生物化学课程教学大纲Word文件下载.docx

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2．掌握蛋白质蛋白质一结构与基本结构键；

蛋白质二结构的主要类型、特点及结构维

系；

蛋白质三、四级结构及相关概念。

3．掌握蛋白质的两性电离、等电点及其应用；

蛋白质高分子特性及其应用；

蛋白质变

性、沉淀及其应用；

蛋白质的呈色反应、紫外吸收与蛋白质定量。

4．熟悉氨基酸的理化性质，蛋白质多肽链组成，蛋白质结构与功能的关系，蛋白质的分离纯化方法。

5．了解蛋白质组学的基本概念和研究技术，球状蛋白质的特点。

蛋白质一级结构测定原理。

（二）核酸的结构与功能

1．掌握RNA和DNA的分子组成特点，RNA与DNA的差别，核苷酸的分子构成及连接方式，DNA和RNA的一级结构，DNADNA双螺旋结构模型要点，mRNA、tRNA的结构特点和功能，核小体的概念，DNA的变性、复性及分子杂交的概念。

2．熟悉核小体的结构特点，rRNA的结构特点和主要功能，核酸的理化性质和核酸分子杂交原理。

3．了解DNA双螺旋结构的不同形式，DNA的高级结构特点，核酸酶的分类与功能

（三）酶

1．掌握酶的基本概念、化学本质及酶促反应的特点，掌握酶组成、结构有关的基本概念如酶蛋白、辅助因子、全酶、酶的活性中心和必需基团等，酶原激活的概念及酶原激活的重要生理意义、以LDH为例说明同工酶的概念及其应用。

2．掌握酶促反应的动力学的几种因素及其动力学特点：

酶浓度、底物浓度、pH值、温度、激活剂、抑制剂对酶促反应的影响及特点；

米氏方程、Km与Vmax的含义及其生物学意义，运用米氏方程进行简单计算。

讨论酶促反应动力学与酶活性测定及酶学实验设计的关系。

3．熟悉关键酶的变构调节与酶促化学修饰的特点，变构酶的概念，Km、Vmax值的测定，酶活性测定的基本原则及应用，熟悉酶活性单位、酶学分析法、酶标记测定法、工具酶、固定化酶、抗体酶的概念。

4．了解酶促反应的作用机制，了解酶的命名、分类及酶在医学上的应用。

（四）糖代谢

1.掌握糖的无氧酵解、有氧氧化、磷酸戊糖途径的概念、主要反应过程、部位、关键酶及生理意义；

结合关键酶说明糖酵解及有氧氧化的调节。

2.掌握肝糖原合成、分解及糖异生的途径的概念、基本反应过程、部位、酶、调节及生理意义；

掌握乳酸循环的过程及生理意义。

3．熟悉糖在体内的主要生理功能；

血糖的概念、血糖的主要来源、去路及调节。

解释血糖测定、糖耐量试验及其临床意义，讨论糖尿病患者糖代谢紊乱发生机制。

4．了解糖的吸收方式是通过主动转运过程。

（五）脂类代谢

1．掌握必需脂肪酸的概念，脂肪动员的概念及关键酶，脂肪酸分解与合成过程中的关键步骤、关键酶及脂酸的β-氧化过程及能量变化。

掌握酮体的概念、酮体的生成和利用及生理及病理意义。

2．掌握胆固醇合成的部位、合成的原料、关键酶及胆固醇在体内的转变。

3．掌握血脂的概念，血浆脂蛋白的分类、组成特点、生成部位和生理功能。

4．熟悉脂肪的合成过程；

血浆脂蛋白的代谢；

甘油磷脂的种类。

理解脂类代谢与糖代谢的关系。

5．了解脂类的消化和吸收、甘油磷脂的代谢、脂肪酸的其它氧化方式和脂肪酸碳链的增长方式，脂肪酸的分类与命名，不饱和脂酸以及多价不饱和脂肪酸的重要衍生物。

6．了解胆固醇合成的过程，合成的调节，分布，生理功能

（六）生物氧化

1．掌握生物氧化、氧化磷酸化的概念，线粒体呼吸链的组成、排列顺序、种类，细胞内ATP生成方式，氧化磷酸化的偶链部位，胞液中NADH的氧化。

2．熟悉氧化磷酸化的基本过程、影响因素及其调节，P/O比值，ATP的生成和利用

3．了解生物氧化的概念、特点及方式，氧化磷酸化偶联机理，其他氧化体系，体内CO2生成的主要方式。

（七）氨基酸代谢

1．掌握氨基酸的脱氨基作用及氨的代谢以及α-酮酸代谢。

2．掌握丙氨酸-葡萄糖循环和鸟氨酸循环。

3．掌握一碳单位的代谢及甲硫氨酸循环。

4．熟悉蛋白质的营养作用，必需氨基酸的概念及种类，氮平衡的概念及意义。

5．熟悉几种重要氨基酸脱羧基的产物（γ-氨基丁酸、5-羟色胺、牛磺酸、组胺等）

6．熟悉蛋白质在体内的消化，吸收以及腐败作用的概念。

7．了解一些特殊氨基酸的代谢。

了解蛋白质的生理功能、消化、吸收及腐败作用。

（八）核苷酸代谢

1．掌握核苷酸从头合成及补救合成途径的概念，嘌呤核苷酸从头合成的元素来源,合成部位及基本过程的主要反应步骤，嘧啶核苷酸合成的原料及元素来源,其过程与嘌呤核苷酸合成的区别及主要调节的酶，嘌呤和嘧啶核苷酸分解代谢产物，核糖单核苷酸向脱氧核糖单核苷酸的转变。

2．熟悉嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸抗代谢药物作用机理。

3．了解核苷酸的生理功能，了解食物核酸的消化吸收和体内核苷酸合成的途径。

嘌呤核苷酸的分解代谢终产物及与痛风症的关系。

（九）物质代谢联系与调节

1．掌握ATP是机体能量利用的共同形式，NADPH是合成代谢所需的还原当量，糖代谢,脂代谢,氨基酸代谢三者互相之间的联系。

2．熟悉核酸与氨基酸的相互关系，物质在能量代谢上的相互关系，器官,组织的代谢特点及联系，细胞内酶的隔离分布、域化分布、调节、限速反应及限速酶，酶含量的调节。

3．了解物质代谢的整体性，激素水平的代谢调节。

（十）DNA的生物合成

1．掌握DNA生物合成的概念及DNA合成方式，DNA复制方式半保留复制的概念、特点和意义，DNA复制的原料、模板、引物及参与复制的酶类和因子，DNA修复类型及特点，半保留复制、半不连续复制、前导链、随从链、冈崎片段、逆转录及逆转录酶的概念。

2．熟悉遗传信息传递方式－中心法则，半保留复制的实验依据，逆转录作用，突变类型。

3．了解端粒和端粒酶，其他复制方式。

（十一）RNA的生物合成

1．掌握转录、不对称转录、模板链、编码链、核酶的概念，转录与复制的区别，RNA生物合成的原料、模板和酶，原核生物RNA聚合酶全酶，核心酶的组成和作用；

真核生物RNA聚合酶的主要类型和产物。

2．熟悉原核生物的转录的起始、延长、终止的特点。

熟悉真核生物mRNA和tRNA转录后的加工。

3.了解真核生物的转录的起始、延长、终止的特点。

了解真核生物rRNA的转录后加工。

（十二）蛋白质的生物合成

1．掌握翻译的概念及三种RNA在蛋白质合成中的作用，遗传密码子的概念及特点，核糖体的化学组成与结构，核糖体循环。

2．熟悉蛋白质生物合成体系，氨基酸的活化反应及氨基酰tRNA合成酶的作用，氨基酰-tRNA的表示方法，蛋白质生物合成过程，原核生物与真核生物肽链合成过程的主要差别。

3．了解蛋白质翻译后的修饰和输送，蛋白质生物合成的干扰和抑制。

（十三）基因表达调控

1．掌握基因表达的概念，基因表达调控的基本原理，基因表达调控的基本概念，原核基因转录调节特点，操纵子模式及乳糖操纵子结构和调节机制，真核基因结构及表达调控特点。

2．熟悉基因表达的特异性，基因表达的方式，基因表达调控的生物学意义，RNApolⅡ转录起始的调节

3．了解DNA与蛋白质的相互作用的结构特征，顺式作用元件和反式作用因子的结构特点，RNApolⅠ和polⅢ的转录调节，转录后水平的调节，翻译水平的调节。

（十四）细胞信息转导

1．掌握第二信使、受体、G蛋白的概念，第二信使分子的种类，主要的信息传递途径：

七跨膜受体依赖G蛋白的信号转导及单跨膜受体依赖酶的催化作用传递信号。

2．熟悉细胞外信息物质的种类，受体的分类、一般结构及功能，G蛋白的组成、类型及功能，受体作用的特点。

3．了解信息转导过程的特点和规律，信息转导与医学。

（十五）血液的生物化学

1．熟悉血浆蛋白的分类、性质和功能；

红细胞的代谢特点及血红素的合成。

2．了解血红素合成过程、白细胞的代谢。

（十六）肝的生物化学

1．掌握：

肝脏在物质代谢中的作用；

肝脏的生物转化作用；

胆计酸的代谢和胆红素的代谢。

2．了解：

血清胆红素与黄疸。

（十七）维生素与无机物

1．掌握脂溶性维生素在体内的活性形式、主要生化功能、缺乏病，水溶性维生素在体内的活性形式、构成辅酶的种类、主要生化功能、缺乏病。

2．掌握钙、磷代谢及其调节

3．了解微量元素的生理作用。

三、课程的教学内容、重点和难点

内容：

生物化学发展简史；

当代生物化学研究的主要内容；

生物化学与医学；

本书纲要。

重点：

生物化学的概念

难点：

当代生物化学研究的主要内容

（一）蛋白质的结构与功能

蛋白质的分子组成；

蛋白质的分子结构；

蛋白质的结构与功能；

蛋白质的理化性质及其分离纯化。

蛋白质分子组成与分子结构；

蛋白质的理化特性及其应用

蛋白质的分子结构特点，蛋白质的分离与纯化。

（二）核酸的结构和功能

核酸的化学组成及一级结构；

DNA的空间结构与功能；

RNA的结构与功能；

核酸的理化性质、变性和复性及其应用；

核酸酶。

核酸的分子组成，DNA的二级结构。

RNA的分子结构与功能，核酸的理化性质。

（三）酶

酶的分子结构与功能；

酶的工作原理；

酶促反应动力学；

酶的调节；

酶的命名与分

类；

酶与医学的关系。

酶的分子结构；

酶促反应的特点；

酶促反应动力学

酶促反应的动力学（底物浓度、抑制剂对酶促反应速度的影响）。

概述；

糖的无氧酵解；

糖的有氧氧化；

葡萄糖的其它代谢途径；

糖原合成与分解；

糖异生作用；

血糖及其调节。

糖代谢各途径的特点及其生理意义，糖原合成与分解的调节，血糖的主要来源和去路与调节。

糖分解代谢途径的反应过程及其调节，糖原合成与分解的调节。

（五）脂类代谢

不饱和脂酸的命名及分类；

脂类的消化和吸收；

甘油三酯的代谢；

磷脂的代谢；

胆固醇代谢；

血浆脂蛋白代谢。

甘油三酯的分解代谢，胆固醇合成的部位、合成的原料、关键酶及胆固醇在体内的转变；

血浆脂蛋白的分类、组成、结构及功能

血浆脂蛋白的代谢过程。

生物氧化的概念、特点及方式；

生成ATP的氧化体系；

其他氧化体系；

生物氧化中二氧化碳的生成。

呼吸链的组成、作用及排列顺序，体内两条重要的呼吸链，ATP的生成方式，氧化磷酸化概念、P/O、偶联部位、影响因素，胞浆中NADH的氧化

氧化磷酸化偶联部位及研究方法，氧化磷酸化的偶联机制。

蛋白质的营养作用；

蛋白质的消化、吸收与腐败；

氨基酸的一般代谢；

氨的代谢；

个别氨基酸代谢。

氨基酸的脱氨基作用，α-酮酸的代谢，氨代谢，一碳单位的代谢；

蛋白质的营养作用

鸟氨酸循环的反应过程，一碳单位的代谢。

（八）核苷酸代谢 

嘌呤核苷酸代谢；

嘧啶核苷酸代谢。

嘌呤和嘧啶核苷酸的合成的元素来源，分解代谢产物，核糖单核苷酸向脱氧核糖单核苷酸的转变，嘌呤和嘧啶核苷酸抗代谢物。

核苷酸合成的调节

物质代谢的特点；

物质代谢的相互联系；

组织、器官的代谢特点及联系；

代谢的调节。

物质代谢特点和细胞水平的代谢调节，

物质代谢的相互联系，激素水平和整体水平的代谢调节。

（十）DNA生物合成

分子生物学中心法则；

复制的基本规律；

DNA复制的酶学和拓扑学变化；

DNA生物合成过程；

逆转录和其他复制方式；

DNA损伤（突变）与修复。

遗传信息传递方式－中心法则，DNA复制方式、体系及有关酶类，DNA修复类型及特点，逆转录作用，突变类型

DNA的半保留复制过程，端粒和端粒酶

（十一）RNA的生物合成

复制与转录的区别；

原核生物转录的模板和酶；

原核生物的转录过程；

真核生物RNA生物合成；

真核生物的转录后修饰。

转录与复制的区别，RNA生物合成的原料、模板和酶，原核生物RNA聚合酶全酶，核心酶的组成和作用；

转录过程，真核生物三种RNA的转录后加工修饰。

（十二）蛋白质的生物合成（翻译）

蛋白质生物合成体系；

氨基酸的活化；

肽链的生物合成过程；

蛋白质翻译后修饰和靶向输送；

蛋白质生物合成的干扰和抑制。

三种RNA在蛋白质合成中的作用；

核蛋白体循环

肽链的生物合成过程。

蛋白质翻译后修饰和靶向输送

（十三）基因表达调控

基因表达调控基本概念；

基因表达调控的基本原理；

原核基因表达调节；

真核基因转

录调节。

基因表达的概念，基因表达调控的基本原理，原核基因转录调节操纵子模式与乳糖操纵子调节机制，真核基因表达调控的特点，真核基因转录激活调节方式:

顺式作用元件、反式作用因子

真核基因表达调控

细胞信号转导概述；

细胞内信号转导相关分子；

各种受体介导的细胞内基本信号转导通路；

细胞信息转导与医学。

受体的概念和受体作用的特点，细胞内信号转导相关分子，第二信使，七跨膜受体依赖G蛋白的信号转导，单跨膜受体依赖酶的催化作用传递信号

各种受体介导的细胞内基本信号转导通路

（十五）血液的生物化学

血浆蛋白；

血液凝固（自学）；

血细胞代谢。

血液的化学组成，血浆蛋白的分类、性质和功能，血红素的生物合成

红细胞的代谢特点。

（十六）肝的生物化学

肝在物质代谢中的作用；

肝的生物转化作用；

胆汁与胆汁酸的代谢；

胆色素的代谢与黄疸。

生物转化的概念、类型及意义，胆色素代谢与黄疸

胆汁酸的生成、胆色素的代谢。

（十七）维生素与无机物

脂溶性维生素；

水溶性维生素；

钙、磷代谢；

微量元素（铁、锌、碘、铜、锰、硒）。

维生素的生理功能及缺乏病，钙、磷代谢及其调节

维生素的本质和性质。

四、课程各教学环节要求

为了使学生能掌握好这门重要课程，本课程教学环节除课堂理论讲授外，还采取课堂讨论、作业、测验及考试等活动。

课堂教学的要求：

根据生物化学课程在医学科学中的作用和地位，对生物化学要讲授的内容规定了三个不同程度的要求，即“掌握、熟悉和了解”，“掌握”的内容，在授课时需要重点讲解，要求学生能全面理解，重点记忆并能融会贯通；

“熟悉”的内容，要求学生能理解和记住概念与特点，“掌握和熟悉”的内容是本课程课堂教学的主要内容，“了解”的内容只扼要介绍有关知识概念或通过学生自学来认识和理解。

为配合课堂教学，营造自主学习、协作学习的学习气氛，充分调动学生学习的积极性，课堂教学中组织课堂讨论。

课堂讨论之前，教师根据教学目的确定讨论的题目并提出要求，指导学生搜集有关资料，认真准备意见和写出发言提纲。

讨论进行时，充分启发学生的独立思考，鼓励他们各抒己见，引导他们逐步深入到问题的实质，并就分歧的意见进行辩论，培养实事求是的精神和创造性地解决问题的能力。

讨论方式：

分小组和全班。

考评标准：

每位同学都应参加讨论，发言要有记录或撰写发言提纲，综合评定。

成绩占本课程总成绩的10%。

布置生物化学习题的目的是：

使学生通过习题练习检测自己的学习情况、更好地理解课堂内容、加强课后复习，强化各章节内容之间的联系。

学生须按时完成各章后附的习题和综合习题，辅导老师应认真检查学生作业完成情况，作业成绩占本课程总成绩的10%。

考试以教学大纲和教材为依据考试形式以闭卷为主，占总成绩的70%，时间为2学时，客观题占60%，主观题占40%（包含简答、论述题、名词解释等），作业、课堂讨论、测验等平时成绩占总成绩的30%。

目前,本门课程理论课教学采用多媒体教学手段。

五、学时分配

章节

主要内容

各教学环节学时分配

作业题量

备注

讲授

实验

讨论

习题

课外

其它

小计

一

蛋白质的结构与功能

5

二

核酸的结构与功能

4

三

酶

6

2

8

四

糖代谢

7

五

脂类代谢

六

生物氧化

七

氨基酸代谢

八

核苷酸代谢

九

物质代谢的联系与调节

十

DNA的合成

十一

RNA的生物合成

十二

蛋白质的生物合成

十三

基因表达调控

十五

细胞信息传递

十六

血液的生物化学

十七

肝的生物化学

3

十八

维生素与无机物

合计

67

六、课程与其它课程的联系

生物化学是医学检验专业的双基础课程，既是医学基础课程的基础，是继《解剖学》、《组织胚胎学》和《医学遗传学》之后开设的一门医学基础学科，与其他有关的基础医学如生理学、微生物学等都有或多或少的关系，为学习《免疫学》、《病理生理学》、《药理学》打下坚实的基础。

同时生物化学也是检验专业课程的基础，为后续医学检验专业课程——生化实验技术、临床生物化学检验、分子生物学检验技术等打下基础。

七、教材与教学参考书

选用教材：

查锡良主编，《生物化学》第七版，北京：

人民卫生出版社，2008年

教学参考书：

[1].刘新光主编，《生物化学》，科学出版社，2006年。

[2].赵宝昌主编，《生物化学》，高等教育出版社，2004年。

[3].周爱儒主编，《生物化学》，第六版，人民卫生出版社，2004