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《生物化学》教案完整

教案

授课日期：

年月日教案编号：

教学安排

课型：

新授课

教学方式：

讲授性，主体参与教学

教学资源

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授课题目（章、节）蛋白质化学

教学目的与要求：

1，掌握蛋白质的元素组成特点，氨基酸的结构通式；

2、掌握蛋白质一级结构、二级结构的概念、维系键；

3、掌握蛋白质的结构与功能的关系；

4、熟悉蛋白质物化性质；

5、了解蛋白质的与医学的关系；

重点与难点：

重点：

蛋白质的元素组成特点，氨基酸的结构通式

难点：

蛋白质物化性质

教学内容与教学组织设计：

详见附页

课堂教学小结：

一、蛋白质的变性1、概念：

天然蛋白质受到物理、化学因素的影响，导致其空间结构的破坏，从而使蛋白质的理化性质发生改变和生物功能的丧失称为蛋白质的变性作用。

2、引起蛋白质变性的因素：

物理因素、化学因素二、蛋白质的两性性质蛋白质中所带的正电荷与负电荷相等而呈电中性（此时为两性离），此时溶液的pH称为该蛋白质的等电点，常用pI表示。

三、蛋白质具有两性电离、胶体、变性和沉淀的性质。

四、蛋白质的定性、定量测定方法有多种。

五、蛋白质具机体的有三大功能:

。

不同状态下的机体对蛋白质的需求及代谢情况有差异。

构成人体的氨基酸有20种，其中8种是体内不能合成的，需从饮食种摄取。

复习思考题、作业题：

医院杀菌灭毒的方式有哪些？

这些方式和蛋白质变性有何关系？

课后反思：

做好新课导入是成功教学的关键，尽量做到知识点讲解的深入简出，要注意结合日常生活知识和护理相关知识。

教学主要内容

备注

绪论

生物化学就是生命的化学。

它是研究活细胞和有机体中存在的各种化学分子及其所参与的化学反应的科学。

分子生物学：

是研究生物大分子结构、功能及其基因结构、表达与调控机制的科学。

一、生物化学发展简史

二、生物化学研究内容

1．生物分子的结构与功能

2．物质代谢及其调节

3．遗传信息的传递及其调控

三、生物化学与医学

1．生物化学与分子生物学在生命科学中占有重要的地位

2．生物化学的理论与技术已渗透到医学科学的各个领域

3．生物化学的发展促进了疾病病因、诊断和治疗的研究

第一章蛋白质的结构与功能

一、蛋白质（protein）是由许多氨基酸（aminoacids）通过肽键（peptidebond）相连形成的高分子含氮化合物。

蛋白质是细胞的重要组成部分，是功能最多的生物大分子物质，几乎在所有的生命过程中起着重要作用：

1）作为生物催化剂，2）代谢调节作用，3）免疫保护作用，4）物质的转运和存储，5）运动与支持作用，6）参与细胞间信息传递。

二、蛋白质的分子组成

1.蛋白质的元素组成主要有C、H、O、N和S，各种蛋白质的含N量很接近，平均16%。

通过样品含氮量计算蛋白质含量的公式：

蛋白质含量（g%）=含氮量（g%）×6.25

2.组成蛋白质的基本单位——L-a-氨基酸：

种类、三字英文缩写符号、基本结构。

分类（非极性脂肪族氨基酸、极性中性氨基酸、芳香族氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸）。

理化性质（两性解离及等电点、紫外吸收、茚三酮反应）。

3.肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。

肽、多肽链；肽链的主链及侧链；肽链的方向（N-末端与C-末端），氨基酸残基；

生物活性肽：

谷胱甘肽及其重要生理功能，多肽类激素及神经肽。

三、蛋白质的分子结构

1.蛋白质一级结构

概念：

蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。

主要化学键——肽键。

二硫键的位置属于一级结构研究范畴。

2.蛋白质的二级结构

概念：

蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。

主要化学键：

氢键

肽单元是指参与组成肽键的6个原子位于同一平面，又叫酰胺平面或肽键平面。

它是蛋白质构象的基本结构单位。

元、、芳香族氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸）、________________________________________________________________________________________________

四种主要结构形式（α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲）及影响因素。

蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间构象，被称为模体（motif）。

3.蛋白质的三级结构

概念：

整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。

即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。

主要次级键——疏水作用、离子键（盐键）、氢键、范德华力等。

结构域（domain）：

大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折迭得较为紧密，各行其功能，称为结构域。

分子伴侣：

通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折迭成天然构象或形成四级结构的一类蛋白质。

4.蛋白质的四级结构

每条具有完整三级结构的多肽链，称为亚基（subunit）。

蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。

各亚基之间的结合力——疏水作用、氢键、离子键。

5.蛋白质的分类：

根据组成分为单纯蛋白质和结合蛋白质，根据形状分为球状蛋白质和纤维状蛋白质。

6.蛋白质组学

基本概念：

一种细胞或一种生物所表达的全部蛋白质，即“一种基因组所表达的全套蛋白质”。

研究技术平台

研究的科学意义。

四、蛋白质结构与功能的关系

1.蛋白质一级结构与功能的关系

一级结构是高级结构和功能的基础；

一级结构相似其高级结构与功能也相似；

氨基酸序列提供重要的生物进化信息；

氨基酸序列改变可能引起疾病。

2.蛋白质空间结构与功能的关系

蛋白质的功能依赖特定空间结构；

肌红蛋白的结构与功能。

血红蛋白结构、运输O2功能，氧饱和曲线。

协同效应：

一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。

变构效应：

凡蛋白质（或亚基）因与某小分子物质相互作用而发生构象变化，导致蛋白质（或亚基）功能的变化，称为蛋白质的变构效应。

蛋白质构象改变可引起疾病如疯牛病等。

五、蛋白质的理化性质

1．两性解离

等电点：

当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。

2．胶体性质

3．变性、复性、沉淀及凝固

蛋白质的变性（denaturation）：

在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。

变性的本质：

破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。

造成变性的因素：

如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等。

蛋白质变性后的性质改变：

溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、生物活性丧失及易受蛋白酶水解。

若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性。

蛋白质沉淀：

在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。

变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。

蛋白质的凝固作用（proteincoagulation）：

蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中。

4．紫外吸收（280nm）、

5．呈色反应（茚三酮反应、双缩脲反应）。

六、蛋白质的分离纯化与结构分析

1.蛋白质的分离纯化

透析（dialysis）：

利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。

超滤法：

应用正压或离心力使蛋白质溶液透过有一定截留分子量的超滤膜，达到浓缩蛋白质溶液的目的。

丙酮沉淀使用丙酮沉淀时，必须在0～4℃低温下进行，丙酮用量一般10倍于蛋白质溶液体积。

蛋白质被丙酮沉淀后，应立即分离。

除了丙酮以外，也可用乙醇沉淀。

盐析：

（saltprecipitation）是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质沉淀。

免疫沉淀：

将某一纯化蛋白质免疫动物可获得抗该蛋白的特异抗体。

利用特异抗体识别相应的抗原蛋白，并形成抗原抗体复合物的性质，可从蛋白质混合溶液中分离获得抗原蛋白。

电泳：

蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒，在电场中能向正极或负极移动。

这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术,称为电泳（elctrophoresis）。

层析原理：

待分离蛋白质溶液（流动相）经过一个固态物质（固定相）时，根据溶液中待分离的蛋白质颗粒大小、电荷多少及亲和力等，使待分离的蛋白质组分在两相中反复分配，并以不同速度流经固定相而达到分离蛋白质的目的。

超速离心。

复习思考题

1.名词解释：

蛋白质一级结构、蛋白质二级结构、蛋白质三级结构、蛋白质四级结构、肽单元、模体、结构域、分子伴侣、协同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、层析

2.蛋白质变性的概念及本质是什么？

有何实际应用？

3.蛋白质分离纯化常用的方法有哪些？

其原理是什么？

4.举例说明蛋白质结构与功能的关系？

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教案

授课日期：

年月日教案编号：

教学安排

课型：

新授课

教学方式：

讲授性，主体参与教学

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授课题目（章、节）核酸化学

教学目的与要求：

掌握：

核酸的分类、细胞分布，各类核酸的功能及生物学意义；核酸的化学组成；两类核酸（DNA与RNA）分子组成异同；核酸的一级结构及其主要化学键；DNA右手双螺旋结构要点及碱基配对规律；mRNA一级结构特点；tRNA二级结构特点；核酸的主要理化性质（紫外吸收、变性、复性），核酸分子杂交概念。

熟悉：

核酸的高级结构；核酸酶。

了解：

碱基和戊糖的结构；DNA其它二级结构形式；其它小分子RNA及RNA组学；人类基因组计划研究的主要内容；snmRNA参与基因表达调控。

重点与难点：

重点：

两类核酸（DNA与RNA）的细胞分布，功能及生物学意义；化学组成；两类核酸分子组成异同；核酸的一级结构及其主要化学键；

难点：

DNA的空间结构。

教学内容与教学组织设计：

详见附页

课堂教学小结：

核酸是以核苷酸为基本组成单位的生物大分子，携带和传递遗传信息。

分为脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）两类。

核酸的化学组成

元素组成：

C、H、O、N、P（9~10%）

分子组成：

碱基（嘌呤碱，嘧啶碱）、戊糖（核糖，脱氧核糖）和磷酸

RNA主要有mRNA，tRNA，rRNA

复习思考题、作业题：

你所熟悉的疾病中，哪些是基因突变导致的？

课后反思：

该章内容抽象，复杂。

尽量以流程图，要尽量用直观视频图片的方式将内容展示给学生。

教学主要内容

备注

核酸是以核苷酸为基本组成单位的生物大分子，携带和传递遗传信息。

分为脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）两类，前者90%以上分布于细胞核，其余分布于核外如线粒体，叶绿体，质粒等。

携带遗传信息，决定细胞和个体的基因型（genotype）。

而RNA分布于胞核、胞液，参与细胞内DNA遗传信息的表达。

某些病毒RNA也可作为遗传信息的载体。

一.核酸的化学组成及一级结构

核酸的化学组成

元素组成：

C、H、O、N、P（9~10%）

分子组成：

碱基（嘌呤碱，嘧啶碱）、戊糖（核糖，脱氧核糖）和磷酸

1．核苷酸中的碱基成分：

腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胞嘧啶（C）、尿嘧啶（U）、胸腺嘧啶（T）。

DNA中的碱基（A、G、C、T），RNA中的碱基（A、G、C、U）。

2．戊糖：

D-核糖（RNA）、D-2-脱氧核糖（DNA）。

3．磷酸

核酸及核苷酸：

碱基及戊糖通过糖苷键连接形成核苷，核苷与磷酸连接形成核苷酸。

重要游离核苷酸及环化核苷酸：

NMP、NDP、NTP、cAMP、cGMP

核酸的一级结构

概念：

核酸中核苷酸的排列顺序，由于核苷酸间的差异主要是碱基不同，所以也称为碱基序列。

核苷酸间的连接键——3’，5’-磷酸二酯键、方向（5’→3’）及链书写方式。

二、DNA的空间结构与功能

1、DNA的二级结构——双螺旋结构

2．chargaff规则：

Chargaff规则：

①腺嘌呤与胸腺嘧啶的摩尔数总是相等（Ａ=T），鸟嘌呤的含量总是与胞嘧啶相等（G=C）；②不同生物种属的DNA碱基组成不同，③同一个体不同器官、不同组织的DNA具有相同的碱基组成。

B-DNA结构要点：

①DNA是一反向平行的互补双链结构亲水的脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧、而碱基位于内侧，两条链的碱基互补配对，A---T形成两个氢键，G---C形成三个氢键。

堆积的疏水性碱基平面与线性分子结构的长轴相垂直。

两条链呈反平行走向，一条链5’→3’，另一条链是3’→5’。

）。

②DNA是右手螺旋结构DNA线性长分子在小小的细胞核中折叠形成了一个右手螺旋式结构。

螺旋直径为2nm。

螺旋每旋转一周包含了10对碱基，每个碱基的旋转角度为36°。

螺距为3.4nm；碱基平面之间的距离为0.34nm。

DNA双螺旋分子存在一个大沟（majorgroove）和一个小沟（minorgroove），目前认为这些沟状结构与蛋白质和DNA间的识别有关。

③DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链间互补碱基的氢键维系，纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持，尤以碱基堆积力更为重要。

Z-DNA、A-DNA。

2、DNA的高级结构—超螺旋

超螺旋结构（superhelix或supercoil）：

DNA双螺旋链再盘绕即形成超螺旋结构。

原核生物DNA的高级结构是环状超螺旋

真核生物染色质（chromatin）DNA是线性双螺旋，它缠绕在组蛋白的八聚体上形成核小体。

组蛋白：

富含Lys和Arg的碱性蛋白质，包括H1、H2A、H2B、H3、H4。

由许多核小体形成的串珠样结构又进一步盘曲成直径为30nm的中空的染色质纤维，称为螺线管。

螺线管再经几次卷曲才能形成染色单体。

人类细胞核中有46条染色体，这些染色体的DNA总长达1.7m,经过这样的折叠压缩，46条染色体总长亦不过200nm左右。

4、DNA的功能：

DNA的基本功能是以基因的形式荷载遗传信息，并作为基因复制和转录的模板。

它是生命遗传的物质基础，也是个体生命活动的信息基础。

5、人类基因组计划研究的主要内容。

三、RNA的结构与功能

（一）mRNA：

特点（含量最少（2-3%），种类多，代谢最快（寿命短））

结构：

原核细胞mRNA整个分子分为三部分，即5´非编码序列、编码序列、3´非编码序列。

真核细胞mRNA分子分为五部分

帽子、5´非编码序列（前导序列）、编码序列、3´非编码序列（拖尾序列）和尾巴

（二）tRNA：

10-15%，70-90个核苷酸

特点：

（稀有碱基多，分子量小）

结构：

二级结构：

三叶草形

主要组成:

四臂三环

三级结构：

倒L形

（三）、rRNA：

特点（含量最大70-80%，甲基化多）

种类：

原核：

23S、16S、5S，

真核：

28S、18S、5S、5.8S

与多种蛋白质结合形成核糖体（大亚基、小亚基），是蛋白质合成场所。

四、DNA的理化性质及其应用

（一）变性

概念：

在物理、化学因素的影响下，DNA双螺旋结构解为单链的现象称为变性。

变性不会破坏DNA的共价键结构。

只是破坏DNA的氢键和碱基堆积力。

变性后的特点：

特点：

1.紫外吸收增加。

增色效应:

DNA变性过程中，其紫外吸收增加的现象。

变性因素：

强酸碱、有机溶剂、高温等等。

影响因素：

1.G+C含量。

2.DNA的复杂程度（均一性）：

均一性好，则熔解温度范围窄。

3.介质的离子强度：

离子强度高，则Tm值高。

（二）复性：

概念：

变性DNA重新成为双螺旋结构的现象。

特点：

紫外吸收减少。

减色效应：

DNA复性过程中，紫外吸收减少的现象。

常用的复性方法：

退火。

（温度缓慢降低，使变性的DNA重新形成双螺旋结构的过程）。

（三）核酸分子杂交。

概念：

不同来源的核酸链因存在互补序列而形成互补双链结构，这一过程就是核酸杂交过程。

包括DNA—DNA杂交。

DNA—RNA杂交。

RNA—RNA杂交。

原因：

不同核酸的碱基之间可以形成碱基配对。

用途：

是分子生物学研究与基因工程操作的常用技术。

复习思考题

1.名词解释：

核酸、DNA变性、DNA复性、增色效应、解链温度（Tm）、核酶、脱氧核酶

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教案

授课日期：

年月日教案编号：

教学安排

课型：

新授课

教学方式：

讲授性，主体参与教学

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授课题目（章、节）酶

教学目的与要求：

掌握：

酶的概念、化学本质及生物学功能；酶的活性中心和必需基团；同工酶；酶促反应特点；各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用；酶调节的方式；酶的变构调节和共价修饰调节的概念。

熟悉：

酶的组成、结构；酶活性测定及酶活性单位；酶含量的调节。

了解：

米-曼方程式的推导过程；酶的命名与分类；酶与医学的关系

重点与难点：

重点：

酶的概念、化学本质及生物学功能；同工酶；酶的活性中心和必需基团；酶调节的方式；酶的变构调节和共价修饰调节的概念。

难点：

抑制剂对酶促反应速度的影响；酶活性的调节。

教学内容与教学组织设计：

详见附页

课堂教学小结：

酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质。

全酶由蛋白质部分（酶蛋白）和辅助因子组成。

辅助因子由小分子有机化合物和金属离子组成。

同工酶是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。

有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。

酶原的启动：

在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。

复习思考题、作业题：

酶在疾病的治疗与诊断中有哪些用途？

AST,ALT可用于哪些疾病的诊断？

课后反思：

该章内容较为琐碎，知识内容量大，尽量做到与日常生活联系，与护理专业联系。

减轻学生课业负担，要求学生要有自学意识。

教学主要内容

备注

一、酶的概念及其在生命活动中的重要性

1．概念：

目前将生物催化剂分为两类：

酶、核酶（脱氧

核酶）。

酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质。

2．酶学研究简史。

3．酶在生命活动中的重要性。

二、酶的分子结构与功能。

1．酶的不同形式：

单体酶（monomericenzyme）

寡聚酶（oligomericenzyme）

2.酶的分子组成：

单纯酶和结合酶，

全酶由蛋白质部分（酶蛋白）和辅助因子组成。

辅助因子由小分子有机化合物和金属离子组成。

辅助因子按其与酶蛋白结合的紧密程度又可分为辅酶（与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的方法除去。

）和辅基（与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤的方法除去。

）

常见含B族维生素的辅酶形式及其在酶促反应中的主要作用。

3.酶的活性中心：

指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具

有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。

必需基团：

酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶

活性密切相关的化学基团。

活性中心内的必需基团：

①结合基团（bindinggroup）：

与底

物相结合；②催化基团（catalyticgroup）：

催化底物转变成产物。

活性中心外的必需基团：

位于活性中心以外，维持酶活性中心

应有的空间构象所必需的基团。

4.同工酶：

概念：

同工酶（isoenzyme）是指催化相同的化学反应，而酶蛋白

的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。

三、酶促反应的特点和机制

1.酶与一般催化剂的异同点：

⑴与一般催化剂的共同点：

①在反应前后没有质和量的变化；

②只能催化热力学允许的化学反应；

③只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。

⑵酶作用的特点：

①酶促反应具有极高的效率；

②酶促反应具有高度的特异性；

③酶促反应的可调节性；

2．酶促反应的特点：

⑴酶促反应具有极高的效率：

酶的催化效率通常比非催化反应高108～1020倍，比一般催化剂高107～1013倍；酶的催化不需要较高的反应温度；酶和一般催化剂加速反应的机理都是降低反应的活化能（activationenergy）。

酶比一般催化剂更有效地降低反应的活化能。

⑵酶促反应具有高度的特异性：

酶的特异性（specificity）：

一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。

酶的这种特性称为酶的特异性或专一性。

分为以下3种类型：

绝对特异性：

只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物。

相对特异性：

作用于一类化合物或一种化学键。

立体异构特异性：

作用于立体异构体中的一种。

⑶酶促反应的可调节性：

酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断变化的内外环境和生命活动的需要。

其中包括三方面的调节：

对酶生成与降解量的调节；酶催化效率的调节；通过改变底物浓度对酶进行调节。

四、酶促反应动力学

1.底物浓度的影响：

当底物浓度较低时，反应速度与底物浓度

成正比；反应为一级反应；随着底物浓度的增高，反应速度不再

成正比例加速；反应为混合级反应；当底物浓度高达一定程度，

反应速度不再增加，达最大速度；反应为零级反应。

Km和Vm的定义：

Km等于酶促反应速度为最大反应速度一半时

的底物浓度。

Vm是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度成

正比。

2.酶浓度的影响及应用：

当[S]＞＞[E]，酶可被底物饱和的情

况下，反应速度与酶浓度成正比。

3.pH的影响及应用、最适pH值：

最适pH（optimumpH）：

酶催化活性最大时的环境pH。

4.温度的影响及应用、最适温度：

双重影响，温度升高，酶

促反应速度升高；由于酶的本质是蛋白质，温度升高，可引起酶

的变性，从而反应速度降低

5.酶的抑制作用：

⑴不可逆性抑制：

抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，使酶失活。

⑵可逆性抑制：

抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或丧失；抑制剂可用透析、超滤等方法除去。

竞争性抑制：

抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。

这种