生物化学考研辅导石东里老师讲.docx

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生物化学考研辅导石东里老师讲

生物化学

第三版上、下册（王镜岩）

考研辅导笔记

石东里老师讲

第一章蛋白质化学（考研中约占30%）1

第一节氨基酸（共7个大问题）1

1.氨基酸的结构1

1.1蛋白质的水解（三种水解方式）1

1.2氨基酸的结构通式（L-α-氨基酸）P1231

1.3氨基酸的结构特点1

2.20种合成蛋白质的氨基酸的分类（但很少以简答题的的方式考）1

2.1按氨基酸的酸碱性分1

2.2按氨基酸所携带的侧链R基分1

2.3按侧链R基的极性1

2.4按氨基酸在人体内能否自身合成可分为2

2.5按转化的产物分2

2.6非蛋白质氨基酸（注意以下四个即可）2

3.氨基酸的作用（功能）2

3.1作为寡肽、多肽和蛋白质的组成单位2

3.2作为活性物质的前体2

3.3作为神经递质2

3.4氧化分解产生ATP2

3.5作为糖异生的前体2

4.氨基酸的酸碱化学2

4.1氨基酸为两性离子（兼性离子）一般不考，但要理解2

4.2氨基酸的两性电解和等电点2

4.3氨基酸的甲醛滴定3

4.4氨基酸的滴定曲线（以Gly为例）P1313

5.氨基酸的化学反应3

5.1α-氨基参加的反应3

5.2α-NH2与α-COOH共同参加的反应4

6.氨基酸的光学活性与光谱性质4

6.1除Gly外，其他氨基酸都有手性碳原子；其中Thr、Ile有两个手性碳原子4

6.2紫外吸收光谱（专指3种芳香族氨基酸Trp、Tyr、phe）4

7.氨基酸混合物的分析、分离4

7.1从以下4各方面进行分析4

7.2电泳、层析4

第二节蛋白质的共价结构4

1.蛋白质通论（小题）4

1.1蛋白质的元素组成特点4

1.2氨基酸残基的平均分子量约为1105

1.3生物学意义（了解）5

2.肽5

2.1肽键5

2.2肽的书写与命名5

2.3肽的理化性质5

2.4天然存在的活性肽谷胱甘肽5

3.蛋白质的一级结构6

3.1一级结构的概念（了解）和主要化学键6

3.2蛋白质一级结构的测定方法6

4.蛋白质的三维结构6

4.1蛋白质构象的研究方法6

4.2稳定蛋白质三维结构的作用力6

4.3蛋白质的二级结构6

4.4纤维状蛋白7

5.蛋白质的超二级结构和结构域8

5.1超二级结构8

5.2结构域8

6.蛋白质三级结构8

6.1概念（理解8

6.2结构特征8

6.3维持蛋白质三级结构的主要作用力——次级键8

7.蛋白质的四级结构8

7.1概念8

7.2理解亚基与肽链的关系8

7.3蛋白质以寡聚体存在的意义（2个或2个以上亚基组成的蛋白质统称寡聚体）8

8.蛋白质的折叠与结构预测8

8.1折叠是一个有序的过程8

8.2折叠要点8

第四节蛋白质结构与功能的关系（大题）9

1.一级结构决定空间结构9

2.蛋白质一级结构与功能的关系9

2.1同源蛋白质与物种之间的关系9

2.2不变残基与可变残基（氨基酸残基）9

2.3分子进化系统进化树9

2.4蛋白质分子的激活（两个例子）9

2.5分子病9

3.蛋白质空间结构与功能的关系（决定与被决定的关系）9

3.1氧合蛋白9

3.2免疫球蛋白IgG（了解）10

3.3肌动、肌球蛋白（了解）肌球蛋白具有ATP酶活性10

第五节蛋白质的性质及分离纯化10

1.蛋白质性质10

1.1紫外吸收性质10

2.蛋白质两性解离性质（参考氨基酸的）10

3.蛋白质的胶体性质（常考）10

4.蛋白质的沉淀10

5.蛋白质的变性/复性10

5.1概念（掌握）10

5.2肽键未断、分子量未变、断的是次级键10

5.3变性因素10

5.4变性本质10

5.5变性后性质变化10

6.蛋白质分子量的测定10

7.蛋白质分离纯化的方法（原理）11

8.蛋白质纯度的鉴定11

第二章酶11

第一节酶的概念、分类、命名11

1.酶的概念11

1.1与酶有关的概念11

1.2酶与一般催化剂的共同点11

1.3酶作为生物催化剂的特点11

1.4酶的专一性P332-33311

2.酶的分类12

2.1蛋白类酶按其所催化的化学反应的性质分12

2.2根据酶分子的组成分12

2.3根据酶的结构分12

3.酶的命名（了解即可）12

第二节酶的分子结构与功能12

1.酶的化学本质12

1.1酶的化学本质12

1.2核酶12

2.酶的活性部位或活性中心12

2.1活性部位或活性中心（概念）12

2.2必需基团12

2.3活性部位与必需基团的关系12

2.4“活性中心”常出现的氨基酸残基13

2.5活性部位或活性中心的特征13

第三节酶的催化机制13

1.“化能”13

2.“过渡态稳定学说”13

3.诱导契合学说13

当底物与酶接近到一定程度时→结合→底物诱导酶构象改变13

4.与酶高效催化性有关的因素（常考）P38813

5.几种常见酶的结构与功能13

第四节酶促反应动力学13

1.酶促反应速率的测定13

2.底物浓度对酶促反应速率的影响13

2.1底物对酶促反应的饱和现象13

2.2米氏方程13

v=14

3.酶浓度对酶反应速率的影响14

v=K·s14

4.温度对酶反应的影响14

4.1最适温度14

4.2温度对酶影响的2方面14

5.pH对酶反应的影响14

5.1最适pH14

5.2pH影响酶结构的稳定14

6.抑制剂对酶反应的影响14

6.1抑制作用14

7.激活剂对酶反应的影响14

第五节酶活性的调控14

1.酶结构的调节14

2.酶数量的调节15

第六节酶的应用及研究方法15

1.酶活力的测定15

1.1酶活力15

1.2.Km/Kcat15

1.3.比活力（计算题）15

1.4.酶活力测定的方法有哪些？

2.酶的分离纯化15

2.1.注意事项15

2.2酶的分离纯化方法与分离纯化蛋白质一样（依据）15

3.酶工程16

第三章维生素与辅酶（无大题）16

第一节概述16

1.维生素（概念）16

2.维生素作用16

3.分类16

4.结构16

第二节水溶性维生素与辅酶17

第三节脂溶性维生素17

第四章核酸化学18

第一节核苷酸18

1.碱基18

1.15种碱基结构18

1.2稀有碱基18

1.3碱基性质18

2.戊糖18

3.核苷18

4.核苷酸18

4.1类型18

4.2环化核苷酸18

激素（中科院系统常考）18

4.3核苷酸形成18

第二节核酸一级结构（比蛋白质一级结构重要）18

1.概念19

2.连接方式19

3.表示方法19

3.1线条式19

3.2字符式19

第三节核酸高级结构19

1.DNA的高级结构19

1.1双螺旋结构证据19

1.2生物体中碱基组成规律19

1.3DNA双螺旋结构19

1.4三级结构19

2.RNA高级结构19

2.1RNA二级结构19

2.2RNA三级结构20

第四节核酸性质和研究方法20

1.核酸性质20

2.研究技术和方法20

2.1核酸的分离、纯化和定量（电泳、层析）20

2.2核酸一级结构的测定20

第五章生物氧化21

第一节生物能学21

1.热力学定律21

1.1自由能21

2.高能化合物21

2.1概念21

2.2高能磷酸化合物21

第二节生物氧化21

1.概念和特点21

2.CO2产生21

2.2脱羧类型21

3.电子传递与呼吸链21

3.1呼吸链（电子传递链）21

3.2类型与定位21

3.3呼吸链的组分21

3.4呼吸链组分的排列顺序22

3.5复合体Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ、Ⅳ的结构与功能22

3.622

第三节氧化磷酸化22

1.定义22

2.简述生物体内生成ATP的方式22

3.氧化磷酸化的偶联机制23

化学偶联假说23

构象偶联假说23

化学渗透假说（简述）23

3.4ATP合酶23

4.结合变化机制（常考）23

5.氧化磷酸化抑制23

呼吸链抑制剂23

ATP合酶抑制剂23

解偶联抑制剂23

6.P/O比与氧化磷酸化（了解）23

7.氧化磷酸化的调节23

8.能荷23

9.线粒体外NADH的穿梭（细胞溶胶中NADH的再氧化）23

α-磷酸甘油穿梭24

苹果酸-天冬氨酸穿梭24

机制24

第六章糖代谢24

第一节新陈代谢24

1.概念24

2.特征24

3.新陈代谢研究的主要方法24

第二节糖类水解、吸收24

1.糖的生理功能24

2.糖的降解24

3.糖的吸收24

第三节糖分解代谢24

1.糖酵解（EMP途径）24

1.1定义25

1.2场所25

1.3过程（△）25

1.4EMP途径的调节26

1.5EMP途径的生理意义26

1.6生醇和乳酸发酵问题26

2.糖的有氧氧化26

2.1定义26

2.2场所26

2.3过程26

△第三节TCA（柠檬酸or三羧酸）循环27

1.场所27

2.过程27

2.1循环图27

2.2过程介绍27

2.3TCA循环共产生ATP28

3.主要中间代谢产物28

4.糖异生途径中的“Fe三角”（阐明草酰乙酸、PEP、丙酮酸之间的关系）28

5.TCA生理意义28

6.1分子葡萄糖完全氧化共产生ATP？

7.1分子糖原完全氧化？

8.乙醛酸循环29

8.1关键的两个酶29

8.2乙醛酸分子可以看成2分子的乙酰-CoA→1分子草酰乙酸29

8.3乙醛酸循环在植物种子中有特别重要的意义29

9.戊糖磷酸途径（PPP途径）29

9.1定义29

9.2场所29

9.3过程29

9.4生理意义（常考）29

第四节糖的合成代谢30

1.糖异生30

1.1定义（重要）30

1.2场所30

1.3原料30

1.4动物不能用以下物质生成糖30

1.5过程30

1.6草酰乙酸、乙酰-CoA都不能自由出入线粒体30

1.72分子丙酮酸生成1分子葡萄糖共消耗6分子ATP30

2.Cori循环（乳酸循环）30

2.1过程30

2.2主要意义30

3.糖原的合成30

3.1葡萄糖的活化形式30

3.2向非还原端增加葡萄糖残基31

3.3关键酶31

第五章脂肪酸的分解代谢31

脂类31

必需脂肪酸31

不饱和脂肪酸31

第一节脂类的酶促降解31

1.脂肪的酶促降解31

1.1脂肪的动员（掌握）31

1.2激素敏感脂肪酶31

1.3在（激素敏感脂肪酶）的催化作用下：

脂肪→甘油三酯31

2.磷脂的酶促降解31

第二节脂肪的分解代谢31

1.甘油的氧化分解31

1.11分子甘油完全氧化产生（）分子ATP？

1.2部位32

2.脂肪酸的β-氧化32

2.1饱和偶数碳脂肪酸的氧化（三大步）32

2.2“饱和偶数碳脂肪酸的氧化”计算题（软脂酸、硬脂酸、C12饱和脂肪酸与2分子G产能区别）32

2.3不饱和脂肪酸的氧化（考试很少涉及）32

3.脂肪酸氧化的其他途径32

3.1奇数碳原子脂肪酸的氧化32

3.2脂肪酸的α-氧化33

3.3脂肪酸的ω-氧化33

3.4酮体的生产和利用（常考）33

第三节脂肪的合成代谢（从重要性上看，不如脂肪的分解代谢重要）33

1.原料33

2.3-磷酸甘油（即α-磷酸甘油）的生物合成33

甘油→3-磷酸甘油33

糖分：

-磷酸二羟丙酮→α-磷酸甘油33

3.脂肪酸的生物合成33

3.1从头合成33

3.2脂肪酸链延长（部位：

线粒体内、内质网内）34

3.3不饱和脂肪酸的生物合成34

4.脂肪的生物合成34

第四节磷脂代谢34

1.代谢34

2.脑磷脂、卵磷脂的合成代谢34

原料34

需要34

第五节胆固醇合成代谢34

1.原料34

2.调控酶34

第八章蛋白质及氨基酸代谢34

第一节蛋白质的营养作用34

1.必需氨基酸34

2.蛋白质的互补作用（了解）34

3.氮平衡34

第二节蛋白质的消化吸收34

第三节氨基酸的一般代谢35

分解代谢重要；合成代谢不需掌握35

1.氧化脱氨基作用35

2.转氨基作用35

概念35

两种酶35

辅酶35

两种转氨基反应35

意义35

3.联合脱氨基作用35

氧化脱氨基和转氨基联合35

嘌呤核苷酸循环35

4.氨的去路35

直接外排35

转化为酰胺35

转化为尿素35

5.α-酮酸的代谢途径35

①转变为糖or脂35

②彻底氧化分解提供能量35

③再次氨基化为新氨基酸35

6.氨基酸脱羧酶35

6.1辅酶35

6.2氨基酸→胺35

第四节氨基酸衍生物35

第九章核苷酸代谢36

第一节生物体内游离核苷酸的作用36

第二节嘌呤核苷酸代谢36

1.嘌呤核苷酸的合成代谢36

1.1从头合成途径36

1.2补救合成途径36

1.3嘌呤核苷酸生物合成的调节36

2.嘌呤核苷酸的分解代谢37

第三节嘧啶核苷酸的代谢37

1.嘧啶核苷酸的合成代谢37

1.1从头合成途径37

定义37

场所37

原料37

过程37

1.2补救合成途径37

2.嘧啶核苷酸的分解代谢37

第四节核苷酸合成的调控37

1.嘌呤核苷酸合成的调节37

2.嘧啶核苷酸合成的调节（酶）37

3.脱氧核苷酸合成的调节37

第十章DNA的生物合成38

第一节DNA复制38

1.与DNA复制有关的酶和蛋白质38

1.1DNA聚合酶（DDDP）38

1.2DNA解链酶（解螺旋酶）38

1.3SSB（单链结合蛋白）38

1.4DNA拓扑异构酶（旋转酶）38

1.5DNA引发酶39

1.6DNA连接酶39

1.7真核生物中的端粒酶39

2.DNA复制的分子机制（了解）39

2.1复制子39

2.2复制的机制39

3.DNA复制的方式39

4.DNA复制的一般特征39

5.保证DNA复制的真实性的机制（常考）40

6.DNA损伤修复40

第二节逆转录40

1.逆转录酶40

3.完善中心法则、大多数为RNA病毒40

第十一章RNA的生物合成40

第一节转录40

1.转录的定义40

2.转录的一般特征40

3.RNA聚合酶的结构功能40

3.1原核生物RNA聚合酶的结构功能40

3.2真核生物RNA聚合酶的结构功能40

4.转录机制（起始、延伸、终止）41

4.1原核生物转录机制41

4.2真核生物转录机制（一般考试不涉及）41

4.3顺式作用元件和反式作用因子41

第二节转录后的修饰加工41

1.原核生物mRNA不需要进行加工修饰即可进行翻译41

2.真核生物mRNA前体（hnRNA）的加工修饰41

第十二章蛋白质的生物合成41

第一节遗传密码41

1.密码子41

1.11个起始密码子41

1.23个终止密码子42

2.密码子特征42

3.SD序列42

第二节核糖体42

第三节tRNA42

第四节蛋白质生物合成的分子机制42

1.以原核生物为例（大题）42

2.简述蛋白质合成起始阶段过程42

3.大亚基中的23SrRNA（核酶）转肽、水解42

4.看一下原核生物和真核生物翻译的差异42

5.看一下基因调控（乳糖操纵子、Trp操纵子的作用机制）43

第一章蛋白质化学（考研中约占30%）

第一节氨基酸（共7个大问题）

1.氨基酸的结构

1.1蛋白质的水解（三种水解方式）

1.1.1酸水解的特点：

（1）Trp被水解破坏

（2）Asn被水解为Asp，Gln被水解为Glu

（3）一般用HCl（水解后加热HCl会挥发）

1.1.2碱水解：

Trp不被水解破坏

1.1.3酶水解（第章要详细讲）

1.2氨基酸的结构通式（L-α-氨基酸）P123

1.3氨基酸的结构特点

（1）除Gly外，其他氨基酸都含有手性碳原子

注：

某一碳原子周围的基团或原子各不相同，该碳原子称为手性碳原子；D型、L型与旋光活性（左旋、右旋）无对应关系

（2）除Pro（亚氨基酸）外，其余皆为α-氨基酸

含羟基（-OH）氨基酸

SerThr

含硫的氨基酸

含巯基（-SH）

Cys

含二硫键（-s-s-）

Met

含ε-氨基

Lys

含胍基的氨基酸

Arg

含咪唑基的氨基酸

His

芳香族（含苯环）的氨基酸

Phe

含酚羟基

Tyr

含吲哚基

Trp

2.20种合成蛋白质的氨基酸的分类（但很少以简答题的的方式考）

自然界有180多种，但是参与组成蛋白质的仅有20种

2.1按氨基酸的酸碱性分

酸性氨基酸：

Asp、Glu

碱性氨基酸：

His、Arg、Lys

2.2按氨基酸所携带的侧链R基分

芳香族氨基酸：

Phe、Trp、Tyr杂环氨基酸脂肪氨基酸

2.3按侧链R基的极性

分类

种数

详细列举

不带电荷的极性R基氨基酸

GlySerThrCysAsnGlnTyr

带正电荷的R基氨基酸

His、Arg、Lys

带负电荷的R基氨基酸

Asp、Glu

非极性R基氨基酸

AlaValLeuIleMetProPheTrp

说明：

Gly即可与认为是不带电荷的极性R基氨基酸，也可以认为是非极性R基氨基酸

非极性（亲脂性）从大小顺序：

Ile＞Val＞Leu＞Phe＞Trp＞Tyr

2.4按氨基酸在人体内能否自身合成可分为

（1）必需氨基酸（人体自身不能合成）8种

口诀

甲

携

来

一

本

亮

色

书

对应氨基酸

Met

Val

Lys

Ile

Phe

Leu

Trp

Thr

（2）半必需氨基酸2种（幼儿自身能合成，但是量不够）ArgHis

（3）非必需氨基酸

2.5按转化的产物分

生酮氨基酸：

Leu（有时候Lys也可以）一个空填Leu，若两个空填Leu、Lys

生糖氨基酸

生酮兼生糖氨基酸

注意：

并非所有的氨基酸都可以转化为糖

2.6非蛋白质氨基酸（注意以下四个即可）

β-丙氨酸γ-氨基丁酸鸟氨酸Orn瓜氨酸Cit

3.氨基酸的作用（功能）

3.1作为寡肽、多肽和蛋白质的组成单位

3.2作为活性物质的前体

Arg可转化为信号分子NO；Tyr可转化为甲状腺素、黑色素、等（Tyr可作为食品添加剂）

3.3作为神经递质

一般了解：

γ-氨基丁酸→抑制性神经递质（神经递质可分为抑制性和兴奋性两类，乙酰胆碱属于兴奋性神经递质）

3.4氧化分解产生ATP

3.5作为糖异生的前体

4.氨基酸的酸碱化学

4.1氨基酸为两性离子（兼性离子）一般不考，但要理解

氨基酸分子上带等量的正负电荷，即净电荷为零

4.2氨基酸的两性电解和等电点

4.2.1等电点（pI）氨基酸所带静电荷为零时的pH

（注：

不仅限于氨基酸，只要是两性物质即有等电点）

4.2.2理解两性解离理论P134（Glu和Lys的解离）

最左端带最多正电荷最右端带最多负电荷

注：

pI是氨基酸的常数（在任何溶液中都固定）

4.2.3会判断氨基酸的带电性（氨基酸在溶液中的带电性由pI和溶液的pH值共同决定）P131

pH＞pI

氨基酸带负电

pH＜pI

氨基酸带正电

pI=pI

氨基酸不带电

A+－H+Ao－H+A－

4.2.4等电点pI是氨基酸的一个常数，氨基酸在pI时的溶解度最低，可以利用此性质进行氨基酸的分离纯化

☆4.2.5等电点的的计算P134（对于有3个可解离基团的氨基酸例如Glu、Lys的pI的计算）

石老师的结论：

（1）碱性氨基酸（Arg、Lys、His）：

两个较大的pK值相加再除以2

课本上P134的例题：

Lys

A2+

Ka1

A+

Ka2

Ka3

A－

2.18

8.95

10.53

pI=1/2（pKa2+pKa3）=1/2（8.95+10.53）=9.74

（2）其他氨基酸的pI的计算：

两个较小的pK相加再除以2

以课本上的Glu为例：

A+

Ka1

Ka2

A－

Ka3

A2－

2.19

4.25

9.67

pI=1/2（pKa1+pKa2）=1/2（2.19+4.25）=3.22

我的理解：

pI、pK的实质都是pH。

从左到右pH由小到大

找到Ao（净电荷为零的点），然后其左右的pK相加再除以2即可

4.3氨基酸的甲醛滴定

4.3.1不能用酸碱滴定（因为用酸碱滴定，最后pH值或者很大或者很小，没有相应的指示剂）

4.3.2甲醛与-NH2结合，使之受保护。

然后-COOH与滴定加入的碱进行反应

4.4氨基酸的滴定曲线（以Gly为例）P131

a、b、c三点中

a、c两点的缓冲能力最大

b点的缓冲能力最小

5.氨基酸的化学反应

5.1α-氨基参加的反应

5.1.1α-NH2与亚硝酸（HNO2）反应

（1）不能与Pro发生反应

（2）释放N2，且氮元素一半来自氨基酸，另一半来自HNO2

（3）Lys的两个氨基（α-NH2和ε-NH2）都可以与亚硝酸进行反应

5.1.2α-NH2与丹磺酰氯（DNS）的反应

是测定N端氨基酸的方法之一

5.1.3α-NH2与2,4-二硝基氟苯（DNFB，也叫Sanger试剂）反应

（1）也是测定N端氨基酸成分的方法之一

（2）Sanger用此方法测定出牛胰岛素的结构

Sanger测两次获得诺贝尔奖：

①测定出牛胰岛素的结构②“双脱氧末端终止法”测定核酸的核苷酸序列

5.1.4α-NH2与苯异硫氰酸酯（PITC，又叫Edman试剂）

（1）也是测定N端氨基酸成分的方法之一

（2）依据此原理发明了蛋白质、氨基酸顺序测定仪

5.2α-NH2与α-COOH共同参加的反应

与茚三酮反应

（1）依据

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