《生物化学》教学大纲.docx
《《生物化学》教学大纲.docx》由会员分享，可在线阅读，更多相关《《生物化学》教学大纲.docx（42页珍藏版）》请在冰点文库上搜索。
《生物化学》教学大纲
生物化学与分子生物学教学大纲
前言
一、基本信息
英文名称：
BiochemistryandMolecularBiology
适用对象：
临床医学、预防医学、法医学、中西医临床医学、口腔医学、医学影像学等五年制
总学时：
120学时；学分：
7.5；其中理论学时：
74学时；实验（实习）学时：
46学时；自学学时：
0学时
二、课程的性质和任务
生物化学是研究生命化学的科学，它在分子水平上探讨生命的本质，即研究机体的分子结构与功能、物质代谢与调节及其在生命活动中的作用。
人们通常将生物大分子结构、功能及其代谢调控的研究，称为分子生物学。
因此，从广义的角度来看，分子生物学是生物化学的重要组成部分。
生物化学与分子生物学是一门重要的医学基础课程，它与生理学、药理学、病理学、免疫学等学科有着广泛的联系与交叉，并与临床医学关系密切：
许多疾病的病因、发病机制都需要从分子水平上进行阐述；也需要用生物化学和分子生物学的方法去解决一些疾病的预防、诊断和治疗。
此外，生物化学与分子生物学实验技术是自然科学研究技术的重要组成部分。
生物化学与分子生物学理论和实验技术的进步对生命科学的发展起着重要的促进作用。
通过本课程的学习，学生不仅可以掌握生物化学与分子生物学的基础理论、基本知识和基本技术，还将了解本学科的新进展。
学好生物化学和分子生物学将为后续医学课程的学习和研究打下扎实的基础，成为高水平的医学人才。
三、课程的基本内容和要求
（一）态度
（二）基础理论和基本知识
生物化学与分子生物学内容广泛，本课程着重介绍以下内容：
1.生物分子的结构与功能。
主要包括蛋白质、核酸、酶和聚糖等生物大分子的结构、结构与功能的关系；还介绍了维生素及无机盐。
2.生物体的新陈代谢及其调节。
生命体的基本特征是新陈代谢，包括物质代谢和能量代谢。
物质代谢主要有糖代谢、脂类代谢、氨基酸代谢和核苷酸代谢，以及非营养物代谢；生物氧化独立成章介绍能量代谢。
还有“物质代谢整合与调节”一章，介绍物质代谢整体性与基本调节规律。
3.生物体遗传信息的贮存、传递与表达，即基因信息的传递。
基因信息传递及其调控的研究在生命科学中的作用十分重要。
本课程主要介绍真核基因与基因组、复制、转录、翻译、基因表达调控、DNA损伤与修复，以及细胞信号转导的分子机制等内容。
4.分子医学专题篇。
介绍常用分子生物学技术的原理和应用、DNA重组及重组DNA技术、癌基因、抑癌基因与生长因子、基因诊断与基因治疗、组学与医学等，以及一些特殊的分子生物学技术等有关内容。
生物化学与分子生物学的进展和与临床相关的内容。
5.实验课。
将传统生物化学技术和现代分子生物学常用技术结合起来，围绕五年制培养目标，介绍生物化学四大常用技术——分光、电泳、色谱、离心及相关临床生化实验；并介绍了分子生物学常用技术，如基因工程系列实验、PCR技术等。
（三）基本技能
四、学时分配及安排
学习内容
理论学时
实验（实习）学时
自学学时
蛋白质结构与功能
4
核酸结构与功能
4
维生素
1
酶
5
糖代谢
8
脂代谢
8
生物氧化
4
氨基酸代谢
5
核苷酸代谢
2
非营养物质代谢
3
代谢调节
2
基因组
1
DNA合成
4
DNA损伤
1
RNA合成
4
蛋白质合成
4
基因表达
3
信号转导
5
DNA重组技术
3
癌基因
1
常用分子生物学技术
2
氨基酸色谱分离鉴定、蛋白凝胶色谱
7
血清蛋白PAGE、醋纤电泳分离
7
激素对血糖浓度影响、蛋白浓度测定
7
竞争性抑制、药物对GPT的影响
7
Km测定、PCR
7
质粒DNA提取、酶切、电泳鉴定
7
课堂讨论
4
合计
74
46
五、教材、参考资料及学习网址
（一）教材
1.査锡良、药立波主编，《生物化学与分子生物学》第8版，北京：
人民卫生出版社，2013年。
2.孙军主编，《医学生物化学与分子生物学实验》，武汉：
华中科技大学出版社，2008年。
（二）参考资料
1.JeremyM.Berg,etal.Biochemistry（7th）.NewYork:
W.H.FreemanandCompany,2012
2.DavidL.NelsonandMichaelM.Cox.LehningerPrinciplesofBiochemistry（5th）.NewYork:
W.H.FreemanandCompany,2008
3.DavidL.NelsonandMichaelM.Cox.LehningerPrinciplesofBiochemistry（6th）.NewYork:
W.H.FreemanandCompany,2012
4.RobertK.Murray,etal.Harper’sIllustratedBiochemistry（26th）.NewYork:
McGraw-HillCo.,2003
5.RobertK.Murrayet.al.Harper’sBiochemistry（25th）.北京：
科学出版社，McGrawHill,2000
6.HiramF.Gilbert.BasicConceptsinBiochemistry.北京：
北京大学医学出版社，2002
7.BenjaminLewin,GenesⅧ,InternationalEdition,PearsonEducationIternational,2004
8.KatherineJ.Denniston,JosephJ.Topping,RobertL.Caret.General,OrganicandBiochemistry（3rd）.北京：
人民卫生出版社，McGrawHillHigherEducation,2001
9.TrudyMcKeeandJamesR.McKee.Biochemistry:
anintroduction（2nd）.北京：
科学出版社，2000
10.FengZuohua,QuShen,《BiochemistryandMolecularBiology》（英文教材）,北京：
人民卫生出版社，2007年。
11.贾弘禔、冯作化主编，《生物化学与分子生物学》（8年制用）第2版，北京：
人民卫生出版社，2010年。
12.冯作化主编，《医学分子生物学》（八年制用），北京：
人民卫生出版社，2005年。
13.査锡良主编，《生物化学》第7版，人民卫生出版社，2008年
14.屈伸、冯友梅主编，《医学生物化学与分子生物学》第2版，科学出版社，2009年
15.屈伸主编，《图表生物化学》，人民卫生出版社，2010年
16.周爱儒主编，生物化学（第6版），人民卫生出版社，2004年
17.冯作化主编，医学分子生物学（第2版），人民卫生出版社，2003年
18.生物化学，王镜岩主编，高等教育出版社，2003年
19.朱德煦、郑昌学主译，基础生物化学，科学出版社，2003年
20.张迺蘅主编，生物化学，第二版，北京医科大学出版社，2002年
21.孙军、段秋红主编，医学生物化学学习与解题指南，华中科技大学出版社，2008年
（三）学习网址
1.http:
//202.114.128.24/jpkc2005/gj.asp
2.
3.
具体内容
一、目的和要求
二、学习的重点和难点
三、学习的内容和要点
四、英语词汇、专业术语
五、教材、参考资料及学习网址
同第一章
六、思考题
第一章蛋白质的结构与功能
一、目的和要求
掌握蛋白质的定义及生物学重要性。
掌握蛋白质的结构与功能。
熟悉蛋白质的理化性质。
了解蛋白质与疾病的关系。
二、学习的重点和难点
重点：
蛋白质的分子组成特点和基本单位，以及蛋白质的分子结构。
蛋白质的分子结构及其与功能的关系，蛋白质变性及其紫外吸收峰；DNA和RNA的化学组成，核苷酸及其衍生物的结构、功能。
难点：
模序、结构域、蛋白质的高级结构。
蛋白质各级结构与功能的关系。
三、学习的内容和要点
1.掌握蛋白质的定义及生物学重要性。
2.掌握蛋白质元素组成的特点、平均含氮量为16％。
掌握氨基酸的定义、通式，熟悉氨基酸的理化性质及分类。
3.掌握肽键、多肽链、肽的概念。
熟悉生物活性肽。
掌握蛋白质一级结构的概念，及主要化学键。
掌握蛋白质二、三、四级结构的概念和二级结构的基本形式，及维持蛋白质空间结构的化学键。
熟悉亚基、模序、结构域的概念，了解酰胺平面的形成，及分子伴侣的作用。
了解蛋白质的分类。
4.掌握蛋白质一级结构与功能的关系，了解分子病的概念。
掌握蛋白质空间结构与功能的关系（以血红蛋白为例），熟悉肌红蛋白和血红蛋白结构。
熟悉协同效应、别构效应、的概念。
了解蛋白质构象改变与疾病的关系
5.掌握蛋白质的两性电离及等电点的概念。
熟悉蛋白质的胶体性质。
掌握蛋白质变性的定义、机理、影响因素及其应用。
了解蛋白质沉淀和凝固。
了解蛋白质的紫外吸收及呈色反应。
了解蛋白质的分离和纯化
四、英语词汇、专业术语
生物化学（biochemistry）、蛋白质（protein）、氨基酸（aminoacid）、肽键（peptidebond）、寡肽（oligopeptide）、多肽（polypeptide）、多肽链（polypeptidechain）、氨基酸残基（residue）、一级结构（primarystructure）、二级结构（secandarystructure）、肽单元（peptideunit）、模体（motif）、三级结构（tertiarystructure）、结构域（domain）、分子伴侣（chaperon）、亚基（subunit）、四级结构（quaternarystructure）、等电点（isoelectricpoint）、变性（denaturation）、复性（renaturation）。
五、教材、参考资料及学习网址
（一）教材
1.査锡良、药立波主编，《生物化学与分子生物学》第8版，北京：
人民卫生出版社，2013年。
2.孙军主编，《医学生物化学与分子生物学实验》，武汉：
华中科技大学出版社，2008年。
（二）参考资料
1.JeremyM.Berg,etal.Biochemistry（7th）.NewYork:
W.H.FreemanandCompany,2012
2.DavidL.NelsonandMichaelM.Cox.LehningerPrinciplesofBiochemistry（6th）.NewYork:
W.H.FreemanandCompany,2012
3.RobertK.Murray,etal.Harper’sIllustratedBiochemistry（26th）.NewYork:
McGraw-HillCo.,2003
4.FengZuohua,QuShen,《BiochemistryandMolecularBiology》（英文教材）,北京：
人民卫生出版社，2007年。
5.贾弘禔、冯作化主编，《生物化学与分子生物学》（8年制用）第2版，北京：
人民卫生出版社，2010年。
6.査锡良主编，《生物化学》第7版，人民卫生出版社，2008年
7.屈伸、冯友梅主编，《医学生物化学与分子生物学》第2版，科学出版社，2009年
8.屈伸主编，《图表生物化学》，人民卫生出版社，2010年
9.孙军、段秋红主编，医学生物化学学习与解题指南，华中科技大学出版社，2008年
（三）学习网址
1.http:
//202.114.128.24/jpkc2005/gj.asp
2.
3.
六、思考题
1.蛋白质在生命活动中有哪些重要的生理功用？
2.蛋白质的特征元素是什么？
其含量在蛋白质样品检测上有何意义？
3．试述蛋白质空间结构的含义和层次？
4.举例说明蛋白质一级结构与功能的关系，一级结构与空间结构的关系？
5．蛋白质变性的实质是什么？
在医学上有何意义？
6．名词解释：
肽键、蛋白质一级结构、结构域、蛋白质变性与复性、变构效应
第二章核酸的结构与功能
一、目的和要求
掌握核酸的分类、分布及其生物学作用。
掌握核酸的化学结构及理化特性。
掌握核酸的高级结构及生物学功能。
二、学习的重点和难点
重点：
掌握核酸的分子组成，DNA的结构及其功能。
掌握DNA的结构及其功能，RNA的结构以及三种RNA的功能掌握DNA的变性、复性、分子杂交的概念，DNA的增色效应，Tm值的概念。
难点：
核酸的结构（DNA结构，几种重要的RNA的结构）
三、学习的内容和要点
1.掌握核酸的分类、分布及其生物学作用。
2.掌握核苷酸中的碱基成分和戊糖种类。
掌握核苷的形成及种类。
掌握核苷酸的结构、命名及英文字母符号。
掌握组成RNA的核苷酸；组成DNA的核苷酸。
熟悉嘌呤环和嘧啶环的原子定位（编号）。
了解两类碱基的结构式。
掌握其英文字母符号及紫外吸收特性和意义。
熟悉游离存在的多磷酸核苷。
熟悉环核苷酸（cAMP、cGMP）。
3.掌握核酸一级结构的定义、连接方式及核苷酸链的走向。
掌握RNA与DNA的差别。
从化学组成、分布及生物学作用上比较二者的差别。
4.掌握DNA碱基组成的Chargaff规则和碱基配对规律。
掌握B-DNA双螺旋结构模型的要点。
了解DNA结构的多样性。
5.掌握原核生物DNA的高级结构是超螺旋结构。
掌握真核生物细胞核内DNA与蛋白质构成染色体，染色体的基本单位是核小体。
掌握DNA的功能。
6.掌握RNA的种类与功能。
掌握真核生物mRNA的结构特点和功能。
掌握tRNA的结构特点和功能。
掌握rRNA的功能。
了解并比较两类生物的核糖体组成。
7.了解非编码RNA（ncRNAs）及其种类和相关的生物学作用。
了解RNA组学的概念。
8.了解核酸的一般理化性质。
核酸的最大紫外吸收值在260nm左右。
了解OD260的应用。
掌握DNA变性、增色效应、Tm的概念；变性实质、结果、监测指标；Tm值与碱基组成的关系。
掌握DNA的复性、退火、分子杂交的概念。
了解DNA复性与分子杂交的应用意义。
9.了解核酸酶的定义、作用与分类。
掌握核酶的定义及其作用。
具有催化作用的小RNA被称为核酶。
四、英语词汇、专业术语
核酸（nucleicacid）、核苷酸（nucleotide）、碱基（base）、嘌呤（purine）、嘧啶（pyrimidine）、核苷（ribonucleoside）、双螺旋（doublehelix）、大沟（majorgroove）、小沟（minorgroove）、超螺旋（superhelix）、核小体（nucleosome）、基因（gene）、基因组（genome）、三联体密码（tripletcode）、稀有碱基（rarebases）、反密码子（anticodon）、核糖体（ribosome）、核酶（ribozyme）、增色效应（hyperchromiceffect）、融解温度（meltingtemperature）、退火（annealing）、杂交（hybridization）、限制型核酸内切酶（retictionendonuclease）。
五、教材、参考资料及学习网址
同第一章
六、思考题
1.试述核酸的分类、分布及生物学意义。
2.试比较DNA和RNA在分布、结构、功能的异同点。
3.试述DNA双螺旋结构模型要点。
4.试述RNA的种类和功能。
5.什么试DNA变性和复性，并举例说明他们在实践中的应用。
6.名词解释：
基因、密码子、Tm值、DNA变性、核酶
第三章酶
一、目的和要求
掌握生物催化剂的概念。
掌握酶的结构、功能及作用机制。
掌握影响酶促反应的因素及酶的调节。
熟悉酶的生物学重要性。
了解酶与疾病的关系。
了解酶在医学上的应用。
二、学习的重点和难点
重点：
掌握酶的基本结构和酶活性中心的概念及其组成；酶促反应的特点。
掌握影响酶促反应的因素。
掌握可逆性抑制作用及其实践中应用，机体如何调节酶活性。
难点：
酶促反应的机制。
米－曼氏方程的推导。
抑制剂对酶活性的影响。
三、学习的内容和要点
1.熟悉酶的生物学重要性；掌握生物催化剂的概念。
2.掌握酶的分子组成及各组分的作用。
掌握维生素与辅酶的关系。
熟悉金属离子在酶促反应中的作用。
掌握活性中心的定义。
了解活性中心的形成过程。
掌握必需基团的概念及分类。
熟悉常见的必需基团。
3.了解酶与一般催化剂的共同点。
掌握酶作用的特点。
熟悉酶作用特异性的类型、学说。
了解酶促反应的机制及酶降低活化能的几个重要因素。
4.掌握酶动力学的概念。
掌握米氏方程、Ｋm与Ｖmax的意义及应用、了解酶的转换数的念及意义。
了解米氏方程的推导。
熟悉Ｋm及Ｖmax测定方法。
熟悉酶浓度对反应速度的影响。
熟悉温度对反应速度的影响及最适温度。
掌握pＨ对酶促反应速度的影响及最适pH。
了解如何确定一个酶的最适pH。
熟悉激活剂对反应速度的影响。
熟悉酶活性的国际单位（IU）、酶活性的催量单位。
5.掌握酶抑制剂的概念，了解抑制作用的类型。
掌握不可逆性抑制作用的概念；了解其动力学特点。
掌握可逆性抑制的概念。
掌握竟争性抑制的概念。
了解反应模式；掌握竟争性抑制的动力学特点。
熟悉竟争性抑制的经典例子。
掌握反竟争性抑制的概念。
了解反应模式；掌握动力学特点。
掌握非竟争性抑制的概念。
了解反应模式；掌握动力学特点。
6.熟悉调节的意义、方式、关键酶的特点。
掌握酶原、酶原激活的概念；熟悉酶原激活的机理及意义。
熟悉变构酶、变构效应剂、变构调节、变构部位的概念。
掌握酶的共价修饰的概念。
熟悉共价修饰的类型。
熟悉诱导剂、诱导作用、辅阻遏剂、阻遏作用的概念。
了解酶的降解方式。
7.掌握同功酶的概念、特点。
了解次级同工酶的概念。
熟悉乳酸脱氢酶同工酶的种类、分布、功能及临床意义。
8.熟悉酶的习惯命名法和酶的系统命名法及酶的分类。
9.了解酶与疾病的关系。
了解酶在医学上的应用。
四、英语词汇、专业术语
酶（enzyme）、核酶（ribozyme）、全酶（holoenzyme）、酶蛋白（apoenzyme）、辅酶（coenzyme）、辅基（prostheticgroup）、活性中心（activecenter）、必需基团（essentialgroup）、结合基团（bindinggroup）、催化基团（catalyticgroup）、米氏常数（KichaelisconstantKm）、转换数（turnovernumber）、最适温度（optimumtemperature）、最适pH（optimumpH）、（inhibitor）、不可逆抑制作用（irreversibleinhibition）、可逆性抑制作用（reversibleinhibition）、竞争性抑制作用（competitiveinhibition）、非竞争性抑制作用（non-competitiveinhibition）、反竞争性抑制作用（uncompetitiveinhibition）、激活剂（activator）、酶原（zymogen）、变构酶（allostericenzyme）、变构调节（allostericregulation）、共价修饰（covalentmodification）、诱导作用（induction）、阻遏作用（repression）、同工酶（isoenzyme）。
五、教材、参考资料及学习网址
同第一章
六、思考题
1.试述在酶促反应中酶蛋白与辅酶（辅基）的相互关系。
2.什么是酶，酶的本质是什么？
酶与核酶的关系？
3.试述影响酶促反应速度的因素有哪一些？
4.试述什么叫Km及Km的意义。
5.三种可逆性抑制作用的Km、Vmax互有什么差别。
6.试述磺胺作用的机制。
7.什么叫酶原，酶原激活的原理及其意义？
8.名词解释：
Km、最适温度、最适pH、抑制剂、竞争性抑制，化学修饰，同功酶。
第四章聚糖的结构与功能
（自学）
第五章维生素与无机盐
一、目的和要求
维生素是维持细胞正常功能所必需，许多维生素是构成辅酶（辅基）的组成成分，因而需要量少但在物质代谢中起着重要作用。
维生素与医学关系密切，通过本章学习掌握维生素的定义，生物学重要性，分类；各类维生素的化学本质、生化作用及缺乏症。
熟悉微量元素的概念，种类，了解其需要量，功能及缺乏症。
二、学习的重点和难点
重点：
B族维生素在体内活性形式及生化作用；维生素AD生化作用及缺乏症。
难点：
各类维生素及体内活性形式的结构。
三、学习的内容和要点
1.掌握维生素的定义，生物学重要性及分类。
了解维生素缺乏的原因。
2.了解脂溶性维生素的特点。
了解维生素A的化学本质及性质。
掌握维生素A的生化作用。
熟悉作用机制及缺乏病。
了解维生素D的化学本质及性质。
熟悉生化作用及缺乏症。
了解维生素E的化学本质及性质。
熟悉生化作用及缺乏症。
了解维生素K的化学本质及性质，熟悉生化作用及缺乏症。
3.了解维生素B1的化学本质及性质。
掌握体内活性形式及生化作用。
熟悉缺乏症。
了解维生素B2的化学本质及性质。
掌握在体内的活性形式、生化作用。
熟悉缺乏症。
了解维生素PP的化学本质及性质。
掌握体内活性形式及生化作用。
熟悉缺乏症。
了解维生素B6的化学本质及性质。
掌握体内活性形式及生化作用。
熟悉缺乏症。
了解泛酸的化学本质及性质。
掌握体内活性形式及生化作用。
熟悉缺乏症。
了解生物素的化学本质及性质。
熟悉生化作用。
熟悉缺乏症。
了解叶酸的化学本质及性质。
掌握体内活性形式及生化作用。
熟悉缺乏症。
了解维生素B12的化学本质及性质。
掌握体内活性形式及熟悉缺乏症。
了解维生素C的化学本质及性质。
掌握生化作用。
熟悉缺乏症。
4.掌握微量元素的概念、种类，生理作用。
掌握钙、磷在体内的分布及功能，熟悉钙、磷的代谢，了解钙、磷代谢的调节。
四、英语词汇、专业术语
维生素（vitamin）、脂溶性维生素（lipid-solublevitamin）、视黄醇（retinol）、水溶性维生素（water-solublevitamin）、核黄素（riboflavin）、黄素腺嘌呤二核苷酸（flavinadeninedinucleotide，FAD）、黄素单核苷酸（flavinmononucleotide，FMN）、尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（nicotinamideadeninedinucleotide，NAD+）、尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（nicotinamideadeninedinucleotidepho
升级会员 