《生物化学》课程教学大纲.docx

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《生物化学》课程教学大纲

《生物化学》课程教学大纲

biochemistry

学时数：

62

学分数：

3.5分

适用专业：

药学

执笔者：

郭冬招

编写日期：

2008年7月

一、课程的性质、目的和任务

生物化学是研究生命化学的科学，它是在分子水平上探讨生命的本质，即研究生物体的分子（蛋白质、核酸）结构与功能、物质代谢与调节及其在生命活动中的作用。

生物化学是高等医学院校药学专业的重要基础课程之一，它的任务主要是介绍生物化学的基本知识，以及某些与药学相关的生物化学进展，为学生学习其它基础医学和药学专业课程奠定扎实的基础。

当今生物化学越来越多的成为生命科学的共同语言，尤其是基因信息的传递、基因重组与基因工程、基因组学与医药学等知识点已成为生命科学领域的前沿学科。

通过本课程的学习，要求学生从理论上掌握生物体的分子结构与功能的关系，理解物质代谢与调节及其在生命活动中的作用。

二、课程教学的基本要求

（一）绪论

1.掌握生物化学的定义

2.熟悉生物化学研究的对象和方法。

理解新陈代谢的特点与其生理功能之间的关系。

3.了解生化与各基础学科的关系，生化与临床医学的关系。

（二）蛋白质的化学

1.掌握组成蛋白质20种氨基酸的结构特点。

掌握肽键和肽的概念。

2.掌握蛋白质一级结构、二级结构、三级结构、四级结构及亚基的概念和特点，掌握稳定蛋白质各级结构中的非共价键和共价键。

3.理解蛋白质一级结构、空间结构与功能的关系，并举例说明。

4.理解蛋白质的理化性质及实际应用：

蛋白质的两性解离、胶体性质、变性与沉淀。

5．了解氨基酸的呈色反应和蛋白质的分类。

（三）核酸的结构与功能

1．掌握RNA和DNA的分子组成特点。

2．掌握DNA的一级结构的概念和DNA二级结构的特点。

3.掌握核酸的变性、复性、杂交、增色效应和Tm的概念。

4．理解RNA的分子结构特点和功能。

5．了解DNA的高级结构特点。

了解引起核酸变性的理化因素、熔化曲线、Tm的影响因素、复性的影响因素。

（四）酶

1．掌握酶的概念、酶的组成特点、酶促反应的特点、酶的活性中心概念、、酶原激活的概念、酶原激活的重要生理意义、同工酶的概念及其应用。

2．理解酶促反应的动力学及其应用：

即酶浓度、底物浓度、pH值、温度、激活剂、抑制剂对酶促反应的影响及特点。

3．了解酶促反应的作用机制。

了解酶的分类、命名、酶在医学上的应用。

（五）糖代谢

1.掌握糖在体内的主要生理功能。

2.掌握糖的无氧酵解、有氧氧化、磷酸戊糖途径、糖原合成与分解、糖异生作用的概念、主要反应过程及生理意义

3.理解血糖的概念、血糖的主要来源、去路与调节。

4.了解糖酵解、糖原合成和糖原分解的代谢调节。

（六）脂类代谢

1．掌握脂肪动员的概念及脂酸的β-氧化过程及能量变化。

掌握酮体的概念、酮体的生成和利用及生理及病理意义。

2．掌握脂酸及胆固醇合成的原料、关键酶及胆固醇在体内的转变。

3．掌握血脂及载脂蛋白的概念，血浆脂蛋白的分类、组成特点和生理功能。

4．熟悉血浆脂蛋白的代谢过程。

5．了解脂类的消化和吸收、甘油磷脂的代谢、甘油三酯的合成代谢、血浆脂蛋白的代谢异常。

（七）生物氧化

1.掌握生物氧化的概念及生物氧化与体外燃烧的异同点。

2.掌握呼吸链的概念、呼吸链的组成、排列顺序及递H和递电子的机理。

3.掌握ATP的生成方式、氧化磷酸化的概念及氧化磷酸化的偶联部位

4.理解影响氧化磷酸化的因素

5.了解线粒体外NADH的氧化：

磷酸甘油穿梭系统，苹果酸-天冬氨酸穿梭系统

（八）氨基酸代谢

1．掌握蛋白质营养的重要性。

掌握氮平衡的定义及意义。

掌握必需氨基酸的定义及种类、蛋白质生理价值和互补作用。

2．掌握氨基酸的脱氨基方式、反应过程和生理意义。

掌握体内氨的来源与去路、鸟氨酸循环的概念、过程、关键酶、生理意义。

3．掌握一碳单位的定义、载体、生理功能。

4．熟悉几种重要氨基酸脱羧基的产物（γ-氨基丁酸、5-羟色胺、牛磺酸、组胺等）。

熟悉重要的含硫氨基酸及芳香族氨基酸的代谢。

5．了解尿素合成的调控因素。

了解半胱氨酸在体内代谢及其功能。

（九）核苷酸代谢

1．熟悉嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的代谢。

2．熟悉核苷酸合成的抗代谢物的机理。

3．了解嘌呤代谢与痛风的关系。

（十）DNA的生物合成

1.掌握DNA复制和分子生物学中心法则的概念。

2.掌握半保留复制、半不连续复制、前导链、随从链、冈崎片段、逆转录及逆转录酶的概念。

3．熟悉参与DNA复制的一些酶类和蛋白质的功能。

4.熟悉DNA损伤的切除修复机制。

5.了解真核细胞的DNA聚合酶的作用。

6．了解引起DNA损伤的因素、DNA损伤的类型。

（十一）RNA的生物合成

1.掌握转录的概念、转录与复制的异同、转录所需物质、转录的方向、不对称转录的概念。

2.掌握原核生物及真核生物RNA聚合酶的组成及各亚基的作用。

3.熟悉原核生物的转录的起始、延长、终止的特点。

熟悉真核生物mRNA的转录后加工。

4.了解真核生物的转录的起始、延长、终止的特点。

了解真核生物tRNA、rRNA的转录后加工。

（十二）蛋白质的生物合成

1．掌握翻译的概念及三种RNA在蛋白质合成中的作用。

掌握核糖体的化学组成与结构。

2．掌握原核生物翻译起始时起始因子的作用及核蛋白体循环的三个步骤。

3．熟悉氨基酸的活化反应及氨基酰tRNA合成酶的作用。

熟悉氨基酰-tRNA的表示方法。

4．熟悉蛋白质生物合成的干扰和抑制。

5．了解真核生物翻译起始的特点及翻译后加工。

（十三）基因工程

1．掌握DNA重组技术的基本步骤。

2．熟悉基因工程操作中常用的工具酶。

3．熟悉DNA重组技术在医药学上的应用。

4．了解自然界DNA重组的基本方式。

（十四）血液的生物化学

1．掌握血浆蛋白的功能。

2．掌握内源性和外源性的凝血途径的异同。

3．掌握红细胞的代谢特点。

4．理解血液的化学组成及生理功能。

5．理解凝血因子与抗凝血成分。

6．了解血浆蛋白的分类与性质。

7．了解白细胞的代谢特点。

（十五）肝脏的生物化学

1．掌握生物转化的概念。

2．掌握胆汁酸的肠肝循环及生理意义。

3．掌握胆红素的代谢。

4．理解肝脏在物质代谢中的作用。

5．理解生物转化反应的类型及酶类。

6．了解影响生物转化的因素。

7．了解血清胆红素与黄疸的关系。

（十六）维生素与无机物

1.掌握维生素的概念和特点。

2.掌握脂溶性维生素和水溶性维生素的生理活性形式、生理作用和缺乏症。

3.熟悉脂溶性维生素和水溶性维生素的本质、性质和来源。

4.掌握钙、磷的生理功能、代谢及其调节

5.了解微量元素的生理作用。

三、课程的教学内容、重点和难点

绪论

一、生物化学发展简史

（一）生物化学的定义

（二）生物化学研究的对象

（三）生物化学的发展

二、当代生物化学研究的主要内容

（一）生物分子的结构与功能

（二）物质代谢及其调节

（三）基因信息的传递及其调控

三、生物化学与医学

第一章蛋白质的结构与功能

一、蛋白质的分子组成

（一）氨基酸

1、氨基酸的分类

2、氨基酸的重要理化性质

（二）肽

1、肽

2、生物活性肽：

GSH、多肽类激素

二、蛋白质的分子结构

（一）蛋白质的一级结构：

一级结构的概念及意义

（二）蛋白质的二级结构

1、肽单元

2、α螺旋

3、β折叠

4、β转角、无规卷曲

（三）蛋白质的三级结构

1、三级结构：

三级结构的概念和稳定三级结构的次级键

2、结构域

3、分子伴侣

（四）蛋白质的四级结构：

四级结构概念、亚基的概念。

（五）蛋白质的分类

三、蛋白质结构与功能的关系

（一）蛋白质一级结构与功能的关系

（二）蛋白质空间结构与功能的关系

四、蛋白质的理化性质及其分离纯化

（一）蛋白质的理化性质

1、蛋白质的两性解离

2、蛋白质的大分子亲水胶体性质

3、蛋白质的变性、沉淀和凝固

4、蛋白质的紫外吸收

5、蛋白质的呈色反应

（二）蛋白质的分离纯化

1、透析及超滤

2、盐析

3、电泳

4、层析

5、超速离心

重点：

蛋白质的理化特性（蛋白质的两性解离与等电点）及其应用

难点：

蛋白质的分子结构特点，蛋白质的分离与纯化。

第二章核酸的结构和功能

一、核酸的化学组成及一级结构

（一）核苷酸的结构：

核苷酸的组成，DNA、RNA中碱基种类及戊糖的结构

（二）核酸的一级结构：

一级结构的概念及书写方式

二、DNA的空间结构与功能

（一）DNA的二级结构——双螺旋结构模型

1、DNA的双螺旋结构研究背景

2、DNA的双螺旋结构模型要点

3、DNA的双螺旋结构的多样性

（二）DNA的超螺旋结构及其在染色质中的组装

1、DNA的超螺旋结构

2、原核生物DNA的高级结构

3、DNA在真核上午细胞核内的组装

（三）DNA的功能

三、RNA的结构与功能

（一）信使RNA的结构与功能：

mRNA的结构特点与功能

（二）转运RNA的结构与功能：

tRNA三级结构特点与功能

（三）核蛋白体RNA的结构与功能：

原核、真核生物的核蛋白体的组成。

四、核酸的理化性质、变性和复性及其应用

（一）核酸的一般性质

（二）DNA的变性

（三）DNA的复性与分子杂交

五、核酸酶

（一）DNA酶、RNA酶

（二）核酸内切酶、核酸外切酶

重点：

核酸的分子组成，DNA的二级结构。

难点：

RNA的分子结构，核酸的理化性质。

第三章酶

一、酶的分子结构与功能

（一）酶的化学组成

1、单纯酶

2、结合酶：

结合酶组成及特点

（二）酶的活性中心

二、酶促反应的特点与机制

（一）酶促反应的特点

1、高度的催化效率

2、高度的特异性

3、酶催化活性的可调节性

（二）酶促反应的机制

三、酶促反应动力学

（一）底物浓度对反应速度的影响

（二）酶浓度对反应速度的影响

（三）温度对反应速度的影响

（四）pH对反应速度的影响

（五）抑制剂对反应速度的影响

1、不可逆性抑制作用

2、可逆性抑制作用：

竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用的特点及应用

（六）激活剂对反应速度的影响

（七）酶活性测定与酶的活性单位

四、酶的调节

（一）酶活性的调节

1、酶原与酶原激活

2、变构酶

3、酶的共价修饰调节

（二）酶含量的调节

（三）同工酶：

同工酶的概念，LDH的种类，分布以及血清同工酶谱分析的临床应用。

五、酶的命名与分类

六、酶与医学的关系

（一）酶与疾病的发生

（二）酶在医学上的应用

重点：

酶的分子结构。

难点：

酶促反应的动力学（底物浓度对酶促反应速度的影响）。

第四章糖代谢

一、概述

（一）糖的生理功能

（二）糖的消化吸收

（三）糖代谢概况

二、糖的无氧酵解

（一）糖酵解的反应过程

（二）糖酵解的调节

（三）糖酵解的生理意义

三、糖的有氧氧化

（一）有氧氧化的反应过程

1、丙酮酸的氧化脱羧

2、三羧酸循环

（二）有氧氧化生成的ATP

（三）有氧氧化的调节

（四）巴斯德效用

四、磷酸戊糖途径

（一）磷酸戊糖途径的反应过程

（二）磷酸戊糖途径的调节

（三）磷酸戊糖途径的生理意义

五、糖原合成与分解

（一）糖原的合成代谢

1、糖原合成的概念

2、反应过程

3、糖原合成反应的特点

（二）糖原的分解代谢

1、糖原分解的概念

2、反应过程

（三）糖原合成和分解的调节

六、糖异生作用

（一）糖异生途径：

糖异生作用的概念、原料及反应过程。

（二）糖异生的调节

（三）糖异生作用的生理意义

七、血糖及其调节

（一）血糖的来源和去路

（二）血糖水平的调节

1、胰岛素对血糖的调节

2、胰高血素对血糖的调节

3、糖皮质激素对血糖的调节

4、肾上腺素对血糖的调节

（三）血糖水平异常

1、高血糖与糖尿病

2、低血糖

重点：

糖代谢途径的特点及其生理意义，血糖的主要来源和去路与调节。

难点：

糖分解代谢途径的反应过程及其调节。

第五章脂类代谢

一、不饱和脂酸的命名及分类

二、脂类的消化和吸收

三、甘油三酯的代谢

（一）甘油三酯的合成代谢

1、合成部位

2、合成原料

3、合成基本过程

（二）甘油三酯的分解代谢

1、脂肪的动员：

脂肪动员的概念、脂肪分解的限速酶

2、脂肪酸的β氧化：

脂肪酸的β氧化过程及能量计算

3、脂肪酸的其他氧化

4、酮体的生成和利用：

酮体代谢的特点、关键酶、生理意义及酮体生成的调节。

（三）脂酸的合成代谢

1、软脂酸的合成：

合成部位、合成原料、脂酸合成的限速酶

2、脂酸碳链的加长

3、不饱和脂酸的合成

4、脂酸合成的调节

四、磷脂的代谢

（一）甘油磷脂的代谢

1、甘油磷脂的组成、分类及结构

2、甘油磷脂的合成：

合成部位、原料及合成的基本过程

3、甘油磷脂的降解。

（二）鞘磷脂的代谢

五、胆固醇的代谢

（一）胆固醇的合成

1、胆固醇的合成部位

2、胆固醇的合成原料

3、胆固醇合成基本过程

4、胆固醇合成的调节

（二）胆固醇的转化

六、血浆脂蛋白代谢

（一）血脂：

血脂的种类和含量

（二）血浆脂蛋白的分类、组成及结构

1、血浆脂蛋白的分类

2、血浆脂蛋白的组成

3、脂蛋白的结构

（三）载脂蛋白

（四）血浆脂蛋白的代谢

1、乳糜微粒（CM）的代谢

2、极低密度脂蛋白（VLDL）的代谢

3、低密度脂蛋白（LDL）的代谢

4、高密度脂蛋白（HDL）的代谢

（五）血浆脂蛋白代谢异常

重点：

脂酸的β-氧化过程，酮体的生成和利用，血浆脂蛋白的分类、组成及生理功能。

难点：

血浆脂蛋白的代谢过程。

第六章生物氧化

一、生成ATP的氧化体系

（一）呼吸链

1、呼吸链的组成：

包括以NAD+为辅酶的脱氢酶类、黄素蛋白、铁硫蛋白、泛醌、细胞色素等组成的复合体（复合体Ⅰ—NADH-泛醌还原酶、复合体Ⅱ—琥珀酸-泛醌还原酶、复合体Ⅲ—泛醌-细胞色素C还原酶、复合体Ⅳ—细胞色素C氧化酶。

）。

2、呼吸链组分的排列顺序：

主要的呼吸链有NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链

（二）氧化磷酸化

1、氧化磷酸化的偶联部位

2、氧化磷酸化的偶联机制

3、影响氧化磷酸化的因素（ADP的调节作用、甲状腺激素、抑制剂）。

（三）ATP：

高能化合物的贮存和利用

（四）胞浆中NADH的氧化

1、磷酸甘油穿梭系统

2、苹果酸—天冬氨酸穿梭系统

二、其他氧化体系

（一）需氧脱氢酶和氧化酶

（二）过氧化物酶体中的酶类

（三）微粒体中的酶类：

加单氧酶、加双氧酶

重点：

呼吸链的组成、递H和递电子的机理。

难点：

氧化磷酸化偶联部位及研究方法，氧化磷酸化的偶联机制。

第七章氨基酸代谢

一、蛋白质的营养作用

（一）蛋白质营养的重要性

（二）蛋白质的需要量和营养价值

1、氮平衡：

总氮平衡、正氮平衡、负氮平衡

2、生理需要量

3、蛋白质的营养价值：

必需氨基酸的定义，八种必需氨基酸

二、蛋白质的消化、吸收与腐败

（一）蛋白质的消化

（二）氨基酸的吸收

（三）蛋白质的腐败作用

三、氨基酸的一般代谢

（一）体内蛋白质的转换更新

（二）氨基酸的脱氨基作用

1、转氨基作用：

转氨酶氧化脱氨基作用

2、谷氨酸氧化脱氨基作用

3、联合脱氨基作用

4、嘌呤核苷酸循环

（三）α-酮酸的代谢

1、生成非必需氨基酸

2、转变成糖及脂类：

：

生糖氨基酸，生酮氨基酸、生糖兼生酮氨基酸。

3、氧化供能

四、氨的代谢

（一）体内氨的来源

1、氨基酸脱氨基作用产生的氨

2、肠道吸收

3、肾产生

（二）氨的转运

1、丙氨酸-葡萄糖循环

2、谷氨酰胺的运氨作用

（三）尿素的合成

1、肝是尿素合成的主要器官

2、尿素合成的鸟氨酸循环学说

3、鸟氨酸循环的详细步骤

4、尿素合成的调节

5、高氨血症和氨中毒

五、个别氨基酸代谢

（一）氨基酸的脱羧基作用：

γ-氨基丁酸、5-羟色胺、牛磺酸、组胺、多胺等

（二）一碳单位的代谢

1、一碳单位与四氢叶酸

2、一碳单位与氨基酸代谢

3、一碳单位的相互转变

4、一碳单位的生理功能

（三）含硫氨基酸的代谢：

1、甲硫氨酸的代谢

2、半胱氨酸和胱氨酸的代谢

（四）芳香族氨基酸的代谢

1、苯丙氨酸和酪氨酸的代谢

2、色氨酸的代谢

（五）支链氨基酸的代谢：

包括缬、亮和异亮氨酸代谢。

重点：

氨基酸的分解代谢（氨基酸的脱氨基作用）。

难点：

鸟氨酸循环的反应过程，一碳单位的代谢。

第八章核苷酸的代谢

一、嘌呤核苷酸的代谢

（一）嘌呤核苷酸的合成代谢

嘌呤核苷酸从头合成的原料（磷酸戊糖、一碳单位、CO2、甘氨酸、天冬氨酸和谷氨酰胺）过程。

嘌呤核苷酶的补救合成。

脱氧核苷酸的生成。

（二）嘌呤核苷酸的分解代谢：

嘌呤核苷酸的分解与痛风症的发病与药物的治疗。

二、嘧啶核苷酸的代谢

（一）嘧啶核苷酸的合成代谢

嘧啶核苷酸的合成原料（氨基甲酰磷酸和天冬氨酸），过程，从头合成的调节。

嘧啶核苷酸的补救合成。

（二）嘧啶核苷酸的分解代谢。

重点：

嘧啶核苷酸、嘌呤核苷酸的从头合成的原料、特点。

第十章DNA的生物合成

一、DNA复制的基本规律

（一）半保留复制

（二）双向复制

（三）半不连续复制

二、DNA复制的酶学和拓扑学变化

（一）复制的化学反应

（二）DNA聚合酶

1、原核生物的DNA聚合酶（DNA聚合酶Ⅰ、DNA聚合酶Ⅱ、DNA聚合酶Ⅲ）

2、真核生物的DNA聚

（三）复制中的解链和DNA分子拓扑学变化

1、DNA解螺旋酶、单链DNA结合蛋白、引物酶

2、DNA拓扑异构酶

（四）DNA连接酶

三、DNA生物合成过程

（一）原核生物的DNA生物合成

1、复制的起始：

双向复制、复制叉

2、复制的延长：

方向5’→3’

3、复制的终止

（二）真核生物的DNA生物合成

1、复制的起始

2、复制的延长：

方向5’→3’

3、复制的终止和端粒酶

四、逆转录和其他复制方式

（一）逆转录病毒和逆转录酶

（二）逆转录研究的意义

五、DNA损伤与修复

（一）突变的意义

（二）引起突变的因素：

1、外界物理因素（紫外线照射损伤，电离幅射的损伤）

2、化学因素（亚硝酸盐、氮芥类、5-溴尿嘧啶、羟胺）；

（三）突变的分子改变类型

1、错配

2、缺失、插入和框移

3、重排

（四）DNA损伤的修复

1、光修复机制

2、切除修复

3、重组修复

4、SOS修复

重点：

参与DNA复制的一些酶类和蛋白质的功能。

难点：

DNA的半保留复制过程。

第十一章RNA的生物合成

一、转录的模板和酶

（一）转录的模板：

模板链与编码链RNA聚合酶

（二）RNA聚合酶

1、原核生物的RNA聚合酶：

核心酶、全酶

2、真核生物RNA聚合酶I、II和III

（三）模板与酶的辨认结合

二、转录过程

（一）原核生物的转录过程

1、转录起始

2、转录的延长

3、转录的终止（依赖ρ因子的终止，不依赖ρ因子的终止）

（二）真核生物的转录过程

三、真核生物的转录后修饰

（一）真核生物mRNA转录后的加工

1、首、尾的修饰：

5’帽的形成，3’端切除及加polyA尾

2、mRNA的剪接修饰：

（二）tRNA转录后的加工：

剪接作用，稀有碱基的生成，tRNA3’端CCA的形成

（三）rRNA转录后的加工：

前体rRNA与蛋白质结合，然后再切割和甲基化

（四）核酶：

核酶的定义、核酶的类型、rRNA的自我剪接、核酶的锤头结构

重点：

转录与复制的异同。

难点：

转录过程，真核生物三种RNA的转录后加工。

第十二章蛋白质的生物合成（翻译）

一、蛋白质生物合成体系

（一）翻译模板mRNA及遗传密码

1、遗传密码的连续性

2、简并性

3、通用性

4、摆动性

（二）核蛋白体是多肽链合成的装置：

核蛋白体的化学组成与结构（大小亚基）

（三）tRNA与氨基酸的活化

1、氨基酰-tRNA合成酶

2、起始肽链合成的氨基酰-tRNA

二、蛋白质生物合成过程

（一）原核生物翻译起始复合物形成

（二）真核生物翻译起始复合物形成

（三）肽链的延长（核蛋白体循环）：

进位、成肽、转位

（四）肽链合成的终止

三、蛋白质合成后加工和输送

（一）多肽链折叠为天然功能构象的蛋白质

（二）一级结构的修饰

（三）空间结构的修饰

（四）蛋白质合成后的靶向输送

四、蛋白质生物合成的干扰和抑制

（一）抗生素类（四环素、氯霉素、链霉素、嘌呤霉素、放线菌酮）

（二）其他干扰蛋白质合成的物质（毒素、干扰素）

重点：

三种RNA在蛋白质合成中的作用。

难点：

核蛋白体循环，真核生物的翻译起始。

第十四章基因重组与基因工程

一、DNA的重组

（一）同源重组

（二）细菌的基因转移与重组

（三）特异位点重组

（四）转座重组

二、重组DNA技术

（一）重组DNA技术相关概念

1、DNA克隆

2、工具酶：

限制性内切酶，T４DNA连接酶，大肠杆菌DNA聚合酶Ⅰ，逆转录酶，T4多核苷酸激酶，硷性磷酸酶，末端脱氧核苷酸转移酶等。

3、目的基因

4、基因载体：

细菌质粒、噬菌体、黏粒、病毒

（二）重组DNA技术的基本原理及操作步骤

1、目的基因的获得

2、克隆载体的选择和构建

3、外源基因与载体的连接

4、重组DNA导入受体细胞

5、重组体的筛选

6、克隆基因的表达

三、重组DNA技术与医学的关系

（一）疾病基因的发现与克隆

（二）生物制药

（三）基因诊断

（四）基因治疗

重点：

DNA重组技术的基本步骤。

难点：

基因工程操作中常用的工具酶的作用，。

第十六章血液的生物化学

一、血浆蛋白

（一）血浆蛋白质的分类与性质

（二）血浆蛋白质的功能。

二、血细胞代谢

（一）红细胞的代谢特点

1、糖代谢：

糖酵解及2，3-二磷酸旁路

2、脂代谢

3、血红蛋白的合成与调节

（二）白细胞的代谢

重点：

血液的化学组成及生理功能。

难点：

红细胞的代谢特点。

第十七章肝的生物化学

一、肝脏在物质代谢中的作用。

（一）肝在糖代谢中的作用

（二）肝在脂类代谢中的作用

（三）肝在蛋白质代谢中的作

（四）肝在维生素代谢中的作用

（五）肝在激素代谢中的作用

二、肝的生物转化作用

（一）生物转化的概念

（二）生物转化的反应类型

1、氧化反应

2、还原反应

3、水解反应

4、结合反应

（三）影响生物转化的因素

三、胆汁与胆汁酸代谢

（一）胆汁

（二）胆汁酸代谢

1、胆汁酸的分类

2、胆汁酸的代谢

3、胆汁酸的功能

四、胆色素代谢与黄疸

（一）胆红素的生成和转运

（二）胆红素在肝中的转变

（三）胆红素在肠道中的变化和胆色素的肠肝循环

（四）血清胆红素与黄疸

重点：

生物转化的概念、类型及意义。

难点：

胆汁酸的生成、胆色素的代谢。

第十八章维生素与无机物

一、脂溶性维生素

（一）维生素A

1、化学本质、性质

2、生理作用与缺乏症

（二）维生素D

1、化学本质、性质

2、生理作用与缺乏症

（三）维生素E

1、化学本质、性质

2、生理作用与缺乏症

（四）维生素K

1、化学本质、性质

2、生理作用与缺乏症

二、水溶性维生素

（一）维生素B1

1、化学本质、性质

2、生理作用与缺乏症

（二）维生素B2

1、化学本质、性质

2、生理作用与缺乏症

（三）维生素PP

1、化学本质、性质

2、生理作用与缺乏症

（四）维生素B6

1、化学本质、性质

2、生理作