溶液pH与氨基酸或蛋白质的带电状况的关系，实际上可用图3-3曲线来表示。
例如，酪蛋白等电点pI为4.6，则在中性溶液pH＝7时，酪蛋白分子带负电荷。
图3-3蛋白质和氨基酸
分子所带电荷与pH的关系
（pI等电点）
（二）两性性质和等电点的应用
由于溶液的pH值改变对蛋白质分子的带电状况有直接影响，从而对蛋白质的其他性质，如变性、胶体性等性质有直接影响。
在等电点时，蛋白质净电荷为零，与水的吸引力小；而且因分子内各部分之间电斥力最弱，分子能更趋紧凑，与水的接触面小，所以水化作用弱，因此溶解度、溶胀能力、粘度都降到最低点。
在等电点时，蛋白质可能会沉淀下来，这叫等电沉淀。
例如，牛奶中加酸立刻会看到絮状沉淀。
（学生问题）为了提高蛋白质的水化作用和溶解度，要偏离其等电点。
食品蛋白质的等电点大都在pH4～7范围内，即呈弱酸性。
所以，烹饪中一般采用加碱方法而不是加酸方法来改善食品的水化状况，如碱发干货就是一个例子。
因为此时加碱更能远离蛋白质的等电点，使其带电荷更多，有利于水化作用。
三、蛋白质的变性及应用☆教材p44-48
（一）蛋白质变性的概念
蛋白质变性是食品加工中最重要和最常见的一种变化。
蛋白质变性是指维持天然蛋白质空间构象的各种次级键受一些因素影响而发生变化，从而原有的空间结构失去，引起蛋白质的理化性质发生改变和丧失原有生物功能的现象（见图3-4）。
图3-4蛋白质变性和复性时分子结构变化示意图
（粗黑线表示原蛋白分子内部的肽链段，一般疏水性强）
（二）蛋白质变性的结果和意义
生物活性的丧失是蛋白质变性的主要结果，如酶催化或抗体免疫活性、肌肉收缩能力丧失。
由于变性蛋白分子结构伸展松散，变性蛋白更易发生化学反应，如易被蛋白水解酶分解。
所以只有通过蛋白质变性，才能消除食品蛋白质原有的生物特征，如抗原性、酶活性或毒性，蛋白质才能被人体消化吸收，保证安全无害。
例如，大豆、花生、菜豆、蚕豆等的种子存在着蛋白酶抑制剂，能抑制人体内的蛋白质水解酶，当加热烘烤或烹煮，它们会变性失去活性。
（意义）烹饪加工中，发生的沉淀、胶凝、凝集和凝固、膨胀性减小、食品热缩等现象，都与蛋白质变性有关。
蛋白质变性也对防止某些烹饪原料的色泽、质地、气味变化有益。
例如，加热蛋清形成一个整块。
因为蛋清蛋白含有较多的半胱氨酸，加热后蛋白质变性，彼此接触的机会增大，发生氧化反应形成结实的二硫键-S-S-，使蛋白质凝集更结实，成为不可逆转的变化。
例如，肉在烹调时，其制熟的程度可根据其肌红蛋白变性时颜色的变化来判断，还可通过其胶元蛋白变性热缩的程度来判断。
所以，烹饪中，蛋白质变性有十分广泛的应用。
高蛋白质烹饪原料的加热制熟的程度主要就是依据其蛋白质变性的程度来判断。
（三）影响蛋白质变性的因素
1．物理因素与变性
（1）温度和热变性
温度是影响蛋白质变性的最重要因素，加热、冷冻都可使蛋白质变性，尤其热处理是最常用的烹饪加工手段。
各种蛋白质都有它的变性温度（见教材表3-5）。
一般在45℃以上就明显可见蛋白质变化了，55～70℃已完全变性，很难有蛋白质在100℃不变性的。
热变性速度取决于温度。
对许多反应而言，温度每增加10℃，反应速度约增加2倍，，即温度系数Q10=2，而蛋白质的热变性的Q10往往超过100，甚至达到600倍。
例如，100℃常压加热与120℃高压锅加热，其温度相差20℃，但蛋白质变性速度可以相差几十到上百倍。
可见，要通过控制加热温度和时间来准确控制变性速度和变性程度，使食品正好达到所期望的状态是很难的，这正是烹饪中控制火候问题的关键。
热变性的机制：
在加热的情况下，肽键产生强烈的热振荡，而使原来维持蛋白质空间结构的那些次级键特别是氢键迅速断裂，立刻引起天然构象解体而变性。
蛋白质对热变性的敏感性取决于多种因素，如蛋白质变性温度与蛋白质自身性质、蛋白质浓度、水分、pH、离子种类和离子强度等有关。
已经发现蛋白质的疏水性愈强，分子的柔性愈小，变性温度就愈高。
蛋白质分子中含半胱氨酸愈多，其变性和热凝固温度愈低。
例如牛奶酪蛋白和豆浆球蛋白含半胱氨酸少，热变性温度高，且不容易热凝固。
水能促进蛋白质的热变性。
表3-6提供了几种与食品相关的蛋白质在不同水分含量时的变性温度。
表3-6一些食品蛋白质在不同水分含量（%）时的变性温度（℃）
蛋白质
水分
含量
变性温度
蛋白质
水分
含量
变性
温度
蛋白质
水分
含量
变性
温度
肌红
蛋白
2.3
9.5
15.6
20.6
35.2
122
89
82
79
75
卵清
蛋白
0
6
18
25
50
160～170
145
80～90
74～80
56
大豆
蛋白
10
20
30
40
50
115
109
102
97
89
蛋白质在冷冻条件下也会变性。
如鱼蛋白经冻藏后，肌球蛋白变性，然后与肌蛋白反应，持水性降低。
（2）机械作用力
由振动、捏合、打擦产生的机械运动会破坏蛋白质分子的结构，从而使蛋白质变性。
这些变性是由运动作用力产生的，故称运动变性。
因蛋白质分子具柔性及可压缩性，高静压（100～1200MPa）能使蛋白质空间结构改变导致变性，这叫高压变性。
例如，在“打”蛋糕时，就是通过强烈快速的搅拌，使鸡蛋蛋白质分子受到切向力作用，由复杂的空间结构变成伸展多肽链，多肽链在继续搅拌下以多种次级键交联，形成球状小液滴，由于大量空气的冲入，使蛋清体积大大增加。
（3）辐射*
如果紫外线、X射线等射线的辐射能量足够高，就能改变蛋白质的构象而导致蛋白质变性。
2．化学因素与变性
强酸强碱将使蛋白质发生变性，而且变性一般是不可逆的。
表面活性剂，如十二烷基硫酸钠（SDS），是强有力的变性剂。
常见的肥皂能清洁、杀菌也与表面活性剂的这个特性有关。
有机试剂如乙醚、乙醇、尿素、丙酮、苯等也使蛋白质变性，过渡金属如Pb、Hg、Cr、Ag等能使蛋白质强烈地变性。
不过，这些性质在烹饪加工中的应用很少。
四、蛋白质的胶体性及应用☆教材p48-58
（一）蛋白质的胶体性概述
1．蛋白质胶体的形成
蛋白质胶体的形成实质上就是蛋白质与水相互作用。
在有水的环境中，蛋白质分子与水通过氢键，相互吸引，蛋白质表面被一层水分子紧紧包围，这种作用叫水化作用，这层水分子叫水化层（即单分子结合水）。
蛋白质水化作用的直接结果是使蛋白质成为亲水胶体：
溶胶或凝胶。
（1）蛋白质溶液（溶胶）
蛋白质以单个分子分散到水中形成溶液，因蛋白质分子是高分子化合物，分子直径大（大约在0.1～0.01μm之间），具胶体性质，故叫蛋白质胶体溶液，或溶胶。
此时，水是分散介质，所以溶胶具流动性。
例如蛋清是可溶蛋白与水形成的胶体溶液。
（2）蛋白质凝胶
蛋白质间如果吸引力大，即使水化后，蛋白质分子之间仍不能分开，只是水分子分散到蛋白质分子间或分子内，这也形成一种胶体分散体系，叫凝胶。
此时，水是分散质，蛋白质是分散介质，因此没有流动性，或流动性小。
例如，面团是面粉蛋白质在水中吸水后形成的凝胶。
2．蛋白质胶体的性质
蛋白质胶体所具的两性亲水这个基本性质，是蛋白质胶体不同于其它胶体而具有稳定性的根本原因。
蛋白质胶体还有许多其它性质，许多食品功能和烹饪中变化都是蛋白质胶体性的不同变化，都是蛋白质与水不同相互作用的体现。
这些变化可归纳为图3-5情形。
（二）蛋白质溶液的性质及应用
蛋白质胶体溶液是许多液体食品的主要构成部分，如炖汤、生肉汁、生蛋清等。
这些液态食品的主要功能特性和变化都与蛋白质溶液的胶体性质有关。
概括地说，它们的发生的溶解、沉淀、胶凝等现象和具有流动、高粘性、低渗透压和透析等性质都是蛋白质溶胶性质的具体表现。
1．溶解和沉淀
（1）概述
蛋白质在水中分散形成高分子溶液或溶胶的过程叫溶解。
溶解的关键在于蛋白质分子彼此能完全分离。
由图3-5可看到，蛋白质的溶解经过①②④步骤。
根据溶解性能，蛋白质分为可溶蛋白和不溶蛋白。
清蛋白类是最易溶于水的蛋白质，球蛋白是有条件地溶于水中，其它蛋白质几乎为不溶蛋白。
蛋白质溶液中因为蛋白质分子高度水化，形成了水化层，同时蛋白质酸碱基团的离解使蛋白质分子带上电荷，增大了蛋白质分子间的静电排斥力，因此蛋白质溶液具有稳定性。
不过，在一些条件改变时，蛋白质溶液失去稳定性，会发生沉淀、胶凝等变化（参考图3-6、图3-7）。
蛋白质沉淀是指溶液中蛋白质重新聚集成大颗粒，从水中分离沉下的一种液固分离过程。
沉淀物一般是松散可分离开的，如图3-5中的⑥步骤的产物，沉淀中有很少的水，可形成流质泥浆状，
例如，酸奶可看成这种产物；有时沉淀物可能凝集或凝固，沉淀物是一个粘结的整块，其间还可能包含水，如图⑦步骤的产物。
例如，豆腐和熟蛋清是⑦步骤的产物。
从食品的口感来说，可溶蛋白才是容易吞咽的良好状态。
因此，在烹饪中维持蛋白质的水溶性对其食用有重大影响。
如果经加热或其他处理后蛋白质的水溶性降低，则其胶凝性、乳化性、发泡性等其他许多功能性质也会下降。
（2）蛋白质沉淀和溶解的影响因素*
蛋白质沉淀和溶解主要是蛋白质与水的水化作用和蛋白质分子间作用力（引力和斥力）大小改变的结果。
因此，影响蛋白质沉淀和溶解的因素关键在于影响水化作用。
烹饪加工中，这些因素是：
pH值和电解质、温度和蛋白质自身的状况。
①pH值和电解质对蛋白质的水化作用和溶解度的影响
在等电点，蛋白质水化作用小，水化层薄，蛋白质分子引力大，蛋白质能形成大颗粒，会发生等电沉淀现象。
在水中加盐离子，浓度低时许多蛋白质分子表面电荷增加，水化作用增强，溶解度增大，这叫盐溶作用。
许多球蛋白可溶于低盐浓度的水中，例如肌肉蛋白质具有盐溶性。
所以烹饪中适当的加盐，能增大肉的水化程度和溶解度，使嫩度和保水性改善。
但当盐浓度升高时，盐的亲水性反而抵消了蛋白质的水化作用，蛋白质成为无水化层的憎水胶体颗粒，彼此间又能进一步聚集而沉淀下来，这叫盐析作用。
不同盐离子的盐析能力不同，这主要与它们的电荷、离子半径等因素有关；其大小次序如下：
阳离子：
Mg2+＞Ca2+＞Sr2+＞Ba2+＞NH4+＞K+＞>Na+＞Li+
阴离子：
SO42-＞Ac-（乙酸根）＞Cl-＞Br-＞NO3-＞I-＞CNS-
②温度对蛋白质的水化作用和溶解度的影响
大多数蛋白质在加热时，水化作用虽然受到的影响小，但因为加热时蛋白质发生变性和凝固，导致蛋白质的表面积减少，降低极性侧链对水结合蛋白质结合水的能力，溶解度会明显地不可逆降低。
特别再加少量盐类或将pH值调至等电点，则很容易发生凝固沉淀。
例如，传统工艺做豆腐是蛋白质热变性再加盐类凝固沉淀的一个例子。
另外酒精、甲醇、尿素等也能作脱水剂，使蛋白质沉淀。
当溶液pH值大于等电点时，蛋白质颗粒带负电荷，易与重金属离子如Pb2+、Ag+、Cu2+、Hg+等中和成盐，形成沉淀。
当溶液的pH值低于等电点时，蛋白质分子以阳离子形式存在，易与生物碱试剂（如苦味酸、鞣酸、磷钨酸、磷钼酸及三氯醋酸等）作用，生成不溶性盐沉淀，并伴随发生蛋白质分子变性。
2．粘度*◇
流体的粘度反映它对流动的阻力。
蛋白质溶液的粘度的特性是液态、膏状、酱状和糊状食品（例如饮料、肉汤、汤汁、炼乳、酸奶、沙司和稀奶油等）的主要功能性质。
大多数蛋白质流体的粘度系数随蛋白质浓度的增加呈指数增加。
蛋白质溶液的粘度还随剪切速度的增加而变化。
多数食品愈搅愈稀，即粘度随剪切速度的增加而减小，这叫塑流型流体；有些食品愈搅愈稠，叫胀流型流体。
例如，面粉和水混合的糊状物，能形成面筋，这是粘度随剪切速度增加而增大的现象。
3．胶凝作用
（1）胶凝的概念
所谓胶凝作用是指溶胶在一定条件下转变成凝胶的现象。
如肉汤冷后成为肉冻、豆浆中加入钙镁盐后凝成豆腐等。
蛋白质的胶凝作用与蛋白质溶液的沉淀凝集、和凝固）不同。
沉淀是指由于溶解性完全或部分失去而导致的液固分离，凝固是蛋白质-蛋白质的强相互作用引起的无序聚集成团现象。
而胶凝没有液固分离现象，胶凝中没有水的流失。
（参考图3-6，图3-7）。
当然，烹饪加工中蛋白质可能同时发生以上变化，产生复杂的结果。
例如酸乳形成中，既有沉淀也有胶凝。
又例如豆腐形成中也是盐析沉淀、盐胶凝同时发生。
胶凝作用在许多食品的加工中起着主要作用。
如各种乳品、肉冻、肉丸、豆腐、松花蛋等的形成就是蛋白质胶凝作用的结果。
蛋白质胶凝作用不仅可用来形成固态粘弹性凝胶，而且还能增稠，提高吸水性和颗粒粘结、乳浊剂或泡沫的稳定性。
（2）胶凝的机制和条件◇
不同蛋白溶液的胶凝条件和机制不同，但有一点是共同的，即胶凝是溶胶中蛋白质分子之间的吸引力增大所致。
通常热处理是蛋白质产生胶凝作用必不可少的，因为加热增强了疏水相互作用，同时还可以使内部的巯基暴露，促进二硫键的形成或交换，使分子间的网络得到加强。
一般含疏水性氨基酸和巯基多的蛋白质，加热能使它们胶凝。
这可称为热胶凝现象。
有些蛋白质不经过加热仅需适度酶水解（如酪蛋白胶束、卵白和血纤维蛋白）即可发生胶凝。
或者添加钙离子，也可以先碱化，然后恢复到中性或等电点pH值（酸化），使蛋白质发生胶凝作用。
例如内酯豆腐的形成就是酸化胶凝的例子。
肉冻的形成是胶原蛋白分子水解物——明胶在热水中溶于水形成溶胶，温度下降后又以氢键相连，从而形成不流动的凝胶，这种因温度降低形成凝胶的现象可称为冻凝。
肉冻加热时，氢键断裂、分子运动剧烈，又“熔化”成为溶胶。
所以肉冻是可逆凝胶，而豆腐是不可逆凝胶，这与各自凝胶网络的维持力不同有关。
4．渗透压和透析现象*
有关渗透压和透析的原理，可利用图3-8来解释。
图3-8渗透压原理和透析装置示意图
蛋白质因分子量大，溶液的摩尔浓度很小，渗透压低。
腌制鱼、肉类食品时，因膜外盐的渗透压大，细胞内蛋白质渗透压低，所以水会渗出。
当透析袋是可透过盐、糖等低分子物质的半透膜如细胞膜时，由于蛋白质分子大，不能通过半透膜，所以盐、糖等低分子物质可以扩散到袋外，这样可以将透析袋中的蛋白质和盐、糖等低分子物质分开，这个过程叫透析。
不断地移去外面水中的盐、糖等低分子物质，维持袋内外的浓度差，能使透析不断进行下去。
烹饪中碱发后清水退碱、腌制品去盐就是利用这个原理。
（四）蛋白质凝胶的性质及应用
1.凝胶概述
蛋白质凝胶是指不能流动的固体或半固体的蛋白质胶体，可看成是水分子分散在蛋白质网络结构中形成的胶体。
凝胶网络中有自由水，而且这些水又是被网络结构限制的，属于宏观上不可流动的自由水，因此凝胶是有一定的弹性、韧性的固体或半固体。
（见图3-9）。
图3-9蛋白质亲水凝胶的网状结构示意图
a（黑色）蛋白质疏水部位发生疏水作用b（粗黑线条）蛋白质亲水部位水化层
食品中很多蛋白质以凝胶状态存在，如新鲜肉中肌肉纤维为蛋白质凝胶，而肌浆内的蛋白质为溶胶状态。
凝胶与溶胶的区别并不在水量多少，而在于状态不同。
凝胶可以通过溶胶的胶凝作用形成，也可通过干蛋白的吸水形成（参见图3-5）。
不同凝胶的含水量及其水分状态不同，从而其性质不同，因此根据这一特点，凝胶还可分为干凝胶、液凝胶及复干液凝。
从本质上讲，蛋白质凝胶处于何种含水状态，是与环境水分直接相关的。
干凝胶可以吸水，而液凝胶可以脱水，这是它们的主要区别。
如鲜海参可以脱水干制，它是液凝胶；而干海参可以吸水涨发，它是干凝胶。
2.凝胶性质
溶胀、离浆、弹性和塑性、持水性等现象都是蛋白质凝胶性质的各种表现。
（1）蛋白质的持水性◇
蛋白质的持水性是指蛋白质胶体不丢失水的能力。
这些水包括了结合水和自由水。
一个食品中的结合水虽然被牢固束缚住，但它的含量有限，而且没有能改善食品良好质感的性能，因此食品的持水性更应该在控制自由水方面。
蛋白质凝胶网络中，存在巨大的比表面和微毛细管，同时有一定的渗透压，这些因素可控制大量的水分，因此蛋白质凝胶是食品高持水性的结构基础。
可以说，食品要有多的凝胶水，才有好的持水性，质感才嫩。
高持水性必须以高水化作用为前提，但高水化作用不一定有高持水性，这还要决定于是否有凝胶的结构。
（2）溶涨（膨润）
①溶涨的概念和机理◇
蛋白质溶涨（膨润）是指蛋白质吸水后不溶解，水分散到蛋白质中，使蛋白质分子间隙增大，蛋白质整体膨大的一种现象。
加工中有大量的蛋白质溶涨的实例，如以干凝胶形式保存的干明胶、鱿鱼、海参、蹄筋的发制。
蛋白质溶涨过程经历了水化、湿润和吸水等阶段（即图3-5中①②③步骤），主要有以下变化：
一是蛋白质通过水化作用，吸附结合水，这阶段有热产生，因为水化作用主要是通过氢键来结合水分子，形成氢键可放出能量；二是通过毛细作用和胶体表面吸附作用吸附水而使胶体表面湿润。
以上这两阶段吸水量有
升级会员 