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生物化学教程答案
生物化学教程答案
【篇一：
生物化学自学辅导资料及习题与答案】
>参考资料
1、张楚富主编，生物化学原理，高等教育出版社，2003.9
2、徐长法主编，生物化学（第三版）上、下册，高等教育出版社，2002
3、陶尉荪等（1995）.蛋白质的分子基础（第二版），科学出版社
4、郭蔼光主编，基础生物化学，世界图书出版社，1997?
5、罗纪盛、张丽萍、杨建雄等修订，生物化学简明教程（第三版），高等教育出版社，1999
6、徐晓利、马涧泉主编，医学生物化学，人民卫生出版社，1998
7、周爱儒、查锡良，生物化学（第五版），人民卫生出版社，2001
8、张洪渊主编，《生物化学教程》第三版四川大学出版社
9、trudymckee、jamesr.mckeee，《生物化学导论》科学出版社影印版
生物化学习题集
蛋白质化学
一、选择题
1、在寡聚蛋白质中，亚基间的立体排布、相互作用以及接触部位间的空间结构称之谓（）
a、三级结构b、缔合现象c、四级结构d、变构现象
a、不断绕动状态b、可以相对自由旋转
c、同一平面d、随不同外界环境而变化的状态
3、甘氨酸的解离常数是pk1=2.34,pk2=9.60，它的等电点（pi）是（）
a、7.26b、5.97
c、7.14d、10.77
4、肽链中的肽键是：
（）
a、顺式结构b、顺式和反式共存c、反式结构
5、维持蛋白质二级结构稳定的主要因素是：
（）
a、静电作用力b、氢键c、疏水键d、范德华作用力
6、蛋白质变性是由于（）
a、一级结构改变b、空间构象破坏c、辅基脱落d、蛋白质水解
7、必需氨基酸是对（）而言的。
a、植物b、动物c、动物和植物d、人和动物
8、在下列所有氨基酸溶液中，不引起偏振光旋转的氨基酸是（）
a、丙氨酸b、亮氨酸c、甘氨酸d、丝氨酸
9、天然蛋白质中含有的20种氨基酸的结构（）
a、全部是l－型b、全部是d型
c、部分是l－型，部分是d－型d、除甘氨酸外都是l－型
10、谷氨酸的pk’1（-cooh）为2.19，pk’2（-nh3）为9.67，pk’3r（-cooh）为4.25，其pi是+
（）
a、4.25b、3.22c、6.96d、5.93
11、在生理ph情况下，下列氨基酸中哪个带净负电荷？
（）
a、prob、lysc、hisd、glu
12、天然蛋白质中不存在的氨基酸是（）
a、半胱氨酸b、瓜氨酸c、丝氨酸d、蛋氨酸
a、亮氨酸b、丙氨酸c、脯氨酸d、谷氨酸
14、当蛋白质处于等电点时，可使蛋白质分子的（）
a、稳定性增加b、表面净电荷不变c、表面净电荷增加d、溶解度最小
15、蛋白质分子中-s-s-断裂的方法是（）
a、加尿素b、透析法c、加过甲酸d、加重金属盐
1、一氨基一羧基氨基酸的pi为中性，因为-cooh和-nh+3的解离度相等。
（）
2、构型的改变必须有旧的共价健的破坏和新的共价键的形成，而构象的改变则不发生此变化。
（）
3、生物体内只有蛋白质才含有氨基酸。
（）
4、所有的蛋白质都具有一、二、三、四级结构。
（）
5、用羧肽酶a水解一个肽，发现释放最快的是leu，其次是gly，据此可断定，此肽的c端序列是gly-leu。
（）
6、蛋白质分子中个别氨基酸的取代未必会引起蛋白质活性的改变。
（）
7、镰刀型红细胞贫血病是一种先天遗传性的分子病，其病因是由于正常血红蛋白分子中的一个谷氨酸残基被缬氨酸残基所置换。
（）
8、镰刀型红细胞贫血病是一种先天性遗传病，其病因是由于血红蛋白的代谢发生障碍。
（）
9、在蛋白质和多肽中，只有一种连接氨基酸残基的共价键，即肽键。
（）
10、从热力学上讲蛋白质分子最稳定的构象是自由能最低时的构象。
（）
12、变性后的蛋白质其分子量也发生改变。
（）
13、蛋白质在等电点时净电荷为零，溶解度最小。
（）
三、问答题和计算题：
1、为什么说蛋白质是生命活动最重要的物质基础？
2、试比较较gly、pro与其它常见氨基酸结构的异同，它们对多肽链二级结构的形成有何影响？
3、为什么说蛋白质水溶液是一种稳定的亲水胶体？
4、试举例说明蛋白质结构与功能的关系（包括一级结构、高级结构与功能的关系）。
5、什么是蛋白质的变性？
变性的机制是什么？
举例说明蛋白质变性在实践中的应用。
8、已知某蛋白质的多肽链的一些节段是?
-螺旋，而另一些节段是?
-折叠。
该蛋白质的分子量为240000，其分子长5.06?
10,求分子中?
-螺旋和?
-折叠的百分率.（蛋白质中一个氨基酸的平均分子量为120,每个氨基酸残基在?
-螺旋中的长度0.15nm，在?
-折叠中的长度为0.36nm）。
-5
四、名词解释
等电点（pi）肽键和肽链肽平面及二面角一级结构二级结构
三级结构四级结构超二级结构结构域蛋白质变性与复性分子病盐析法
酶
一、选择题
1、酶反应速度对底物浓度作图，当底物浓度达一定程度时，得到的是零级反应，对此最恰当的解释是：
（）
a、形变底物与酶产生不可逆结合b、酶与未形变底物形成复合物
c、酶的活性部位为底物所饱和d、过多底物与酶发生不利于催化反应的结合
2、米氏常数km是一个用来度量（）
a、酶和底物亲和力大小的常数b、酶促反应速度大小的常数
c、酶被底物饱和程度的常数d、酶的稳定性的常数
3、酶催化的反应与无催化剂的反应相比，在于酶能够：
（）
a.提高反应所需活化能b、降低反应所需活化能
c、促使正向反应速度提高，但逆向反应速度不变或减小
4、辅酶与酶的结合比辅基与酶的结合更为（）
a、紧b、松c、专一
5、下列关于辅基的叙述哪项是正确的？
（）
a、是一种结合蛋白质b、只决定酶的专一性，不参与化学基团的传递
c、与酶蛋白的结合比较疏松d、一般不能用透析和超滤法与酶蛋白分开
6、酶促反应中决定酶专一性的部分是（）
a、酶蛋白b、底物c、辅酶或辅基d、催化基团
7、重金属hg、ag是一类（）
a、竞争性抑制剂b、不可逆抑制剂
c、非竞争性抑制剂d、反竞争性抑制剂
8、全酶是指什么？
（）
a、酶的辅助因子以外的部分b、酶的无活性前体c、一种酶一抑制剂复合物d、
一种需要辅助因子的酶，具备了酶蛋白、辅助因子各种成分。
9、根据米氏方程，有关[s]与km之间关系的说法不正确的是（）
a、当[s]km时，v与[s]成正比；
b、当[s]＝km时，v＝1/2vmax
c、当[s]km时，反应速度与底物浓度无关。
d、当[s]=2/3km时，v=25％vmax
10、已知某酶的km值为0.05mol.l，?
要使此酶所催化的反应速度达到最大反应速度的80％时底物的浓度应为多少？
（）
a、0.2mol.lb、0.4mol.lc、0.1mol.ld、0.05mol.l
11、某酶今有4种底物（s），其km值如下，该酶的最适底物为（）
12、酶促反应速度为其最大反应速度的80％时，km等于（）
a、[s]b、1/2[s]c、1/4[s]d、0.4[s]
13、下列关于酶特性的叙述哪个是错误的？
（）
a、催化效率高b、专一性强
c、作用条件温和d、都有辅因子参与催化反应
14、酶具有高度催化能力的原因是（）
a、酶能降低反应的活化能b、酶能催化热力学上不能进行的反应
c、酶能改变化学反应的平衡点d、酶能提高反应物分子的活化能
15、酶的非竞争性抑制剂对酶促反应的影响是：
（）
a、vmax不变，km增大b、vmax不变，km减小
c、vmax增大，km不变d、vmax减小，km不变
16、目前公认的酶与底物结合的学说是（）
a、活性中心说b、诱导契合学说c、锁匙学说d、中间产物学说
17、变构酶是一种（）
a、单体酶b、寡聚酶c、多酶复合体d、米氏酶
18、具有生物催化剂特征的核酶（ribozyme）其化学本质是（）
a、蛋白质b、rnac、dnad、糖蛋白
19、下列关于酶活性中心的叙述正确的的。
（）
a、所有酶都有活性中心b、所有酶的活性中心都含有辅酶
c、酶的活性中心都含有金属离子d、所有抑制剂都作用于酶活性中心。
20、乳酸脱氢酶（ldh）是一个由两种不同的亚基组成的四聚体。
?
假定这些亚基随机结合成酶，这种酶有多少种同工酶？
（）
a、两种b、三种c、四种d、五种
21、丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用，按抑制类型应属于（）
a、反馈抑制b、非竞争性抑制c、竞争性抑制d、底物抑制
22、水溶性维生素常是辅酶或辅基的组成部分，如：
（）
a、辅酶a含尼克酰胺b、fad含有吡哆醛
c、nad含有尼克酰胺d、脱羧辅酶含生物素
23、nad+在酶促反应中转移（）
a、氨基b、氢原子c、氧原子d、羧基
24、nad或nadp中含有哪一种维生素？
（）
a、尼克酸b、尼克酰胺c、吡哆醛d、吡哆胺
25、辅酶磷酸吡哆醛的主要功能是（）
a、传递氢b、传递二碳基团c、传递一碳基因d、传递氨基
26、生物素是下列哪一个酶的辅酶？
（）
a、丙酮酸脱氢酶b、丙酮酸激酶
c、丙酮酸脱氢酶系d、丙酮酸羧化酶
27、下列哪一种维生素能被氨基喋呤和氨甲喋呤所拮抗？
（）
a、维生素b6b、核黄素c、叶酸d、泛酸
28、酶原是酶的前体（）
a、有活性b、无活性c、提高活性d、降低活性++
1、米氏常数（km）是与反应系统的酶浓度无关的一个常数。
（）
2、同工酶就是一种酶同时具有几种功能。
（）
3、辅酶与酶蛋白的结合不紧密，可以用透析的方法除去。
（）
4、一个酶作用于多种底物时，其最适底物的km值应该是最小。
（）
5、一般来说酶是具有催化作用的蛋白质，相应地蛋白质都是酶。
（）
6、酶反应的专一性和高效性取决于酶蛋白本身。
（）
7、酶活性中心是酶分子的一小部分。
（）
8、酶的最适温度是酶的一个特征性常数。
（）
9、竞争性抑制剂在结构上与酶的底物相类似。
（）
10、l-氨基酸氧化酶可以催化d-氨基酸氧化。
（）
11、维生素e的别名叫生育酚，维生素k的别名叫凝血维生素。
（）
12、泛酸在生物体内用以构成辅酶a，后者在物质代谢中参加酰基的转移作用。
（）
13、本质为蛋白质的酶是生物体内唯一的催化剂。
（）
三、问答题：
1、影响酶促反应的因素有哪些？
用曲线表示并说明它们各有什么影响？
2、有淀粉酶制剂1克，用水溶解成1000ml，从中取出1ml测定淀粉酶活力，测知每5分钟分解0.25克淀粉，计算每克酶制剂所含的淀粉酶活力单位数（淀粉酶活力单位规定为：
在最适条件下，每小时分解1克淀粉的酶量为一个活力单位）。
3、试比较酶的竞争性抑制作用与非竞争性抑制作用的异同。
4、什么是米氏方程，米氏常数km的意义是什么？
试求酶反应速度达到最大反应速度的99％时，所需求的底物浓度（用km表示）
5、什么是同工酶？
为什么可以用电泳法对同工酶进行分离？
同工酶在科学研究和实践中有何应用？
6、举例说明酶的结构和功能之间的相互关系。
7、试述维生素与辅酶、辅基的关系，维生素缺乏症的机理是什么？
四、名词解释
酶的活性中心酶原活力单位比活力km诱导契合学说变构效应ribozyme辅酶和辅基同工酶竟争性抑制作用
核酸的结构和功能
一、选择题
1、热变性的dna分子在适当条件下可以复性，条件之一是（）
a、骤然冷却b、缓慢冷却c、浓缩d、加入浓的无机盐
2、在适宜条件下，核酸分子两条链通过杂交作用可自行形成双螺旋，取决于（）
a、dna的tm值b、序列的重复程度
c、核酸链的长短d、碱基序列的互补
3、核酸中核苷酸之间的连接方式是：
（）
a、2’，5’—磷酸二酯键b、氢键
【篇二：
第一章蛋白质和答案】
）名词解释
1．兼性离子（zwitterion）；2.等电点（isoelectricpoint,pi）；3.构象（conformation）；4.别构效应（allostericeffect）；5.超二级结构（super-secondarystructure）；6.结构域（structuraldomain,domain）；7.蛋白质的三级结构（tertiarystractureofprotein）；8.edman降解法（edmandegradation）；9.蛋白质的变性作用（denaturationofprotein）；10.bohr效应（bohreffect）；11.多克隆抗体（polyclonalantibody）和单克隆抗体（monochonalantibody）；12.分子伴侣（molecularchaperone）；13.盐溶与盐析（saltinginandsaltingout）。
（二）填充题
1.氨基酸在等电点时，主要以__________离子形式存在，在ph＞pi的溶液中，大部分以________离子形式存在，在ph＜pi的溶液中，大部分以________离子形式存在。
3.asp的pk1=2.09，pk2=3.86，pk3=9，82，其pi等于________。
4.在近紫外区能吸收紫外光的氨基酸有________、________和_________。
其中_______的摩尔吸光系数最大。
5.蛋白质分子中氮的平均含量为_______，故样品中的蛋白质含量常以所测氮量乘以_______即是。
6.实验室常用的甲醛滴定是利用氨基酸的氨基与中性甲醛反应，然后用碱（naoh）来滴定_________上放出的__________。
7.除半胱氨酸和胱氨酸外，含硫的氨基酸还有_________，除苏氨酸和酪氨酸外，含羟基的氨基酸还有__________，在蛋白质中常见的20种氨基酸中，__________是一种亚氨基酸，___________不含不对称碳原子。
8.蛋白质的氨基酸残基是由_________键连接成链状结构的，其氨基酸残基的______称蛋白质的一级结构。
10.在?
螺旋中c=o和n—h之间形成的氢键与_______基本平行，每圈螺旋包含_____个氨基酸残基，高度为_______，每个氨基酸残基使螺旋轴上升______，并沿轴旋转______度。
11.蛋白质颗粒在电场中移动的速率主要取决于_______的大小和_______量的多少。
12.用凝胶过滤法分离蛋白质，相对分子质量较小的蛋白质在柱中滞留的时间较_______，因此最先流出凝胶柱的蛋白质，其相对分子质量最_______。
13.血红蛋白的辅基是________，当其中的1个亚基与氧结合后，其余亚基与氧的亲合力______，这种现象称________，当co2或h浓度增高时，血红蛋白与氧的亲合力_______，这种现象称_________。
14蛋白质变性时空间结构________，而一级结构_________，变性后，蛋白质的溶解度一般会_________，生物学功能________。
15.稳定蛋白质胶体溶液的因素是________和________。
16.凝集素是一类能与_________相互作用的蛋白质。
17.免疫球蛋白g（igg）含有________条重链，_______条轻链，通过________键联接成y形结构，每一分子含有_______个抗原结合部位。
18.球状蛋白质形成空间结构时，肽链的熵_________，而环境中水的熵_________。
19.一般说来，球状蛋白质在其分子内部含有________性氨基酸残基，而在分子外表面含________性氨基酸残基。
20.胰蛋白酶专一性地切断________和________的羧基端肽键。
（三）选择题（在备选答案中选出1个或多个正确答案）
1.下列蛋白质组分中，哪一种在280nm具有最大的光吸收？
a.色氨酸的吲哚环b.酪氨酸的酚环c.苯丙氨酸的苯环
d.半胱氨酸的硫原子e.肽键
2.关于氨基酸的叙述哪一项是错误的？
a.酪氨酸和丝氨酸含羟基b.酪氨酸和苯丙氨酸含苯环
c.亮氨酸和缬氨酸是支链氨基酸d.赖氨酸和精氨酸是碱性氨基酸
e.谷氨酸和天冬氨酸含两个氨基
3.在ph7时，其r基带有电荷的氨基酸是
a.缬氨酸b.甘氨酸c.半胱氨酸d.酪氨酸e.赖氨酸++
4.每个蛋白质分子必定具有的结构是什么
5.下列哪一种氨基酸侧链基团的pka值最接近于生理ph值？
a.半胱氨酸b.谷氨酸c.谷氨酰胺d.组氨酸e.赖氨酸
a.5.613b.7.332c.7.903d.10.76
7.关于蛋白质中l-氨基酸之间形成的肽键，下列哪些叙述是正确的
a.具有部分双键的性质b.比通常的c-n单键短
c.通常有一个反式构型d.能自由旋转
8.典型的?
螺旋是
a.2.610b.310c.3.613d.4.015e.4.416
a.盐键b.范德华键c.共价键d.氢键
10.维系蛋白质三级结构稳定的最重要的键或作用力是
a盐键b二硫键c氢键d疏水作用力e范德华力
11.血红蛋白质的氧合曲线是
a.双曲线b.抛物线c.s形曲线d.直线e.钟罩形
12.维持蛋白质二级结构的主要化学键是
a.肽键b.二硫键c.氢键d.疏水键
13.存在于蛋白质分子中的下列作用力，哪项不是次级键
a.氢键b.肽键c.盐键d.疏水键e.二硫键
14.关于蛋白质三级结构的描述错误的是
a.有三级结构的蛋白质均有酶活性b.球蛋白均有三级结构
c.三级结构的稳定性由多种次级键维系d.亲水基团多分布在三级结构的表面
e.决定盘曲折叠的因素是氨基酸序列
15.某蛋白质的等电点为7.5，在ph6.0的条件下进行电泳，它的泳动方向是
a.在原点不动b.向正极移动c.向负极移动d.无法预测.
16.用凝胶过滤层析柱分离蛋白质时，下列哪项是正确的
a.分子体积最大的蛋白质最先洗脱下来b.分子体积最小的蛋白质最先洗脱下来
c.不带电荷的蛋白质最先洗脱来来d.带电荷的蛋白质最先洗脱来来
e.没有被吸附的蛋白质最先洗脱下来
17.有一蛋白质水解产物在ph6用阳离子交换柱层析时，第一个被洗脱下来的氨基酸是
a.val（pi为5.96）b.lys（pi为9.74）
c.asp（pi为2.77）d.arg（pi为10.76）
18.为获得不变性的蛋白质，常用的方法有
a.用三氯醋酸沉淀b.用苦味酸沉淀c.用重金属盐沉淀
d.低温盐析e.常温醇沉淀
19.用6mol/lhcl水解某种蛋白质时能检出的氨基酸种类是
a.20种b.19种c.18种d.17种或更少
20.sds凝胶电泳分离蛋白质是根据各种蛋白质
a.pi的差异b.分子大小的差异c.分子极性的差异
d.溶解度的差异e.以上说法都不对
21.血红蛋白的氧合曲线向右移动是由于
a.o2分压降低b.co2分压降低c.co2分压增高
d.n2分压增高e.ph值降低
22.如果要测定一个小肽的氨基酸顺序，下列试剂中你认为最合适使用哪一个
a.茚三酮brc.胰蛋白酶d.苯异硫氰酸酯
23.下列有关血红蛋白运输氧的叙述哪些是正确的？
a.四个血红素基各自独立地与氧结合，彼此之间并无联系
b.以血红蛋白结合氧的百分数对氧分压作图，曲线呈s形
c.氧与血红蛋白的结合能力比一氧化碳弱
d.氧与血红蛋白的结合并不引起血红素中铁离子价数的变化
24.关于蛋白质变性的叙述哪些是正确的？
a.蛋白质变性是由于特定的肽键断裂b.是由于非共价键破裂引起的
c.用透析法除去尿素有时可以使变性蛋白质复性d.变性的蛋白质一定会沉淀
25.一个生物样品的含氮量为5%，它的蛋白质含量为
a.12.50%b.16.00%c.38.00%d.31.25%
（四）判断题
1.氨基酸为氨基取代的羧酸，可直接用酸碱滴定法进行定量测定。
2.当溶液的ph等于某一可解离基团的pka时，该基团一半被解离。
3.在ph很高或很低的溶液中，氨基酸主要以非离子化形式出现。
4.肽链的主链有1/3化学键不能旋转。
5.溴化氰可以断裂甲硫氨酸的氨基参与形成的肽链。
6.体内合成肽链的方向是从n端向c端，而在体外用固相化学合成法合成多肽时，通常是从c端向n端合成。
7.核磁共振研究蛋白质三维结构的主要优势是可以研究溶液中的蛋白质三维结构，并能提供有关的动态信息。
8.在水溶液中，蛋白质折叠形成疏水核心，会使水的熵增加。
9.原子之间的距离越小，范德华引力越强。
11.胶原蛋白的原胶原分子是3股右手螺旋扭曲成的左手螺旋。
12.球蛋白的三维折叠多采取亲水侧基在外，疏水侧基藏于分子内部的结构模式。
13.胎儿血红蛋白与2，3-二磷酸甘油（2,3—dpg）的结合力较弱。
14.血红蛋白与氧的结合能力随ph降低而增高。
15.由于一级结构可以决定空间结构，基因工程表达的肽链一定可以自然地形成天然构象。
16.测定别构酶的相对分子质量可以用sds-page。
17.当溶液的ph小于某蛋白质的pi时，该蛋白质在电场中向阳极移动。
18.用凝胶过滤分离蛋白质，小分子蛋白由于所受的阻力小首先被洗脱出来。
19.若蛋白质与阴离子交换剂结合较牢，可用增加naci浓度或降低ph的方法将其从层析柱洗脱出来。
23.糖蛋白的o-糖肽键是指氨基酸残基的羧基o原子与寡糖链形成的糖苷键。
（五）分析和计算题
1.判断氨基酸所带的净电荷，用pi-ph比ph-pi更好，为什么？
2.分别计算谷氨酸、精氨酸和丙氨酸的等电点。
3.在下面指出的ph条件下，下列蛋白质在电场中向哪个方向移动？
a表示向阳极，b表示向阴极，c表示不移动。
人血清蛋白：
ph5.5，ph3.5；血红蛋白：
ph7.07，ph9.0；胸腺组蛋白：
ph5.0，ph8.0，ph11.5；已知：
人血清蛋白的pi=4.64血红蛋白的pi=7.07胸腺组蛋白的pi=10.8。
4.简述蛋白质溶液的稳定因素，和实验室沉淀蛋白质的常用方法。
5.简要叙述蛋白质形成寡聚体的生物学意义。
7.胎儿血红蛋白（hbf）在相当于成年人血红蛋白（hba）?
链143残基位置含有ser，而成年人?
链的这个位置是具阳离子的his残基。
残基143面向?
亚基之间的中央空隙。
（1）为什么2，3-二磷酸甘油酸（2，3-bpg）同脱氧hba的结合比同脱氧hbf更牢固？
（2）hbf对2，3-bpg低亲和力如何影响到hbf对氧的亲和力？
这种差别对于氧从母体血液向胎儿血液的运输有何意义。
8.试述蛋白质二级结构的三种基本类型。
9.蛋白质变性后，其性质有哪些变化？
10.为什么大多数球状蛋白质在
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