北大普生笔记除最后两章.docx
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北大普生笔记除最后两章
生命的化学
第一节生命的化学基础
构成人体的基本化学元素
1.11种常量元素：
氧碳氢氮钙磷钾硫钠氯镁
多种微量元素：
钒铬锰铁钴镍铜锌氟碘钼锡硒硅
2.分界线：
含量占生物体总质量0.01%
3.体重占比：
常量元素C,H,O,N构成了人体体重约96%；
其它常量元素和微量元素构成人体体重约4%。
4.微量元素对生物体的重要作用
微量元素是许多生物分子，包括酶的结构和功能成分
✧碘是甲状腺素的必要成分，缺碘引起人甲状腺增生
✧铁是血红蛋白的必要成分
微量元素在酶的催化功能中发挥作用，帮助在生化反应中传递电子，原子或功能基团
✧锌是羧基肽酶的必要成分
生命的介质－水
1.水占生物体重量的60％以上。
2.生命起源于水，陆生生物体内细胞也生活在水环境中。
3.水的性质影响生命构成与生命活动。
✧水是极性分子
蛋白表面带电荷区域或极性区域会吸引水分子
✧水能够维持有机环境的酸碱平衡
血液的缓冲系统：
碳酸和碳酸根
细胞内液的缓冲系统：
磷酸二氢根和磷酸氢根
有机化学及相关概念
Ø有机化学：
研究碳化合物的化学
Ø有机分子：
含碳元素的分子。
最初人们认为只有在生命体中才含有碳原子，以区别无机分子
Ø生化物质：
现在将生命体产生的有机分子统称为生化物质。
Ø构型：
分子中各原子特有的固定的空间排布，使分子具有特定的立体化学形式。
当某一物质由一种构型转变为另一种构型时，要求共价键的断裂和重新形成。
不对称碳原子：
连接四个不同原子或基团的碳原子。
旋光异构体：
原子构成和数量相同，但构型不同，互为镜像的两种分子。
第二节生物大分子的结构与功能
糖——生物的能量来源及构建基础
功能：
1.能源2.合成原料3.储存4.支持5.识别标记等
糖的单体——单糖
Ø化学分类：
多羟基醛或酮
Ø常见的单糖：
甘油醛、核糖、葡萄糖、半乳糖、果糖
Ø
链式结构（投影式）、环式结构（透视式）
单糖的D/L构型：
甘油醛有一个不对称C原子，因此具有D-，L-两种旋光异构体；其它单糖具有数个不对称C原子，因此具有数个旋光异构体。
人为将单糖分子中与醛基或酮基相距最远的不对称C*的构型，与D-，L-甘油醛的构型比较，分别定为D型糖和L型糖。
如葡萄糖以不对称C5的基团排列来确定构型。
天然单糖多为D型。
单糖环式结构的形成
单糖在溶液中大多以环式结构存在。
通常分子中的醛基或酮基与分子本身其它碳原子上的羟基发生可逆的半缩醛反应形成环式结构。
如葡萄糖C1醛基与C5羟基发生半缩醛反应形成环式结构。
环状单糖的α/β异构体
D-葡萄糖环式结构中的C1成为不对称碳原子后可以形成两种异构体：
C1上的半缩醛羟基与C5羟甲基同侧称为β-D-葡萄糖；半缩醛羟基与C5羟甲基异侧称为α-D-葡萄糖。
单糖通过糖苷键共价连接形成二糖
两分子单糖不同C上的羟基彼此发生缩合反应（脱水反应）生成糖苷键。
Ø不同单糖通过糖苷键连接形成不同二糖
葡萄糖+果糖=蔗糖（1-2糖苷键）
半乳糖+葡萄糖=乳糖（1-4糖苷键）
葡萄糖+葡萄糖=麦芽糖（1-4糖苷键）
Ø多个单糖分子通过糖苷键连接形成多糖
α-葡萄糖单体通过1-4或1-6糖苷键连接形成淀粉和糖原
β-葡萄糖单体通过1-4糖苷键连接形成纤维素。
构型不同的单糖形成性质不同的多糖：
一般动物体内没有断裂β-葡萄糖苷键的酶（纤维素酶，因此不能利用纤维素作为能源；反刍动物可以利用体内寄生的细菌和原生动物合成纤维素酶分解纤维素。
脂类：
包括单纯脂，复合脂，萜类，类固醇及其衍生物
功能：
1.能量的储存和运送；2.防止机械损伤和保温；3.构成细胞膜；4.激素
单纯脂：
脂肪——一分子甘油和三分子脂肪酸缩合生成脂肪
✧甘油——丙三醇脂肪——甘油三酯
✧不饱和脂肪酸含有双键
复合脂：
磷脂
一分子甘油与一分子磷酸，两分子脂肪酸发生缩合反应生成磷脂，磷酸与其它基团发生缩合反应形成不同类型的磷脂，如磷脂酰胆碱（卵磷脂）。
生物膜的结构基础：
磷脂双分子层；亲水的磷酸基团和疏水的脂肪酸形成了磷脂的极性“头部”和非极性“尾部”
萜类
✧β-胡萝卜素——1分子可转化为2分子维生素A
✧顺式视黄醛、反式视黄醛——有光情况下顺式转化为反式，黑暗条件下反式转化为顺式
类固醇具有四个碳环结构，不含脂肪酸
✧胆固醇：
动物细胞质膜的成分，合成固醇类激素的原料
✧雌二醇：
固醇类激素，由人体肾上腺皮质、性腺及胎盘分泌的激素多为固醇类激素
✧睾酮：
固醇类激素
✧维生素D:
脂类维生素
蛋白质
功能包括：
结构支撑，存储，物质转运，信息传递，抵御外界物质，代谢调节等
蛋白质的单体：
20种氨基酸
含硫氨基酸：
甲硫氨酸，半胱氨酸
非极性氨基酸：
甘丙缬亮异亮甲硫苯丙色脯
极性氨基酸：
丝苏半胱酪天冬谷氨（酰胺）
酸性带负电荷氨基酸：
天冬氨酸谷氨酸
碱性带正电荷氨基酸：
赖氨酸、精氨酸、组氨酸
氨基酸的构型：
除甘氨酸外，所有的氨基酸均具有不对称碳原子，存在两种旋光异构体，以甘油醛为基准定为D型和L型氨基酸;天然存在的氨基酸大多为L构型。
氨基酸通过肽键彼此连接形成多肽
形成肽键后的氨基酸称为“氨基酸残基”，氨基酸残基的平均分子量为110道尔顿。
N-C-C构成多肽的“主链”；R基团构成多肽的“侧链”。
多肽具有自由的氨基端（N端）和羧基端（C端），蛋白序列一般从N端到C端书写。
蛋白质的功能决定于其特异的构象
原子间共价单键的旋转产生分子不同的立体结构称为构象；这种空间位置的改变不涉及共价键的断裂与形成。
✧蛋白质的一级结构：
氨基酸的种类、数量和排列顺序
✧
蛋白质的二级结构：
多肽链借助氢键排列成具有周期性的结构。
主要类型包括：
α螺旋，β折叠
α螺旋，β折叠由蛋白主链的氨基H和羧基O之间的氢键维持，前者在肽段内形成氢键，后者由一条肽链的不同肽段间形成氢键
✧蛋白质的三级结构：
单一多肽链借助各种非共价键盘绕成具有固定肽链走向的紧密球状空间构象，是单一多肽链构成的蛋白质（单体蛋白）的最高级结构
蛋白三级结构主要由多肽侧链基团间的非共价键维持
二硫键是共价键的一种，也在维持某些蛋白三级，四级结构中发挥重要作用。
✧结构域：
具有特异结构和独立功能的区域，是三级结构的一部分。
现已发现几十种结构域，各具功能，介导了蛋白之间以及蛋白与其它分子之间的相互作用。
DNA结合结构域能够介导蛋白与DNA分子间的相互作用
✧蛋白质的四级结构：
寡聚蛋白质中各亚基之间的相互关系或结合方式
寡聚蛋白：
由两个或两个以上的亚基组成的蛋白质。
寡聚蛋白由亚基间非共价键或二硫键维持。
亚基：
构成寡聚蛋白的，在化学上独立，自身具有特定构象的多肽链。
牛胰核糖核酸酶（RNase）复性实验
蛋白质的一级结构和蛋白所处的环境决定了蛋白的构象。
蛋白质的氨基酸序列包含了蛋白质折叠成正确构象所需的全部信息。
蛋白质在合适的环境中能自发折叠为有活性的天然构象。
氨基酸的突变（蛋白质一级结构的改变）引起蛋白构象改变以及蛋白功能失常。
镰刀形红血球病患者血红蛋白β亚基第6位的谷氨酸突变为缬氨酸。
正常的血红蛋白是两个α亚基和两个β亚基构成的寡聚蛋白。
血细胞中含有多个血红蛋白，每个均能携氧，彼此不粘连。
血红蛋白β亚基第6位的谷氨酸突变为缬氨酸后，β亚基的二级和三级结构发生改变，导致血红蛋白的四级结构异常，在低氧条件下彼此聚合形成纤维，使红细胞呈镰刀形，容易破碎引起贫血等病症。
变性与复性
蛋白一级结构不变，高级结构改变
蛋白质变性：
蛋白质在某些变性因素作用下，导致高级结构破坏，生物活性丧失；但没有共价键的破坏（二硫键除外），一级结构不变。
当去除变性因素时蛋白的构象及活性恢复称为复性。
分子伴侣协助蛋白质形成正确构象
分子伴侣：
一类在序列上没有相关性但有共同功能的蛋白质，在细胞内协助其它多肽完成正确的折叠及转运，在折叠和转运完毕后与之分离。
核酸——信息的载体
功能：
1.遗传信息载体2.传递遗传信息3.核糖体成分
4.蛋白合成的模板5.转运氨基酸6.其它功能
✧核酸的单体：
核苷酸
脱氧核苷酸通过3’-5’磷酸二酯键连接生成多聚脱氧核糖核苷酸
磷酸二酯键由核苷酸的磷酸基和另一个核苷酸核糖3’位碳原子上的羟基形成
✧DNA的结构
DNA的一级结构：
核苷酸的排列顺序。
DNA的高级结构：
双螺旋
两条反向平行的脱氧核糖核苷酸链向右盘绕成双螺旋；脱氧核糖与磷酸连接，排列在外侧形成基本骨架，碱基排列在内侧；碱基通过氢键连接形成碱基对,直径2nm。
DNA链自由磷酸基团的一端称为5’端，自由羟基的一端称为3’端；DNA双链是反向平行的。
核酸新链的合成从5’端开始，3’端结束。
第三节生物催化剂：
酶
具有催化活性的蛋白质或核酸
酶的辅助因子
一些酶分子需要辅助因子——金属离子及有机化合物才具有活性。
✧全酶：
酶蛋白与辅助因子的总称
✧辅酶:
与酶蛋白结合疏松的辅助因子，用透析法容易与蛋白部分分开。
如辅酶I（NAD+）、辅酶II（NDAP+）
✧辅基：
与酶蛋白以共价键结合的辅助因子，不能用透析法除去。
如铁卟啉、黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）等
全酶的专一性取决于酶蛋白本身，辅助因子负责传递化学基团，电子，原子等。
酶的性质（催化剂的共性）
1，不改变化学反应的平衡点，仅改变反应速度
2，酶本身在反应前后不发生变化
3，可降低反应的活化能
酶作为生物催化剂的特性
1，催化效率高
2，具有高度专一性
3，要求温和条件，易失活
4，活力受到调节控制
酶的作用原理:
降低生物反应的活化能（能障），加速反应物/底物到达活化状态
活化能或能障：
在一定温度下一摩尔底物全部进入活化态所需要的自由能。
酶的专一性：
酶对其催化反应及底物具有严格选择性
结构专一性：
绝对专一性：
只作用于一个底物如脲酶、麦芽糖酶、淀粉酶等
相对专一性：
作用对象不只一种底物，对键两端的基团，一个要求严格，一个要求不严。
如alpha-D-葡萄糖苷酶
键专一性：
作用于一定的键，如酯酶
立体异构专一性：
旋光异构专一性：
如L-氨基酸氧化酶
几何异构专一性：
如延胡索酸水化酶
酶专一性机制的假说
“诱导契合”假说:
酶分子受底物分子的诱导，其构象发生有利于底物结合的变化，酶与底物互补契合。
群体移动模式：
酶在溶液中同时存在不同构象，构象A为适合底物结合的构象，构象B则不适合，这两种构象之间保持着动态平衡。
在没有底物存在的情况下，构象B占主导地位；当加入底物后，随着底物不断与构象A结合，溶液中构象A含量下降，两种构象之间的平衡被打破，导致构象B不断地转化为构象A。
核酶：
具有催化活性的核酸
1981年发现四膜虫中存在与蛋白无关的rRNA前体拼接过程，即rRNA前体催化了自身的拼接，证明核酸具有催化活性
酶活性的调控
1.调节酶的量：
基因表达调控（见第四章）
2.调节酶的定位
3.调节酶的活性：
底物调节：
竞争性抑制；协同活化
别构调节：
别构激活；别构抑制；反馈
共价修饰调节：
磷酸化及去磷酸化；酶原激活；不可逆抑制等
底物调节：
竞争性抑制；协同活化
竞争性抑制：
酶的竞争性抑制剂与酶的正常底物结构类似，能与底物竞争结合酶的活性中心。
通过增加底物浓度能解除抑制作用。
酶的活性中心：
酶分子中与酶活性直接相关的区域，包括结合部位和催化部位。
酶的特殊催化能力只局限在大分子的一定区域，由酶分子在三维结构上比较靠近的少数几个氨基酸残基或残基上的某些基团构成，活性中心的氨基酸在一级结构上可能相距甚远，但形成高级结构时它们相互靠近，发挥催化作用。
活性中心氨基酸的突变往往导致酶失去活性。
协同活化：
反应物的活化作用
底物分子与酶的活性中心结合后使酶分子处于持续活化的状态，大大促进后续底物分子与酶的结合
别构调节：
别构激活；别构抑制；反馈
调节中心/别构中心：
酶分子上活性中心以外的调节部位。
调节中心以非共价结合调节分子时，酶的活性发生改变。
具有别构中心的酶称为别构酶。
对于寡聚酶，别构中心与活性中心可以位于同一亚基的不同部位，也可位于不同亚基。
酶的非竞争性抑制剂结合在酶的调节中心（别构中心），引起酶的构象改变，使得酶的活性中心不再适合与底物结合。
别构激活:
激活因子与酶的别构中心结合，使酶处于持续活化状态。
别构抑制:
抑制因子与酶的调节中心结合，使酶处于持续失活状态
反馈调节：
反应的终产物对反应步骤中关键性酶的抑制或活化，相应的调节作用称为反馈抑制或反馈活化。
在苏氨酸合成异亮氨酸的反应中，产物异亮氨酸与苏氨酸脱氨酶的调节中心结合，使其变构，不能结合底物苏氨酸，产生反馈抑制作用。
当异亮氨酸被消耗，苏氨酸脱氨酶恢复活性，合成途径开启。
共价修饰调节：
磷酸化及去磷酸化；酶原激活；不可逆抑制等
可逆的磷酸化修饰调节：
在特异的磷酸酶或激酶的催化下，水解或共价连接磷酸基团，改变酶的一级结构，从而改变酶的构象，导致酶的失活或活化。
酶原激活：
酶分子以无活性的酶原形式被合成后，在其它酶或自身的催化作用下被切割，一级结构的变化导致酶原的活化
e.g.无活性的胰凝乳蛋白酶原，切掉一段后转化为弱活性的Π胰凝乳蛋白酶，再切掉一段转化为强活性的α胰凝乳蛋白酶
酶的不可逆共价修饰：
抑制物与酶以共价键连接，使酶失活，如有机汞、砷化物抑制含巯基酶，氰化物抑制细胞色素氧化酶，有机磷抑制胆碱酯酶等
生命的化学1
第一节生命的化学基础1
构成人体的基本化学元素1
生命的介质－水1
有机化学及相关概念1
第二节生物大分子的结构与功能1
糖——生物的能量来源及构建基础1
糖的单体——单糖1
单糖的D/L构型：
2
单糖环式结构的形成2
环状单糖的α/β异构体2
单糖通过糖苷键共价连接形成二糖2
脂类：
包括单纯脂，复合脂，萜类，类固醇及其衍生物3
单纯脂：
脂肪3
复合脂：
磷脂3
萜类3
类固醇具有四个碳环结构，不含脂肪酸3
蛋白质3
蛋白质的单体：
20种氨基酸3
氨基酸的构型：
3
氨基酸通过肽键彼此连接形成多肽3
蛋白质的功能决定于其特异的构象4
蛋白质的一级结构4
蛋白质的二级结构4
蛋白质的三级结构4
蛋白质的四级结构4
牛胰核糖核酸酶（RNase）复性实验4
变性与复性5
分子伴侣协助蛋白质形成正确构象5
核酸——信息的载体5
第三节生物催化剂：
酶5
酶的辅助因子5
酶的专一性6
结构专一性6
立体异构专一性6
酶专一性机制的假说6
“诱导契合”假说6
群体移动模式6
核酶：
具有催化活性的核酸6
酶活性的调控6
底物调节：
竞争性抑制；协同活化6
竞争性抑制6
酶的活性中心7
协同活化7
别构调节：
别构激活；别构抑制；反馈7
调节中心/别构中心7
别构激活7
别构抑制7
反馈调节7
共价修饰调节：
磷酸化及去磷酸化；酶原激活；不可逆抑制等7
可逆的磷酸化修饰调节7
酶原激活7
酶的不可逆共价修饰7
生命的基本单位——细胞
第一节细胞器的结构与功能
分辨率：
能区分两点间的最小距离
人眼的最小分辨率：
0.1mm
光学显微镜的最小分辨率：
0.1μm
电子显微镜的最小分辨率：
0.1nm
原核细胞和真核细胞的模式图和区别
原核细胞和真核细胞的区别
细胞核的结构
细胞核是真核细胞特有的细胞器，是细胞遗传与代谢的调控中心。
约占细胞总体积的10%。
核被膜：
内外双层膜，外核膜与内质网相连。
核仁：
rRNA合成及核糖体装配场所。
包括rDNA，rRNA，核糖体蛋白和装配中的核糖体大小亚基。
染色体/染色质：
DNA与蛋白的复合物。
核纤层：
分布于内核膜内表面的蛋白纤维网络结构，与细胞骨架中间纤维属于同一蛋白家族。
负责支撑核被膜，提供染色质的附着位点。
核孔复合体：
镶嵌在内外核膜融合形成的核孔上，是细胞核与细胞质交换物质的双向选择性亲水通道。
✧核孔复合体的功能直径约9nm，离子，小分子可以扩散通过，而RNA，蛋白等需要通过信号识别与主动运输过程，消耗ATP。
✧亲核蛋白质：
需要进入细胞核发挥功能的蛋白，含有核定位信号。
✧核定位信号：
引导蛋白质穿过核孔进入细胞核的氨基酸特定序列，主要由4-8个带正电氨基酸组成，可位于多肽序列的任何部分。
染色质：
间期细胞核内由DNA,组蛋白,非组蛋白,RNA构成的线性复合结构，是细胞分裂间期遗传物质存在的形式。
染色体：
细胞在有丝分裂或减数分裂的特定阶段，由染色质聚缩而成的棒状结构。
组蛋白：
成分确定的碱性蛋白，共5种，与DNA直接结合形成核小体，没有序列特异性
DNA在组蛋白和非组蛋白的协助下紧密压缩包装为染色质
染色质组装的第一步：
串珠模型
直径2nm的双螺旋DNA与组蛋白八聚体构建成连续的直径10nm串珠结构，其中“珠”是染色质组装的基本单位核小体
染色质组装的基本单位核小体
核小体：
146碱基（bp）长度的双螺旋DNA缠绕在组蛋白八聚体（H2A，H2B，H3，H4各两分子）形成的核心颗粒上；组蛋白H1结合在核小体之间的连接DNA（长度约15-55bp）上，负责稳定核小体。
染色质组装的第二步：
螺线管结构
直径10nm的串珠结构以每圈6个核小体为单位盘绕成直径30nm的螺线管结构
染色质组装的第三步：
放射环结构
30nm的螺线管成环状结合在蛋白骨架（由非组蛋白构成）上形成直径300nm的放射环结构,此即分裂间期的染色质纤维
染色质组装的第四步：
染色体
300nm的染色质纤维进一步包装为细胞分裂期的直径700nm的染色体。
染色体的结构
着丝粒：
连接两条姐妹染色单体的部位，又称主缢痕。
将染色单体分为短臂（p）和长臂（q）。
端粒:
染色体两个端部特化结构，由物种特异性的串联重复DNA组成。
端粒的功能是维持染色体的完整性和独立性。
次缢痕:
染色体上除主缢痕外其它的浅染缢缩部位，不同染色体次缢痕的数目，位置，大小不同，可作为鉴定染色体的标记。
核仁组织区及rDNA位于次缢痕，与间期细胞核仁形成有关。
随体:
位于染色体末端的球形染色体节段，通过次缢痕与染色体主体部分相连
染色体分带
用特定的染色方法,使染色体产生明暗相间的带型，用于鉴别染色体乃至染色体中的某一个移位片段等等
16p13.3表示16号染色体短臂1区3带3亚带
着丝粒的结构
从外至内：
动粒区:
含有微管结合蛋白和信号转导蛋白，纺锤丝的附着部位。
具有调节染色体运动、确保染色体正确分离、监控细胞周期的功能。
中央区:
着丝粒DNA的分布区，含有特定的串联重复DNA。
配对区:
具有染色单体的连接蛋白，是有丝分裂中期姐妹染色单体相互作用的区域。
染色体DNA的3种基本功能元件
DNA复制起点：
确保染色体能够自我复制。
着丝粒：
保证染色体能平均分配到子细胞中。
端粒：
保持染色体的独立性和稳定性。
核糖体
核糖体是RNA（rRNA）和蛋白质（r蛋白）通过非共价键形成的复合体，r蛋白分布在表面，rRNA分布在内部。
注：
真核细胞中的叶绿体和线粒体的核糖体和原核细胞一致
目前认为，在核糖体中rRNA是起主要作用的结构成分，其主要功能是：
✧具有肽酰转移酶的活性，催化肽键形成
✧为tRNA提供结合位点
✧为多种蛋白合成的调节因子提供结合位点
因此核糖体是一个核酶复合体
细胞膜/质膜：
围绕在细胞外，由脂类和蛋白质构成。
是细胞与周围环境的分界线，使细胞具有相对稳定的内环境，同时负责细胞与周围环境间进行选择性的物质及能量交换、信息传递。
生物膜：
除了细胞膜以外，真核细胞内部存在各种膜包裹的细胞器。
包围细胞器的膜与质膜具有共同的结构特征，统称为生物膜
膜脂主要包括磷脂及衍生物，糖脂和胆固醇
生物膜的结构模型
流动镶嵌模型
1972，Singer和Nicolson提出流动镶嵌模型：
磷脂双层以流体形式存在，蛋白质以不连续的颗粒形式嵌入磷脂双层
脂筏模型
1988年，Simons提出脂阀模型。
胆固醇、鞘磷脂等富集区域形成相对有序的脂相，如同漂浮在脂双层上的“脂筏”，载着执行特定生物学功能膜蛋白。
真核细胞细胞膜的结构模型
膜蛋白的类型
内在膜蛋白/整合膜蛋白/跨膜蛋白
膜内在蛋白具有跨膜结构域。
常见的跨膜结构域是由约20个氨基酸形成的α螺旋
外在膜蛋白/膜周边蛋白
脂锚定膜蛋白：
蛋白和脂类分子共价相连，脂类分子插入磷脂双分子层中
生物膜的特性
流动性
磷脂的流动性：
1.磷脂分子可以侧向移动，可以翻转
2.不饱和碳链增加流动性，饱和碳链减少流动性
3.胆固醇对膜的流动性也有影响
温度高时降低流动性，温度低时增加流动性
膜蛋白具有流动性的证明：
人细胞和小鼠细胞的融合实验
选择透过性
通透：
脂溶性分子（如类固醇激素、小分子脂肪酸、维生素D）；非极性小分子（如O2、CO2等）；小的不带电荷的极性分子（如尿素，甘油，水等）可以通过细胞膜进行简单扩散。
不通透：
较大分子量的分子（如蔗糖、葡萄糖等）；带电荷的离子（如Ca2+、Cl-、K+、Na+等）。
需要通过膜蛋白协助扩散或主动运输
协助扩散
大分子或离子在载体蛋白或通道蛋白的协助下，顺着浓度梯度或电化学梯度方向扩散，不耗能。
载体蛋白：
与特定溶质分子结合，通过构象改变介导溶质分子跨膜移动。
如细胞膜上分布有糖，氨基酸，核苷酸等的载体蛋白；线粒体内膜上分布有丙酮酸，ATP，ADP的载体蛋白
通道蛋白：
由跨膜蛋白形成的亲水通道，允许适宜大小的分子或离子通过；不需要与被运输的溶质分子结合
✧水通道蛋白:
水分子快速跨膜移动通道
✧离子通道蛋白：
离子顺电化学梯度跨膜移动通道
主动运输
分子或离子在特异性膜蛋白的帮助下逆浓度梯度进行的跨膜运输，消耗能量（ATP，电子势能，光能等）。
钠钾离子泵:
又称钠钾ATP酶，定位于细胞质膜上的寡聚酶，能够水解ATP并利用释放的能量逆浓度梯度跨膜运输钠钾离子
这个过程可分为两部分，每个部分有三步：
结合/磷酸化或去磷酸化，转运蛋白构象改变，离子释放，其中，转运蛋白磷酸化与ATP的水解有关
钙泵，分布在真核细胞的质膜和内质网膜上，能利用水解ATP的能量转运Ca2+。
维持细胞质基质的低钙水平。
质子泵/氢离子泵：
定位于细胞质膜上的ATP水解酶，能够利用水解ATP释放的能量逆浓度梯度跨膜运输质子。
与动物细胞利用钠钾离子泵不同，植物/真菌/细菌细胞主要利用质子泵建立细胞内外电化学梯度，维持膜电位。
协同运输
借助泵（钠/钾离子泵或质子泵）产生的离子梯度，转运蛋白逆浓度梯度间接耗能所完成的运输。
转运蛋白使一种物质逆浓度梯度的运动与一种或多种不同离子顺浓度梯度的运动偶联起来。
协同运输分为同向运输和反向运输。
物质运输方向可与离子移动方向相同或相反
小肠上皮细胞吸收葡萄糖示意图
几种物质跨膜运输机制的比较
胞吐作用
细胞内的分泌泡或者其它膜泡中的物质，通过膜泡与细胞膜融合而运出细胞的过程。
细胞将蛋白和多糖等通过胞吐的方式分泌出细胞。
如胰岛细胞分泌胰岛素到血液中，神经细胞分泌神经递质。
胞吞作用
通过细胞膜内陷形成胞吞泡，将外界物质输入细胞的过程。
胞吞作用又可分为受体介导的胞吞作用和非特异性胞吞作用，例如动物细胞通过低密度脂蛋白受体LDL介导的胞吞作用吸收血液中被脂蛋白运输的胆固醇
内膜系统
结构，功能，发生上相互关联，由膜包被的细胞器或细胞结构。
主要包括内质网，高尔基体，溶酶体，各种膜泡，质膜
注：
高尔基体出来的叫膜泡，内质网出来的叫运输小泡
内质网
单层膜围成的扁平囊状腔，与核膜间隙相通。
是多功能的脂类及蛋白的生产
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