05检本1班生化复习提纲Word文档下载推荐.docx

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ⅱ碱基位于螺旋的内侧，碱基之间以氢键相连，A、T之间有两条氢键，G、C之间有三条氢键相连

ⅲ碱基横向以氢键，纵向以范德华引力来稳定

3.RNA的种类和功能：

（mRNA、tRNA、rRNA的名称和功能）：

⑴mRNA（信使RNA）：

是蛋白质合成的摸版，决定蛋白质合成中氨基酸排列顺序

⑵tRNA（转运RNA）：

是蛋白质合成中氨基酸的运载工具

⑶rRNA（核糖体RNA）：

是蛋白质合成场所

4.蛋白质和DNA的比较：

蛋白质DNA

基本单位氨基酸（Aa）⑴RNA：

基本结构键肽键3,5—磷酸二酯键

二级结构形式α—螺旋β—折叠结构：

β—转角无规则卷曲维系键：

生理功能是一切生命的物质基础催化功能是遗传信息的储存携带与

调节功能转运功能收缩及运动功能生物繁殖

防御功能结构功能营养功能

三、酶

同工酶：

催化相同的化学反应，其分子结构，理化性质及免疫学性质等不同的一组酶。

活性中心：

是酶与底物能结合并使底物发生化学反应的部分，称为酶的活性中心。

必需基团：

在酶的活性中心中，集中有许多特殊集团，，这些集团称为必需基团。

变构调节：

细胞中某些作用物浓度的改变，使酶分子结构改变，酶的活性改变而使代谢反应加快或减慢。

化学修饰：

在另一个酶催化下，酶分子结构改变而使酶活性发生改变。

1.酶按组成的分类：

分为⑴单纯蛋白酶类这类酶水解后产物为氨基酸。

⑵结合蛋白酶类①酶蛋白：

决定酶催化谁的反应

②辅助因子：

参与酶的活性中心，分为辅酶和辅基

酶催化的特点：

1.催化效率高2.特异性高（相对特异性、绝对特异性、立体异构特异性）

3.活性可调性

2.结合酶的构成和各组成成分：

构成：

由酶蛋白与辅助因子构成

组成成分：

酶蛋白是酶的蛋白部分

辅助因子是酶的非蛋白部分，可分为辅酶和辅基

酶原的概念和激活：

酶原：

刚从细胞分泌中出来的不具催化活性，必须经过一定化学处理才具有化学性质。

酶原的激活：

大酶原在另一蛋白水解酶的催化下，切除部分肽段或氨基酸残基导致分子构象改变，进而形成或暴露酶的活性中心的过程。

是酶活性中心的形成。

3.影响酶作用的因素：

⑴酶浓度对酶促反应的影响当底物浓度达饱和时，酶浓度升高，反应速度加快。

说明酶浓度与速度呈正比V=K[E]

⑵pH对酶促反应速度的影响不同酶在不同pH环境中其催化活性不同，只有在反应速度最高时，此时pH为最适pH

⑶温度对酶促反应速度的影响当温度增加10℃，反应速度增加1至2倍，酶为蛋白质，当温度达60℃以上，蛋白质发生变性，酶活性降低，使酶活性最高的温度为最适温度。

最适温度随酶作用的时间而改变，时间越长，最适温度越低。

⑷底物浓度对酶促反应的影响①当底物浓度很低时，底物浓度增加，反应速度加快，两者呈正比，

②底物浓度达到一定浓度时，再增加底物浓度，反应速度也在加快，但趋于缓慢，两者不呈正比关系。

③当底物达到高浓度时，再增加底物浓度，反应速度不改变，此时反应速度为最大反应速度。

⑸抑制剂对酶促反应的影响使酶活性下降，而不使酶发生变性

⑹激活剂对酶促反应的影响增加酶活性，使酶原转变为有活性的酶

Km的概念和意义：

Km：

当反应速度等于最大反应速度的1/2时，此时底物浓度就是Km值

意义：

⑴解决酶与底物亲和力问题，Km越低，亲和力越高（底物浓度越低，反之，亲和力越低）

⑵当V=1/2Vmax时，底物浓度代表酶的Km

4.竞争性抑制与非竞争性抑制的特点

竞争性抑制非竞争性抑制

抑制剂结构与底物结构相似与底物结构不相似

抑制剂位置占据酶活性中心上底物的结合点不占据结合点

与底物浓度关系加大浓度可以减弱抑制作用与底物浓度无关

最大反应速度有竞争性抑制剂存在，Km变大，Km不变，最大反应速度降低

最大反应速度不变

5.调节酶活力的方式：

变构调节（调节速度较快）

化学修饰的特点：

酶可以在另一个酶的催化下产生了一个活性更高或更低的酶。

6.维生素与辅酶的关系

⑴维生素A、D、E、K的生理功能（均为脂溶性维生素）

维生素A：

①VitA原，尤其是β—胡萝卜素可以在体内作为抗氧化剂，可以捕捉自由基，达到治疗肿瘤的目的

②VitA为醇可以转变为醛，可以与视蛋白结合，形成感受弱光的物质（视紫红质），在弱光刺激下，可分解产生神经冲动，并生成反视黄醛，其可进一步被氧化形成顺—视黄醛。

VitA缺乏导致夜盲症。

维生素D：

VitD3本身无活性，只有在肝内被羟化为1，2，5—（OH）2VitD3才有功能，可促进肠道与钙结合蛋白的合成，可促进钙盐的溶解更新，新骨的生成，可促进肾小管对钙磷的重吸收。

维生素E：

天然的抗氧化物，可以消除体内自由基，对心血管及肿瘤有一定作用，可保护细胞膜结构与细胞膜功能，特别是防止膜内的磷脂中不饱和脂肪酸被氧化。

维生素K：

是谷氨酸、γ—羟化酶的辅酶。

⑵水溶性维生素

维生素B1：

活性形式为TPP（焦磷酸硫胺素）①是α酮酸脱氢酶系的辅酶

②是转酮醇酶的辅酶

维生素B2：

是脱氢酶的辅基，是FMN及FAD的组成成分。

FMN：

是需氧脱氢酶的辅基；

FAD：

是不需氧脱氢酶的辅基

维生素PP（尼克酸及尼克酰胺）：

是NAD+，NADP+的组成成分，

NAD+及NADP+是不需氧脱氢酶的辅酶

维生素B6（吡哆素）：

磷酸吡哆醛是转氨酶的辅酶，传递氨基作用，是ALA合成酶

泛酸：

是转酰基酶辅酶的组成成分，酰基转移酶的辅酶

生物素：

是噻吩及尿素组成的，是羟华酶的辅酶

叶酸：

是谷氨酸与碟酸组成的，转变为四氢叶酸，在5N位接受一碳单位，是5，10四氢叶酸代谢的辅酶

维生素B12：

在转甲基中起辅酶作用，与甲基结合成甲钴胺素，是转甲基酶的辅酶，与羧基结合叫羧钴胺素，是转羧基酶的辅酶

维生素C：

起氧化还原作用，羟化作用

四、糖代谢

糖酵解：

葡萄糖在不耗氧的条件下分解为乳糖的过程

糖异生：

由非糖物质转变为糖的过程。

糖原分解：

血糖：

血液中的葡萄糖。

正常值为3.89~6.11mmol/L

1.糖分解代谢三条途径的名称特点和生理意义

途径起始物终产物ATP数细胞部位关键酶

糖酵解葡萄糖乳糖，ATP2个在胞液中进行己糖激酶，磷酸果糖激酶，丙酮酸激酶

有氧氧化葡萄糖CO2,H2O,ATP38个第一阶段在胞液丙酮酸脱氢酶系，柠檬

二三阶段在细胞酸合酶，异柠檬酸脱氢酶

线粒体内α酮戊二酸脱氢酶系

磷酸戊糖葡萄糖5—磷酸核糖，在胞液中进行及

途径NADPH+H+部分器官内

意义：

⑴糖酵解：

①无须氧条件下进行的，产生2个ATP能量，是缺氧时供能的主要途径

②可回收NAD+

③红细胞内主要的能量供应

⑵有氧氧化：

①高效产能人体内能量的主要来源

②此代谢途径不是糖特有的，也是脂类的分解代谢产能的途径，也是某些氨基酸分解代谢产能的途径，所以称为共同熔炉

③糖与脂肪可互相转变，是通过三羧酸循环进行的，称为互通有无。

⑶磷酸戊糖途径：

①不能氧化放能，作为合成大分子物质的供氢体，如胆固醇

②参加羟化反应

③可将氧化型谷胱甘肽转变为还原型谷胱甘肽，保护蛋白质中的巯基

④终产物5—磷酸核糖是合成核苷酸的原料

2.三羧酸循环的特点（脱氢脱羧情况，产能情况）

脱氢：

四次脱氢，3次由NAD+接受，1次由FAD接受，共产生了11个ATP

脱羧：

2次脱羧，产生2分子CO2

一次底物水平磷酸化产生一个高能磷酸键，1个GTP（ATP）

关键酶：

柠檬酸合酶，异柠檬酸脱氢酶，α酮戊二酸脱氢酶系

共产生12个ATP，由1分子乙酰辅酶A开始

3.糖异生的关键酶，原料和生理意义

葡萄糖6—磷酸酶，果糖二磷酸酶，磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶

原料：

最好的为生糖氨基酸，如谷氨酸，天门冬氨酸，丙氨酸等

组织部位：

肝内进行，在饥饿时肾脏也可进行。

生理意义：

⑴是间接补充血糖的重要途径，脑组织消耗120g/天糖，肌肉休息是40g/日，视网膜肾髓质40g/日，肝脏中储存的糖原完全分解产生150g/日糖

⑵有利于乳酸的再利用

⑶肾脏进行糖异生有利于排H+保Na+，维持酸碱平衡

4.G—6—p在体内的代谢去路

⑴在糖酵解，有氧氧化中：

G—6—P＝F—6—P

⑵在磷酸戊糖途径中：

G—6—P＝6磷酸葡萄糖酸内酯

⑶在糖原合成中：

G—6—P＝1—磷酸葡萄糖

⑷在糖原分解中：

G—6—P→形成葡萄糖

5.乳酸糖异生的过程

6.血糖的调节（激素）

升糖激素（脂解激素）：

胰高血糖素，肾上腺素，糖皮质激素

降糖激素（抗脂解激素）：

胰岛素

五、脂代谢

脂肪动员：

储存在脂肪组织中的脂肪分解成甘油和脂肪酸，使放入血，为其他组织细胞利用，此过程称为~

必需氨基酸：

自身需要，但自身不能合成，必须由食物供给，叫做~

1.脂肪酸彻底氧化的阶段和产能，β—氧化的起始物和生理意义

阶段、产能：

⑴在胞液中活化消耗2个高能键的能量

⑵脂酰CoA经肉毒碱携带进入线粒体内膜

⑶脂酰CoA在线粒体内进行β—氧化，经过脱氢、加水、脱氢和硫解四步

⑷乙酰CoA进入三羧酸循环氧化脱羧放能

β—氧化的起始物：

脂酰CoA

β—氧化的生理意义：

生成乙酰CoA，供能，或生成酮体

2.酮体的种类，生成利用的部位和生理意义

种类：

乙酰乙酸，β—羟丁酸，丙酮

生成部位：

肝内线粒体

利用部位：

脑组织

是肝脏输出脂肪酸能源的一种重要形式。

在糖供应不足时，酮体是脑组织供能的形式，其显酸性，当其过多时，易引起酸中毒，长期饥饿及糖尿病人易引起。

3.脂肪酸合成的参与物、关键酶

参与物：

乙酰CoA，辅酶Ⅱ。

丙酮酸羧化酶，乙酰CoA羧化酶

4.胆固醇合成参与物关键酶和转化生成的物质

乙酰CoA

羟甲戊二酰CoA还原酶，

转化生成的物质：

胆汁酸、类固醇激素、维生素D3

酮体和胆固醇的比较（原料、部位、酶、产物去路）

酮体胆固醇

原料乙酰CoA乙酰CoA

细胞部位肝线粒体内胞液及内质网

关键酶羟甲戊二酰CoA合成酶羟甲戊二酰CoA还原酶

产物去路为肝外组织氧化供能合成胆汁酸、类固醇激素、维生素D3

5.磷脂合成的原料

甘油、脂肪酸、磷酸盐、胆碱、丝氨酸、肌醇

6.脂蛋白合成的部位和功能

合成部位功能

乳糜微粒（CM）小肠粘膜细胞转运外源性甘油三酯和胆固醇

极低密度脂蛋白（VLDL）肝细胞转运内源性甘油三酯和胆固醇

低密度脂蛋白（LDL）血浆转运内源性胆固醇

高密度脂蛋白（HDL）肝、肠、血浆逆向转运胆固醇

六、生物氧化

生物氧化：

营养物（糖、脂肪、蛋白质）在体内经过氧化，分解为水、CO2并释放出能量的过程。

呼吸链：

在线粒体内膜上有一系列递氢体和递电子体，按一定顺序排列，所组成的氧化还原体系。

氧化磷酸化：

代谢物脱下的氢经呼吸链传递给氧，生成水释放出能量，使ADP磷酸化成ATP的过程。

1.线粒体、非线粒体生物氧化的意义

线粒体：

氧化供能，生成ATP

非线粒体：

生物氧化

2.两条呼吸链的组成、排列、产能（常见的代谢物脱下的氢如何生成水产生能量）

组成：

递氢体、NAD+、FMN、FAD、CoQ、递电子体、Fe—S、细胞色素

3.体内产生ATP的方式

方式：

底物水平磷酸化，氧化磷酸化

4.呼吸链阻断剂、解偶联剂、ATP/ADP的影响

呼吸链阻断剂：

阻止电子传递氢，如粉蝶酶素A阻断

巴比妥类药物阻断

氰化物及CO阻断

抗酶素A阻断

解偶联剂：

只能氧化不能磷酸化，如2，4—二硝基苯酚

ATP/ADP的影响：

值越高，氧化磷酸化速度加快

值越低，氧化磷酸化速度减慢

七、氨基酸代谢

机体需要，但体内不能合成，必须通过事物供给的氨基酸，称为~

一碳单位：

氨基酸可以分解出含有一个碳原子的集团，称为~

转氨基作用：

一个氨基酸上的氨基，在酶的催化下，可转移到酮酸的酮基上，使原有的氨基酸变为新的酮酸，原有的酮酸变为新的氨基酸，称为~

1.氨基酸脱氨的方式和产物去路（转氨酶的辅酶、重要的转氨酶）

氧化脱氨基、转氨基作用、联合脱氨基作用

产物去路：

氨基酸脱氨基作用生成α—酮酸，可进入以下三个途径进行代谢

1.经氨基化生成非必需氨基酸2.转变为糖和脂3.氧化供能

转氨酶的辅酶：

磷酸吡哆醛

重要的转氨酶：

1.ALT（GPT）：

主要分布于肝脏，活性高为44000，血清为16.肝病变时，肝细胞膜结构改变，其升高。

2.AST（GOT）：

主要分布于心肌，活性为156000，血清为20，心梗时，心肌细胞膜结构改变，血中AST升高。

2.氨的转运方式以丙氨酸，谷氨酰胺两种方式运输

尿素生成部位：

主要是肝脏，肾脑等组织也合成，但量甚微。

尿素生成原料：

两个氨基：

一个来自于门冬氨酸的氨基，一个来自于自由的氨基

尿素生成的意义：

是体内氨的主要去路，在肝内合成尿素，维持血氨＜0.1mg%

3.蛋氨酸循环的意义（SAM的中文名称、功能）

⑴提供活性甲基，N5—CH3FH4是体内甲基的间接供体

⑵有利于FH4的再生

SAM中文名称：

S—腺苷蛋氨酸

SAM功能：

通过转甲基作用生成含活性甲基的重要生理活性物质。

4.酪氨酸、色氨酸、甘氨酸、半胱氨酸、谷氨酸、丝氨酸可生成哪些物质？

酪氨酸——甲状腺素色氨酸——5—羟色胺

甘氨酸——嘌呤碱，嘧啶碱，肌酸，磷酸肌酸半胱氨酸——谷胱甘肽

谷氨酸——γ—氨基丁酸丝氨酸——一碳单位，磷脂的合成原料

八、核苷酸代谢

1.核苷酸合成有几条途径：

从头合成途径；

补救合成途径

2.嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸合成的原料及分解代谢的终产物

嘌呤核苷酸：

，谷氨酰胺，甘氨酸，门冬氨酸，一碳单位，CO2

终产物：

尿酸

嘧啶核苷酸：

天冬氨酸，谷氨酰胺，CO2

β—丙氨酸，胺，β—羟基异丁酸，CO2

3.核苷酸生成的方式

4.5—FU、6—MP抑制核苷酸合成的机制

6—MP：

嘌呤核苷酸从头合成，补救合成都抑制

九、基因信息传递

半保留复制：

DNA复制时，解开的双链各自作为模版用于合成新的互补链，在子代DNA分子中的一条链来自亲代，另一条链是新合成的，这种复制方式称为~

反转录：

以RNA指导的合成DNA的过程，称为~。

又叫逆转录

转录：

以DNA为模版，将DNA分子携带的遗传信息传递给RNA的过程。

翻译：

以mRNA中的碱基顺序转变成蛋白质分子中的氨基酸排列顺序的过程，称为~。

遗传密码：

指mRNA分子上从5，AUG开始，依次相邻三个核苷酸为一组代表一种氨基酸或其他信息（起始或终止信号），又称三联体密码。

操纵子：

几个相关的结构基金，排列在一起，转录出一段mRNA然后分别翻译出几种蛋白

质，这些蛋白质可能是酶系统或执行其他相关功能，这一段结构基因连同其上游的调控成份称为~

1.参与复制、转录、反转录、翻译的物质及作用

复制：

dATP、dCTP、dGTP、dTTP

模版：

DNA的两条链

酶：

⑴DNA聚合酶作用：

催化脱氧三磷酸核苷（dNTP），以核苷酸的形式聚合到核酸链上的酶，有更正作用，有DNA聚合酶αβγδε，作用是可与模版上的碱基互补形成氢键，与上或下一个核苷酸形成3，5—磷酸二酯键

⑵引物酶合成一小段RNA作为引物

⑶解链酶将A—T，G—C之间的氢键断裂，每解开一对碱基需消耗2个ATP

⑷拓扑异构酶松弛超螺旋，解开超螺旋

⑸单链结合蛋白使模版保持处于单链状态，防止模版重新形成双螺旋

⑹DNA连接酶使DNA之间的某个片段连接起来，两个片段的连接也是3，5—磷酸二酯键

四种核苷酸

一条DNA链

RNA聚合酶作用：

催化三磷酸核苷以核苷酸的形式，聚合到核酸链上的酶。

由α，β，β，，δ五个亚基组成。

五亚基在一起称为全酶，若不含δ时称为核心酶。

δ—亚基作用：

辨认转录的起始点，又叫起始因子；

核心酶作用为延长RNA的链

RNA

RNA指导的DNA聚合酶

二十种氨基酸

mRNA

氨基酰tRNA合成酶作用：

是此氨基酸与特定的tRNA结合

转肽酶作用：

是氨基酸与氨基酸之间相结合，使氨基酸的酰基与新的氨基酸的氨基相结合，每结合一个氨基酸消耗4个GTP，1个ATP

2.原核生物DNA聚合酶的种类作用

种类：

原核DNA—polⅠ、polⅡ、polⅢ

Ⅰ作用：

⑴聚合功能：

填补冈崎片段之间间隙

⑵切除引物

Ⅲ作用：

合成前导链和冈崎片段

⑵校对功能

共同特征：

都具有校对功能：

使DNA复制具有保真性

3.密码的数量和特征

数量：

共有64个，其中61个代表20种氨基酸，3个终止密码：

UAAUAGUGA

1个起始密码：

AUG（蛋氨酸）

特征：

简并性，通用性，无标点符号

4.蛋白质合成的步骤和三种RNA的作用

⑴氨基酸的活化与转运

⑵核蛋白体循环（翻译）

①起始阶段：

起始因子参与起始复合物

②肽链延长阶段：

延长因子参与ⅰ进位ⅱ成肽ⅲ脱落ⅳ移位

③终止阶段：

终止因子与翻译终止

⑶多肽链翻译后加工修饰

①亚基聚合②水解肽链③修饰氨基酸残基等

mRNA（信使RNA）：

tRNA（转运RNA）：

rRNA（核糖体RNA）：

5.复制、转录、翻译的比较（DNA聚合酶、RNA聚合酶、反转录酶的比较）

⑴复制转录翻译反转录

原料dATP，dGTP，ATP,GTP,20种氨基酸dATP，dGTP，

dCTP，dTTP，CTP,UTPdCTP，dTTP，

模板DNA两条链DNA一条链mRNARNA

细胞部位细胞核真核细胞在胞核内细胞胞液中细胞核

原核细胞在胞质内

方向5，→3，5，→3，氨基段→羧基段5，→3，

酶DNA聚合酶RNA聚合酶氨基酰tRNA合成反向聚合酶

引物酶，解链酶酶、转肽酶

拓扑异构酶

单链结合蛋白

DNA连接酶

产物DNARNA多肽链DNA

⑵

DNA聚合酶RNA聚合酶逆转录酶

底物dATP，dGTP，ATP,GTP,dATP，dGTP，

dATP，dGTP，CTP,UTPdATP，dGTP，

模板DNA两条链DNA一条链RNA

（模版链）

引物有无有

校对功能有无无

产物两分子DNARNAcDNA

6.给DNA模板写多肽链

例：

3，TACGGGGTAAAATCTCCCATT5，

↓转录

5，AUGCCCCAUUUUAGAGGGUAA3，

↓翻译

NH2—蛋—脯—组—苯丙—精—甘—终止—COOH

7.基因表达的调控水平：

可在基因水平，转录水平，翻译水平进行

原核生物转录水平的调控—操纵子：

属于转录调控

构成：

结构基因，操纵基因，启动基因，（调节蛋白）

十、细胞信号转导

信息分子：

神经递质、激素、生长因子等等称为~

受体：

能够在细胞中识别配体（能与受体相配的结合的物质）并与起特异结合，并产生一定生理效应，为~

1.两类信息分子作用机制

亲水性信息分子：

与细胞膜受体结合而改变酶的活性（如蛋白激素，多肽激素，儿茶酚胺）

脂溶性信息分子：

与细胞内受体结合而改变酶的合成量（如类固醇激素，糖皮质激素，雌激素，孕激素，雄性激素，T3T4，1，2，5—（OH）2—VitD3，盐皮质激素）

2.第二信使的种类：

cAMP，cGMP，Ca2+，DAG，三磷酸肌醇（IP3）

3.cAMP—蛋白激酶A的传递过程

十二、肝脏生化

生物转化：

机体对代谢废物进行种种的化学处理以利于排除体外。

结合胆红素：

与葡萄糖醛酸结合的胆红素。

1.生物转化的特点、生理意义及结合反应的主要结合物

特点：

两重性：

年龄不同，酶含量浓度不同，肝内酶种类随年龄的增长而增加

增加水溶性；

掩盖活性基团，使非营养物质失去作用

主要结合物：

⑴葡萄糖醛酸（供体UDPGA）

⑵硫酸

⑶乙酰基或甲基（供体乙酰CoA，SAM，甘氨酸）

2.胆汁酸的种类：

⑴初级游离胆汁酸①胆酸②胆汁酸

⑵初级结合胆汁酸①甘氨胆酸，牛磺胆酸

②甘氨鹅脱氧胆酸，牛磺鹅脱氧胆酸

合成的关键酶：

羟化酶（加单氧酶）

生理意义：

可降低水/油两相的表面张力，使大的脂肪微滴转变为许多小的微滴，加大与酶的接触面积，使脂类物质水解，是乳化剂，此过程为乳化

3.胆红素的代谢

结合胆红素与未结合胆红素的区别

结合胆红素未结合胆红素

形式与葡萄糖醛酸结合未与葡萄糖醛酸结合

毒性无有

水溶性溶于水不溶于水

反应与重氮试剂直接反应与重氮试剂间接反应

不同黄疸时血中胆红素和尿中胆素原的变化

溶血性黄疸：

未结合胆红素↑，由于大量红细胞破坏引起的超过血运输及肝转化摄取能力

肝细胞性黄疸：

结合及未结合胆红素均↑，属于肝病变引起的胆红素↑，摄取结合排泄障碍

梗阻性黄疸：

结合胆红素↑，排泄障碍