮戊二酸→琥珀酰-CoA

底物水平磷酸化反应：

琥珀酰-CoA→琥珀酸

每一步的产能情况：

异柠檬酸→α-酮戊二酸：

2.5个ATP，α-酮戊二酸→琥珀酰-CoA：

2.5个ATP，

珀酸→延胡索酸：

1.5个ATP，苹果酸→草酰乙酸：

2.5个ATP，

琥珀酰-CoA→琥珀酸：

1个ATP

限速酶：

柠檬酸合酶，异柠檬酸脱氢酶，α-酮戊二酸脱氢酶系

4．1分子乙酰CoA彻底氧化：

10ATP、2CO2、4H2O

5．丙二酸抑制TCA的机理：

丙二酸是琥珀酸的竞争性抑制剂，与琥珀酸竞争结合琥珀酸脱氢酶，从而抑制琥珀酸脱氢酶催化琥珀酸生成延胡索酸。

6．乙酰-CoA、丙酮酸参与的代谢途径

葡萄糖

↓

丙酮酸脂肪酸氨基酸

↓↓β-氧化↓

乙酰-CoA

↓↓↓↓肝

TCA胆固醇脂肪酸酮体

第24章生物氧化——电子传递和氧化磷酸化作用

1．两条呼吸链的组分：

NADH氧化呼吸链：

NADH-Q还原酶（复合体I），细胞色素还原酶（复合体Ⅲ），细胞色素氧化酶（复合体Ⅳ）

琥珀酸氧化呼吸链：

琥珀酸-Q还原酶（复合体Ⅱ），细胞色素还原酶（复合体Ⅲ），细胞色素氧化酶（复合体Ⅳ）

琥珀酸

↓

FAD

（Fe-S）

↓

排列：

琥珀酸氧化呼吸链

NADH氧化FMN、FAD、Q是递氢体

呼吸链

FMN

（Fe-S）

Fe-S、b、c1、c、aa3是递电子体

NADH→→Q→b→c1→c→aa3→Q2

2．电子传递抑制剂的作用位点：

NADH→NADH-Q还原酶—‖→QH2—‖→细胞色素c1→细胞色素c→细胞色素氧化酶—‖→Q2

鱼藤酮安密妥抗霉素ACN—、N3—、CO

3．氧化磷酸化的偶联部位：

第1个部位是由复合体Ⅰ将NADH上的电子传递给CoQ的过程，第2个部位是由复合体Ⅲ执行的，将电子由CoQ传递给细胞色素c的过程，第3个部位是复合体Ⅳ执行的，将电子从细胞色素c传递给氧的过程

4．氧化磷酸化的作用机制：

化学渗透学说（电子传递释放的自由能和ATP的合成是与一种跨线粒体内膜的质子梯度相偶联的。

即电子传递释放的自由能驱动H+从线粒体基质跨过内膜进入膜间隙，从而形成跨线粒体内膜的H+电化学梯度，这个梯度的电化学电势驱动ATP的合成）

5．2、4-二硝基苯酚的作用原理：

DNP在pH=7的环境中以解离形式存在，是脂不溶的，不能过膜。

在酸性环境中接受H+,成为不解离形式，是脂溶性的，很容易过膜，同时将H+带入膜内，起消除质子浓度梯度的作用。

亦称质子载体。

寡霉素的作用机理：

可阻止质子从Fo质子通道回流，抑制ATP生成

产热素的作用机理：

是存在于某些生物细胞线粒体内膜上的蛋白质，为天然解偶联剂。

它们能形成质子通道，让膜外的H+通过通道返回膜内，消除跨膜质子浓度梯度。

6．胞液中的NADH的穿梭方式：

甘油-3-磷酸穿梭途径，苹果酸-天冬氨酸穿梭途径

产物：

甘油-3-磷酸穿梭途径：

二羟丙酮磷酸，H2O，ATP；苹果酸-天冬氨酸穿梭途径：

草酰乙酸，H2O，ATP

7．磷氧比（P/Ｏ）：

当一对电子经呼吸链传给O2的过程中,每消耗1mol原子氧ADP磷酸化摄取无机磷酸的摩尔数,即合成的ATP的摩尔数,称为P/O比。

用于确认氧化磷酸化的耦联部位。

底物水平磷酸化（仅有的三个反应）：

1，3-二磷酸甘油酸→3-磷酸甘油酸，磷酸烯醇式丙酮酸→烯醇式丙酮酸，

琥珀酰-CoA→琥珀酸

第25章戊糖磷酸途径和糖的其他代谢途径

1．磷酸戊糖途径代谢中间物：

磷酸戊糖，NADPH+H+及CO2

关键酶：

6-磷酸葡萄糖脱氢酶

生理意义：

是细胞产生还原力（NADPH）的主要途径。

1）作为供氢体，参与体内多种生物合成反应，例如脂肪酸、胆固醇和类固醇激素的生物合成。

2）NADPH+H+是谷胱甘肽还原酶的辅酶，对维持细胞中尤其是红细胞中的还原型谷胱甘肽（GSH）的正常含量，有很重要的作用。

还原型谷胱甘肽能使红细胞免遭外源性和内源性氧化剂的损害。

（防止蛋白质巯基被氧化、脂质过氧化、血红蛋白高价铁）

缺乏6-磷酸葡萄糖脱氢酶的人，因NADPH+H+缺乏，GSH含量过低，红细胞易于破坏而发生溶血性贫血。

3）NADPH+H+参与肝脏生物转化反应，肝细胞内质网含有以NADPH+H+为供氢体的加单氧酶体系，参与激素、药物、毒物的生物转化过程。

2．糖异生：

非糖物质（如丙酮酸、乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖的过程。

原料：

乳酸、丙酮酸、丙酸、甘油、氨基酸等

可逆反应：

葡萄糖-6-磷酸→果糖-6-磷酸。

果糖-6-磷酸→甘油醛-3-磷酸，甘油醛-3-磷酸→1，3-二磷酸甘油酸，3-磷酸甘油酸→2-磷酸甘油酸，2-磷酸甘油酸→磷酸烯醇式丙酮酸，烯醇式丙酮酸→丙酮酸，丙酮酸→乳酸

不可逆反应：

①由己糖激酶催化的葡萄糖和ATP形成葡萄糖-6-磷酸和ADP②由磷酸果糖激酶催化的果糖-6-磷酸和ATP形成果糖-1，6-二磷酸和ADP③由丙酮酸激酶催化的磷酸烯醇式丙酮酸和ADP形成丙酮酸和ATP的反应

第26章糖原的分解和生物合成

1．糖原分解的基本过程：

（1）糖原磷酸解为葡萄糖-1-磷酸

（2）脱支酶的作用

（3）葡萄糖-1-磷酸转变成葡萄糖-6-磷酸

关键酶：

糖原磷酸化酶

糖原合成的基本过程：

（1）葡萄糖磷酸化生成葡萄糖-6-磷酸

（2）葡萄糖-6-磷酸转变为葡萄糖-1-磷酸

（3）尿苷二磷酸葡萄糖的生成（4）糖链延长（5）分支酶催化糖原不断形成新分支链

关键酶：

糖原合酶

2．肌糖原为何不能补充血糖？

肌糖原分解的前三步反应与肝糖原分解过程相同，但是生成葡萄糖-6-磷酸之后，由于肌肉组织中不存在葡萄糖-6-磷酸酶，所以生成的葡萄糖-6-磷酸不能转变成葡萄糖释放入血，提供血糖，而只能进入酵解途径进一步代谢。

3．磷酸化修饰对两种关键酶活性的影响：

糖原磷酸化酶磷酸化后活性升高，糖原合酶磷酸化后活性降低

第28章脂肪酸的分解代谢

1．脂肪酸彻底氧化的历程：

（1）脂肪酸活化为脂酰-CoA（胞液）

（2）脂酰-CoA由线粒体膜外至膜内的转运（线粒体）（3）脂酰-CoA的β-氧化（线粒体）（4）乙酰-CoA的氧化

2．β-氧化的4个步骤：

（1）脂酰-CoA→反式-△2-烯酰-CoA

脱氢部位：

脂酰-CoA的羧基邻位（β-位）；受氢体：

FAD；酶：

脂酰-CoA脱氢酶

（2）-△2-烯酰-CoA→3-羟脂酰-CoA

酶：

烯酰-CoA水合酶

（3）L-3-羟脂酰-CoA→3-酮脂酰-CoA

脱氢部位：

L-3-羟脂酰-CoA；受氢体：

NAD+；酶：

L-3-羟脂酰-CoA脱氢酶

（4）3-酮脂酰-CoA→乙酰-CoA+脂酰-CoA

酶：

β-酮硫解酶

3．α-氧化：

脂肪酸在一些酶的催化下，其α-C原子发生氧化，结果生成一分子CO2和较原来少一个碳原子的脂肪酸，这种氧化作用称为α-氧化。

ω-氧化：

脂肪酸在酶催化下，其ω碳（末端甲基C）原子发生氧化，先生成ω-羟脂酸，继而氧化成α,ω-二羧酸的反应过程，称为ω-氧化。

4．酮体：

乙酰乙酸，D-β-羟丁酸和丙酮统称为酮体

种类：

乙酰乙酸，D-β-羟丁酸，丙酮

代谢场所：

肝内生成，肝外利用

意义：

（1）肝脏向肝外组织提供可利用的能源（分子小，溶于水，可透过血脑屏障及毛细血管）

（2）长期饥饿或糖供应不足时,脂肪动员加强,脂肪酸转化成酮体,以代替葡萄糖而成为脑或肌肉的主要能源物质

（3）某些生理或病理情况下,如长期禁食或糖尿病时,导致酮血症、酮尿症、代谢性酸中毒

长期饥饿或重症糖尿病时，酮体的生成超过肝外利用酮体的能力而引起血中酮体升高叫酮血症;由于β-羟丁酸和乙酰乙酸增多导致的酸中毒叫酮症酸中毒。

超过5mg/dL时，酮体随尿排出，称酮尿症。

5．磷脂、鞘脂均为双亲分子、膜组分

6．胆固醇可转化为雄激素（睾酮），胆汁酸，雌二醇，肾上腺皮质激素（皮质酮），雌激素（孕酮），醛固酮，

维生素D3，胆固醇脂

第29章脂类的生物合成

1．必需脂肪酸：

指人体不能合成，必需由食物提供的脂肪酸

种类：

亚油酸，亚麻酸

2．脂肪的生物合成

α-磷酸甘油

活化甘油三酯的合成

脂肪酸的合成─→脂酰-CoA

3．脂肪酸的生物合成：

（1）乙酰辅酶A的转运（三羧酸转运体系，用柠檬酸作为载体，把乙酰辅酶A从线粒体转运到胞液）

（2）乙酰辅酶A活化为丙二酸单酰辅酶A

（3）碳链的延长：

缩合/加氢/脱水/加氢，合成方向（甲基端→羧基端）

乙酰CoA——C的唯一来源

供氢体是NADPH

乙酰CoA羧化酶——限速酶，脂肪酸合成酶：

多酶复合体或多功能酶

细胞定位:

胞液

载体：

ACP

4．α-磷酸甘油的来源：

糖酵解，甘油的激活

5．胆固醇的生物合成：

（1）甲羟戊酸的合成

（2）异戊二烯的合成

（3）鲨烯的生成——30C

（4）胆固醇的生成——27C

合成部位：

细胞溶胶和内质网

关键酶：

HMG-CoA还原酶

6．血浆脂蛋白的组成特点与生物学功能

CM（乳糜微粒）：

小肠粘膜细胞合成，运输外源性甘油三酯及胆固醇酯

VLDL（极低密度脂蛋白）：

肝、小肠粘膜细胞合成，运输内源性甘