生物化学难点参考.docx
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生物化学难点参考
第一章蛋白质构造与功能
蛋白质变性（proteindenaturation）：
蛋白质在某些物理和化学要素作用下其特定的空间构象被损坏，从而致使其理
化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。
蛋白质的一级构造（primarystructure）:
蛋白质分子中，从N-端至C-端的氨基酸残基的摆列次序。
肽链（peptidechain）：
氨基酸经过羧基和氨基脱水后，缩合而成的体现一维伸展形式的产物。
等电点（isoelectricpoint,pI）：
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋向及程度相等，
成为兼性离子，
呈电中性。
此时溶液的
pH值称为该氨基酸的等电点。
模体（motif）：
一个蛋白质分子中几个拥有二级构造的肽段，在空间地点上相互靠近，形成特别的空间构象，称为
模体。
GSH
谷胱甘肽（glutathione）
血红蛋白与肌红蛋白的氧解离曲线有何不一样？
为何？
血红蛋白和肌红蛋白的氧饱和度曲线，也称氧联合或氧解离曲线。
肌红蛋白的氧联合曲线呈双曲线，而血红蛋白呈
S形曲线。
这是因为每个肌红蛋白分子仅有一个
O2的联合地点，所以每一肌红蛋白分子和
O2的联合均是独立的，
和其余肌红蛋白分子没关。
而血红蛋白分子是由四个亚基所构成，每一亚基均有一个
O2
的联合地点，血红蛋白分
子对O2的联合是四个亚基的共同作用的结果。
这也反应了两种蛋白质的生理功能是不一样的。
肌红蛋白的功能是储
备氧，只有当强烈活动时血液输氧不足以赔偿肌肉耗费而致局部氧分压很低的状况下，才放出氧来应急。
而血红蛋
白的功能是运输氧，所以它既能在肺筛泡的高氧分压条件下充足联合氧，又能在四周组织的低氧分压条件下将大部
分氧开释出来。
何为蛋白质变性？
变性的蛋白质理化性质有何改变，有何实质应用。
蛋白质在某些物理和化学要素作用下其特定的空间构象被损坏，从而致使其理化性质的改变和生物活性的丧失，这
种现象称为蛋白质变性。
蛋白质变性后的方面：
①生物活性丧失。
蛋白质的生物活性是指蛋白质所拥有的酶、激素、毒素、抗原与抗体、血
红蛋白的载氧能力等生物学功能。
生物活性丧失是蛋白质变性的主要特色。
有时蛋白质的空间构造只有稍微变化即
可惹起生物活性的丧失。
②某些理化性质的改变。
蛋白质变性后理化性质发生改变，如溶解度降低而产生积淀，因
为有些本来在分子内部的疏水基团因为构造松懈而裸露出来
分子的不对称性增添，所以粘度增添，扩散系数降低。
③生物化学性质的改变。
蛋白质变性后，分子构造松懈，不可以形成结晶，易被蛋白酶水解。
蛋白质的变性作用主要
是因为蛋白质分子内部的构造被损坏。
天然蛋白质的空间构造是经过氢键等次级键保持的，
而变性后次级键被损坏，
蛋白质分子就从本来有序的卷曲的密切构造变为无序的松懈的伸展状构造（但一级构造并未改变）
。
所以，本来处
于分子内部的疏水基团大批裸露在分子表面，而亲水基团在表面的散布则相对减少，至使蛋白质颗粒不可以与水相溶
而失掉水膜，很简单惹起分子间相互碰撞而齐集积淀。
蛋白质变性的应用价值：
1、鸡蛋、肉类等经加温后蛋白质变性，熟后更易消化。
2、细菌、病毒加温，加酸、加重
金属（汞）因蛋白质变性而灭活（灭菌、消毒）
。
3、动物、昆虫标本固定保存、防腐。
4、好多毒素是动物蛋白质，
加甲醛固定，减毒、封闭毒性碱基团作类毒素抗原，制作抗毒素。
5、制革，使皮革成形。
6、蚕丝是由蛋白质变性
而成。
7、用于蛋白质的积淀。
从血液中提分别、提纯激素，制药。
8、临床上外科凝血，止血。
尿中管型诊疗肾脏
疾病。
9、酶类分解各样蛋白质，以利于肠壁对营养物质的汲取。
10、加入电解质使蛋白质凝集脱水如做豆腐。
11、
改变蛋白质分子表面性质进行盐析，层析分别提纯蛋白质，如核酸的提纯、
DNA测定。
12、大分子的破裂，基因重
整合。
13、蛋白质分子联合重金属而解毒。
14、蛋白质分子与某些金属联合出现显色反响，如双缩脲反响可测定含
量。
第二章
核酸构造与功能
DNA的添色效应：
DNA分子解链变性或断链，其紫外汲取值（一般在260nm处丈量）增添的现象。
Tm：
融解温度（meltingtemperature,Tm）变性是在一个相当窄的温度范围内达成，在这一范围内，紫外光汲取值达到最大值的50%时的温度。
其大小与G+C含量成正比。
1
核酸分子杂交：
应用核酸分子的变性和复性的性质,使根源不一样的DNA（或RNA）片段,按碱基互补关系形成杂交双链分子。
dNTP：
deoxy-ribonucleosidetriphosphate（三磷酸脱氧核糖核苷）的缩写。
是dATP,dGTP,dTTP,dCTP的统称，N代表
变量指代A、T、G、C、U中的一种。
在生物DNA、RNA合成中，以及各样PCR（RT-PCR、Real-timePCR）中起原料作用。
cAMP：
“腺苷-3',5'-环化一磷酸”的简称。
亦称“环化腺核苷一磷酸”，“环腺一磷”。
一种环状核苷酸，以微量存在
于动植物细胞和微生物中。
体内多种激素作用于细胞时，可促进细胞生成此物，转而调理细胞的生理活动与物质代谢。
tRNA的二级构造与功能的关系怎样？
①3'端含CCA-OH序列.因为该序列是单股突伸出来
而且氨基酸老是接在该序列腺苷酸残基
（A）上,所以CCA-OH序
列称为氨基酸接受臂。
CCA往常接在3'端第4个可变苷酸上.3'端第5-11位核苷酸与5'端第
1-7位核苷酸形成螺旋
区,称为氨基酸接受茎。
②TψC环（TψCloop）.TψC环是第一个环,由7
个不配对的硷基构成,几乎老是含5'GTψC3'序列.该环波及tRNA与
核糖体表面的联合
有人以为
GTψC序列可与
5SrRNA的GAAC序列反响.
③额外环或可变环。
这个环的硷基种类和数目高度可变
在3-18个不等,常常富裕罕有硷基.
④反密码子环。
由7个不配对的硷基构成,处于中间位的3个硷基为反密码子.反密码子可与
mRNA中的密码子结
合.毗邻反密码子的
3'端硷基常常为烷化修饰嘌呤
其5'端为U,即:
-U-反密码子-修饰的嘌呤.
⑤二氢尿嘧啶环由
8-12个不配对的硷基构成,主要特色是含有
（2+1或2-1）个修饰的硷基（D）.
⑥上述的TψC环,反密码子环,和二氢尿嘧啶不分别连结在由
4或5个硷基构成的螺旋区上
挨次称为TψC茎,
反密码子茎和二氢尿嘧啶茎
.其余,前述的15-16
个固定硷基几乎所有位于这些环上.
DNA双螺旋构造的主要特色有哪些？
①在DNA分子中，两股DNA链环绕一设想的共同轴心形成一右手螺旋构造，
双螺旋的螺距为3.4nm，直径为2.0nm。
②链的骨架（backbone）由交替出现的、亲水的脱氧核糖基和磷酸基构成，位于双螺旋的外侧。
③碱基位于双螺旋的
内侧，两股链中的嘌呤和嘧啶碱基以其疏水的、近于平面的环形构造相互亲密邻近，平面与双螺旋的长轴相垂直。
一股链中的嘌呤碱基与另一股链中位于同一平面的嘧啶碱基之间以氢链相连，称为碱基互补配对或碱基配对
（base
pairing），碱基对层间的距离为0.34nm。
碱基互补配对老是出现于腺嘌呤与胸腺嘧啶之间
（A=T），形成两个氢键；或
者出现于鸟嘌呤与胞嘧啶之间
（G=C），形成三个氢键。
④DNA双螺旋中的两股链走向是反平行的，一股链是
5’→3’
走向，另一股链是3’→5’走向。
两股链之间在空间上形成一条大沟和一条小沟这是蛋白质辨别
DNA的碱基序列，与
其发生相互作用的基础。
DNA双螺旋的稳固由互补碱基对之间的氢键和碱基对层间的聚积力维系。
DNA双螺旋中两股链中碱基互补的特色，
逻辑地预示了DNA复制过程是先将DNA分子中的两股链分别开，而后以每一股链为模板
（亲本），经过碱基互补原则
合成相应的互补链（复本），形成两个完好同样的DNA分子。
因为复制获取的每对链中只有一条是亲链，即保存了一
半亲链，将这种复制方式称为
DNA的半保存复制。
以后证明，半保存复制是生物体遗传信息传达的最基本方式。
第三章酶
LDH：
乳酸脱氢酶（LactateDehydrogenase，LDH），宽泛存在的催化乳酸和丙酮酸相互变换的酶。
L-乳酸脱氢酶作用于
L-乳酸；D-乳酸脱氢酶（作用于D-乳酸，二者均以NAD＋为氢受体。
在厌氧酵解时，催化丙酮酸接受由3-磷酸甘油醛
脱氢酶形成的NADH的氢，形成乳酸。
NADPH：
三磷酸吡啶核苷酸TriphosphopyridineNucleotide
GPT：
谷氨酸丙氨酸氨基转移酶（ALT，GPT）。
酶的化学修饰调理：
酶蛋白肽链上某些残基在酶的催化下发生可逆的共价修饰，从而惹起酶活性的改变，这种调理称为酶的化学修饰。
同工酶（Isoenzyme）:
是指催化同样的化学反响，而酶蛋白的分子构造、理化性质以及免疫学性质不一样的一组酶。
2
别构调理/变构调理（allostericregulation）：
指小分子化合物与酶蛋白分子活性中心之外的某一部位特异联合，惹起
酶蛋白分子构像变化、从而改变酶的活性。
生理意义：
1代谢终产物反应调理反响途中的酶，使代谢物不致生成过
多；2使能量得以有效利用，不致浪费；
3不一样代谢门路相互调理。
米-曼氏方程：
解说酶促反响中底物浓度和反响速度关系的最合理学说是中间产物学说。
酶第一与底物联合生成酶与
底物复合物（中间产物），此复合物再分解为产物和游离的酶。
V=Vmax[S]/Km+[S]。
Vmax指该酶促反响的最大速度，
[S]为底物浓度，Km是米氏常数，V是在某一底物浓度时相
应的反响速度。
当底物浓度很低时，
[S]〈〈Km，则V≌Vmax/Km[S]，反响速度与底物浓度呈正比；当底物浓度很高
时，[S]〉〉Km，此时V≌Vmax，反响速度达最大速度，底物浓度再增高也不影响反响速度
.
变构酶（allostericenzyme）:
拥有变构效应的酶。
有些酶除了活性中心外，还有一个或几个部位，当特异性分子非共价
地联合到这些部位时，可改变酶的构象，从而改变酶的活性，酶的这种调理作用称为变构调理，受变构调理的酶称
变构酶，这些特异性分子称为效应剂。
糖蛋白（glycoprotein）：
糖类分子与蛋白质分子共价联合形式形成的蛋白质。
糖基化修饰使蛋白质分子的性质和功能
更加丰富和多样。
分泌蛋白质和质膜表面面的蛋白质多半为糖蛋白。
酶的活性中心。
酶的变构调理与共价修饰：
酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价联合，从而改变酶的活性，
这一过程称为酶的共价修饰或许化学修饰。
（1）同样点：
都属于细胞水平的调理，属酶活性的迅速调理方式。
（2）不一样点：
①影响要素：
变构调理是由细胞
内变构效应剂浓度的改变而影响酶的活性；化学修饰调理是激素等信息分子经过酶的作用而惹起共价修饰。
②酶分子改变：
变构效应剂经过非共价键与酶的调理亚基或调理部位可逆联合，惹起酶分子构像改变，常表现为变构酶亚基的聚合或解聚；化学修饰调理是酶蛋白的某些基团在其余酶的催化下发生共价修饰而改变酶活性。
③特色及生理
意义：
变构调理的动力学特色为S型曲线，在反应调理中可防备产物聚积和能源的浪费；化学修饰调理耗能少，作
用快，有放大效应，是经济有效的调理方式。
维生素B1，B2，PP及泛酸作为辅酶或辅基的形式是什么？
B1：
硫胺素（含硫的唑噻环和含氨基的嘧啶环构成），在生物体内常以硫胺素焦磷酸（thiaminepyrophosphate,TPP）
的辅酶形式存在，是波及到糖代谢中羰基碳合成与裂解反响的辅酶。
B2：
核黄素（核醇与7，8-二甲基异咯嗪的缩合物），在生物体内以黄素单核苷酸（flavinmononucleotide,FMN）和黄素腺嘌呤二核苷酸（flavinadeninedinucleotide,FAD）的形式存在，是一些氧化复原酶（黄素蛋白）的辅基。
PP：
包含烟酸和烟酰胺，在体内烟酰胺与核糖、磷酸、腺嘌呤构成脱氢酶的辅酶（NAD+、NADP+）
泛酸：
贝塔-丙氨酸经过肽键与阿尔法、伽玛-二羟基贝塔，贝塔-二甲基丁酸缩合而成。
是辅酶A和磷酸泛酰巯基乙胺的构成成分。
coA。
简述酶化学修饰调理的主要特色
化学修饰的特色：
（1）绝大多半属于这种调理方式的酶都具无活性（或低活性）和有活性（或高活性）两种形式。
它们之间在两种不一样酶的催化下发生共价修饰，能够相互转变。
催化互变反响的酶在体内受调理要素如激素的控制。
（2）和变构调理不一样，化学修饰是由酶催化惹起的共价键的变化，且因其是酶促反响，故有放大效应。
催化效率长较变构调理高。
（3）磷酸化与脱磷酸是最常有的酶促化学反响。
第四章糖代谢
糖酵解（glycolysis）:
在缺氧状况下，葡萄糖生成乳酸（lactate）的过程称之为糖酵解。
糖异生（gluconeogenesis）:
是指从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。
部位：
主要在肝、肾细胞的胞浆及线粒体。
原料：
主要有乳酸、甘油、生糖氨基酸。
磷酸戊糖门路的生理意义？
葡萄糖氧化分解的一种方式。
因为此门路是由6-磷酸葡萄糖（G－6－P）开始，故亦称为己糖磷酸旁路。
此门路在
胞浆中进行，可分为两个阶段。
第一阶段由G－6-P脱氢生成6-磷酸葡糖酸内酯开始，而后水解生成6-磷酸葡糖酸，
3
再氧化脱羧生成5-磷酸核酮糖。
NADP+是所有上述氧化反响中的电子受体。
第二阶段是5-磷酸核酮糖经过一系列
转酮基及转醛基反响，经过磷酸丁糖、磷酸戊糖及磷酸庚糖等中间代谢物最后生成3-磷酸甘油醛及6-磷酸果糖，后
二者还可从头进入糖酵解门路而进行代谢。
磷酸戊糖门路是在动物、植物和微生物中广泛存在的一条糖的分解代谢门路，但在不一样的组织中所占的比重不一样。
如动物的骨胳肌中基本缺乏这条门路，而在乳腺、脂肪组织、肾上腺皮质中，大多半葡萄糖是经过此门路分解的。
在生物体内磷酸戊糖门路除供应能量外，主假如为合成代谢供应多种原料。
如为脂肪酸、胆固醇的生物合成提
供NADPH；为核苷酸辅酶、核苷酸的合成供应5-磷酸核糖；为芬芳族氨基酸合成供应4-磷酸赤藓糖。
此门路生成
的四碳、五碳、七碳化合物及转酮酶、转醛酶等，与光合作用也有关系。
所以磷酸戊糖门路是一条重要的多功能代
谢门路。
一克分子的琥珀酰COA完全氧化生成多少克分子的ATP，并写出ATP生成的步骤。
琥珀酰CoA→琥珀酸+CoA+GTP→延胡索酸+2[H]→FADH2→苹果酸→草酰乙酸+2[H]→丙酮酸→丙氨酸
1+2+3+2x12=30
丙酮酸羧化支路的过程及酶。
丙酮酸羧化支路：
在糖异生门路中，由丙酮酸羧化酶和磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化丙酮酸经草酰乙酸转变为磷酸烯醇式丙酮酸的过程称为丙酮酸羧化支路。
过程：
因为丙酮酸羧化酶仅存在于线粒体内，故胞液中的丙酮酸一定进入线粒体，才能羧化生成草酰乙酸。
而磷酸
烯醇式丙酮酸羧激酶在线粒体和胞液中都存在，所以草酰乙酸可在线粒体中直接转变为磷酸烯醇式丙酮酸再进入胞液，也可在胞液中被转变为磷酸烯醇式丙酮酸。
可是，草酰乙酸不可以直接透过线粒体，需借助两种方式将其转运入
胞液：
一种是经苹果酸脱氢酶作用，将其复原成苹果酸，而后再经过线粒体膜进入胞液，再由胞液中苹果酸脱氢酶将苹果酸脱氢氧化为草酰乙酸而进入糖异生反响门路。
另一种方式是经谷草转氨酶作用，生整天冬氨酸后再逸出线粒体，进入胞液的天冬氨酸再经胞液中谷草转氨酶的催化而恢复生成草酰乙酸。
有实验表示，以丙酮酸或能转变为丙酮酸的某些生糖氨基酸作为原料异生成糖时，以苹果酸经过线粒体方式进行糖异生；而乳酸进行糖异生反响时，常在线粒体生成草酰乙酸后，再转变整天冬氨酸而进入胞液。
酶：
丙酮酸羧化酶催化，辅酶是生物素，反响耗费1分子ATP。
第二个反响由磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化，反响耗费1分子GTP。
试以中文名称写出丙氨酸异生为葡萄糖的反响过程、反响场所及重点酶的名称。
①丙氨酸经谷氨酸丙氨酸氨基转移酶催化生成丙酮酸；②丙酮酸在线粒体内经丙酮酸羧化酶催化生成草酰乙酸，后者经苹果酸脱氢酶催化生成苹果酸出线粒体，在胞液中经苹果酸脱氢酶催化生成草酰乙酸，后者在磷酸烯醇式丙酮
酸羧激酶作用下生成磷酸烯醇式丙酮酸；③磷酸烯醇式丙酮酸循糖酵解门路至1,6-双磷酸果糖；④1,6-双磷酸果糖经果糖双磷酸酶-1催化生成6-磷酸果糖，在异构为6-磷酸葡萄糖；⑤6-磷酸葡萄糖在葡萄糖-6-磷酸酶作用下生成葡萄糖。
丙氨酸怎样异生为葡萄糖（写出反响过程及重点酶）。
①各样糖异生前体（除甘油外）转变为磷酸烯醇式丙酮酸；②磷酸烯醇式丙酮酸转变为6-磷酸葡萄糖，重生成各样单
糖或多糖。
从丙酮酸开始合成糖的过程固然与糖酵解的逆反响近似，可是因为己糖激酶、磷酸果糖激酶和丙酮酸激
酶所催化的三个反响很难逆向进行。
在糖异生作用中，己糖激酶和磷酸果糖激酶催化的两个反响的逆过程分别由葡
萄糖-6-磷酸酶和果糖1,6-二磷酸酶催化达成。
丙酮酸激酶催化的反响的逆过程，则经过丙酮酸羧化酶催化丙酮酸
生成草酰乙酸，再由磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化生成磷酸烯醇式丙酮酸。
丙氨酸→丙酮酸→草酰乙酸→（PEP羧激酶）→PEP（磷酸烯醇式丙酮酸）?
2-磷酸甘油酸?
3-磷酸甘油酸?
1，3-磷酸
甘油酸?
3-磷酸甘油醛
丙酮酸羧化酶，PEP羧激酶，果糖二磷酸激酶-1，葡萄糖-6-磷酸酶
试写出天冬氨酸异生为葡萄糖的反响过程。
天冬氨酸+α-酮戊二酸→谷氨酸+草酰乙酸
4
简要解说糖尿病患者下述表现的生化机理。
（1）高血糖和糖尿
（2）酮症：
血糖↓→脂肪动员→酮↑→超出肝外组织利用酮体的能力→血酮↑→酮症
简述以下代谢门路的生理意义
（1）乳酸循环：
防止损失乳酸以及防备因乳酸聚积惹起酸中毒。
乳酸循环是耗能的过程，2分子乳酸异生成葡萄糖
需耗费6分子ATP。
（2）糖酵解：
1.在缺氧的状况下供应机体能量。
2.在某些病理状况下，循环、呼吸功能阻碍、大失血、休克等造成机体缺氧，此时就以酵解方式供应能量，但酵解时产生乳酸也会惹起酸中毒。
（3）核苷酸挽救合成门路：
一方面在于能够节俭能量及减少氨基酸的耗费。
另一方面对某些缺乏主要合成门路的组织，如人的白细胞和血小板、脑、骨髓、脾等，拥有重要的生理意义。
（4）糖原的激活：
1．储存能量：
葡萄糖能够糖原的形式储存。
2．调理血糖浓度：
血糖浓度高时可合成糖原，浓度低时可分解糖本来增补血糖。
3．利用乳酸：
肝中可经糖异生门路利用糖无氧酵解产生的乳酸来合成糖原。
这就是肝糖原合成的三碳门路或间接门路。
试述甘油在体内异生为糖的过程（主要反响及重点酶）？
甘油→（甘油激酶）→3-磷酸甘油→（NADH,磷酸甘油脱氢酶）→磷酸二羟丙酮
①甘油经甘油激酶催化生成3-磷酸甘油,后者经3-磷酸甘油脱氢酶催化生成磷酸二羟丙酮②磷酸二羟丙酮异构为3-
磷酸甘油醛,二者在醛缩酶催化下缩合为1,6-二磷酸果糖③1,6-二磷酸果糖在果糖二磷酸酶的作用下生成6-磷酸果糖,
后者异构为6-磷酸葡萄糖④6-磷酸葡萄糖经葡萄糖-6-磷酸酶的催化生成葡萄糖
丙酮酸在体内可经过哪些代谢门路（名称）转变为哪些物质？
糖异生→葡萄糖；有氧氧化→乙酰辅酶A；无氧氧化→乳酸；丙酮酸羧化支路→草酰乙酸→丙氨酸
①能够氧化脱羧生成乙酰CoA进入三羧酸循环；②丙酮酸能够经过糖异生门路生成葡萄糖；③丙酮酸由乳酸脱氢酶催化脱氢变为乳酸；④还能够在丙酮酸脱羧酶作用下脱羧变为乙醛，而后成为乙醇。
试述肾上腺素与?
受体联合后调理糖原代谢的级联反响。
肾上腺素与细胞表面受体联合，使偶联的腺苷酸环化酶活化，催化ATP分解为cAMP和焦磷酸。
cAMP使蛋白激酶
活化，蛋白激酶可活化磷酸化酶激酶，后者再激活磷酸化酶，使糖原分解。
这是一个五级的级联放大，信号被放大
了300万倍，由10-8－10-10M的肾上腺素在几秒以内产生5mM的葡萄糖。
肾上腺素还可使肌糖原分解，产生乳酸；使脂肪细胞中的三酰甘油分解产生游离脂肪酸。
肾上腺素作用于肝和肌细胞膜上β受体，激活依靠cAMP的蛋白激酶，级联激活磷酸化酯，加快糖原分解。
第五章脂类代谢
DG：
二酰甘油
LDL：
低密度脂蛋白。
血浆脂蛋白的一种,是血液中胆固醇的主要载体。
其核心约由1500个胆固醇酯分子构成。
胆固
醇之中最常有的酯酰基是亚油酸。
疏水核心外面包围着磷酸脂和未酯化的胆固醇胆固醇壳层，壳层中也含apoB-100，
它被靶细胞所辨别。
LDL的功能是转运胆固醇到外头组织，并调理这些部血浆脂蛋白位的胆固醇从头合成。
VLDL：
极低密度脂蛋白。
的主要功能是运输肝脏中合成的内源性甘油三酯。
不论是血液运输到肝细胞的脂肪酸，
或是糖代谢转变而形成的脂肪酸，在肝细胞中均可合成甘油三酯。
在肝细胞内，甘油三酯与APOB100、胆固醇等结
合，形成VLDL并开释入血。
在低脂饮食时，肠粘膜也可分泌一些VLDL人血。
VLDL人血后的代谢，大多半变为低密
度脂蛋白。
脂肪动员：
储藏于脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐渐降解为游离脂肪酸（freefattyacid,FFA）及甘油，并开释入血，
供其余组织氧化利用，这一过程称为脂肪动员。
5
载脂蛋白（apolipoprotein，apo）：
血浆脂蛋白中的蛋白质部分称为载脂蛋白。
脂肪酸的β—氧化（β-oxidation）：
脂肪酸氧化生成乙酰辅酶A的门路。
脂肪酸活化成脂酰辅酶A后，逐渐氧化脱下
乙酰辅酶A。
每次氧化从β碳原子开始，故名。
酮体的利用：
酮体被氧化的重点是乙酰乙酸被激活为乙酰乙酸辅酶A，激活的门路有两种：
一是在
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