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生物化学重点分享
生物化学经常考，但是题目类型及考察重点差别很大。
建议大家找到所报考院校的历年真题参考一下，看它考察的重点是什么。
一般说来，大致有两种出题方向：
一种以问答题为主。
一种填空选择教多。
同济医大，复旦大学医学院，山东大学医学院主要考察问答题，而北大医学部，协和医大，首都医科大学，上海第二医科大学，第二军医大学，中科院生化所考察填空选择较多。
填空选择要求知识面较广，同时这也是生化考察的趋势。
我们来讲讲具体的内容：
第一部分 生物大分子的结构及功能
120种氨基酸的三自符号如果记不下来就不要记了（当然记下来更好），我当时就对这件事耿耿与怀--总是记不住---但是后来也没考到。
2谷光甘肽的概念及作用要总结一下，最好写下来。
蛋白质的变性是重点，名词解释跟辨析里经常考。
3蛋白质的四级结构的概念跟各级种维持镜象的化学键相必大家很熟了。
这里要提醒大家的是结构域的概念，亚基与蛋白质三级结构这两个概念的辨析。
4血红蛋白的结构不要求，但里面的概念一定要掌握：
别构效应，Bohr效应。
相应的专业外语词汇也要掌握
5蛋白质的分离与纯化是我们强调的第一个重点。
生化专业的硕士研究生无非就是做这些工作。
这部分内容容易出问答题。
建议大家逐字逐字背下来。
6氨基酸测序里大家要知道几种方法的名字。
比如测定个肽段的氨基酸排列顺序一般用（）法，以填空的形式出现。
如果你不是考中科院这种非医学教学机构的硕士，一般不会考察问答题。
7概念：
Z-DNA,DNA的变性，复性，增色效应，减色效应，杂交，探针，
8酶部分也是很重要的。
近几年来生物化学的热点由核酸转向蛋白质。
毕竟人体各功能实现最终还是要靠蛋白。
最基本的东西我就不说了，比如酶的概念，作用特点等等。
概念：
活化能结合基团，活性中心，必需基团，辅酶或辅助因子，结合酶，全酶
维生素与辅酶是第一个难点，大家把常见的B族维生素辅酶的组成要记下来。
酶反应动力学部分建议大家把公式跟四中抑制的图形记下来。
填空中可以考察每种抑制的KmVm的变化情况---图形记住了，KmVm的变化也就轻松了，不然老混。
其中也有几个概念：
最适ph，最适温度，酶的比活性
酶的调节：
酶调节的类型（共价调节，化学修饰，酶原激活，酶含量在分子水平的调节）。
几个概念也很重要：
别构酶，同工酶
第二部分 物质代谢
三大物质代谢中以糖的代谢最为重要。
建议大家把糖酵解跟三羧酸循环的反应方程式记下来，尤其报考生化专业的同学。
每步反应的酶及其调节都要记住。
我当时就是这样复习的。
这里肯定会有一个大题。
后面的糖蛋白到是可以不看。
有时候大陆边上的题也要留意一下，比如我给你提个问题：
人体内血糖如何调节的?
好象是生理上的题目，生化课本里也有讲到。
我那一年考了个蛋白质的吸收跟代谢过程，好象就是生理题，但生化课本里也有提到。
脂肪酸代谢里合成跟分解代谢里提到的几个关键酶要知道。
比如HSL，肉碱脂酰转移酶。
倍它氧化过程要记住，生化专业的要把方程式记下来，非生化专业的要把每一步酶的名称记下来。
要会计算生成ATP的个数。
比如一个问一分子软脂酸可以生成（）分子ATP（填空，129个）。
另外还要注意奇数碳原子脂肪酸的问题。
1999年北医生化就出了个计算一个奇数碳原子脂肪酸生成ATP个数的问题，是个简答题。
就是要注意生成的丙酰CoA要经过三羧酸循环。
酮体也很经常考察的。
生成过程中的限速酶要知道。
脂肪酸的合成里要注意此过程在胞液内进行。
大家自己总结一下，有那些反应在线粒体外进行，有那些反应在微粒（滑面内织网）里进行，那些在融酶体里进行，那些在细胞液里进行。
合成的限速酶也要知道。
另外就是合成用的是NADPH。
磷脂合成大家也要看看，西医综合里经常考到，比如说（多选）：
下列物质含有胆碱的有a卵磷脂b脑磷脂c心磷脂d神经鞘磷脂e神经节苷脂
胆固醇的代谢是经常考的，也是我们强调的第二个难点。
胆固醇合成里要知道限速酶，用文字要把关键反应写出来（不要求分子结构）比如有甲羟戊酸CoA参加的那步反应。
初级胆汁酸跟次级胆汁酸包括那些种类要知道，两个概念要清楚。
胆汁酸的肝肠循环也要掌握。
难点在于血浆脂蛋白代谢。
我那一年就考了一个问答题，10分。
我建议大家，尤其报考生化专业的同学，把书本上的几页书都背下来。
包括几种脂蛋白的相互转化及代谢经过，几种受体（LDL，apoE，HDL，清道夫受体）还有几种调节关键酶及其调节（肝脂肪酶，LCAT，CETP）
氨基酸代谢也是个难点。
氨基酸代谢如果跟糖代谢结合起来考察，题目就比较大了。
首先你要清楚给你的氨基酸是脱氨还是脱羧。
如果是脱氨，还要知道是生糖，还是生酮。
我建议大家把教材上举到的例子务必掌握下来，有能力还要推一推其他常见的氨基酸。
比如一个简单的例子：
请写出谷氨酸的代谢经过。
“体内氨的代谢经过”这个大问答题是生化考试的经典题目。
答案包括氨的来源，尿素生成，加上后面的核酸代谢。
重点在于尿素合成。
具体过程以及有那些酶参与要掌握下来。
尿素合成跟三羧酸循环有切入点。
大家自己扩展。
核酸代谢也比较头疼，幸好考察的少。
具体的过程不要求掌握，但是个步骤的关键酶要记住。
嘌呤嘧啶代谢的调节要看一看。
一些细节留心一下：
CTP的合成是在UMP的基础上合成的，脱氧发生在NDP水平上。
还有什么叫“Lesch-Nyhan综合症”（缺乏HGPRT）
第三部分 基因信息的传递
这部分内容在生化入学试题中所占的比重越来越大
一些最基本的概念我就不多说了。
下面这些概念大家要重点记忆，必要的时候写在纸上
转录
结构基因，编码链，不对称转录，pribnow盒，转录空泡，顺式调控元件，反式作用因子，转录起始复合物，Rhofactor，帽子结构，断裂基因，外显子，内含子
转录后的修饰：
首尾修饰，mRNA的剪接
翻译
概念：
ribozyme（核酶）翻译的起始因子延长因子，释放因子氨基酸密码的简并性，摆动性SD序列什么叫信号肽，酶的诱导，端粒酶
掌握：
蛋白质生物合成的大体过程（翻译的起始，延长，终止）;翻译准确性的确保原理;翻译后加工的种类;几种常见抗生素的作用机理：
四环素（核糖体小亚基），氯霉素（核糖体大亚基），链霉素（原核生物小亚基），嘌呤霉素（竞争酪氨酰tRNA）
表达调控
调控的种类（操作子模式，cAMP对转录的调控）;乳糖操纵子的作用机制;真核生物常见的顺式作用元件与反式因子结合的模型（亮氨酸拉练等等）
以上是我简单的串了一下通编生化教材的重点内容。
我想还是那句话，再高明的技巧也代替不了艰苦的努力。
我当初复习生化的时候，书都要翻烂了!
反正一遍一遍的翻就是了。
上面是纲领性质的，等你把教材看过三遍以后，就拿上面的内容作为重点吧，一般跑不出这个范围。
我个人认为重点有氨基酸与蛋白质、柠檬酸循环及酶学。
常见氨基酸的结构及特点必须掌握，蛋白质合成及其调空不能放过，柠檬酸循环必须能用图的形式默写出来，其意义也是不能忘记的，酶学主要掌握酶促反映动力学，米氏方程及其推导的非掌握不可的，还有几种常见酶（溶菌酶、胰核糖核酸酶、羧肽酶、丝氨酸蛋白酶等）的作用特征也必须掌握，起相关推导题目要弄懂
本章考点：
1，糖的定义和分类。
***尤其要注意以葡萄糖为代表的单糖的分子结构（特别是旋光异构现象）、分类、物理性质以及化学性质（鉴别），还有一些重要的单糖要熟记。
2，比较三种主要双糖（蔗糖、乳糖、麦芽糖）的组成、连接键的种类及其环状结构。
3，淀粉、糖原、纤维素的组成单位和特有的颜色反应及生物学功能。
（考题出现较频繁）
4，糖胺聚糖、糖蛋白、蛋白聚糖的定义及键的连接方式。
5，常用的识别核糖、葡萄糖、果糖、蔗糖和淀粉的方法。
（显色法）。
6，了解糖的生理功能。
本章名词解释
醛糖（aldose）：
一类单糖，该单糖中氧化数最高的C原子（指定为C-1）是一个醛基。
酮糖（ketose）：
一类单糖，该单糖中氧化数最高的C原子（指定为C-2）是一个酮基。
异头物（anomer）：
仅在氧化数最高的C原子（异头碳）上具有不同构形的糖分子的两种异构体。
异头碳（anomercarbon）：
环化单糖的氧化数最高的C原子，异头碳具有羰基的化学反应性。
变旋（mutarotation）：
吡喃糖，呋喃糖或糖苷伴随它们的α-和β-异构形式的平衡而发生的比旋度变化。
单糖（monosaccharide）：
由3个或更多碳原子组成的具有经验公式（CH2O）n的简糖。
糖苷（dlycoside）：
单糖半缩醛羟基与别一个分子的羟基，胺基或巯基缩合形成的含糖衍生物。
糖苷键（glycosidicbond）:
一个糖半缩醛羟基与另一个分子（例如醇、糖、嘌呤或嘧啶）的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛或缩酮键，常见的糖醛键有O—糖苷键和N—糖苷键。
寡糖（oligoccharide）：
由2～20个单糖残基通过糖苷键连接形成的聚合物。
多糖（polysaccharide）：
20个以上的单糖通过糖苷键连接形成的聚合物。
多糖链可以是线形的或带有分支的。
还原糖（reducingsugar）：
羰基碳（异头碳）没有参与形成糖苷键，因此可被氧化充当还原剂的糖。
淀粉（starch）：
一类多糖，是葡萄糖残基的同聚物。
有两种形式的淀粉：
一种是直链淀粉，是没有分支的，只是通过α-（1→4）糖苷键的葡萄糖残基的聚合物；另一类是支链淀粉，是含有分支的，α-（1→4）糖苷键连接的葡萄糖残基的聚合物，支链在分支处通过α-（1→6）糖苷键与主链相连。
糖原（glycogen）:
是含有分支的α-（1→4）糖苷键的葡萄糖残基的同聚物，支链在分支点处通过α-（1→6）糖苷键与主链相连。
极限糊精（limitdexitrin）:
是指支链淀粉中带有支链的核心部位，该部分经支链淀粉酶水解作用，糖原磷酸化酶或淀粉磷酸化酶作用后仍然存在。
糊精的进一步降解需要α-（1→6）糖苷键的水解。
肽聚糖（peptidoglycan）：
N-乙酰葡萄糖胺和N-乙酰唾液酸交替连接的杂多糖与不同的肽交叉连接形成的大分子。
肽聚糖是许多细菌细胞壁的主要成分。
糖蛋白（glycoprotein）:
含有共价连接的葡萄糖残基的蛋白质。
蛋白聚糖（proteoglycan）：
由杂多糖与一个多肽连组成的杂化的在分子，多糖是分子的主要成分。
第三章脂类
本章考点
1，脂类的概论、分类及功能。
2，脂肪酸的特征：
链长、双键的位置、构型。
3，三脂酰甘油的性质：
皂化、酸败、氢化、卤化及乙酰化。
4，自然界常见的脂肪酸。
5，甘油磷脂的组成、种类、性质。
6，血浆脂蛋白的分类。
7，胆固醇的结构及衍生物。
本章名词解释
脂肪酸（fattyacid）：
是指一端含有一个羧基的长的脂肪族碳氢链。
脂肪酸是最简单的一种脂，它是许多更复杂的脂的成分。
饱和脂肪酸（saturatedfattyacid）：
不含有—C=C—双键的脂肪酸。
不饱和脂肪酸（unsaturatedfattyacid）：
至少含有—C=C—双键的脂肪酸。
必需脂肪酸（occentialfattyacid）：
维持哺乳动物正常生长所必需的，而动物又不能合成的脂肪酸，Eg亚油酸，亚麻酸。
三脂酰苷油（triacylglycerol）：
那称为甘油三酯。
一种含有与甘油脂化的三个脂酰基的酯。
脂肪和油是三脂酰甘油的混合物。
磷脂（phospholipid）：
含有磷酸成分的脂。
Eg卵磷脂，脑磷脂。
鞘脂（sphingolipid）：
一类含有鞘氨醇骨架的两性脂，一端连接着一个长连的脂肪酸，另一端为一个极性和醇。
鞘脂包括鞘磷脂，脑磷脂以及神经节苷脂，一般存在于植物和动物细胞膜内，尤其是在中枢神经系统的组织内含量丰富。
鞘磷脂（sphingomyelin）：
一种由神经酰胺的C-1羟基上连接了磷酸毛里求胆碱（或磷酸乙酰胺）构成的鞘脂。
鞘磷脂存在于在多数哺乳动物动物细胞的质膜内，是髓鞘的主要成分。
卵磷脂（lecithin）：
即磷脂酰胆碱（PC），是磷脂酰与胆碱形成的复合物。
脑磷脂（cephalin）：
即磷脂酰乙醇胺（PE），是磷脂酰与乙醇胺形成的复合物。
脂质体（liposome）：
是由包围水相空间的磷脂双层形成的囊泡（小泡）。
生物膜（bioligicalmembrane）：
镶嵌有蛋白质的脂双层，起着画分和分隔细胞和细胞器作用生物膜也是与许多能量转化和细胞内通讯有关的重要部位。
内在膜蛋白（integralmembraneprotein）：
插入脂双层的疏水核和完全跨越脂双层的膜蛋白。
外周膜蛋白（peripheralmembraneprotein）：
通过与膜脂的极性头部或内在的膜蛋白的离子相互作用和形成氢键与膜的内或外表面弱结合的膜蛋白。
流体镶嵌模型（fluidmosaicmodel）：
针对生物膜的结构提出的一种模型。
在这个模型中，生物膜被描述成镶嵌有蛋白质的流体脂双层，脂双层在结构和功能上都表现出不对称性。
有的蛋白质“镶“在脂双层表面，有的则部分或全部嵌入其内部，有的则横跨整个膜。
另外脂和膜蛋白可以进行横向扩散。
通透系数（permeabilitycoefficient）：
是离子或小分子扩散过脂双层膜能力的一种量度。
通透系数大小与这些离子或分子在非极性溶液中的溶解度成比例。
通道蛋白（channelprotein）：
是带有中央水相通道的内在膜蛋白，它可以使大小适合的离子或分子从膜的任一方向穿过膜。
（膜）孔蛋白（poreprotein）：
其含意与膜通道蛋白类似，只是该术语常用于细菌。
被动转运（passivetransport）：
那称为易化扩散。
是一种转运方式，通过该方式溶质特异的结合于一个转运蛋白上，然后被转运过膜，但转运是沿着浓度梯度下降方向进行的，所以被动转达不需要能量的支持。
主动转运（activetransport）：
一种转运方式，通过该方式溶质特异的结合于一个转运蛋白上然后被转运过膜，与被动转运运输方式相反，主动转运是逆着浓度梯度下降方向进行的，所以主动转运需要能量的驱动。
在原发主动转运过程中能源可以是光，ATP或电子传递；而第二级主动转运是在离子浓度梯度下进行的。
协同运输（contransport）：
两种不同溶质的跨膜的耦联转运。
可以通过一个转运蛋白进行同一方向（同向转运）或反方向（反向转运）转运。
胞吞（信用）（endocytosis）：
物质被质膜吞入并以膜衍生出的脂囊泡形成（物质在囊泡内）被带入到细胞内的过程。
第四章蛋白质
本章名词解释
氨基酸（aminoacid）：
是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。
必需氨基酸（essentialaminoacid）：
指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。
非必需氨基酸（nonessentialaminoacid）：
指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成不需要从食物中获得的氨基酸。
等电点（pI,isoelectricpoint）：
使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH值。
茚三酮反应（ninhydrinreaction）：
在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。
肽键（peptidebond）:
一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。
肽（peptide）:
两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。
蛋白质一级结构（primarystructure）：
指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。
层析（chromatography）:
按照在移动相和固定相（可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。
离子交换层析（ion-exchangecolumn）使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱
透析（dialysis）：
通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。
凝胶过滤层析（gelfiltration chromatography）：
也叫做分子排阻层析。
一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。
亲合层析（affinitychromatograph）：
利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。
高压液相层析（HPLC）：
使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。
凝胶电泳（gelelectrophoresis）：
以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。
SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳（SDS-PAGE）：
在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。
SDS-PAGE只是按照分子的大小，而不是根据分子所带的电荷大小分离的。
等电聚胶电泳（IFE）：
利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（pI）处，即梯度足的某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。
双向电泳（two-dimensionalelectrophorese）：
等电聚胶电泳和SDS-PAGE的组合，即先进行等电聚胶电泳（按照pI）分离，然后再进行SDS-PAGE（按照分子大小分离）。
经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。
Edman降解（Edmandegradation）：
从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。
N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。
同源蛋白质（homologousprotein）：
来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质，例如血红蛋白。
构形（configuration）:
有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。
这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。
构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。
构象（conformation）:
指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。
一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。
构象改变不会改变分子的光学活性。
肽单位（peptideunit）:
又称为肽基（peptidegroup），是肽键主链上的重复结构。
是由参于肽链形成的氮原子，碳原子和它们的4个取代成分：
羰基氧原子，酰氨氢原子和两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。
蛋白质二级结构（protein在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。
常见的有二级结构有α-螺旋和β-折叠。
二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。
蛋白质三级结构（proteintertiarystructure）:
蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。
三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕，折叠形成的。
三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用，氢键，范德华力和盐键维持的。
蛋白质四级结构（proteinquaternarystructure）:
多亚基蛋白质的三维结构。
实际上是具有三级结构多肽（亚基）以适当方式聚合所呈现的三维结构。
α-螺旋（α-heliv）:
蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。
每个氨基酸残基（第n个）的羰基与多肽链C端方向的第4个残基（第4+n个）的酰胺氮形成氢键。
在古典的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm.
β-折叠（β-sheet）:
蛋白质中常见的二级结构,是由伸展的多肽链组成的。
折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的。
氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列（由N到C方向）或者是反平行排列（肽链反向排列）。
β-转角（β-turn）：
也是多肽链中常见的二级结构,是连接蛋白质分子中的二级结构（α-螺旋和β-折叠），使肽链走向改变的一种非重复多肽区，一般含有2～16个氨基酸残基。
含有5个以上的氨基酸残基的转角又常称为环（loop）。
常见的转角含有4个氨基酸残基有两种类型：
转角I的特点是：
第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰氨氮之间形成氢键；转角Ⅱ的第三个残基往往是甘氨酸。
这两种转角中的第二个残侉大都是脯氨酸。
超二级结构（super-secondarystructure）:
也称为基元（motif）.在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合体。
结构域（domain）:
在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。
结构域通常都是几个超二级结构单元的组合。
纤维蛋白（fibrousprotein）:
一类主要的不溶于水的蛋白质，通常都含有呈现相同二级结构的多肽链许多纤维蛋白结合紧密，并为单个细胞或整个生物体提供机械强度，起着保护或结构上的作用。
球蛋白（globularprotein）:
紧凑的，近似球形的，含有折叠紧密的多肽链的一类蛋白质，许多都溶于水。
典形的球蛋白含有能特异的识别其它化合物的凹陷或裂隙部位。
角蛋白（keratin）:
由处于α-螺旋或β-折叠构象的平行的多肽链组成不溶于水的起着保护或结构作用蛋白质。
胶原（蛋白）（collagen）:
是动物结缔组织最丰富的一种蛋白质，它是由原胶原蛋白分子组成。
原胶原蛋白是一种具有右手超螺旋结构的蛋白。
每个原胶原分子都是由3条特殊的左手螺旋（螺距0.95nm,每一圈含有3.3个残基）的多肽链右手旋转形成的。
疏水相互作用（hydrophobicinteraction）:
非极性分子之间的一种弱的非共价的相互作用。
这些非极性的分子在水相环境中具有避开水而相互聚集的倾向。
伴娘蛋白（chaperone）:
与一种新合成的多肽链形成复合物并协助它正确折叠成具有生物功能构向的蛋白质。
伴娘蛋白可以防止不正确折叠中间体的形成和没有组装的蛋白亚基的不正确聚集，协助多肽链跨膜转运以及大的多亚基蛋白质的组装和解体。
二硫键（disulfidebond）:
通过两个（半胱氨酸）巯基的氧化形成的共价键。
二硫键在稳定某些蛋白的三维结构上起着重要的作用。
范德华力（vanderWaalsforce）:
中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一弱的分子之间的力。
当两个原子之间的距离为它们范德华力半径之和时，范德华力最强。
强的范德华力的排斥作用可防止原子相互靠近。
蛋白质变性（denaturation）:
生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。
蛋白质在受到光照，热，有机溶济以及一些变性济的作用时，次级键受到破坏，导致天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。
肌红蛋白（myoglobin）:
是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白，是肌肉内储存氧的蛋白质，它的氧饱和曲线为双曲线型。
复性（renaturation）:
在一定的条件下，变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。
波尔效应（Bohreffect）:
CO2浓度的增加降低细胞内的pH，引起红细胞内血红蛋白氧亲和力下降的现象。
血红蛋白（hemoglobin）:
是由含有血红素辅基的4个亚基组成的结合蛋白。
血红蛋白负责将氧由肺运输到外周组织，它的氧饱和曲线为S型。
别构效应（allostericeffect）:
又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性丧失的现象。
镰刀型细胞贫血病（sickle-cellanemia）:
血红蛋白分子遗传缺
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