昆明理工大学生物工程专业生物化学课程考试各章名词解释docx.docx
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昆明理工大学生物工程专业《生物化学》名词解释（黑体部分为重点）
第Y
1•氨基酸（aminoacid）:
是含有一个碱性氨基和一个酸性竣基的有机化合物，氨基一般连在a-碳上。
2.必需氨基酸（essentialaminoacid）:
指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸.苏氨酸等）自己不能合成.需要从食物屮获得的氨基酸。
3.非必需氨基酸（nonessentialaminoacid）:
指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成
不需要从食物中获得的氨基酸。
4.等电点（pl.isoelectricpoint）:
使分子处于兼性分子状态•在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH值。
5.苗三酮反应（ninhydrinreaction）:
在加热条件下.氨基酸或肽与帝三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。
6.肽键（peptidebond）:
一个氨基酸的竣基与另一个的氨基的氨基缩合.除去一分子水形成的酰氨键。
7.肽（peptide）:
两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。
&蛋白质一级结构（primarystructure）:
指蛋白质屮共价连接的氨基酸残基的排列顺序。
9.层析（chtomatography）:
按照在移动相和固定相（可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。
10.离子交换层析（ion-exchangecolumn）使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱
11.透析（dialysis）：
通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理•将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。
12.凝胶过滤层析（gelf订trationchromatography）:
也叫做分子排阻层析。
一种利用带孔凝胶珠作基质.按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。
13.亲合层析（affinitychromatograph）:
利用共价连接有特异配体的层析介质.分离蛋白质混合物屮能特界结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。
14.高压液相层析（HPLC）:
使用颗粒极细的介质.在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。
15.凝胶电泳（gelelectrophoresis）:
以凝胶为介质.在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。
16.SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳（SDS-PAGE）:
在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。
SDS-PAGE只是按照分子的大小•而不是根据分子所带的电荷大小分离的。
17•等电聚胶电泳（IFE）:
利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度.电泳时.每种蛋白质迁移到它的等电点（pl）处•即梯度足的某一pH时.就不再带有净的正或负电荷了。
1&双向电泳（two-dimensionalelectrophorese）:
等电聚胶电泳和SDS-PAGE的组合.即先进行等电聚胶电泳（按照PT）分离•然后再进行SDS-PAGE（按照分子大小分离）。
经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。
19.Edman降解（Edmandegradation）:
从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。
N末端氨基酸残基被苯异硫氤酸酯修饰•然后从多肽链上切下修饰的残基.再经层析鉴定•余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。
20.同源蛋白质（homologousprotein）:
来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋口质.例如血红蛋白。
1.构形（configuration）:
有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。
这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。
构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。
2.构象（conformation）:
指一个分子屮.不改变共价键结构.仅单键周围的原子放置所产生的空I'可排布。
一种构象改变为另一种构彖时.不要求共价键的断裂和重新形成。
构彖改变不会改变分子的光学活性。
3.肽单位（peptideunit）:
乂称为肽基（peptidegroup）.是肽键主链上的重攵结构。
是由参于肽链形成的氮原子.碳原子和它们的4个取代成分：
拨基氧原子.酰氨盘原子和两个相邻a-碳原子组成的一个平面单位。
4.蛋白质二级结构（protein在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。
常见的有二级结构有a_螺旋和P-折叠。
二级结构是通过骨架上的拨基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。
5.蛋口质三级结构（proteintertiarystructure）:
蛋白质分子处于它的天然折卷状态的三维构象。
三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕.折叠形成的。
三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的毓水相互作用.氢键.范德华力和盐键维持的。
6.蛋白质四级结构（proteinquaternarystructure）:
多亚基蛋白质的三维结构。
实际上是具有三级结构多肽（亚基）以适当方式聚合所呈现的三维结构。
7.0■螺旋（u-heliv）:
蛋白质屮常见的二级结构.肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状・--般都是右手螺旋结构.螺旋是靠链内氢键维持的。
每个氨基酸残基（第n个）的拨基与多肽链C端方向的第4个残基（第4+n个）的酰胺氮形成氢键。
在古典的右手a■螺旋结构中.螺距为0.54nm.每一圈含有3.6个氨基酸残基.每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm.
8.f3■折壳（p-sheet）:
蛋白质中常见的二级结构.是由伸展的多肽链组成的。
折卷片的构象是通过一个肽键的按基氧和位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的。
氢键几乎都垂直伸展的肽链.这些肽链对以是平行排列（由N到C方向）或者是反平行排列（肽链反向排列）。
9.B■转角:
也是多肽链中常见的二级结构.是连接蛋白质分子中的二级结构（Q■螺旋和折叠）.使肽链走向改变的一种非重复多肽区.一般含有2〜16个氨基酸残基。
含有5个以上的氨基酸残基的转角又常称为环
（loop）o常见的转角含有4个氨基酸残基有两种类型：
转角I的特点是：
第一个氨基酸残基拨基氧与第四个残基的酰氨氮Z间形成氢键；转角II的第三个残基往往是林氨酸。
这两种转角中的第二个残倚大都是脯氨酸。
10•超二级结构（super-secondarystructure）:
也称为基元（motif）•在蛋白质中•特别是球蛋白中•经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起•彼此相互作用•形成有规则的•在空间上能辨认的二级结构组合体。
11.结构域（domain）:
在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。
结构域通常都是几个超二级结构单元的组合。
12.纤维蛋白（fibrousprotein）—类主要的不溶于水的蛋白质.通常都含有呈现相同二级结构的多肽链许多纤维蛋白结合紧密•并为单个细胞或整个生物体提供机械强度•起着保护或结构上的作用。
13.球蛋Q（globularprotein）:
紧凑的.近似球形的.含有折叠紧密的多肽链的一类蛋白质.许多都溶于水。
典形的球蛋白含有能特异的识别其它化合物的凹陷或裂隙部位。
14.角蛋白（keratin）:
由处于a-螺旋或0-折叠构彖的平行的多肽链组成不溶于水的起着保护或结构作用蛋白质。
15.胶原（蛋白）（collagen）:
是动物结缔组织最丰富的一种蛋白质.它是由原胶原蛋白分子组成。
原胶原蛋白是一种具有右手超螺旋结构的蛋白。
每个原胶原分子都是由3条特殊的左手螺旋（螺距0.95nm.每一圈含有3.3个残基）的多肽链右手旋转形成的。
16.疏水相互作用（hydrophobicinteraction）:
S极性分子之间的一种弱的非共价的相互作用。
这些非极性的分子在水相坏境中具有避开水而相互聚集的倾向。
17.伴娘蛋白（chaperone）:
与一种新合成的多肽链形成复合物并协助它正确折叠成具有牛•物功能构向的蛋白质。
伴娘蛋白可以防止不正确折叠中间体的形成和没有组装的蛋白亚基的不正确聚集•协助多肽链跨膜转运以及大的多亚基蛋白质的组装和解体。
二硫键（disulfidebond）:
通过两个（半胱氨酸）蔬基的氧化形成的共价键。
二硫键在稳定某些蛋白的三维结构上起着重要的作用。
19.范德华力（vanderWaalsforce）:
屮性原子Z间通过瞬间静电相互作用产生的一弱的分子Z间的力。
当两个原子之间的距离为它们范德华力半径之和时.范德华力最强。
强的范德华力的排斥作用可防止原子相互靠近。
20.蛋片质变性（denaturation）物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。
蛋白质在受到光照.热•有机溶济以及一些变性济的作用时.次级键受到破坏•导致天然构象的破坏•使蛋白质的生物活性丧失。
21.肌红蛋白（myoglobin）:
是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白.是肌肉内储存氧的蛋白质.它的氧饱和曲线为双曲线型。
22•复性（renaturation）:
在一定的条件下•变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。
23•波尔效应（Bohreffect）:
CO2浓度的增加降低细胞内的pH•引起红细胞内血红蛋白氧亲和力下降的现象。
24.血红蛋白（hemoglobin）:
是市含有血红素辅基的4个亚基组成的结合蛋白。
血红蛋白负责将氧由肺运输到外周组织.它的氧饱和曲线为S型。
25•别构效应（allostericeffect）:
又称为变构效应•是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象•导致蛋白质生物活性丧失的现象。
26.镰刀型细胞贫血病（sickle-cellanemia）:
血红蛋白分子遗传缺陷造成的一种疾病.病人的大部分红细胞呈镰刀状。
其特点是病人的血红蛋白0—亚基N端的第六个氨基酸残缺是缄氨酸（vol）.而不是下正常的谷氨酸残基（Ghe）o
1.酶（enzyme）:
生物催化剂.除少数RNA外儿乎都是蛋白质。
酶不改变反应的平衡.只是通过降低活化能加快反应的速度。
2.脱脯基酶蛋白（apoenzyme）:
酶中除去催化活性可能需要的有机或无机辅助因子或辅基后的蛋白质部分。
3.全酶（holoenzyme）:
具有催化活性的酶.包括所有必需的亚基.辅基和其它辅助因子。
4.酶活力单位（U.activeunit）:
酶活力单位的量度。
1961年国际酶学会议规定：
1个酶活力单位是指在特定条件
（25°C.英它为最适条件）下.在lmin内能转化1umol底物的酶量.或是转化底物屮1umol的有关基团的酶量。
5.比活（specificactivity）:
每分钟每毫克酶蛋白在25°C下转化的底物的微摩尔数。
比活是酶纯度的测量。
6.活化能（activationenergy）:
将lmol反应底物中所有分子由其态转化为过度态所需要的能量。
7.活性部位（acliveenergy）:
酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基部分。
活性部位通常位于蛋口质的结构域或亚基之间的裂隙或是蛋口质表面的凹陷部位.通常都是由在三维空间上靠得很进的一些氨基酸残基组成。
&酸■碱催化（acid-basecatalysis）:
质子转移加速反应的催化作用。
9.共价催化（covalentcatalysis）：
一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键.然后被转移给第二个底物。
许多酶催化的基团转移反应都是通过共价方式进行的。
10.靠近效应（proximityeffect）：
非酶促催化反应或酶促反应速度的增加是由于底物靠近活性部位.使得活性部位处反应剂有效浓度增大的结果.这将导致更频繁地形成过度态。
11.初速度（initialvelocity）：
酶促反应最初阶段底物转化为产物的速度.这一阶段产物的浓度非常低.其逆反应可以忽略不计。
12.米氏方程（Michaelis-Menicntequation）:
表示一个酶促反应的起始速度（u）与底物浓度（⑸）关系的速度方程：
v=vmax[s]/（Km+[s]）
13•米氏常数（Michaelisconstant）:
对于一个给定的反应•异至酶促反应的起始速度（叫）达到最大反应速度（vmax）一半时的底物浓度。
14.催化常数（catalyticnumber）（Kcat）:
也称为转换数。
是一个动力学常数.是在底物处于饱和状态下一个酶（或一个酶活性部位）催化一个反应有多快的测量。
催化常数等于最大反应速度除以总的酶浓度（um“x/[E]total）。
或是每摩酶活性部位每秒钟转化为产物的底物的量（摩[尔]）。
15.双倒数作图（double・rcciprocalplot）:
那称为Lineweaver_Burk作图。
一个酶促反应的速度的倒数（1/V）对底物度的倒数（1/LSF）的作图.x和y轴上的截距分别代表米氏常数和最大反应速度的倒数。
16.竞争性抑制作用（competitiveinhibition）:
通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。
竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。
这种抑制使Km增大而
umax不变。
17.非竞争性抑制作用（noncompetitiveinhibition）:
抑制剂不仅与游离酶结合.也可以与酶-底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用。
这种抑制使Km不变而umax变小。
18.反竟争性抑制作用（uncompelilivcinhibition）:
抑制剂只与酶-底物复合物结合而不与游离的酶结合的一种酶促反应抑制作用。
这种抑制使Km和umax都变小但umax/Km不变。
19.丝氨酸蛋白酶（serineprotease）:
活性部位含有在催化期间起亲核作用的丝氨残基的蛋白质。
20.酶原（zymogen）:
通过有限蛋白水解.能够由无活性变成具有催化活性的酶前体。
21.调节酶（regulatoryenzyme）:
位于一个或多个代谢途径内的一个关键部位的酶.它的活性根据代谢的需要而增加或降低。
22.别构酶（allostericenzyme）:
活性受结合在活性部位以外的部位的其它分子调节的酶。
23.别构调节齐IJ（allostericmodulator）:
结合在别构调节酶的调节部位调节该酶催化活性的生物分子.别构调节剂可以是激活剂.也可以是抑制剂。
24.齐变模式（concertedmodel）:
相同配体与寡聚蛋白协同结合的一种模式.按照最简单的齐变模式.由于一个底物或别构调节剂的结合.蛋白质的构相在T（对底物亲和性低的构象）和R（对底物亲和性高的构象）Z间变换。
这一模式提出所有蛋白质的亚基都具有相同的构象.或是T构象.或是R构彖。
25.序变模式（sequentialmodel）:
相同配体与寡聚蛋片协同结合的另外一种模式。
按照最简单的序变模式.一个配体的结合会诱导它结合的亚基的三级结构的变化•并使相邻亚基的构象发生很大的变化。
按照序变模式.只有一个亚基对配体具有高的亲和力。
26.同功酶（isoenzymeisozyme）：
催化同一化学反应而化学组成不同的一组酶。
它们彼此在氨基酸序列.底物的亲和性等方面都存在着差异。
27.别构调节酶（allostericmodulator）：
那称为别构效应物。
结合在别构酶的调节部位.调节酶催化活性的生物分子。
别构调节物可以是是激活剂.也可以是抑制剂。
1.维生素（vitamin）：
是一类动物本身不能合成.但对动物生长和健康又是必需的有机物.所以必需从食物中获得。
许多辅酶都是由维生素衍生的。
2.水溶性维生素（water-solublevitamin）：
—类能溶于水的有机营养分子。
其屮包括在酶的催化屮起着重要作用的B族维生素以及抗坏血酸（维生素C）等。
3.脂溶性维生素（lipidvitamin）：
由长的碳氢链或稠环组成的聚戊二烯化合物。
脂溶性维生素包括A.D.E.和K.这类维生素能被动物贮存。
4.辅酶（conzyme）：
某些酶在发挥催化作用时所需的一类辅助因子.其成分中往往含有维生素。
辅酶与酶结合松散.可以通过透析除去。
5.辅基（prostheticgroup）：
是与酶蛋白质共价结合的金属离子或一类有机化合物.用透析法不能除去。
辅基在整个酶促反应过程中始终与酶的特定部位结合。
6.尼克酰胺腺卩剽令二核背酸（NAD+）和尼克酰胺腺喋吟二核昔酸磷酸（NADP+）：
含有尼克酰胺的辅酶.在某些氧化还原屮起着氢原子和电子载体的作用.常常作为脱氢酶的辅。
7.黄素单核百酸（FMN）一种核黄素磷酸.是某些氧化还原反应的辅酶。
&硫胺素焦磷酸（thiaminephosphate）：
是维生素B】的辅形式.参与转醛基反应。
9.黄素腺嚓吟二核昔酸（FAD）：
是某些氧化还原反应的辅酶.含有核黄素。
10.磷酸毗哆醛（pyidoxalphosphate）：
是维生素B&（毗哆醇）的衍生物.是转氨酶.脱竣酶和消旋酶的酶。
11.生物素（biotin）：
参与脱竣反应的一种酶的辅助因子。
12.辅酶A（coenzymeA）：
一种含有泛酸的辅酶.在某些酶促反应中作为酰基的载体。
13.类胡萝卜素（carotenoid）：
由异戊二烯组成的脂溶性光合色素。
14.转氨酶（transaminase）：
那称为氨基转移酶.在该酶的催化下.一个a-氨基酸的氨基可转移给别一个a-酮酸。
第“
1•醛糖（aldose）：
—类单糖•该单糖中氧化数最高的C原子（指定为C-1）是一个醛基。
2•酮糖（ketose）：
—类单糖•该单糖中氧化数最高的C原子（指定为C-2）是一个酮基。
3•异头物（anomer）：
仅在氧化数最高的C原子（异头碳）上具有不同构形的糖分子的两种异构体。
4.异头碳（anomercarbon）:
坏化单糖的氧化数最高的C原子.异头碳具有拨基的化学反应性。
5.变旋（mutarotation）：
毗喃糖.咲喃糖或糖昔伴随它们的—和B■异构形式的平衡而发生的比旋度变化。
6.单糖（monosaccharide）：
由3个或更多碳原子组成的具有经验公式（CH2O）n的简糖。
7.糠昔（dlycoside）：
单糠半缩醛疑基与别一个分子的疑基.胺基或疏基缩合形成的含糖衍生物。
&糖昔键（glycosidicbond）:
一个糖半缩醛疑基与另一个分子（例如醇、糖、瞟吟或嗨唏）的轻基、胺基或疏基之间缩合形成的缩醛或缩酮键•常见的糖醛键有O—糖昔键和N—糖昔键。
9.寡糖（oligoccharide）：
由2〜20个单糖残基通过糖昔键连接形成的聚合物。
10.多糖（polysaccharide）：
20个以上的单糖通过糖苜键连接形成的聚合物。
多糖链可以是线形的或带有分支的。
11.述原糖（reducingsugar）：
拨基碳（异头碳）没有参与形成糖fl1键.因此可被氧化充当还原剂的糖。
12•淀粉（starch）：
一类多糖•是葡萄糖残基的同聚物。
有两种形式的淀粉：
一种是直链淀粉•是没有分支的•只是通过（1-4）糖昔键的葡萄糖残基的聚合物；另一类是支链淀粉•是含有分支的・a・（1-4）糖昔键连接的葡萄糖残基的聚合物•支链在分支处通过（1-6）糖昔键与主链相连。
13.糠原（glycogen）:
是含有分支的a-（1-4）糖昔键的葡萄糖残基的同聚物.支链在分支点处通过a-（1-6）糖昔键与主链相连。
14•极限糊精（limitdexitrin）:
是指支链淀粉中带有支链的核心部位•该部分经支链淀粉酶水解作用•糖原磷酸化酶或淀粉磷酸化酶作用后仍然存在。
糊精的进一步降解需要a・（1-6）糖昔键的水解。
15.肽聚糖（peptidoglycan）：
N-乙酰葡萄糖胺和N・乙酰唾液酸交替连接的朵多糖与不同的肽交叉连接形成的大分子。
肽聚糖是许多细菌细胞壁的主要成分。
16.糖蛋白（glycoprotein）:
含有共价连接的衞萄糖残基的蛋白质。
17.蛋白聚糖（proteoglycan）：
由杂多糖与一个多肽连组成的杂化的在分子.多糖是分子的主要成分。
第H
1.脂肪酸（fattyacid）：
是指一端含有一个竣基的长的脂肪族碳氢链。
脂肪酸是最简单的一种脂.它是许多更复杂的脂的成分。
2.饱和脂肪酸（saluraledHrnyacid）：
不含有一C=C—双键的脂肪酸。
3.不饱和脂肪酸（unsaturatedfattyacid）:
至少含有一C=C—双键的脂肪酸。
4•必需脂肪酸（occentialfattyacid）：
维持哺乳动物正常生长所必需的•而动物又不能合成的脂肪酸・Eg亚油酸•亚麻酸。
5.三脂酰昔油（triacylglycerol）：
那称为甘油三酯。
一种含有与甘油脂化的三个脂酰基的酯。
脂肪和油是三脂酰甘油的混合物。
6.磷脂（phospholipid）：
含有磷酸成分的脂。
Eg卵磷脂.脑磷脂。
7.鞘脂（sphingolipid）：
一类含有鞘氨醇骨架的两性脂.一端连接着一个2连的脂肪酸.另一端为一个极性和醇。
鞘脂包括鞘磷脂•脑磷脂以及神经节苛脂.一般存在于植物和动物细胞膜内.尤其是在屮枢神经系统的组织内含量丰富。
&鞘磷脂（sphingomyelin）：
一种由神经酰胺的C・1疑基上连接了磷酸毛里求胆碱（或磷酸乙酰胺）构成的鞘脂。
鞘磷脂存在于在多数哺乳动物动物细胞的质膜内•是髓鞘的主要成分。
9.卵磷脂（lecithin）：
即磷脂酰胆碱（PC）.是磷脂酰与胆碱形成的复合物。
10.脑磷脂（cephalin）：
即磷脂酰乙醇胺（PE）•是磷脂酰与乙醇胺形成的复合物。
11.脂质体（liposome）：
是由包围水相空间的磷脂双层形成的囊泡（小泡）。
12.生物膜（bioligicnlmembrane）：
镶嵌有蛋白质的脂双层.起看画分和分隔细胞和细胞器作用生物膜也是与许多能量转化和细胞内通讯有关的重要部位。
13.内在膜蛋白（iniegnilmembraneprotein）：
插入脂双层的疏水核和完全跨越脂双层的膜蛋白。
14.外周膜蛋白（peripheralmembraneprotein）:
通过与膜脂的极性头部或内在的膜蛋白的离子相互作用和形成氢键与膜的内或外表面弱结合的膜蛋白。
15.流体镶嵌模型（fluidmosaicmodel）：
针对生物膜的结构提出的一种模型。
在这个模型中.生物膜被描述成镶嵌有蛋白质的流体脂双层.脂双层在结构和功能上都表现出不刈称性。
有的蛋白质“镶“在脂双层表面.有的则部分或全部嵌入其内部•有的则横跨整个膜。
另外脂和膜蛋白可以进行横向扩散。
16.通透系数（permeabilitycoefficient）：
是离子或小分子扩散过脂双层膜能力的一种量度。
通透系数大小与这些离子或分子在非极性溶液中的溶解度成比例。
17.通道蛋白（channelprotein）：
是带有中央水相通道的内在膜蛋白•它可以使大小适合的离子或分子从膜的任一方向穿过膜。
18.（膜）孔蛋白（poreprotein）：
其含意与膜通道蛋白类似.只是该术语常用于细菌。
19.被动转运（passivetransport）:
那称为易化扩散。
是一种转运方式.通过该方式溶质特异的结合于一个转运蛋片上.然后被转运过膜•但转运是沿着浓度梯度下降方向进行的.所以被动转达不需要能量的支持。
20.主动转运（activetransport）：
一种转运方式.通过该方式溶质特异的结合于一个转运蛋白上然后被转运过膜.与被动转运运输方式相反.主动转运是逆着浓度梯度下降方向进行的.所以主动转运需要能量的驱动。
在原发主动转运过程中能源可以是光.ATP或电子传递；而第二级主动转运是在离子浓
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