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生化总结
生化总结
完成人：
江倩，朱包良，孙定亚，邹文斌，张照龙，巴根
第一篇
生物大分子的结构与功能
第一章蛋白质的结构和功能
一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类（记住名称及三字符）
１、非极性氨基酸
甘氨酸Gly、丙氨酸Ala、缬氨酸Val、亮氨酸leu、异亮氨酸Ile、苯丙氨酸Phe、脯氨酸Pro
２、极性氨基酸
极性中性氨基酸：
色氨酸Trp、酪氨酸Tyr、丝氨酸Ser、半胱氨酸Cys、蛋氨酸Met、天冬酰胺Asn、谷氨酰胺Gln、苏氨酸Thr
酸性氨基酸：
天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu
碱性氨基酸：
赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His
其中：
属于芳香族氨基酸的是：
色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸
属于亚氨基酸的是：
脯氨酸
含硫氨基酸包括：
半胱氨酸、蛋氨酸
二、氨基酸的理化性质
１、两性解离及等电点
氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。
在某一ＰＨ的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的ＰＨ称为该氨基酸的等电点。
２、氨基酸的紫外吸收性质
芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。
３、茚三酮反应
氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物
三、肽
两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去１分子水缩合成最简单的二肽。
二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。
10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称为多肽；51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。
多肽连中的自由氨基末端称为Ｎ端，自由羧基末端称为Ｃ端，命名从Ｎ端指向Ｃ端。
人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有：
谷胱甘肽（GSH）：
是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。
半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。
GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。
四、蛋白质的分子结构
１、蛋白质的一级结构：
即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。
主要化学键：
肽键，有些蛋白质还包含二硫键。
２、蛋白质的高级结构：
包括二级、三级、四级结构。
１）蛋白质的二级结构：
指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
可分为：
α-螺旋：
多肽链主链围绕中心轴呈有规律地螺旋式上升，顺时钟走向，即右手螺旋，每隔3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距为0.540nm。
α-螺旋的每个肽键的Ｎ-Ｈ和第四个肽键的羧基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平形。
β-折叠：
多肽链充分伸展，各肽键平面折叠成锯齿状结构，侧链Ｒ基团交错位于锯齿状结构上下方；它们之间靠链间肽键羧基上的氧和亚氨基上的氢形成氢键维系构象稳定．
β-转角：
常发生于肽链进行180度回折时的转角上，常有４个氨基酸残基组成，第二个残基常为脯氨酸。
无规卷曲：
无确定规律性的那段肽链。
主要化学键：
氢键。
２）蛋白质的三级结构：
指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置
主要化学键：
疏水键（最主要）、盐键、二硫键、氢键、范德华力。
３）蛋白质的四级结构：
对蛋白质分子的二、三级结构而言，只涉及一条多肽链卷曲而成的蛋白质。
在体内有许多蛋白质分子含有二条或多条肽链，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为蛋白质的亚基，亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接。
这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，为四级结构。
由一条肽链形成的蛋白质没有四级结构。
主要化学键：
疏水键、氢键、离子键
五、蛋白质结构与功能关系
１、蛋白质一级结构是空间构象和特定生物学功能的基础。
一级结构相似的多肽或蛋白质，其空间构象以及功能也相似。
２、蛋白质空间结构是蛋白质特有性质和功能的结构基础。
肌红蛋白：
只有三级结构的单链蛋白质，易与氧气结合，氧解离曲线呈直角双曲线。
血红蛋白：
具有４个亚基组成的四级结构，可结合４分子氧。
成人由两条α-肽链和两条β-肽链组成。
在氧分压较低时，与氧气结合较难，氧解离曲线呈Ｓ状曲线。
因为：
第一个亚基与氧气结合以后，促进第二及第三个亚基与氧气的结合，当前三个亚基与氧气结合后，又大大促进第四个亚基与氧气结合，称正协同效应。
结合氧后由紧张态变为松弛态。
六、蛋白质的理化性质
１、蛋白质的两性电离：
蛋白质两端的氨基和羧基及侧链中的某些基团，在一定的溶液ＰＨ条件下可解离成带电荷的基团。
２、蛋白质的胶体性质：
水化膜和胶粒表面带电性。
３、蛋白质变性：
在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。
主要为二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构的改变。
变性后，其溶解度降低，生物活性丧失，易被蛋白酶水解。
常见的导致变性的因素有：
加热、乙醇等有机溶剂、强酸等
４、蛋白质的紫外吸收：
蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm处有特征性吸收峰，可用蛋白质定量测定。
５、蛋白质的呈色反应
a.茚三酮反应：
经水解后产生的氨基酸可发生此反应
b.双缩脲反应：
蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸酮共热，呈现紫色或红色。
氨基酸不出现此反应。
蛋白质水解加强，氨基酸浓度升高，双缩脲呈色深度下降，可检测蛋白质水解程度。
七、蛋白质的分离和纯化
1、电泳：
蛋白质在高于或低于其等电点的溶液中是带电的，在电场中能向电场的正极或负极移动。
根据支撑物不同，有薄膜电泳、凝胶电泳等。
2、层析：
a.离子交换层析，利用蛋白质的两性游离性质，在某一特定ＰＨ时，各蛋白质的电荷量及性质不同，故可以通过离子交换层析得以分离。
如阴离子交换层析，含负电量小的蛋白质首先被洗脱下来。
b.分子筛，又称凝胶过滤。
小分子蛋白质进入孔内，滞留时间长，大分子蛋白质不能时入孔内而径直流出。
3、超速离心：
既可以用来分离纯化蛋白质也可以用作测定蛋白质的分子量。
不同蛋白质其密度与形态各不相同而分开。
八、多肽链中氨基酸序列分析
a.分析纯化蛋白质的氨基酸残基组成
b.通过核酸推演氨基酸序列。
第二章 核酸的结构与功能
一、核酸的分子组成：
基本组成单位是核苷酸，而核苷酸则由碱基、戊糖和磷酸组成
两类核酸：
脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）
１、碱基：
DNA有A,G,C,T四种；RNA含A,G,C,U
２、戊糖：
DNA分子的核苷酸的糖是β-D-2-脱氧核糖，RNA中为β-D-核糖。
３、磷酸：
多数核苷酸的磷酸基团位于核糖的第五位碳上。
二、核酸的一级结构
核苷酸在多肽链上的排列顺序为核酸的一级结构，核苷酸之间通过3′，5′磷酸二酯键连接。
三、DNA的空间结构与功能
１、DNA的二级结构
DNA双螺旋结构是核酸的二级结构。
双螺旋的骨架由 糖和磷酸基构成，两股链之间的碱基互补配对，是遗传信息传递者，DNA半保留复制的基础，结构要点：
a.DNA是一反向平行的互补双链结构 亲水的脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，而碱基位于内侧，碱基之间以氢键相结合，其中，腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对，形成两个氢键，鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对，形成三个氢键。
b.DNA是右手螺旋结构 螺旋直径为2nm。
每旋转一周包含了10个碱基，每个碱基的旋转角度为36度。
螺距为3.4nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。
c.DNA双螺旋结构稳定的维系 横向靠互补碱基的氢键维系，纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持，尤以后者为重要。
２、DNA的三级结构
三级结构是在双螺旋基础上进一步扭曲形成超螺旋，使体积压缩。
在真核生物细胞核内，DNA三级结构与一组组蛋白共同组成核小体。
在核小体的基础上，DNA链经反复折叠形成染色体。
３、功能
DNA的基本功能就是作为生物遗传信息复制的模板和基因转录的模板，它是生命遗传繁殖的物质基础，也是个体生命活动的基础。
不同区段的DNA分子只是碱基的排列顺序不同。
四、RNA的空间结构与功能
各类RNA在遗传信息表达为氨基酸序列过程中发挥不同作用。
如：
名 称
功 能
核蛋白体RNA （rRNA）
核蛋白体组成成分
信使RNA （mRNA）
蛋白质合成模板
转运RNA （tRNA）
转运氨基酸
不均一核RNA （HnRNA）
成熟mRNA的前体
小核RNA （SnRNA）
参与HnRNA的剪接、转运
小核仁RNA （SnoRNA）
rRNA的加工和修饰
１、信使RNA（半衰期最短）
１）hnRNA为mRNA的初级产物，经过剪接切除内含子，拼接外显子，成为成熟的mRNA并移位到细胞质
２）大多数的真核mRNA在转录后５′末端加上一个７-甲基鸟嘌呤及三磷酸鸟苷帽子，帽子结构在mRNA作为模板翻译成蛋白质的过程中具有促进核蛋白体与mRNA的结合，加速翻译起始速度的作用，同时可以增强mRNA的稳定性。
３′末端多了一个多聚腺苷酸尾巴，可能与mRNA从核内向胞质的转位及mRNA的稳定性有关。
３）功能是把核内DNA的碱基顺序，按照碱基互补的原则，抄录并转送至胞质，以决定蛋白质合成的氨基酸排列顺序。
mRNA分子上每3个核苷酸为一组，决定肽链上某一个氨基酸，为三联体密码。
２、转运RNA（分子量最小）
１）tRNA分子中含有10％～20％稀有碱基，包括双氢尿嘧啶，假尿嘧啶和甲基化的嘌呤等。
２）二级结构为三叶草形，位于下方的环叫作反密码环。
反密码环中间的3个碱基为反密码子，与mRNA上相应的三联体密码子形成碱基互补。
所有tRNA3′末端均有相同的CCA-OH结构。
３）三级结构为倒L型。
３、核蛋白体RNA（含量最多）
１）原核生物的rRNA的小亚基为16S，大亚基为5S、23S；真核生物的rRNA的小亚基为18S，大亚基为5S、5.8S、28S。
真核生物的18SrRNA的二级结构呈花状。
４、核酶：
某些RNA分子本身具有自我催化能，可以完成rRNA的剪接。
这种具有催化作用的RNA称为核酶。
五、核酸的理化性质
１、DNA的变性
在某些理化因素作用下，如加热，DNA分子互补碱基对之间的氢键断裂，使DNA双螺旋结构松散，变成单链，即为变性。
监测是否发生变性的一个最常用的指标是DNA在紫外区260nm波长处的吸光值变化。
解链过程中，吸光值增加，并与解链程度有一定的比例关系，称为DNA的增色效应。
紫外光吸收值达到最大值的50％时的温度称为DNA的解链温度（Tm），一种DNA分子的Tm值大小与其所含碱基中的G＋C比例相关，G＋C比例越高，Tm值越高。
２、DNA的复性和杂交
变性DNA在适当条件下，两条互补链可重新恢复天然的双螺旋构象，这一现象称为复性，其过程为退火，产生减色效应。
不同来源的核酸变性后，合并一起复性，只要这些核苷酸序列可以形成碱基互补配对，就会形成杂化双链，这一过程为杂交。
杂交可发生于DNA－DNA之间，RNA－RNA之间以及RNA－DNA之间。
六、核酸酶（注意与核酶区别）
指所有可以水解核酸的酶，在细胞内催化核酸的降解。
可分为DNA酶和RNA酶；外切酶和内切酶；其中一部分具有严格的序列依赖性，称为限制性内切酶。
第三章 酶
一、酶的组成
单纯酶：
仅由氨基酸残基构成的酶。
结合酶：
酶蛋白：
决定反应的特异性；
辅助因子：
决定反应的种类与性质；可以为金属离子或小分子有机化合物。
酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称为全酶，只有全酶才有催化作用。
二、酶的活性中心（概念记住）
酶的活性中心由酶作用的必需基团组成，这些必需基团在空间位置上接近组成特定的空间结构，能与底物特异地结合并将底物转化为产物。
对结合酶来说，辅助因子参与酶活性中心的组成。
但有一些必需基团并不参加活性中心的组成。
三、酶反应动力学
酶促反应的速度取决于底物浓度、酶浓度、PH、温度、激动剂和抑制剂等。
（重点记忆此句话）
１、底物浓度
１）在底物浓度较低时，反应速度随底物浓度的增加而上升，加大底物浓度，反应速度趋缓，底物浓度进一步增高，反应速度不再随底物浓度增大而加快，达最大反应速度，此时酶的活性中心被底物饱合。
２）米氏方程式（重点）
V＝Vmax［S］／Km＋［S］
a.米氏常数Km等于酶促反应速度为最大速度一半时的底浓度。
b.Km值愈小，酶与底物的亲和力愈大。
c.Km值是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、酶所催化的底物和反应环境如温度、PH、离子强度有关，与酶的浓度无关。
d.Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度呈正比。
２、酶浓度
在酶促反应系统中，当底物浓度大大超过酶浓度，使酶被底物饱和时，反应速度与酶的浓度成正比关系。
３、温度
温度对酶促反应速度具有双重影响。
升高温度一方面可加快酶促反应速度，同时也增加酶的变性。
酶促反应最快时的环境温度称为酶促反应的最适温度。
酶的活性虽然随温度的下降而降低，但低温一般不使酶破坏。
酶的最适温度不是酶的特征性常数，它与反应进行的时间有关。
４、PH
酶活性受其反应环境的PH影响，且不同的酶对PH有不同要求，酶活性最大的某一PH值为酶的最适PH值。
最适PH不是酶的特征性常数，它受底物浓度、缓冲液的种类与浓度、以及酶的纯度等因素影响。
５抑制剂
凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质统称为酶的抑制剂。
大多与酶的活性中心内、外必需基团相结合，从而抑制酶的催化活性。
可分为：
１）不可逆性抑制剂：
以共价键与酶活性中心上的必需基团相结合，使酶失活。
此种抑制剂不能用透析、超滤等方法去除。
２）可逆性抑制剂：
（重点）通常以非共价键与酶和（或）酶－底物复合物可逆性结合，使酶活性降低或消失。
采用透析或超滤的方法可将抑制剂除去，使酶恢复活性。
可分为：
a.竞争性抑制剂：
与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合形成中间产物。
Vmax不变，Km值增大
b.非竞争性抑制剂：
与酶活性中心外的必需基团结合，不影响酶与底物的结合，酶和底物的结合也不影响与抑制剂的结合。
Vmax降低，Km值不变
c.反竞争性抑制剂：
仅与酶和底物形成的中间产物结合，使中间产物的量下降。
Vmax、Km均降低
四、酶活性的调节
１、酶原的激活（生理意义记住）
生理意义是避免细胞产生的蛋白酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行，同时，酶原可视为酶的贮存形式。
２、变构酶（概念记住）
体内一些代谢物可以与某些酶分子活性中心外的某一部位可逆地结合，使酶发生变构并改变其催化活性，有变构激活与变构抑制。
３、酶的共价修饰调节（概念记住）
酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，这一过程称为酶的共价修饰。
五、同工酶（概念记住）
同工酶是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
同工酶是由不同基因或等位基因编码的多肽链，或由同一基因转录生成的不同mRNA翻译的不同多肽链组成的蛋白质。
第四章糖代谢
（注意关键酶）
1、糖酵解:
在缺氧情况下，葡萄糖分解成乳酸（lactate），并释放少许能量的过程称之为糖酵解。
（1）糖酵解的反应部位：
胞浆
（2）反应过程：
1、葡萄糖磷酸化为6-磷酸葡萄糖
3、6-磷酸果糖转变为1,6-双磷酸果糖
10、磷酸烯醇式丙酮酸转变成丙酮酸
以上是酵解途径，以下为整个酵解过程（理解）
限速酶：
己糖激酶6-磷酸果糖激酶-1丙酮酸激酶
净生成ATP数量：
从G（葡萄糖）开始2×2-2=2ATP
糖酵解的生理意义：
1.是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式。
2.是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。
2、糖的有氧氧化（aerobicoxidation）：
指在机体氧供充足时，葡萄糖彻底化成H2O和CO2，并释放出能量的过程。
是机体主要供能方式。
丙酮酸氧化脱羧的过程：
反应部位：
线粒体。
产物为NADH+H+、CO2和CH3CO~ScoA
3、三羧酸循环：
反应部位：
线粒体。
生成1分子FADH2，3分子NADH+H+，2分子CO2，1分子GTP
限速酶：
1柠檬酸合酶2异柠檬酸合酶3α-酮戊二酸脱氢酶复合体
三羧酸循环的生理意义：
是三大营养物质氧化分解的共同途径；
是三大营养物质代谢联系的枢纽；
为其它生物合成提供前体分子；
为呼吸链提供H++e，最终产生大量的ATP
4、磷酸戊糖途径的生理意义：
（一）为核苷酸的生成提供核糖
（二）提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应
NADPH的功能：
NADPH是体内许多合成代谢的供氢体
NADPH参与体内的羟化反应，与生物合成或生物转化有关
NADPH可维持GSH的还原性
5、糖原的合成与分解：
合成部位：
组织定位：
主要在肝脏、肌肉细胞定位：
胞浆
限速酶及其催化的反应：
6、糖异生（gluconeogenesis）：
是指从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。
限速酶及其催化的反应：
糖异生的意义：
7、血糖
激素调节：
1、胰岛素——体内唯一降低血糖水平的激素
2、胰高血糖素：
体内升高血糖水平的主要激素
第五章脂代谢
1必需脂肪酸:
亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸
2脂肪酸命名：
△编码体系ω或n编码体系
3脂肪的动员：
储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为FFA及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。
关键酶：
激素敏感性甘油三酯脂肪酶（HSL）
过程：
脂肪三脂酰甘油脂肪酶二脂酰甘油脂肪酶一脂酰甘油脂肪酶甘油+三份脂肪酸
调节：
（1）脂解激素：
能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾上腺素、ACTH、TSH
（2）抗脂解激素：
抑制脂肪动员的激素，如胰岛素、前列腺素E2、烟酸等
4脂酸的β氧化：
线粒体基质中，脂酰CoA在脂肪酸氧化酶系催化下，从其羧基端的碳原子开始进行的氧化分解过程，包括“脱氢-加水-再脱氢-硫解”的循环过程。
脂酸的活化：
+CoA-SH脂酰CoA合成酶
ATPAMPPPi
脂酰CoA进入线粒体的过程：
限速酶：
脂酰CoA合成酶（acyl-CoAsynthetase）存在于内质网及线粒体外膜上
肪酸氧化过程中能量的计算：
以16碳软脂酸的氧化为例
7轮循环产物：
8分子乙酰CoA7分子NADH+H+7分子FADH2
生成ATP8×12+7×3+7×2=131
净生成ATP131–2=129
5脂肪酸的合成：
（1）合成部位：
组织：
肝（主要）、脂肪等组织亚细胞：
胞液：
主要合成16碳的软脂酸（棕榈酸）
肝线粒体、内质网：
碳链延长
（2）合成原料:
乙酰CoA、ATP、HCO3﹣、NADPH、Mn2+
乙酰CoA羧化酶（acetylCoAcarboxylase）是脂酸合成的限速酶，存在于胞液中，其辅基是生物素，Mn2+是其激活剂。
（3）脂酸合成的调节
2.激素调节作用：
乙酰CoA羧化酶的共价调节
胰高血糖素：
激活PKA，使之磷酸化而失活
胰岛素：
通过磷蛋白磷酸酶，使之去磷酸化而复活
6甘油三酯的合成代谢：
（一）合成部位：
肝脏：
肝内质网合成的TG，组成VLDL入血。
脂肪组织：
主要以葡萄糖为原料合成脂肪，也利用CM或VLDL中的FA合成脂肪。
小肠粘膜：
利用脂肪消化产物再合成脂肪。
（二）合成原料1.甘油和脂酸主要来自于葡萄糖代谢
2.CM中的FFA（来自食物脂肪）
（三）合成基本过程1.甘油一酯途径（小肠粘膜细胞）
2.甘油二酯途径（肝、脂肪细胞）
7酮体：
是脂酸在肝内氧化分解产生的特有中间代谢物，包括乙酰乙酸（acetoacetate）、β-羟丁酸（β-hydroxybutyrate）、丙酮（acetone）。
部位：
肝细胞线粒体
利用：
肝外组织（心、肾、脑、骨骼肌等）线粒体
关键酶:
HMGCoA合成酶,为肝所特有
酮体生成的生理意义：
（1）酮体是肝脏输出能源的一种形式。
水溶性，分子小，能通过血脑屏障，是脑组织的重要能源。
（2）酮体利用的增加可减少糖的利用，有利于维持血糖水平恒定，节省蛋白质的消耗。
8磷脂：
一、分类：
（1）甘油磷脂——由甘油构成的磷酯（体内含量最多的磷脂）
（2）鞘磷脂——由鞘氨醇构成的磷脂
二、甘油磷脂的组成、分类及结构
X=胆碱：
卵磷脂X=乙醇胺：
脑磷脂X=肌醇：
磷脂酰肌醇
甘油磷脂合成原料
脂酸、甘油、磷酸盐、ATP、
以及CTP（为合成CDP-乙醇胺，CDP-胆碱及CDP-甘油二脂的活化中间产物所必须）
9、胆固醇
合成部位：
组织定位：
除成年动物脑组织及成熟红细胞外，几乎全身各组织均可合成，以肝、小肠为主。
细胞定位：
胞液、光面内质网
合成原料：
乙酰CoA
限速酶：
HMG-CoA还原酶
胆固醇的转化：
（一）转变为胆汁酸（bileacid）（肝脏）
（二）转化为类固醇激素
（三）转化为7-脱氢胆固醇（皮肤）
10、血脂：
血浆所含脂类统称血脂，包括：
甘油三酯、磷脂、胆固醇及其酯以及游离脂酸。
分类：
电泳法：
CM-脂蛋白-脂蛋白-脂蛋白
超速离心法：
乳糜微粒（chylomicron,CM）
极低密度脂蛋白（verylowdensitylipoprotein,VLDL）
低密度脂蛋白（lowdensitylipoprotein,LDL）
高密度脂蛋白（highdensitylipoprotein,HDL）
功能:
CM的生理功能运输外源性TG及胆固醇酯
VLDL的生理功能：
运输内源性TG
LDL的生理功能:
转运肝合成的内源性胆固醇
HDL的生理功能:
主要是参与胆固醇的逆向转运
第六章生物氧化
1生物氧化概念：
物质在生物体内进行氧化称生物氧化，主要指糖、脂肪、蛋白质等在体内分解时逐步释放能量，最终生成CO2和H2O的过程。
生理意义:
生成ATP供生命活动,其余热量用于维持体温
2呼吸链:
在线粒体内膜上有一系列氧化还原载体（酶和辅助因子）组成的连锁反应体系。
代谢物脱下的成对氢原子（2H）通过该酶体系催化，逐步传递，最终与氧结合生成水，并释放出大量能量。
这一系酶体系称为呼吸链（respiratorychain）又称电子传递链（electrontransferchain）。
（1）NADH氧化呼吸链:
复合体Ⅰ:
NADH-泛醌还原酶→复合体Ⅲ:
泛醌-细胞色素c还原酶→复合体Ⅳ:
细胞色素c氧化酶
（2）琥珀酸氧化呼吸链:
复合体Ⅱ:
琥珀酸-泛醌还原酶→复合体Ⅲ:
泛醌-细胞色素c还原酶→复合体Ⅳ:
细胞色素c氧化酶
注:
CoQ和Cytc不包含于复合体,因其水溶性大
3氧化磷酸化（oxidativephosphorylat
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