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生化复习提纲期中

生物化学复习提纲

第1章糖类

1单糖

⑴糖的分类

①糖的定义:

多羟基醛(醛糖)和多羟基酮(酮糖)及其聚合物和衍生物的总称。

根据定义,可以将糖分成醛糖(以葡萄糖为代表)、酮糖(以果糖为代表)、糖衍生物(以N-乙酰葡糖胺)等。

②糖为何又称为碳水化合物?

③糖类分为单糖、寡糖和多糖。

单糖又根据碳原子数分为丙糖(三个碳)、丁糖(四个碳)、戊糖(五个碳)、已糖(六个碳)、庚糖(七个碳)和辛糖(八个碳)。

④常见的单糖:

丙糖中有甘油醛和二羟丙酮;戊糖中的核糖、脱氧核糖;已糖中的葡萄糖、果糖、甘露糖、半乳糖等;庚糖和辛糖在日常生活中不常见。

⑵单糖的构型

①甘油醛的D型和L型是单糖、氨基酸等物质D、L构型的参照物,掌握如何判断一个单糖或氨基酸分子是D型和L型?

单糖的D、L构型与其旋光性无关。

②由于单糖中具有不对称碳原子,可使偏振光左旋(用l或-表示)或右旋(用d或+表示),所以单糖一般具有旋光性。

注意糖在中左旋或右旋与D、L型半无对应关系。

③糖类的生物学功能主要有:

作为生物体的能源和碳源物质;可以转变为其它生物大分子,为它们提供碳骨架;部分多糖可以作为植物和微生物的结构物质;作为细胞识别和信号传递的分子。

⑶单糖的结构

①溶液中,单糖以环状结构存在,本来的末端醛基或酮基转变成半缩醛羟基结构,是单糖中相对活跃的-OH,在核甘酸结构中,碱基就是与戊糖的第1位碳上的半缩醛羟基通过糖苷键相连形成核苷的。

一单糖只具有一个半缩醛羟基。

天然单糖都是D型结构。

②葡萄糖在溶液中可以形成吡喃环(六元环)和呋喃环(五元环),记清编号顺序,注意半缩醛羟基的位置。

③环状结构中第1位碳原子(葡萄糖)或第2位碳原子(酮糖)由于形成半缩醛羟基而转变成不对称碳原子,因此,使得葡萄具有了α型和β型(两者互为异头体,旋光性不同)。

当葡萄糖溶于水后,不管之前葡萄糖是α型和β型,溶于水后经过一段时间后,都会转变为α型和β型葡萄糖的混合物,所以葡萄糖溶于水会出现变旋现象。

单糖分子在溶液中形成的半缩醛羟基具有较高的反应活性。

④葡萄糖的构象:

环状结构中有船式构象和椅式构象,从热力学上讲,椅式构象是较稳定的。

⑤单糖不对称碳原子数目的确定。

⑷单糖的性质

①异构化作用

在弱碱存在的情况下,单糖分子发生重排,通过烯二醇中间物互相转化,称酮-烯醇互变异构。

如D-葡萄糖在氢氧化钡溶液中放置数天,从形成的混合物中可分离出D-葡萄糖、D-甘露糖、D-果糖及其他糖类,这一实验充分说明单糖在弱碱性溶液中的异构化作用。

左图:

单糖的异构化作用;右图:

醛糖被氧化。

②单糖的还原性质

单糖是多羟基酮或多羟基醛类化合物,醛糖的醛基具有还原性,在碱性环境中,会被弱氧化剂如Cu2+氧化形成糖酸。

因此,所有的醛糖都是还原糖。

而且其中一部分酮糖如果糖,在碱性条件下会转变成醛糖,因此也是还原性糖。

在实验条件下与生物体内,单糖被氧化的情况不同。

费林试剂或本尼迪特试剂均可以使还原糖氧化,生成相应的糖酸。

弱氧化剂如Cu2+、Ag+、Hg2+等可以将醛糖的醛基氧化形成糖酸;较强的氧化剂(热的稀硝酸)的作用下,醛糖被氧化成糖二酸;生物体内醛糖在酶的催化作用下被氧化糖醛酸。

③单糖的氧化性质

单糖的羰基在适当的还原条件下,可以被还原成多元醇,称为糖醇,如D-葡萄糖被还原生成山梨醇(D-山梨醇或L-山梨醇)。

④单糖脱水(无机酸作用)

单糖与一定浓度的无机酸(如12%的HCl)共热脱水生成糠醛或糠醛衍生物,形成的糠醛或糠醛衍生物可以与多元醛产生特有的颜色反应,这些被用来鉴别糖。

酮糖在热无机酸条件下容易形成糠醛或糠醛衍生物,如果糖形成羟甲基糠醛,羟甲基糠醛可以与间苯二酚反应,形成红色缩合物;而醛糖在同样条件下反应要慢得多,所以这一反应可以用来鉴定酮糖。

2重要的单糖及其衍生物

①常见的单糖:

D-葡萄糖、D-果糖、D-半乳糖、D-核糖等。

②常见的单糖衍生物有糖醇、糖醛酸、氨基糖及糖苷。

糖醇:

糖的醛基或酮基被还原→糖醇;

糖醛酸:

醛糖被氧化→醛酸,如葡萄糖第6位上的-OH被氧化形成-COOH,形成葡萄糖醛酸;

糖苷:

常见的强心苷具有强心作用(如毛地黄苷)、花色素苷是许多花和果实的着色物质(如花青苷)、皂苷具有去污作用(皂角中含有)。

3寡糖

⑴寡糖的定义:

是由2-20个单糖通过糖苷键连接而成的糖类物质。

⑵寡糖中重点掌握蔗糖、麦芽糖、乳糖

⑶蔗糖是最重要的二糖,主要存在于甘蔗、甜菜等植物中,一分子蔗糖由一分子葡萄糖和一分子果糖通过(α1→β2)糖苷键连接而成,由于葡萄糖的1位碳上的-OH和果糖第2位碳上的-OH都是半缩醛羟基,所以蔗糖分子不具有还原性。

⑷乳糖主要存在于乳汁中,是由一分子半乳糖和一分子葡萄糖通过β(1→4)糖苷键连接形成的,两个单体分子都是β型的,其中半乳糖的半缩醛羟基参与形成糖苷键,葡萄糖的半缩醛羟基未参与,因此具有还原性,具有变旋现象(因为有葡萄糖残基的1位不对称碳原子存在)。

⑸麦芽糖是由两分子α型葡萄糖以α(1→4)糖苷键相连形成的化合物,同样具有游离的半缩醛羟基,因此也具有还原性的变旋现象。

⑹寡糖中除了上述二糖外,还有三糖、四糖、五糖、六糖等。

4多糖

⑴多糖是由多个单糖以糖苷键相连形成的高聚物。

多糖中重点掌握淀粉、纤维素、糖原、几丁质(壳多糖)

⑵淀粉

①淀粉分为直链淀粉和支链淀粉,直链淀粉是由α-D-葡萄糖以α(1→4)糖苷键相连形成的多糖,支链淀粉则除了α(1→4)糖苷键外还有α(1→6)糖苷键,使链具有分支结构。

②直链淀粉形成螺旋结构,所以碘分子可以进入螺旋圈内,从而使淀粉显蓝色;而支链淀粉不具螺旋结构,所以遇淀粉不显蓝色。

③直链淀粉在水中的溶解度比支链淀粉要差一些,可能是由于直链淀粉封闭型螺旋线型结构紧密,利于形成较强的分子内氢键而不利于与水分子接触。

天然淀粉是直链淀粉和支链淀粉的混合物。

⑶糖原

①糖原是人和动物体内的贮存多糖,结构相当于植物中的支链淀粉。

葡萄糖残基之间的连接键是α(1→4)糖苷键和α(1→6)糖苷键。

②糖原在维持人和动物体能量平衡方面起着重要作用,它的合成与分解受胰岛素、胰高血糖素等激素的调节。

⑷纤维素

①自然界中最丰富的有机化合物,是植物细胞壁的主要组成成分,是植物中的结构多糖。

人和动物体内都没有纤维素酶,因此不能利用纤维素。

反刍动物胃内有共生的细菌含活性很高的纤维素酶,能够水解纤维素,因此可以靠吃草为生。

②纤维素是由β-D-葡萄糖以β(1→4)糖苷键连接形成的无分支的多糖。

③纤维素相邻葡萄糖残基之间有氢键相互作用,从而使纤维素形成牢固的结构。

⑸几丁质

①几丁质或称甲壳素、壳多糖,是地球上仅次于纤维素的第二大生物资源,是由N-乙酰-D-葡萄糖胺以β(1→4)糖苷键缩合而成的多糖。

②可以被生物降解,因此被广泛用在食品、化妆品、医药等很多方面,是天然多糖中唯一大量存在的带正电荷的氨基多糖。

⑹琼脂和琼脂糖

①琼脂是存在于海藻中的一种多糖混合物,包括琼脂糖和琼脂胶两种多糖。

琼脂一般不被微生物利用,被广泛用于进行微生物和植物培养的固体支持物。

②琼脂糖可以从琼脂中提纯出来,用于分子生物学实验中琼脂糖凝胶电泳的支持剂。

⑺透明质酸

①透明质酸是由D-葡糖醛酸和乙酰葡糖胺通过β(1→4)糖苷键连接成的二糖单位作为单体聚合成的杂多糖类化合物。

②透明质酸广泛存在于高等动物眼球玻璃体及鸡冠等组织及某些微生物的细胞壁中。

⑻硫酸软骨素

①是广泛存在于软骨及结缔组织中的氨基多糖,与透明质酸的结构相似,只不过重复二糖单位是D-葡糖醛酸与N-乙酰半乳糖胺以β(1→4)糖苷键连接成。

②在临床上硫酸软骨素能较好地降低高血脂患者血清中的胆固醇、三酰甘油,可减少冠心病的发病率和死亡率。

4.5糖复合物

⑴糖蛋白

①糖蛋白是蛋白质与寡糖链形成的复合物,以蛋白质为主体。

②糖蛋白分布广泛,种类繁多,功能多样。

如人和动物体结缔组织中的胶原蛋白、血浆中的转铁蛋白、免疫球蛋白等均为糖蛋白。

⑵糖脂

①糖脂是脂质与糖的半缩醛羟基结合的一类复合物。

②常见的糖脂有脑苷脂和神经节苷脂。

第2章脂质

1三酰甘油(三脂酰甘油、甘油三脂)

⑴三酰甘油的结构

①三酰甘油是由3分子的脂肪酸与1分子甘油(丙三醇)以酯键相连形成的化合物。

构成三酰甘油的脂肪酸可以是相同的,也可以是不同的,可以是饱和脂肪酸,也可以是不饱和脂肪酸。

如果3个分子的脂肪酸是相同的,则为简单甘油三酯;如果脂肪酸不同,则为混合甘油三酯。

天然油脂多是三酰甘油的混合物。

②如果3分子的脂肪酸是完全相同的,则不存在不对称碳原子,只有甘油1、3位上的脂肪酸不同时,就存在不对称碳原子,就具有旋光性。

⑵三酰甘油的理化性质

①三酰甘油的物理性质

无色、无味,不溶于水,易溶于氯仿、乙醚、苯等有要溶剂中。

由于天然蛋白质往往是多种三酰甘油的混合物,所以没有固定的熔点。

其熔点的大小与构成三酰甘油的脂肪酸的碳原子数和不饱和键的数目有关系,碳原子数越少、不饱和键数目越多,则熔点越低。

植物中的三酰甘油往往含有较多的不饱和脂肪酸,所以熔点较低,常温下呈液态;动物体内的三酰甘油往往含有较多的饱和脂肪酸,熔点也高,常温下呈固态。

②三酰甘油的水解与皂化

在酸、碱或脂肪酶的作用下,三酰甘油可逐步水解成二酰甘油、单酰甘油,最后彻底水解为甘油和脂肪酸。

什么是皂化反应?

什么是皂化价(值)?

掌握有关皂化价的计算。

③三酰甘油的氢化与卤化作用

当构成三酰甘油的脂肪酸具有不饱和键时,会与H2和卤素起加成反应,相应地称为氢化和卤化作用。

植物油脂氢化后,不饱和脂肪酸含量下降,转变成固态,这样可以有效防止脂肪酸败。

卤化反应中吸收卤素的量可以用碘价表示,碘价的高低代表油脂中不饱和脂肪酸的含量高低。

掌握碘价的相关计算。

④油脂的酸败

油脂在空气中暴露过久可被氧化,产生臭味,称为油脂酸败作用。

酸败的原因是油脂的不饱和成分发生了氧化,产生过氧化物并进一步降解成醛、酮、酸的混合物。

同时,会因油脂的水解而产生较多的脂肪酸。

酸败的程序一般用酸价表示,掌握酸价的相关计算。

2脂肪酸

⑴脂肪酸的种类

根据是否含不饱和键可将脂肪酸分为饱和脂肪酸和不饱和脂肪酸。

⑵脂肪酸的性质

①脂肪酸的物理性质很大程度上决定于脂肪酸烃链的长度与不饱和程度,非极性的烃链是造成脂肪酸在水中溶解度较低的原因,烃链愈长,溶解度越低。

但末端羧基具极性,因此脂肪酸略能溶于水。

②脂肪酸含有末端羧基,可以与醇形成酯,也碱形成盐。

③脂肪酸烃链上不饱和键的多少也决定了脂肪酸的熔点,碳原子数越少,不饱和键数目越多,则熔点越低。

④饱和脂肪酸与不饱和脂肪酸各自特有的性质或特点。

⑶必需脂肪酸

哺乳动物不能合成机体所必需的亚油酸、亚麻酸等不饱和脂肪酸,我们将这些自身不能合成必须由膳食提供的脂肪酸称为必需脂肪酸。

必需脂肪酸是体内重要活性物质合成的前体。

3磷脂

⑴脂质的分类

①按化学组成可将脂质分成三大类:

单纯脂质、复合脂质和衍生脂质。

②单纯脂质是由脂肪酸和甘油形成的酯。

又可分为三酰甘油和蜡。

③复合脂质则除了脂肪酸和醇外,还有其它非脂类分子的脂质,按非脂成分的不同可分为磷脂和糖脂。

④衍生脂质主要包括固醇类、萜类、取代烃类等物质。

⑵磷脂的分类

①磷脂包括甘油醇磷脂和鞘氨醇磷脂,主要参与细胞膜系统的组成。

②甘油醇磷脂和鞘氨醇磷脂的区别在于与脂肪酸成酯的是甘油还是鞘氨醇。

⑶甘油磷脂(磷酸甘油酯)的结构

①最简单的磷酸甘油脂是甘油-3-磷酸,其C1和C2位上的-OH被脂肪酸酯化,而C3位上的-OH被磷酸酯化。

②常见磷脂包括磷脂酰胆碱、磷脂酰乙醇胺、磷脂酰丝氨酸、磷脂酰肌醇等。

③掌握磷脂分子结构上的特点:

极性的头部,非极性的尾部,所以具有亲水、疏水的两亲性质,这种结构上的特点是磷脂形成生物膜结构的重要原因。

⑷甘油磷脂的一般性质

①物理性质

白色蜡状固体,溶于含少量水的非极性溶剂,难溶于丙酮,用氯仿-甲醇混合液可从细胞和组织中提取磷脂。

磷脂具有两亲性质,在水中形成双分子层的微囊结构。

左图:

磷脂的极性头部和非极性尾部;右图:

具两亲性质的磷脂在水中形成双分子层的微囊

磷脂的带电性质随不同类型有差异,如生理条件下,甘油磷脂的磷酸基带有1个单位的负电荷,胆碱或乙醇胺带1个单位正电荷,丝氨酸带1个单位正电荷和1个单位负电荷,肌醇和甘油基不带电荷,每种甘油磷脂的带电性质可由这些基团的带电性计算出来。

②甘油磷脂有水解

用弱碱可水解甘油磷脂得到脂肪酸盐(皂)和甘油-3-磷酸。

用强碱水解得到脂肪酸盐、醇和甘油-3-磷酸。

甘油磷脂有酯键和磷酸二酯键以被磷脂酶专一性地水解,已知的磷脂酶有磷脂酶A1、A2、C和D。

各自作用的专一性见下图:

左图:

4种磷脂酶的作用专一性(以磷脂酰胆碱为例);右图:

两亲分子形成

磷脂酶的分布:

磷脂酶A1广泛分布于各种生物体,磷脂酶A2主要存在于蛇毒、蜂毒等,磷脂酶C来源于细菌及其它生物组织,磷脂酶D存在于高等植物。

磷脂酶A1或A2专一性地水解甘油磷酸第1位或第2位上的脂肪酸后,生成仅含一个脂肪酸的产物,称为溶血磷脂,如果在细胞中浓度高时,对细胞膜结构造成毒害。

4鞘脂类包括鞘磷脂、脑苷脂类和神经节苷脂类。

①鞘磷脂也是细胞膜结构的重要组分,尤其在神经组织和脑中含量丰富。

其结构与甘油磷脂类似,具有极性头部和非极性尾部,同时具两亲性质。

②鞘磷脂是鞘氨醇通过酰胺键与脂肪酸相连形成的化合物。

③鞘磷脂与糖链相连,形成糖苷化合物。

5胆固醇

①胆固醇类化合物的核心结构是什么?

胆固醇往往不含脂肪酸,含醇类而得名。

②人体中许多激素、胆汁酸等都属于类固醇物质。

③胆固醇也具有两亲性质,与磷脂类似。

维生素D属于类固醇物质,与机体钙和磷的吸收有关。

第3-7章蛋白质

1蛋白质的分类

⑴掌握蛋白质的元素组成:

C、H、O、N、S的含量和凯氏定氮法测定总N含量的原理与计算。

⑵根据蛋白质分子的外形将蛋白质分成三类:

球状蛋白质、纤维状蛋白质和膜蛋白。

三种类型的蛋白质在分子形状、水溶性、种类、功能方面有哪些相同和不同。

⑶根据分子组成分类,蛋白质分为简单蛋白质和结合蛋白质(缀合蛋白质)。

简单蛋白质和结合蛋白质的特点。

⑷根据功能分类,蛋白质分为10类:

酶、调节蛋白、贮存蛋白质、转运蛋白质、运动蛋白质、防御蛋白质和毒蛋白、受体蛋白质、支架蛋白、结构蛋白、异常功能蛋白。

2蛋白质的组成单位——氨基酸

⑴构成蛋白质的氨基酸的结构通式:

都是α-氨基酸

⑵蛋白质氨基酸的分类

①按R基的极性分为:

非极性氨基酸、不带电荷的极性R基氨基酸、极性带正电荷的R基氨基酸、极性带负电荷的R基氨基酸,这些不同类型各自包括哪几种氨基酸。

②20种氨基酸的三字母缩写形式

③蛋白质中不常见的氨基酸:

5-羟脯氨酸、4-羟赖氨酸,分别来自脯氨酸和赖氨酸的羟基化。

④非蛋白质氨基酸:

β-丙氨酸、瓜氨酸、精氨酸、鸟氨酸、高半胱氨酸、γ-氨基丁酸等,不参与蛋白质构成,但却有重要的作用。

⑤按人体自身是否可以合成,将氨基酸分为人体必需氨基酸、半必需氨基酸和非必需氨基酸,它们各包括哪些氨基酸?

⑶氨基酸的等电点

①概念:

等电点(pI)、偶极离子(两性离子、兼性离子)

②等电点的计算方法:

先写出氨基酸的解离方程(已知各可解离基团解离常数的,按照解离常数pK从小到大确定各基团的解离顺序),找到兼性离子状态,兼性离子两侧的pK值的算术平均值就是对应的氨基酸的等电点。

(可参照教材26页的例子)

③等电点时,氨基酸具有哪些性质?

溶解度最小、带净电荷为0、在电场中静止不动。

④复习氨基酸等电点的同时,考虑一下蛋白质等电点、核苷酸的等电点,以及不同物质在等电点时的共性。

⑷氨基酸的化学性质

①与水合茚三酮的反应:

氨基酸氧化脱氨基,形成酮酸,进一步脱羧形成醛,将水合茚三酮还原成还原型茚三酮,弱酸溶液中形成蓝紫色络合物。

②与甲醛反应:

用于氨基酸滴定(说明理由)。

③与2,4-二硝基氟苯(DNFB)反应:

α-氨基参与的反应,形成DNP-氨基酸,可以用纸层析鉴定,这一方法被用来鉴定多肽或蛋白质的末端氨基酸(Sanger法)。

④与丹磺酰氯(DNS-Cl)反应:

代替DNFB试剂来测定蛋白质的N端氨基酸,形成DNS-氨基酸。

⑤与异硫氰酸苯酯(PITC)反应:

弱碱性条件下,氨基酸中的α-氨基与PITC反应,生成PTC-氨基酸,与酸作用,PTC-氨基酸环化为苯硫乙内酰脲(PTH)

⑸氨基酸的立体构型

①天然蛋白质氨基酸都是L-型氨基酸(除甘氨酸),氨基酸的构型是与甘油醛的D、L-构型比较得出的,掌握如何判断某氨基酸的构型。

②氨基酸具有D、L构型和旋光性质(使偏振光左旋“-”或右旋“+”),原因是氨基酸具有不对称碳原子(或手性碳原子)。

甘氨酸不具有不对称碳原子,所以没有旋光性。

③不同氨基酸的不对称碳原子数不同,简单氨基酸如丙氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸等只有一个不对称碳原子,苏氨酸、异亮氨酸具有两个不对称碳原子(可参考教材上的各蛋白质氨基酸的结构式)。

D、L-构型是以α位不对称碳原子为依据定义的。

⑹氨基酸的光吸收性质

在可见光区都没有光吸收,在近紫外区带苯环的氨基酸(色氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸)有特征光吸收,但达到最大光吸收时的光波波长不同。

蛋白质的光吸收性质(280nm处具吸收峰,可以利用来对蛋白质进行定量)源自蛋白质中含有的苯环的氨基酸。

⑺氨基酸的获得

①通过蛋白质水解得到:

酸水解、碱水解和蛋白酶处理均可得到氨基酸,3种处理方法各有什么优缺点?

②掌握几种消化道中的蛋白酶的作用专一性和在蛋白质测序中的应用:

胰蛋白酶、胃蛋白酶、胰凝乳蛋白酶(糜蛋白酶)、羧肽酶、氨肽酶

3肽

⑴肽的结构

①肽的定义是什么?

肽键的定义是什么?

形成肽键后氨基酸被称为“残基”,为什么?

②肽链是什么?

肽链是否具有分支结构?

③肽键不只在α-氨基和α-羧基之间形成,也可以在其它碳原子上的氨基和羧基之间形成。

蛋白质中的肽键是在α-氨基和α-羧基之间形成,活性肽中肽键可以在非α-氨基和α-羧基之间形成。

④掌握多肽链的书写形式:

N端(氨基端)位于左侧和C端(羧基端)位于右侧。

⑤多数氨基酸具有不对称碳原子,具有旋光性,多肽链由氨基酸组成,也具有不对称碳原子(很多个),所以多肽链也具有旋光性。

但多肽链的旋光值不是构成它的所有氨基酸的旋光值的简单加和。

⑥肽键上的C-N单键具有部分双键性质,所以虽然形式上是单键,却不能自由旋转,结果使得相关的6个原子处于同一平面,形成肽平面或胺酰平面。

肽平面之间可以相对地旋转。

⑵生物活性肽

①生物活性肽的定义。

②几种重要的生物活性肽:

谷胱甘肽、催产素、加压素、脑啡肽、胰高血糖素,它们的主要生物学功能是什么?

③生物活性肽的应用:

作为食品添加剂、饮料添加剂、医药中应用

④生物活性肽的生产方法:

分离纯化(天然活性肽)、化学合成制备活性肽、生物合成制备洗性肽(基因工程方法)、酶水解蛋白质制备活性肽。

4蛋白质的结构

⑴蛋白质的一级结构

①蛋白质的主要结构层次有哪些?

什么是蛋白质的一级结构?

②最早完成测序的蛋白质是什么?

由哪位科学家第一次将其测序?

哪国科学家首先合成的胰岛素?

③胰岛素的一级结构有什么特点?

一共有多少条肽链组成,有多少个链内二硫键,多少个链间二硫键?

⑵蛋白质的空间结构

①什么是蛋白质的空间结构或蛋白质的构象?

研究蛋白质空间结构的主要方法有哪两种?

②维系蛋白质空间结构的作用力有哪些?

其中哪些是共价键,哪些是非共价键或次级键?

③各种作用力的定义或特点,存在这些作用力需什么样的基团参与?

④什么是蛋白质的二级结构?

维系蛋白质二级结构的主要作用力是什么?

蛋白质二级结构的主要类型有哪几种?

掌握各种二级结构的简单表示方法:

螺旋的表示方法、折叠的表示方法,在实际的蛋白质构象中,能将它们指出来。

⑤α-螺旋大多数为右手螺旋(L-型氨基酸组成的螺旋多为右手螺旋,而D-型氨基酸组成的螺旋多为左手螺旋)。

α-螺旋广泛存在于各种蛋白质类型(球状蛋白质、纤维状蛋白质、膜蛋白)的空间结构中。

⑥什么是结构域?

什么是超二级结构?

它们是介于哪两个蛋白质结构层次之间的类型?

较小的蛋白质可能只有一个结构域,而较大的蛋白质的多肽链先折叠成几个相对独立的结构域,再缔合成三结构。

⑦什么是蛋白质的三级结构?

维系蛋白质三级结构的作用力主要有哪些?

蛋白质的三级结构与多肽链往往是一一对映的关系。

形成三级结构时,亲水性的氨基酸残基倾向于暴露于蛋白质分子的表面,而疏水性的氨基酸残基往往深埋在立体构象的内部,以远离水环境。

⑧什么是蛋白质的四级结构?

四级结构的结构单元是什么?

四级结构亚基与亚基之间的连接主要靠哪些作用力?

亚基单独存在是没有生物学功能的,合在一起构成蛋白质的四级结构才有功能。

构成四级结构的亚基的数目往往是偶数,但也的有是奇数个亚基。

5蛋白质结构与功能的关系

⑴蛋白质一级结构与功能关系

①不同机体或生物中表现同一功能的蛋白质(即同源蛋白质)的氨基酸序列的差异不是十分时显(即种属差异不明显),部分氨基酸残基的差异有时并不能改变该蛋白质的生物活性。

②细胞色素c在原核、真核生物中具有相同的生物学功能(在生物氧化中起作用),不同生物的细胞色素c的氨基酸序列是有差异的,但亲缘关系较近的物种之间的差异小,而亲缘关系较远的物种间的差异较大。

同源蛋白质之间相同的氨基酸残基往往位于具有特定活性的部位。

③什么是分子病?

镰刀形贫血病产生的原因是因为正常人的血红蛋白(Hb-A)的β链第6位是谷氨酸,而患者的血红蛋白对应位置是缬氨酸(Hb-S)。

这一实例说明了蛋白质的一级结构与生物学功能是高度统一的,因为一级结构上的变化(其中一个氨基酸残基发生变化)造成了整个蛋白质生物学功牟的改变(失去载氧能力)。

⑵蛋白质构象与功能之间的关系

①蛋白质行使其生物学功能取决于它的特定构象。

当蛋白质的构象发生改变时,蛋白质的功能也受到影响,反之,如果我们发现的蛋白质的功能发生了变化,很有可能是因为它的构象发生的改变(除此之外,还可能有别的原因)。

②例:

免疫球蛋白的例子充分说明了蛋白质构象与功能之间的统一关系(参考教材49页)。

6蛋白质的性质与分离、纯化技术

⑴蛋白质的性质

①蛋白质具有等电点,蛋白质的等电点的定义、特点、以及因此而出现的分离纯化蛋白质的方法(等电点沉淀法、一般分离纯化过程中,为了更好地沉淀蛋白质往往将溶液的pH调整到待分离蛋白质的等电点附近,以利于分离纯化)。

等电点沉淀法分离蛋白质的理论依据:

等电点时蛋白质在水中的溶解度最低(会解释为什么?

)。

②蛋白质的带电性质:

等电点时,蛋白质所带的净电荷为0,在电场中既不向正极、也不向负极移动;当溶液的pH值小于等电点时,蛋白质带正电荷,当溶液的pH值大于等电点时,蛋白质带有负电荷(氨基酸也是一样的,因此,可以采用等电聚焦的方法将等电点不同的蛋白质分离开;也可以采用离子交换层析的方法将等电点不同的蛋白质或氨基酸分开);蛋白质的可解离基团主要是氨基酸残基的侧链上的可解离基团,主链上的α-氨基和α-羧基也是可解离的,但与数目宠大的侧链可解离基团而言,相对渺小;蛋白质的带电性质取决于组成蛋白质的酸、碱性氨基酸的比例,如果酸性氨基酸较多,则生理条件下带负电荷,相反,如果含有较多的碱性氨基酸,则往往带正电荷。

由于蛋白质在生理条件下往往带有电荷,且不同蛋白质所带

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